단백질은 생체 내에서 일어나는 거의 모든 화학 반응에 관여하고, 생체의 구조를 결정하고 유지하는 역할을 한다. 그렇기 때문에 여러 분야의 과학자들은 단백질의 물리・화학・생리적 속성에 대해 많은 관심을 가지고 있다. 단백질을 연구하기 위해서는 기본 단위인 아미노산에 대한 연구가 선행적으로 반드시 필요하다. 그렇기 때문에 이 논문의 Part 1에서는 6 가지의 아미노산과 펩티드 아미노산의 정상 구조와 양극성이온 구조의 상대적인 안정성에 용매효과가 미치는 영향을 ...
단백질은 생체 내에서 일어나는 거의 모든 화학 반응에 관여하고, 생체의 구조를 결정하고 유지하는 역할을 한다. 그렇기 때문에 여러 분야의 과학자들은 단백질의 물리・화학・생리적 속성에 대해 많은 관심을 가지고 있다. 단백질을 연구하기 위해서는 기본 단위인 아미노산에 대한 연구가 선행적으로 반드시 필요하다. 그렇기 때문에 이 논문의 Part 1에서는 6 가지의 아미노산과 펩티드 아미노산의 정상 구조와 양극성이온 구조의 상대적인 안정성에 용매효과가 미치는 영향을 양자화학 계산을 통해 분석해 보았다. 소수성 곁가지를 가진 아미노산 중 글리신, 알라닌, 발린이성질체의 안정성에 대한 용매효과의 영향 분석을 통해 곁가지의 -CH3기의 개수가 증가할수록 양극성이온 구조의 전자가 더 고르게 분포해 적은 개수의 물 분자로 안정해진다는 것을 알았다. 또한 염기성 곁가지를 가진 아미노산인 아르기닌, 라이신, 히스티딘의 양자화학 계산을 통해 물 분자보다 강한 염기성 곁가지를 가진 아르기닌과 라이신은 곁가지 작용기에 수소 원자가 이동하여 양전하를 띠는 양극성이온 구조가 안정하지만, 약한 염기성 곁자리를 가진 히스티딘의 경우에는 아미노기에 수소 원자가 이동하여 양전하를 띠는 양극성이온 구조가 열역학적으로 안정하다는 것을 알았다. 마지막으로 다이글리신의 경우에는 상반각이 고정되어 있는 펩티드 결합을 포함하고 있기 때문에 카르복시기와 아미노기의 거리가 멀어지고, 안정화 시켜야 할 작용기의 수가 증가하여 단량체일 때보다 양극성이온 구조를 안정화 시키는데 더 많은 수의 물 분자가 필요하다는 것을 알았다. 일반적으로 알려져 있는 친핵성 이분자 치환 반응(SN2)의 메커니즘이 최근 여러 실험 결과들에 의해 과도하게 단순화되어 있고, 일부분은 잘못 제시되고 있다는 것을 알게 되었다. 이 논문의 Part 2에서는 일반적인 개념과 상이한 결과를 보이는 실험의 자료를 양자화학 계산을 이용한 반응물의 구조와 반응경로 분석을 통해 SN2 반응에서 유기 촉매, 양이온, 용매의 새로운 역할을 제시하였다. 유기 촉매인 n-oligoethylene glycols(OligoEGs)의 곁가지 길이에 따라 루이스 염기로 작용하는 산소 원자의 증가가 금속 양이온을 효과적으로 안정시켜, 반응 장벽 에너지를 감소시킨다. 이는 생성물의 수율이 TriEG < TetraEG < PentaEG 순으로 증가한다는 실험 자료와 일치하였다. 그리고 금속 양이온을 K+로 변경했을 때, 금속 양이온의 크기가 작아지면서, 친핵체와의 이온 결합력이 증가하고 유기 촉매의 안쪽에 위치하게 되어 구조적으로 이탈기가 금속 양이온의 루이스 염기로 작용하기 어렵게 된다. 이로 인해 반응 장벽 에너지가 증가하게 되어 생성물의 수율이 KF ≪ CsF 이 되는 것을 알았다. 또한 할로겐 족 친핵체의 경우, 금속 양이온과의 이온 결합력 차이가 친핵성에 크게 영향을 준다는 것을 알았다. 마지막으로 유기 촉매에 이온성 액체를 합성한 [hexaEGmim][OMs]와 [dihexaEGim][OMs]를 SN2 반응에 사용했을 때, KCl의 반응속도가 증가했고, [dihexaEGim][OMs]를 사용했을 때는 KBr의 반응속도보다 더 빨라졌다. 양자역학 계산을 통한 반응 전 복합체 구조 분석을 한 결과, 합성된 유기 촉매가 이온 결합력이 큰 KCl 금속염을 완벽하게 분해시켜 Cl-이 자유 음이온으로 반응에 참여한다는 것을 알았다.
단백질은 생체 내에서 일어나는 거의 모든 화학 반응에 관여하고, 생체의 구조를 결정하고 유지하는 역할을 한다. 그렇기 때문에 여러 분야의 과학자들은 단백질의 물리・화학・생리적 속성에 대해 많은 관심을 가지고 있다. 단백질을 연구하기 위해서는 기본 단위인 아미노산에 대한 연구가 선행적으로 반드시 필요하다. 그렇기 때문에 이 논문의 Part 1에서는 6 가지의 아미노산과 펩티드 아미노산의 정상 구조와 양극성이온 구조의 상대적인 안정성에 용매효과가 미치는 영향을 양자화학 계산을 통해 분석해 보았다. 소수성 곁가지를 가진 아미노산 중 글리신, 알라닌, 발린 이성질체의 안정성에 대한 용매효과의 영향 분석을 통해 곁가지의 -CH3기의 개수가 증가할수록 양극성이온 구조의 전자가 더 고르게 분포해 적은 개수의 물 분자로 안정해진다는 것을 알았다. 또한 염기성 곁가지를 가진 아미노산인 아르기닌, 라이신, 히스티딘의 양자화학 계산을 통해 물 분자보다 강한 염기성 곁가지를 가진 아르기닌과 라이신은 곁가지 작용기에 수소 원자가 이동하여 양전하를 띠는 양극성이온 구조가 안정하지만, 약한 염기성 곁자리를 가진 히스티딘의 경우에는 아미노기에 수소 원자가 이동하여 양전하를 띠는 양극성이온 구조가 열역학적으로 안정하다는 것을 알았다. 마지막으로 다이글리신의 경우에는 상반각이 고정되어 있는 펩티드 결합을 포함하고 있기 때문에 카르복시기와 아미노기의 거리가 멀어지고, 안정화 시켜야 할 작용기의 수가 증가하여 단량체일 때보다 양극성이온 구조를 안정화 시키는데 더 많은 수의 물 분자가 필요하다는 것을 알았다. 일반적으로 알려져 있는 친핵성 이분자 치환 반응(SN2)의 메커니즘이 최근 여러 실험 결과들에 의해 과도하게 단순화되어 있고, 일부분은 잘못 제시되고 있다는 것을 알게 되었다. 이 논문의 Part 2에서는 일반적인 개념과 상이한 결과를 보이는 실험의 자료를 양자화학 계산을 이용한 반응물의 구조와 반응경로 분석을 통해 SN2 반응에서 유기 촉매, 양이온, 용매의 새로운 역할을 제시하였다. 유기 촉매인 n-oligoethylene glycols(OligoEGs)의 곁가지 길이에 따라 루이스 염기로 작용하는 산소 원자의 증가가 금속 양이온을 효과적으로 안정시켜, 반응 장벽 에너지를 감소시킨다. 이는 생성물의 수율이 TriEG < TetraEG < PentaEG 순으로 증가한다는 실험 자료와 일치하였다. 그리고 금속 양이온을 K+로 변경했을 때, 금속 양이온의 크기가 작아지면서, 친핵체와의 이온 결합력이 증가하고 유기 촉매의 안쪽에 위치하게 되어 구조적으로 이탈기가 금속 양이온의 루이스 염기로 작용하기 어렵게 된다. 이로 인해 반응 장벽 에너지가 증가하게 되어 생성물의 수율이 KF ≪ CsF 이 되는 것을 알았다. 또한 할로겐 족 친핵체의 경우, 금속 양이온과의 이온 결합력 차이가 친핵성에 크게 영향을 준다는 것을 알았다. 마지막으로 유기 촉매에 이온성 액체를 합성한 [hexaEGmim][OMs]와 [dihexaEGim][OMs]를 SN2 반응에 사용했을 때, KCl의 반응속도가 증가했고, [dihexaEGim][OMs]를 사용했을 때는 KBr의 반응속도보다 더 빨라졌다. 양자역학 계산을 통한 반응 전 복합체 구조 분석을 한 결과, 합성된 유기 촉매가 이온 결합력이 큰 KCl 금속염을 완벽하게 분해시켜 Cl-이 자유 음이온으로 반응에 참여한다는 것을 알았다.
Proteins play many important functions in chemical reactions occurring in living body as parts of enzymes and many biochemical structures. Because amino acids are fundamental units of protein, their physicochemical properties are of extreme interests of chemists in various fields. Specifically, the ...
Proteins play many important functions in chemical reactions occurring in living body as parts of enzymes and many biochemical structures. Because amino acids are fundamental units of protein, their physicochemical properties are of extreme interests of chemists in various fields. Specifically, the relative stability of canonical vs. zwitterionic forms of amino acids under the influence of solvent (water) molecules is an intriguing subject to physical chemists. The most important question concerning this is: How many (microsolvaing) waters are necessary to stabilize the amino acid and the peptide zwitterions? Through the analysis of microsolvating effect on the isomers’ relative stability for glycine, alanine, and valine with the hydrophobic side chains, it is found that the microsolvating properties of amino acids strongly depend on the size and the properties (hydrophilicity/hydrophobicity, basicity). For the amino acids with hydrophobic side chains (glycine, alanine, valine), their zwitterions are stabilized by 5~7 water molecules, but as of the size of the side chain increases by fewer water molecules. On the other hand, the zwitterionic forms of the amino acids (arginine and lysine) with strongly basic side chains are stabilized even by 1~3 water molecules. The cyclic amino acid proline is predicted to exist as a zwitterion under the influence of 4 water molecules, presumably due to the stronger basicity of the secondary amine in it. Lastly, for the dipeptide diglycine, we predict that much more (>8) water molecules may stabilize the zwitterion, because of the presence of the peptide bond and the greater distance between the carboxyl and amino group. The mechanism of SN2 reactions are usually depicted by an oversimplified scheme, omitting the effects of the counterions and solvents. This thesis presents the new type of SN2 reactions, in which the bulky alcohols, oligoethylene glycols and ionic liquids increase the reaction rates acting on the counterions as Lewis bases. The nucleophiles may react as ion pairs or as naked nucleophiles. This type of organocatalysis is analyzed in detail by examining the structures of the pre-reaction complexes and the transition states, in comparison with experimental results. The effects (TriEG < TetraEG < PentaEG) of the length of the side chains in the organocatalysis by n-oligoethylene glycols (OligoEGs) are interpreted by increasing number of oxygen atoms stabilizing the metal cation. The better efficiency of Cs+ than K+ is the smaller Coulomb influence of Cs+ on the nucleophile. As for the reactivity of different nucleophiles, the difference in the ion binding strengths with the metal cation seems to by the major factor. The synergetic promotion of reaction rares by the OligoEGs–ionic liquid complexes are also examined. The organocatalysis by [monohexaEGmim][OMs] proceeds by a mechanism (ion-pair SN2 reaction) similar to that by OligoEGs, but [dihexaEGim][OMs] seems to “dissociate” the ion pair, producing the “naked” nucleophile by the combined effects of the OligoEGs and the ionic liquid moieties.
Proteins play many important functions in chemical reactions occurring in living body as parts of enzymes and many biochemical structures. Because amino acids are fundamental units of protein, their physicochemical properties are of extreme interests of chemists in various fields. Specifically, the relative stability of canonical vs. zwitterionic forms of amino acids under the influence of solvent (water) molecules is an intriguing subject to physical chemists. The most important question concerning this is: How many (microsolvaing) waters are necessary to stabilize the amino acid and the peptide zwitterions? Through the analysis of microsolvating effect on the isomers’ relative stability for glycine, alanine, and valine with the hydrophobic side chains, it is found that the microsolvating properties of amino acids strongly depend on the size and the properties (hydrophilicity/hydrophobicity, basicity). For the amino acids with hydrophobic side chains (glycine, alanine, valine), their zwitterions are stabilized by 5~7 water molecules, but as of the size of the side chain increases by fewer water molecules. On the other hand, the zwitterionic forms of the amino acids (arginine and lysine) with strongly basic side chains are stabilized even by 1~3 water molecules. The cyclic amino acid proline is predicted to exist as a zwitterion under the influence of 4 water molecules, presumably due to the stronger basicity of the secondary amine in it. Lastly, for the dipeptide diglycine, we predict that much more (>8) water molecules may stabilize the zwitterion, because of the presence of the peptide bond and the greater distance between the carboxyl and amino group. The mechanism of SN2 reactions are usually depicted by an oversimplified scheme, omitting the effects of the counterions and solvents. This thesis presents the new type of SN2 reactions, in which the bulky alcohols, oligoethylene glycols and ionic liquids increase the reaction rates acting on the counterions as Lewis bases. The nucleophiles may react as ion pairs or as naked nucleophiles. This type of organocatalysis is analyzed in detail by examining the structures of the pre-reaction complexes and the transition states, in comparison with experimental results. The effects (TriEG < TetraEG < PentaEG) of the length of the side chains in the organocatalysis by n-oligoethylene glycols (OligoEGs) are interpreted by increasing number of oxygen atoms stabilizing the metal cation. The better efficiency of Cs+ than K+ is the smaller Coulomb influence of Cs+ on the nucleophile. As for the reactivity of different nucleophiles, the difference in the ion binding strengths with the metal cation seems to by the major factor. The synergetic promotion of reaction rares by the OligoEGs–ionic liquid complexes are also examined. The organocatalysis by [monohexaEGmim][OMs] proceeds by a mechanism (ion-pair SN2 reaction) similar to that by OligoEGs, but [dihexaEGim][OMs] seems to “dissociate” the ion pair, producing the “naked” nucleophile by the combined effects of the OligoEGs and the ionic liquid moieties.
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