화경버섯의 자실체로부터 PAGE로 한 렉틴을 정제하고, LJAP(Lampteromyces japonicus antibacterial protein)라 이름 붙였다. LJAP는 17-kDa의 서브유닛트가 모여서 된 백 kDa이 넘는 회합 단백질이였다. 이 단백질은 아미노산 분석결과 세린, 글리신, 산성 아미노산의 함량이 높았다. LJAP는 대장균중 특히 JM 109, K 12, HB 101, JW 380에 대한 항세균작용이 뛰어났다. 한편, 항세균활성은 당단백질인 asialofetuin에 의하여 크게 억제되었다. 본 당단백질은 화경버섯에서 처음으로 얻어진 항세균활성과 적혈구 응집활성을 가진 렉틴이다.
화경버섯의 자실체로부터 PAGE로 한 렉틴을 정제하고, LJAP(Lampteromyces japonicus antibacterial protein)라 이름 붙였다. LJAP는 17-kDa의 서브유닛트가 모여서 된 백 kDa이 넘는 회합 단백질이였다. 이 단백질은 아미노산 분석결과 세린, 글리신, 산성 아미노산의 함량이 높았다. LJAP는 대장균중 특히 JM 109, K 12, HB 101, JW 380에 대한 항세균작용이 뛰어났다. 한편, 항세균활성은 당단백질인 asialofetuin에 의하여 크게 억제되었다. 본 당단백질은 화경버섯에서 처음으로 얻어진 항세균활성과 적혈구 응집활성을 가진 렉틴이다.
A lectin was isolated from the fruiting bodies of Lampteromyces japonicus by preparative PAGE and named LJAP (Lampteromyces japonicus antibacterial protein). LJAP was a polymeric protein of more than one hundred kDa consisting of 17-kDa subunits. The amino acid analysis revealed a high content of se...
A lectin was isolated from the fruiting bodies of Lampteromyces japonicus by preparative PAGE and named LJAP (Lampteromyces japonicus antibacterial protein). LJAP was a polymeric protein of more than one hundred kDa consisting of 17-kDa subunits. The amino acid analysis revealed a high content of serine, glycine, and acidic amino acids. LJAP has an excellent antibacterial activity for Escherichia coli, JM 109, K 12, HB 101, and JW 380. By the inhibition assay of the antibacterial activity, a glycoprotein, asialofetuin was confirmed as the best inhibitor. This is the first lectin isolated and characterized its antibacterial and agglutination activities from the family Lampteromyces.
A lectin was isolated from the fruiting bodies of Lampteromyces japonicus by preparative PAGE and named LJAP (Lampteromyces japonicus antibacterial protein). LJAP was a polymeric protein of more than one hundred kDa consisting of 17-kDa subunits. The amino acid analysis revealed a high content of serine, glycine, and acidic amino acids. LJAP has an excellent antibacterial activity for Escherichia coli, JM 109, K 12, HB 101, and JW 380. By the inhibition assay of the antibacterial activity, a glycoprotein, asialofetuin was confirmed as the best inhibitor. This is the first lectin isolated and characterized its antibacterial and agglutination activities from the family Lampteromyces.
※ AI-Helper는 부적절한 답변을 할 수 있습니다.