$\require{mediawiki-texvc}$
  • 검색어에 아래의 연산자를 사용하시면 더 정확한 검색결과를 얻을 수 있습니다.
  • 검색연산자
검색연산자 기능 검색시 예
() 우선순위가 가장 높은 연산자 예1) (나노 (기계 | machine))
공백 두 개의 검색어(식)을 모두 포함하고 있는 문서 검색 예1) (나노 기계)
예2) 나노 장영실
| 두 개의 검색어(식) 중 하나 이상 포함하고 있는 문서 검색 예1) (줄기세포 | 면역)
예2) 줄기세포 | 장영실
! NOT 이후에 있는 검색어가 포함된 문서는 제외 예1) (황금 !백금)
예2) !image
* 검색어의 *란에 0개 이상의 임의의 문자가 포함된 문서 검색 예) semi*
"" 따옴표 내의 구문과 완전히 일치하는 문서만 검색 예) "Transform and Quantization"
쳇봇 이모티콘
안녕하세요!
ScienceON 챗봇입니다.
궁금한 것은 저에게 물어봐주세요.

논문 상세정보

연체류의 근원섬유단백질에 열 안정성에 관한 연구

Studies on the Thermostability of Myofibrillar Proteins of Mollusca

초록

오징어의 actomyosin과 myosin은 3$0^{\circ}C$에서 최대 Vmax를 나타냈고 대합의 actomyosin과 myosin은 35$^{\circ}C$에서, HMM은 $25^{\circ}C$에서 최대 Vmax를 보였다. 또한 근원섬유단백질의 열 안정성은 염농도의 차이에 따라 크게 변하여 염농도가 높을수록 변성의 정도가 컸으며 대합의 근원섬유단백질이 오징어의 근원섬유단백질보다 높은 열 안정성을 나타냈다. 근원섬유단백질에 3%의 에탄올을 첨가하여 가온하면 변성은 가속화되었으며 변성속도에 있어서도 동물간에 차이가 있는 것으로 나타났다.

Abstract

The actomyosin and myosin of the squid at 3$0^{\circ}C$ showed the highest Vmax and the actomyosin and myosin of the clam at 35$^{\circ}C$ and HMM at $25^{\circ}C$ showed the highest Vmax the thermostability of myofibrillar proteins is changed greatly according to the difference of KCI concentration. The myofibrillar proteins of the clam showed a higher thermostability than the myofibrillar proteins of the squid. When 3% ethanol solution was added and heated myofibrillar proteins, denaturation was accelerated and it was shown that there was a difference between animals in the denaturation velocity.

참고문헌 (0)

  1. 이 논문의 참고문헌 없음

이 논문을 인용한 문헌 (0)

  1. 이 논문을 인용한 문헌 없음

원문보기

원문 PDF 다운로드

  • ScienceON :

원문 URL 링크

원문 PDF 파일 및 링크정보가 존재하지 않을 경우 KISTI DDS 시스템에서 제공하는 원문복사서비스를 사용할 수 있습니다. (원문복사서비스 안내 바로 가기)

상세조회 0건 원문조회 0건

DOI 인용 스타일