$\require{mediawiki-texvc}$
  • 검색어에 아래의 연산자를 사용하시면 더 정확한 검색결과를 얻을 수 있습니다.
  • 검색연산자
검색연산자 기능 검색시 예
() 우선순위가 가장 높은 연산자 예1) (나노 (기계 | machine))
공백 두 개의 검색어(식)을 모두 포함하고 있는 문서 검색 예1) (나노 기계)
예2) 나노 장영실
| 두 개의 검색어(식) 중 하나 이상 포함하고 있는 문서 검색 예1) (줄기세포 | 면역)
예2) 줄기세포 | 장영실
! NOT 이후에 있는 검색어가 포함된 문서는 제외 예1) (황금 !백금)
예2) !image
* 검색어의 *란에 0개 이상의 임의의 문자가 포함된 문서 검색 예) semi*
"" 따옴표 내의 구문과 완전히 일치하는 문서만 검색 예) "Transform and Quantization"
쳇봇 이모티콘
안녕하세요!
ScienceON 챗봇입니다.
궁금한 것은 저에게 물어봐주세요.

논문 상세정보

Bacillus thuringiensis의 CryI과 CytA 단백질의 형태와 용해도에 대한 숙주의 영향

Effects of Host Cell on the Morphology and Solubility of CryI and CytA Protein of Bacillus thuringiensis

초록

B. thuringiensis에서 분리된 cryIB, truncated cryIB$[cryIB({\alpha})]$, cryIA(b), 및 cytA 유전자를 E. coli-Bacillus의 shuttle vector인 pBES에 cloning하여 이 유전자의 동종 혹은 이종발현과 이들 형질전환된 균주에서 생성되는 살충성 결정 단백질의 형태와 특성을 조사하였다. E. coli와 Bacillus의 형질전환은 electroporation으로 이루어졌으며, 효과적인 형질전환을 위한 field strength와 resistance는 E. coli의 경우 11.0 kV/cm와 129 ohms였고, Bacillus의 경우에는 4.5 kV/cm와 48 ohms였다. E. coli나 Bacillus에서 형성되는 살충성 결정 단백질의 전자현미경적인 형태는 원래의 숙주에서 형성된 것과 동일하여 CryIB와 CryIA(b)는 bipyramid 형이고, CytA는 부정형이었으며, 크기는 E. coli에서 형성된 것이 Bacillus에서 형성된 것 보다 작았다. Alkaline pH에서의 살충성 결정 단백질의 용해도는 E. coli의 경우 pH의 증가에 따라 점진적으로 증가되었으나, Bacillus의 경우에는 pH 9 까지는 점진적으로 증가하다가 pH 9 이상에서는 큰 폭으로 증가하여 E. coli의 경우보다 2배 이상의 차이를 보였다.

Abstract

The cryIB, truncated cryIB$[cryIB({\alpha})]$, cryIA(b), and cytA genes, encoding 135-, 89-, 131-, and 27-kDa proteins, respectively, from Bacillus thuringiensis were cloned into a shuttle vector pBES and expressed in E. coli and Bacillus species. The morphology and solubility in alkaline buffer of the insecticidal crystal proteins were investigated. Transformation of intact cells of E. coli and Bacillus species was achieved by electroporation. High field strength of 11.0 kV/cm and resistance of 129 ohms were required for efficient transformation of E. coli strains and 4.5 kV/cm and 48 ohms for Bacillus species. Strains of recombinant E. coli and Bacillus species produced the insecticidal crystal proteins and accumulated as the same bipyramidal and irregular structures as those of CryIB and IA(b) and CytA of B. thuringiensls, respectively. The insecticidal crystal proteins accumulated in recombinant E. coli wire smaller in size than those in recombinant Bacillus species. The solubility in alkaline buffer of the insecticidal crystal proteins of recombinant E. coli increased gradually as the pH increased, whereas in the case of Bacillus species the solubility increased gradually as the pH increased up to 9 and then the solubility increased greatly up to two times higher than that of E. coli proteins.

저자의 다른 논문

참고문헌 (0)

  1. 이 논문의 참고문헌 없음

이 논문을 인용한 문헌 (0)

  1. 이 논문을 인용한 문헌 없음

원문보기

원문 PDF 다운로드

  • ScienceON :

원문 URL 링크

원문 PDF 파일 및 링크정보가 존재하지 않을 경우 KISTI DDS 시스템에서 제공하는 원문복사서비스를 사용할 수 있습니다. (원문복사서비스 안내 바로 가기)

상세조회 0건 원문조회 0건

DOI 인용 스타일