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Simple Purification of Escherichia coli-Derived Recombinant Human Interleukin-2 Expressed with N-terminus Fusion of Glucagon 원문보기

Biotechnology and bioprocess engineering : Bbe, v.5 no.1, 2000년, pp.13 - 16  

Won Hye-Soon (Chemical Engineering Department, Chungnam National University) ,  Lee Jeewon (Biochemical Process Engineering R.U., Korea Research Institute of Bioscience and Biotechnology (KRIBB)) ,  Kim In-Ho (Chemical Engineering Department, Chungnam National University) ,  Park Young-Hoon (Biochemical Process Engineering R.U., Korea Research Institute of Bioscience and Biotechnology (KRIBB))

Abstract AI-Helper 아이콘AI-Helper

Simple procedures have been devised for purifying recombinant human interleukin-2 (hIL-2), which was expressed in Escberichia coli using sequences of glucagon molecules and enterokinase cleavage site as an N-terminus fusion partner. The insoluble aggregates of recombinant fusion protein produced in ...

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성능/효과

  • 1. Results of reducing SDS-PAGE analysis: lane 1, marker; lane 2, total cell lysates; lane 3, insoluble aggregates; lanes 4 and 5, solubilized aggregates by simple pH shift; lane 6, markers; lane 7, protein products of enterokinase cleavage reaction (% of G3 · IL-2 in the sample loaded to lanes 2, 3, 4, and 5: 40, 71, 79, and 77%, respectively).
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참고문헌 (7)

  1. Nature C. S. Henney 291 335 1981 10.1038/291335a0 Henney, C. S., K. Kuribayashi, D. E. Kern, and S. Cillis (1981) Interleukin-2 augments natural killer cell activity.Nature 291: 335-338. 

  2. J. Immunol. W. L. Farrar 126 1120 1981 10.4049/jimmunol.126.3.1120 Farrar, W. L., H. M. Johnson, and J. J. Farrar (1981) Regulation of the production of immune interferor and cytotoxic T lymphocytes by interleukin 2.J. Immunol. 126: 1120-1125. 

  3. Clin. Immunol. Immunopathol. S. J. Lin 82 163 1997 10.1006/clin.1996.4298 Lin, S. J., R. L. Roberts, B. J. Ank, O. H. Nguyen, E. K. Thomas, and E. R. Stiehm (1997) Human immunodeficiency virus (HIV) type-1 GP120-specific cell-mediated cytotoxicity (CMC) and natural killer (NK) activity in HIV-infected (HIV+) subjects: enhancement with interleukin-2 (IL-2), IL-12, and IL-15.Clin. Immunol. Immunopathol. 82: 163-173. 

  4. Biochem. J. S. M. Liang 229 429 1985 10.1042/bj2290429 Liang, S. M., B. Allet, K. Rose, M. Hirschi, C. M. Liang, and D. R. Thatcher (1985) Characterization of human interleukin 2 derived fromEscherichia coli.Biochem. J. 229: 429-439. 

  5. Kim, D.-Y., J. Lee, V. Saraswat, and Y.-H. Park, Glucagon-induced self-association of recombinant proteins inEscherichia coli and affinity purification using a fragment of glucagon receptor. Manuscript submitted toBiotechnol. Bioeng. 

  6. Biochem. J. M. P. Weir 245 85 1987 10.1042/bj2450085 Weir, M. P. and J. Sparks (1987) Purification and renaturation of recombinant human interleukin-2.Biochem. J. 245: 85-91. 

  7. Biochem. Biophys. Res. Comm. K. Kato 130 692 1985 10.1016/0006-291X(85)90472-3 Kato, K., T. Yamada, K. Kawahara, H. Onda, T. Asano, H. Sugino, and A. Kakinuma (1985) Purification and characterization of recombinant human interleukin-2 produced inEscherichia coli.Biochem. Biophys. Res. Comm. 130: 692-699. 

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