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논문 상세정보

Abstract

A thermostable esterase from the hyper thermophilic archaeon Sulfolobus solfataricus was partially purified 590-fold with $16.2\%$ recovery. The partially purified esterase had a specific activity of $29.5\;{\mu}mol\;min^{-1}mg^{-1}$ when the enzyme activity was determined using p-nitrophenyl butyrate as a substrate. The apparent molecular weight was about 100 kDa, while the optimum temperature and pH for esterase were $75^{\circ}C$ and 8.0, respectively. The enzyme showed high thermal stability and solvent tolerance in comparison to its mesophilic counterpart. The enzyme also showed chiral resolution activity for (S)-ibuprofen, indicating that S. solfataricus esterase can be used for the production of commercially important chiral drugs.

참고문헌 (10)

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이 논문을 인용한 문헌 (1)

  1. 2005. "" Biotechnology and bioprocess engineering : Bbe, 10(4): 367~371 

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