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Peptide Inhibitor for Angiotensin-Converting Enzyme from Thermolysin Hydrolysate of Manila Clam Proteins 원문보기

Journal of fisheries science and technology, v.8 no.2, 2005년, pp.109 - 112  

Lee Tae-Gee (Department of Hotel Culinary & Baking, Namdo Provincial College of Jeonnam) ,  Yeum Dong-Min (Department of Food Processing & Baking, Yangsan College) ,  Kim Young-Sook (Department of Food Processing & Baking, Yangsan College) ,  Yeo Saeng-Gyu (Department of Hotel Culinary Arts, Busan College of Information Technology) ,  Lee Yong-Woo (Division of Food Science, Dongeui Institute of Technology) ,  Kim Jin-Soo (Division of Marine Bioscience Institute of Marine Industry, Gyeongsang National University) ,  Kim In-Soo (Division of Marine Bioscience Institute of Marine Industry, Gyeongsang National University) ,  Kim Seon-Bong (Faculty of Food and Biotechnology, Pukyong National University)

Abstract ▼ AI-Helper 아이콘AI-Helper

A peptide that inhibits angiotensin-converting enzyme (ACE) was isolated from a hydrolysate of Manila clam (Ruditapes philippinarum) proteins prepared with thermolysin. Amino acid sequence of the peptide was determined to be Leu-Leu-Pro. Chemically synthesized Leu-Leu-Pro had an $IC_{50}\;value...

주제어

#Angiotensin-converting enzyme (ACE)   #Manila clam   #thermolysin hydrolysate   #ACE- inhibitory peptide  

AI 본문요약
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이론/모형

  • The purified sample was analyzed for amino acid sequence by the automated Edman procedure. The peptide was determined to be a tripeptide, Leu-Leu- Pro, which corresponds to the amino acid sequence 394-396 of rabbit muscle glycogen phosphorylase (Titani et al.
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참고문헌 (15)

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