$\require{mediawiki-texvc}$

연합인증

연합인증 가입 기관의 연구자들은 소속기관의 인증정보(ID와 암호)를 이용해 다른 대학, 연구기관, 서비스 공급자의 다양한 온라인 자원과 연구 데이터를 이용할 수 있습니다.

이는 여행자가 자국에서 발행 받은 여권으로 세계 각국을 자유롭게 여행할 수 있는 것과 같습니다.

연합인증으로 이용이 가능한 서비스는 NTIS, DataON, Edison, Kafe, Webinar 등이 있습니다.

한번의 인증절차만으로 연합인증 가입 서비스에 추가 로그인 없이 이용이 가능합니다.

다만, 연합인증을 위해서는 최초 1회만 인증 절차가 필요합니다. (회원이 아닐 경우 회원 가입이 필요합니다.)

연합인증 절차는 다음과 같습니다.

최초이용시에는
ScienceON에 로그인 → 연합인증 서비스 접속 → 로그인 (본인 확인 또는 회원가입) → 서비스 이용

그 이후에는
ScienceON 로그인 → 연합인증 서비스 접속 → 서비스 이용

연합인증을 활용하시면 KISTI가 제공하는 다양한 서비스를 편리하게 이용하실 수 있습니다.

돈육 등심의 냉동 및 해동과정이 냉장저장동안 육색소 산화에 미치는 영향

Effect of Freeze-Thaw Process on Myoglobin Oxidation of Pork Loin during Cold Storage

Korean journal for food science of animal resources = 한국축산식품학회지, v.26 no.1, 2006년, pp.1 - 8  

정진연 (경상대학교 농업생명과학대학 동물자원과학부) ,  양한술 (경상대학교 농업생명과학대학 동물자원과학부) ,  강근호 (경상대학교 농업생명과학대학 동물자원과학부) ,  이정일 (경상남도 첨단양돈연구소) ,  박구부 (경상대학교 농업생명과학대학 동물자원과학부) ,  주선태 (경상대학교 농업생명과학대학 동물자원과학부)

초록
AI-Helper 아이콘AI-Helper

식육을 냉동한 후, 해동하여 냉장저장하면 육색이 빨리 저하되는 원인을 구명하고자 사후 24시간의 돈육 등심을 냉장(대조구), 냉동과 해동 1회 및 2회(처리구)로 구분하여 7일간 냉장저장하면서 표면육색, 육색소와 지방산화도, HADH 활성도, 육즙 감량, 육색소 함량 및 근장단백질 함량의 변화를 조사하였다. 그 결과 처리구가 대조구에 비해 육색이 빨리 어두워지고 옅어지는 것으로 나타났으며 MetMb의 형성도 촉진되는 것으로 나타났다. 하지만 지방산화도는 대조구와 처리구 사이에 유의적인 차이가 나타나지 않았다. 반면 HADH 활성도는 저장 1일과 3일째 처리구가 유의적으로 높게 나타났다. 또한 처리구가 저장기간 동안 많은 육즙 감량을 보였고 낮은 육색소 함량 및 근장단백질 함량을 나타내었다. 이 같은 결과는 식육을 냉동한 후 해동하여 냉장저장하면 지방산화와 무관하게 육색소의 산화가 이루어지는 것을 의미하며, 그 이유는 냉동과 해동과정에서 마이토콘드리아 내에서 HADH가 근형질로 유리되어 MetMb의 환원력이 저하된 결과에 기인한 것으로 사료된다. 또한 각종 효소들을 함유하고 있는 근장단백질의 함량이 감소된 것도 어느 정도 육색소의 산화에 영향을 미친 것으로 생각된다.

Abstract AI-Helper 아이콘AI-Helper

To investigate the effect of ${\beta}$-hydroxyacyl CoA-dehydrogenase(HADH) activity increased by freezed and thaw process on myoglobin(Mb) oxidation without lipid oxidation during, pork loins were collected at postmortem 24 hts and sliced to steaks (3 cm thickness). Samples were packaged ...

주제어

AI 본문요약
AI-Helper 아이콘 AI-Helper

* AI 자동 식별 결과로 적합하지 않은 문장이 있을 수 있으니, 이용에 유의하시기 바랍니다.

문제 정의

  • 따라서, 본 연구에서는 돈육등심에 있어 냉동과 해동이라는 물리적인 처리가지방의 산화에 관계없이 HADH 효소 활 성을 변화시켜 지방산화와 관계없이 MetMb의 형성이 촉진 될 수 있다는 가설을 세우고, 이를 증명하기 위해 돼지 등심 근을 냉동과 해동과정을 거쳐 냉장저장하면서 육색소 산화 에 관련된 물리적 및 생화학적 효소 변화를 알아보았다
  • , 1994). 이 같은 사실은 이미 오래전 Haurowitz 등 (1941)에 의해 지방산화물이 Heme 단백질에 피해를 입힌다고 보고된 이래, 다양한 연구들이 이의 기작을 탐구하여 육색소 산화를 억제하는 방법을 모색하기 위해 수 행되었다. 식육 내에 존재하는 OxyMb의 산화는 지방 산화 에 의해 연속적으로 반응하고(Greene, 1969; Greene e? al.

가설 설정

  • A.B: Means士SD with difference superscript in the same column are significantly different (p<0.05).
  • C : storage in refrigerator at 4 ℃ without freeze.
  • a, b : Means ± SD with difference superscript in the same row are significantly different (p<0.05).
본문요약 정보가 도움이 되었나요?

참고문헌 (36)

  1. Andrew, M. M., Guthneck, B. T., McBride, B. H. and Schweigert, B. S. (1952) Stability of certain respiratory and glycolytic enzyme systems in animal tissues. J. Biol. Chem. 194, 715-719 

  2. Ang, J. F. and Hultin, H. O. (1989) Denaturation of cod myosin during freezing after modification with formalde­hyde. J. Food Sci. 54, 814-818 

  3. Atkinson, J. L. and Follett, M. J. (1973) Biochemical studies on the discoloration of fresh meat. J. Fd. Technol. 8, 51-58 

  4. Baron, C. P., Skibsted, L. H. and Andersen, H. J. (2002) Concetration effects in myoglobin-catalyzed peroxidation of linoleate. J. Agric. Food Chem. 50, 883-888 

  5. Benjakul, S. and Bauer, F. (2001) Biochemical and physico­chemical changes in catfish(Silurus glani linne) muscle as influenced by different freeze-thaw cycles. Food Chem. 72, 207-217 

  6. Bodwell, C. E., Pearson, A. M. and Fennell, R. A. (1965) Post mortem changes in muscle. III. Histochemical observa­tions in beef and pork. J. Food Sci. 30, 944-954 

  7. Buege, J. A. and Aust, J. D. (1978) Microsomal lipid peroxi­dation. Methods Enzymol. 52, 302-310 

  8. Chan, W. C. M., Faustman, C. and Decker, E. A. (1997) Oxymyoglobin oxidation as affected by oxidation products of phosphatidylcholin liposomes. J. Food Sci. 62, 709-712 

  9. Chan, W. K. M., Faustman, C., Velasquez-Pereira, J., McDowell, L. R. and Batra, T. R. (1998) Effects of ${\alpha}$ -tocopherol on metmyoglobin formation and reduction in beef from cattle fed soybean or cottonseed meal diets. J. Anim. Sci. 76, 1421-1426 

  10. Esterbauer, H., Schaur, R. J., and Zollner, H. (1991) Chemicstry and biochemistry of 4-hydroxynonenal, malonal-­dehyde and related aldehydes. Free Radical Biol. Med. 11, 81-128 

  11. Faustman, C., Cassens, R. G., Schaefer, D. M., Buege, D. R., Williamsm, S. N. and Sheller, K. K. (1989) Improvement of pigment and lipid stability in Holstein steer beef by dietary supplementation of vitamin E. J. Food Sci. 54, 858-862 

  12. Faustman, C. and Cassens, R. G. (1990) The biochemical basis for discoloration in fresh meat; A review. J. Muscle Foods. 1, 217-243 

  13. Fernandez, M., Mano, S., Garcia de Fernando, G., Ordonez, J. A. and Hoz, L. (1999) Use of ${\beta}$ -hydroxyacyl-CoA­-dehydrogenase (HADH) activity to differentiate frozen from unfrozen fish and shellfish. Eur. Food Res. Technol. 209, 205-208 

  14. Gottesmann, P. and Hamm, R. (1984) Lipoamide dehy­drogenase, citrate synthase and beta-hydroxyacyl-CoA-dehy­drogenase in skeletal muscle. I. Determination of activity in tissue extracts. Zeitschrift Fur Lebensmittel- suntersuchung Und-forschung. 178(5), 366-370 

  15. Gotz, F. M., Hertel, M., and Groschel-Stewart, U. (1994) Fatty acid binding of myoglobin depends on its oxygenation. Biol. Chem. Hoppe-Seyler 375, 387-392 

  16. Greene, B. E. (1969) Lipid oxidation and pigment changes in raw beef. J. Food Sci. 34, 110-113 

  17. Greene, B. E., Hsin, I. and Zipser, M. W. (1971) Retardation of oxidative color change in raw ground beef. J. Food Sci. 36, 940-944 

  18. Hamm, R. and Gottesmann, P. (1984) Lipoamide dehy­drogenase, citrate synthase and beta-hydroxyacyl-CoA-dehy­drogenase in skeletal muscle. IV. The effect of storage of bovine and swine muscles at 2 degrees C on their activity and subcellular distribution. Zeitschrift fur lebensmitteluntersuchung und-forschung. 179(3), 205- 209 

  19. Haurowitz, F., Schwerin, P. and Yenson, M. M. (1941) Destruction of hemin and hemoglobin by the action of unsturated fatty acids and oxygen. J. Biol. Chem. 140, 353-359 

  20. Joo, S. T., Kauffman, R. G., Kim, B. C. and Park, G. B. (1999) The relationship of sarcoplasmic and myofibrillar protein solubility to colour and water-holding capacity in porcine longissimus muscle. Meat Sci. 52, 291-297 

  21. Krzywicki, K. (1982) The determination of heam pigments in meat. Meat Sci. 7, 29-36 

  22. Lee, C. H., Seo, J. H., Lee, J. Y. and Ryu, K. H. (2004) Study on the method of differentiating between fresh and frozen chicken meat by using mitochondrial malate dehy­drogenase activity. Kor. J. Food. Sci. Ani. Resour. 24(2), 151-155 

  23. Lee, S., Joo, S. T., Alderton, A. L., Hill, D. W. and Faust­man, C. (2003) Oxymyoglobin and lipid oxidation in yellow fin tuna (Thunnus albacares) loins. J. Food Sci. 68(5), 1664-1668 

  24. Livingston, D. J. & Brown, W. D. (1982). The Chemistry of myoglobin and its reactions. Food Technology, 35(5), 244­-252 

  25. Marin-Garcia, J. and Goldenthal, M. J. (2002) Fatty acid metabolism in cardiac failure; biochemical, genetic and cellular analysis. Card. Res. 54, 516-527 

  26. Saleh, B. and Watts, B. M. (1968) Substrates and interme­diates in the enzymatic reduction of metmyoglobin in ground beef. J. Food Sci. 33, 353-357 

  27. SAS (1995) SAS/STAT Software for PC. Release 6.11, SAS Institute Inc., Cary, NC, USA 

  28. Srinivasan, S., Xing, Y. J., Blanchard, S. P. and Tidwell, J. H. (1997) Physicochemical changes in prawns (Machro­brachium rosenbergii) subjected to multiple freeze-thaw cycles. J. Food Sci. 62, 123-127 

  29. Szebeni, J., Huse, H., Eskelson, C. K., Watson, R. R. and Winterhalter, K. H. (1988) Interaction of hemoglobin deriva­tives with liposomes. Membrane cholesterol protects against the changes of hemoglobin. Biochemistry. 27, 6425- 6434 

  30. Szweda, L. I., Uchida, K., Tasi, L. and Stadtman, E. R. (1993) Inactivation of glucose-6-phosphate dehydogenase by 4-hydroxy-2-nonenal. J. Biol. Chem. 268, 3342-3347 

  31. Warriss, P. D. (1979) The extraction of haem pigments from fresh meat. J. Fd. Technol. 14, 75-80 

  32. Watts, B. M., Kendrick, J., Zipser, M., Hutchins, B. and Saleh, B. (1966) Enzymatic reducing pathways in meat. J. Food. Sci. 31, 855-862 

  33. Witz, G. (1989) Biological interactions of ${\alpha},{\beta}$ -unsaturated aldehydes. Free Radical Biol. Med. 7, 333-349 

  34. Yin, M. C. and Faustman, C. (1993) The influence of temperature, pH and phospholipid compostion upon the stability of myoglobin and phospholipid; a liposome model. J. Agric. Food Chem. 41, 854-847 

  35. Yin, M. C. and Faustman, C. (1994) The influence of microsomal and cytosolic components on the oxidation of myoglobin and lipid in vitro. Food Chem. 51, 159-164 

  36. Zhu, L. G. and Brewer, M. S. (1998) Discoloration of fresh pork as related to muscle and display conditions. J. Food Sci. 63(5), 763-767 

저자의 다른 논문 :

섹션별 컨텐츠 바로가기

AI-Helper ※ AI-Helper는 오픈소스 모델을 사용합니다.

AI-Helper 아이콘
AI-Helper
안녕하세요, AI-Helper입니다. 좌측 "선택된 텍스트"에서 텍스트를 선택하여 요약, 번역, 용어설명을 실행하세요.
※ AI-Helper는 부적절한 답변을 할 수 있습니다.

선택된 텍스트