본 연구는 유단백질에 단백질 분해효소를 처리하여 가수분해 후 저분자 peptide를 ABTS법을 이용하여 항산화 활성을 측정하여 유단백질 유래 저분자 peptide의 항산화력을 측정하고자 하였다. Chymotrypsin 처리한 유청단백질의 가수분해도가 가장 높았으며, 유청단백질의 락트알부민 및 락토글로브린이 분해되어 분자량 20 kDa 이하의 저분자 단백질이 생성된 것을 전기영동을 통하여 확인하였다. 유단백질의 농도에 따른 항산화 활성을 측정한 결과, 카제인의 항산화 활성이 유청단백질보다 높게 나타났다. 유단백질을 효소에 의하여 가수분해 시 항산화 활성이 증가하였으며, 카제인 가수분해물이 유청단백질 가수분해물과 비교하여 항산화 활성이 더 높았으나, 가수분해도와 항산화 활성도의 관계는 일치하지 않았다. Trypsin에 의한 카제인 가수분해 물의 항산화 활성이 80.7%로 가장 높았다. 본 연구에서는 chymotrypsin과 trypsin에 의한 분자량 3 kDa의 카제인 분획물의 항산화 활성이 가장 우수 하였으며, 유청단백질을 trypsin으로 분해하였을 때 항산화 활성이 증가하였다.
본 연구는 유단백질에 단백질 분해효소를 처리하여 가수분해 후 저분자 peptide를 ABTS법을 이용하여 항산화 활성을 측정하여 유단백질 유래 저분자 peptide의 항산화력을 측정하고자 하였다. Chymotrypsin 처리한 유청단백질의 가수분해도가 가장 높았으며, 유청단백질의 락트알부민 및 락토글로브린이 분해되어 분자량 20 kDa 이하의 저분자 단백질이 생성된 것을 전기영동을 통하여 확인하였다. 유단백질의 농도에 따른 항산화 활성을 측정한 결과, 카제인의 항산화 활성이 유청단백질보다 높게 나타났다. 유단백질을 효소에 의하여 가수분해 시 항산화 활성이 증가하였으며, 카제인 가수분해물이 유청단백질 가수분해물과 비교하여 항산화 활성이 더 높았으나, 가수분해도와 항산화 활성도의 관계는 일치하지 않았다. Trypsin에 의한 카제인 가수분해 물의 항산화 활성이 80.7%로 가장 높았다. 본 연구에서는 chymotrypsin과 trypsin에 의한 분자량 3 kDa의 카제인 분획물의 항산화 활성이 가장 우수 하였으며, 유청단백질을 trypsin으로 분해하였을 때 항산화 활성이 증가하였다.
The principal objective of the current study was to prepare low molecular weight peptides from milk proteins using enzymatic hydrolysis techniques, in an effort to assess the antioxidant activity of these peptides. The casein and whey proteins isolated from fresh milk were treated with several prote...
The principal objective of the current study was to prepare low molecular weight peptides from milk proteins using enzymatic hydrolysis techniques, in an effort to assess the antioxidant activity of these peptides. The casein and whey proteins isolated from fresh milk were treated with several proteolytic enzymes, such as chymotrypsin, pepsin, and trypsin and the resulting low molecular weight peptides were collected by TCA precipitation. Their identity was confirmed by SDS-PAGE analysis. The hydrolysis experiments indicated that whey protein treated with chymotrypsin displayed the highest degree of protein hydrolysis. The antioxidant activity of milk protein hydrolysates was determined by measuring the ABTS-radical scavenging activity. The results of these experiments showed that hydrolysis of the milk protein was effective in increasing their antioxidant activities. Especially, the tryptic digested casein displayed the highest radical scavenging activity (80.7%). The hydrolyzed low molecular weight milk protein was isolated using an ultrafiltration membrane. The casein hydrolysate passed through a membrane with molecular weight cut-off (MWCO) of 3 kDa displayed the strongest antioxidant activity.
The principal objective of the current study was to prepare low molecular weight peptides from milk proteins using enzymatic hydrolysis techniques, in an effort to assess the antioxidant activity of these peptides. The casein and whey proteins isolated from fresh milk were treated with several proteolytic enzymes, such as chymotrypsin, pepsin, and trypsin and the resulting low molecular weight peptides were collected by TCA precipitation. Their identity was confirmed by SDS-PAGE analysis. The hydrolysis experiments indicated that whey protein treated with chymotrypsin displayed the highest degree of protein hydrolysis. The antioxidant activity of milk protein hydrolysates was determined by measuring the ABTS-radical scavenging activity. The results of these experiments showed that hydrolysis of the milk protein was effective in increasing their antioxidant activities. Especially, the tryptic digested casein displayed the highest radical scavenging activity (80.7%). The hydrolyzed low molecular weight milk protein was isolated using an ultrafiltration membrane. The casein hydrolysate passed through a membrane with molecular weight cut-off (MWCO) of 3 kDa displayed the strongest antioxidant activity.
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문제 정의
따라서 본 연구는 우유로부터 단백질을 분리 정제하여 효소처리에 의한 단백질 가수분해물과 한외여과막 장치를 이용하여 분리한 저분자 펩타이드의 항산화 활성을 ABTS법을 이용하여 측정함으로써 유단백질 유래 저분자 펩타이드의 항산화 활성의 특성을 확립하고자 실시하였다.
본 연구는 유단백질에 단백질 분해효소를 처리하여 가수분해 후 저분자 peptide를 ABTS법을 이용하여 항산화 활성을 측정하여 유단백질 유래 저분자 peptide의 항산화력을 측정하고자 하였다. Chymotrypsin 처리한 유청단백질의 가수분해도가 가장 높았으며, 유청단백질의 락트알부민 및 락토글로브린이 분해되어 분자량 20 kDa 이하의 저분자 단백질이 생성된 것을 전기영동을 통하여 확인하였다.
제안 방법
ABTS radical 소거활성 측정은 일정농도의 유단백질 시료 1 mL와 ABTS radical working solution 1 mL를 섞은 후 실온에서 10분간 반응시킨 후 734 nm에서 흡광도를 측정하여 다음 식에 의해 ABTS 라디칼 소거활성을 구하였다.
6으로 다시 조정하여 4℃에서 20분간 20,000 rpm으로 원심분리를 실시하였다. 산성 유청은 완전 포화되도록 황산암모늄을 첨가하여 하룻밤 정치한 다음 원심분리(20,000 rpm, 4℃, 20 min)하여 침전물을 얻었으며, 여기에 증류수를 사용하여 침전물을 용해한 후, 염을 제거하기 위해 분자량 5,600 이상의 투석 봉지를 이용하여 4℃ 냉장온도에서 교반하면서 5회 이상 증류수를 교환해 주었다. 분리된 유청단백질은 동결건조하여 실험에 이용하였다.
우유 단백질을 가수분해 시켜 분자량 별로 분획하기 위하여 한외여과막장치(Millipore Co., USA)를 사용하였으며, 사용된 막의 분자량 한계범위(Molecular Weight CutOff: MWCO)는 각각 3, 5 및 10 kDa이었다.
우유로부터 카제인의 분리는 Barrefors 등(1985)의 방법을 일부 수정하여 실시하였다. 원유를 4℃에서 4,000 rpm으로 20분간 원심분리(J2-21, Beckman Instruments Inc.
전반적으로 효소에 의한 가수분해도가 8시간 이후부터 큰 변화를 나타내지 않았기 때문에 본 실험에서는 최적 가수분해시간을 8시간으로 정하여(Fig. 2) 가수분해물의 항산화 활성을 측정하였다.
카제인과 유청단백질의 효소 가수분해물에 대한 항산화 활성을 측정하였다(Fig. 6). 카제인과 유청단백질 모두 가수분해 이후 모든 처리구의 항산화 활성이 증가하였으며, α-chymotrypsin처리한 유청단백질은 항산화 활성이 7.
한외여과막 장치를 이용하여 유단백질 가수분해물을 분자량 3, 5 및 10 kDa으로 분획하여 항산화 활성을 측정하였다(Fig. 7, 8). Chymotrypsin과 trypsin에 의한 카제인 3kDa 분획물의 항산화 활성이 각각 89.
효소에 의한 유단백질의 가수분해 특성을 확인하고자 SDS-전기영동을 실시하였다(Fig. 3). Pepsin으로 카제인을 가수분해한 결과 카제인 단백질이 분해되어 밴드의 수가 증가하였으며, 분자량 20,000 이하의 저분자 단백질이 생성되어진 것을 확인할 수 있었다.
대상 데이터
가수분해 시 사용한 pepsin, trypsin, α-chymotrypsin 및 항산화 활성 측정을 위한 ABTS(2,2-azino-bis(3-ethylenebenzothiazoline-6-sulfonic acid)), Trolox (6-hydroxy-2,5,7,8-tetramethylchroman-2-carboxylic acid)는 Sigma-Aldrich(USA)사에서 구입하여 사용하였으며, 기타 모든 시약은 특급시약을 사용하였다.
본 연구에 사용된 시료는 홀스타인에서 착유한 신선한 혼합유를 사용하였다. 가수분해 시 사용한 pepsin, trypsin, α-chymotrypsin 및 항산화 활성 측정을 위한 ABTS(2,2-azino-bis(3-ethylenebenzothiazoline-6-sulfonic acid)), Trolox (6-hydroxy-2,5,7,8-tetramethylchroman-2-carboxylic acid)는 Sigma-Aldrich(USA)사에서 구입하여 사용하였으며, 기타 모든 시약은 특급시약을 사용하였다.
우유 단백질의 가수분해에 의한 분자량별 분획의 획득은 한외여과막장치을 사용하였다. 사용된 막의 MWCO는 각각 3, 5, 10 kDa이며 1%농도(w/v)의 유단백질 가수분해물을 filter device에 1 mL 넣은 후 3,800 g에서 40분간 원심분리 하여 분자 크기가 3 kDa, 5 kDa 및 10 kDa인 유단백질 분획물을 획득하여 실험에 이용하였다.
우유 단백질의 가수분해에 의한 분자량별 분획의 획득은 한외여과막장치을 사용하였다. 사용된 막의 MWCO는 각각 3, 5, 10 kDa이며 1%농도(w/v)의 유단백질 가수분해물을 filter device에 1 mL 넣은 후 3,800 g에서 40분간 원심분리 하여 분자 크기가 3 kDa, 5 kDa 및 10 kDa인 유단백질 분획물을 획득하여 실험에 이용하였다.
이론/모형
4로 조절하여 반응을 종료시켜 pepsin 가수분해물을 획득하였다. Trypsin에 의한 유단백질의 가수분해는 Morato 등(2000)의 방법에 의하여 기질 용액을 증류수에 용해시킨 trypsin과 혼합하여 37℃에서 가수분해하였다. 분해물은 95℃에서 10분간 열처리하여 반응을 종료시켜 trypsin 가수분해물을 획득하였다.
원유로부터 유청단백질의 분리는 Kee와 Hong(1997)의 방법을 이용하였다. 원유를 3,885 g로 4℃에서 20분간 원심분리하여 얻은 탈지유를 1 N HCl로 pH 4.
유단백질의 항산화 활성측정은 Re 등(1999)의 방법에 준하여 실시하였다. 7 mM ABTS 5 mL에 140 mM potassium persulfate(K2S2O8) 88 μL를 첨가 후 암실에서 12시간 방치 하여 ABTS stock solution을 제조하여 0.
효소에 의한 단백질의 가수분해도는 α-chymotrypsin, pepsin과 trypsin 가수분해물에 20% trichloroacetic acid를 동량 첨가하여 원심분리(2,370 g, 5 min)한 다음 상층액을 일정량 취하여 Lowry법(1951)에 준하여 10% TCA 가용성 단백질량을 측정한 후, 다음 식으로부터 측정하였다.
효소에 의한 유단백질의 가수분해 특성은 전기영동(SDSPAGE)을 Laemmli법(1970)에 따라 실시하였다.
성능/효과
본 연구는 유단백질에 단백질 분해효소를 처리하여 가수분해 후 저분자 peptide를 ABTS법을 이용하여 항산화 활성을 측정하여 유단백질 유래 저분자 peptide의 항산화력을 측정하고자 하였다. Chymotrypsin 처리한 유청단백질의 가수분해도가 가장 높았으며, 유청단백질의 락트알부민 및 락토글로브린이 분해되어 분자량 20 kDa 이하의 저분자 단백질이 생성된 것을 전기영동을 통하여 확인하였다. 유단백질의 농도에 따른 항산화 활성을 측정한 결과, 카제인의 항산화 활성이 유청단백질보다 높게 나타났다.
7, 8). Chymotrypsin과 trypsin에 의한 카제인 3kDa 분획물의 항산화 활성이 각각 89.2%, 88.2%로 가장 우수하였고, 유청단백질은 분획전의 항산화 활성과 비교 하여 chymotrypsin 처리구는 뚜렷한 차이가 없었으며, trypsin 처리구를 3 및 5 kDa으로 분획하였을 때 항산화 활성이 증가하였다. 전체적으로 카제인 가수분해물의 저분자 분획물이 유청단백질 분획물보다 항산화 활성이 높았다.
Chymotrypsin 및 trypsin 처리하였을 때 카제인이 모두 분해가 되어 밴드가 나타나지 않았다. Pepsin에 의한 카제인의 가수분해는 chymotrypsin 및 trypsin보다 가수분해도가 낮다는 것을 확인하였으며, Fig. 2의 pepsin에 의한 가수분해도가 가장 낮았던 결과와 일치하였다. 유청단백질 가수분해물의 전기영동 결과(Fig.
3). Pepsin으로 카제인을 가수분해한 결과 카제인 단백질이 분해되어 밴드의 수가 증가하였으며, 분자량 20,000 이하의 저분자 단백질이 생성되어진 것을 확인할 수 있었다. Chymotrypsin 및 trypsin 처리하였을 때 카제인이 모두 분해가 되어 밴드가 나타나지 않았다.
유단백질을 효소에 의하여 가수분해 시 항산화 활성이 증가하였으며, 카제인 가수분해물이 유청단백질 가수분해물과 비교하여 항산화 활성이 더 높았으나, 가수분해도와 항산화 활성도의 관계는 일치하지 않았다. Trypsin에 의한 카제인 가수분해 물의 항산화 활성이 80.7%로 가장 높았다. 본 연구에서는 chymotrypsin과 trypsin에 의한 분자량 3 kDa의 카제인 분획물의 항산화 활성이 가장 우수하였으며, 유청단백질을 trypsin으로 분해하였을 때 항산화 활성이 증가하였다.
4), chymotrypsin처리구의 유청단백질 분해가 가장 많이 이루어졌으며, pepsin 처리구의 분해가 가장 적게 이루어졌다. 가수분해도가 높을수록(Fig. 2) 생성되는 밴드의 수가 증가하였으며, 유청단백질을 chymotrypsin 처리하였을 때 락트알부민과 락토글로브린의 분해가 가장 많이 이루어진 것을 전기영동을 통하여 확인하였다.
본 실험에서는 유단백질을 α-chymotrypsin으로 가수분해 하였을 때 가수 분해도가 가장 높았으며, pepsin에 의한 가수분해는 trypsin 및 α-chymotrypsin에 비하여 매우 낮은 가수분해도를 보였다.
7%로 가장 높았다. 본 연구에서는 chymotrypsin과 trypsin에 의한 분자량 3 kDa의 카제인 분획물의 항산화 활성이 가장 우수하였으며, 유청단백질을 trypsin으로 분해하였을 때 항산화 활성이 증가하였다.
5는 농도에 따른 유단백질의 항산화 활성을 항산화 활성측정 지표로 이용되고 있는 vitamin E 유사체인 Trolox와 비교한 결과이다. 시료의 농도가 0.2 mg/mL 이하에서는 Trolox보다 약 2배 정도 높은 항산화 활성을 나타내었으나, 농도가 높아질수록 항산화 활성이 점점 감소하여 0.6 mg/mL 이상의 농도에서는 Trolox보다 항산화 활성이 낮게 나타났다. 유청단백질도 농도가 높아질수록 항산화 활성이 낮아지는 경향을 나타내었다.
유단백질 가수분해에 의한 항산화 활성은 카제인을 trypsin 처리하였을 때 항산화 활성이 80.7%로 가장 높게 나타났으며, α-chymotrypsin 처리구의 가수분해도가 93.1%로(Fig. 2) 가장 높았던 결과와는 다르게, 가수분해도와 항산화 활성은 비례하지 않는 결과를 나타냈다.
유단백질의 농도에 따른 항산화 활성을 측정한 결과, 카제인의 항산화 활성이 유청단백질보다 높게 나타났다. 유단백질을 효소에 의하여 가수분해 시 항산화 활성이 증가하였으며, 카제인 가수분해물이 유청단백질 가수분해물과 비교하여 항산화 활성이 더 높았으나, 가수분해도와 항산화 활성도의 관계는 일치하지 않았다. Trypsin에 의한 카제인 가수분해 물의 항산화 활성이 80.
Chymotrypsin 처리한 유청단백질의 가수분해도가 가장 높았으며, 유청단백질의 락트알부민 및 락토글로브린이 분해되어 분자량 20 kDa 이하의 저분자 단백질이 생성된 것을 전기영동을 통하여 확인하였다. 유단백질의 농도에 따른 항산화 활성을 측정한 결과, 카제인의 항산화 활성이 유청단백질보다 높게 나타났다. 유단백질을 효소에 의하여 가수분해 시 항산화 활성이 증가하였으며, 카제인 가수분해물이 유청단백질 가수분해물과 비교하여 항산화 활성이 더 높았으나, 가수분해도와 항산화 활성도의 관계는 일치하지 않았다.
2의 pepsin에 의한 가수분해도가 가장 낮았던 결과와 일치하였다. 유청단백질 가수분해물의 전기영동 결과(Fig. 4), chymotrypsin처리구의 유청단백질 분해가 가장 많이 이루어졌으며, pepsin 처리구의 분해가 가장 적게 이루어졌다. 가수분해도가 높을수록(Fig.
전반적으로 가수분해 이후 모든 유청단백질 처리구의 항산화 활성 증가비율은 카제인의 가수분해 후 항산화 활성 증가비율보다 높았다. 이것으로 보아 유단백질에 효소를 처리하여 가수분해하였을 시 항산화 활성의 상승비율은 유청단백질이 카제인 보다 우수한 결과를 나타내었다. 유단백질 가수분해에 의한 항산화 활성은 카제인을 trypsin 처리하였을 때 항산화 활성이 80.
9%로 약 10배 증가하여 전체 처리구 중 항산화 활성 증가비율이 가장 높았다. 전반적으로 가수분해 이후 모든 유청단백질 처리구의 항산화 활성 증가비율은 카제인의 가수분해 후 항산화 활성 증가비율보다 높았다. 이것으로 보아 유단백질에 효소를 처리하여 가수분해하였을 시 항산화 활성의 상승비율은 유청단백질이 카제인 보다 우수한 결과를 나타내었다.
유청단백질을 α-chymotrypsin 처리(WC) 하였을 때 효소반응 10분에 급격하게 가수분해되어 반응 8시간 이후 가수분해가 거의 진행되지 않았다. 전체 처리구들 중 WC의 가수분해도가 가장 높게 나타났으며, 유청단백질의 가수분해 시 pepsin(WP)에 의한 가수분해가 가장 낮게 나타났다. 카제인을 α-chymotrypsin 처리하였을 때(CC) 가수분해도가 가장 높았으나 반응 16시간에는 trypsin 처리구(CT)와 비슷한 가수분해도를 나타내었다.
2%로 가장 우수하였고, 유청단백질은 분획전의 항산화 활성과 비교 하여 chymotrypsin 처리구는 뚜렷한 차이가 없었으며, trypsin 처리구를 3 및 5 kDa으로 분획하였을 때 항산화 활성이 증가하였다. 전체적으로 카제인 가수분해물의 저분자 분획물이 유청단백질 분획물보다 항산화 활성이 높았다. Yamaguchi(1989)는 대두단백질 효소로 가수분해시킨 가수분해물 중에서 분자량 2.
카제인과 유청단백질 모두 가수분해 이후 모든 처리구의 항산화 활성이 증가하였으며, α-chymotrypsin처리한 유청단백질은 항산화 활성이 7.4%에서 72.9%로 약 10배 증가하여 전체 처리구 중 항산화 활성 증가비율이 가장 높았다.
카제인과 유청단백질의 단백질 분해효소에 의한 최적의 가수분해 조건을 확립하고자 각 효소의 최적 반응 조건에서 16시간 동안 가수분해하여 가수분해도를 측정한 결과 반응시간이 경과함에 따라 유단백질의 가수분해도가 전반적으로 증가하는 경향을 나타내었다(Fig. 1). 유청단백질을 α-chymotrypsin 처리(WC) 하였을 때 효소반응 10분에 급격하게 가수분해되어 반응 8시간 이후 가수분해가 거의 진행되지 않았다.
질의응답
핵심어
질문
논문에서 추출한 답변
유리라디칼의 생체 손상능력에는 어떤 예가 있을까?
유리라디칼은 생체내에서 적정량이 생성되어야 하나, 그 생성량이 방어기작을 벗어나게 되면, 일시적 혹은 영구적인 세포손상을 줄 수 있다. 또한 금속이온의 존재 하에서 유리라디칼의 생체 손상능력은 더욱 더 증가하는데(Asbeck, 1990), 동맥경화(atherosclerosis), 암(cancer), 류마티스성 관절염(rheumatoid arthritis), 염증(inflammation) 등의 질환과도 깊은 관련이 있다고 보고되고 있다(Halliwell et al., 1989; Pace and Leaf, 1995).
유단백질 유래 저분자 peptide의 항산화력 측정 결과, 가장 가수분해도가 높았던 유형은?
본 연구는 유단백질에 단백질 분해효소를 처리하여 가수분해 후 저분자 peptide를 ABTS법을 이용하여 항산화 활성을 측정하여 유단백질 유래 저분자 peptide의 항산화력을 측정하고자 하였다. Chymotrypsin 처리한 유청단백질의 가수분해도가 가장 높았으며, 유청단백질의 락트알부민 및 락토글로브린이 분해되어 분자량 20 kDa 이하의 저분자 단백질이 생성된 것을 전기영동을 통하여 확인하였다. 유단백질의 농도에 따른 항산화 활성을 측정한 결과, 카제인의 항산화 활성이 유청단백질보다 높게 나타났다.
유단백질의 농도에 따른 항산화 활성 측정 결과는 어떻게 나타났나?
Chymotrypsin 처리한 유청단백질의 가수분해도가 가장 높았으며, 유청단백질의 락트알부민 및 락토글로브린이 분해되어 분자량 20 kDa 이하의 저분자 단백질이 생성된 것을 전기영동을 통하여 확인하였다. 유단백질의 농도에 따른 항산화 활성을 측정한 결과, 카제인의 항산화 활성이 유청단백질보다 높게 나타났다. 유단백질을 효소에 의하여 가수분해 시 항산화 활성이 증가하였으며, 카제인 가수분해물이 유청단백질 가수분해물과 비교하여 항산화 활성이 더 높았으나, 가수분해도와 항산화 활성도의 관계는 일치하지 않았다. Trypsin에 의한 카제인 가수분해 물의 항산화 활성이 80.7%로 가장 높았다. 본 연구에서는 chymotrypsin과 trypsin에 의한 분자량 3 kDa의 카제인 분획물의 항산화 활성이 가장 우수 하였으며, 유청단백질을 trypsin으로 분해하였을 때 항산화 활성이 증가하였다.
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