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제주도 자생 차나무과 식물의 ACE, APN, $\\alpha$-amylase 저해 활성 및 항산화활성에 대한 연구
Antioxidative activity, including Inhibitory activities of ACE, APN and $\\alpha$-amylase, in Theaceae Plants Native to Jeju Island 원문보기

韓國資源植物學會誌 = Korean journal of plant resources, v.23 no.5, 2010년, pp.406 - 414  

오순자 (제주대학교 생물학과.기초과학연구소) ,  이진호 ((주)장원 설록차연구소) ,  고광섭 ((주)장원 설록차연구소) ,  신동범 (제주대학교 식품영양학과) ,  고석찬 (제주대학교 생물학과.기초과학연구소)

초록
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본 연구는 제주도에 자생하는 차나무과 식물을 대상으로 식품소재 또는 생약으로의 활용 방안을 모색하고자 angiotensin I converting enzyme(ACE) 저해활성, aminopeptidase N(APN) 저해활성 및 $\alpha$-amylase 저해활성을 조사하고, 항산화활성을 검색하고 TLC를 이용하여 분석하였다. ACE 저해활성은 후피향나무(수피)와 비쭈기나무(잎)에서 50% 이상의 저해활성을 보였으며, APN 저해활성은 비쭈기나무(잎과 수피)와 후피향나무(수피)에서만 양의 활성을 보였다. $\alpha$-amylase 저해활성은 동백나무(열매), 우묵사스레피나무(수피), 후피향나무(수피)와 차나무(줄기)에서 30% 이상의 저해활성을 보였다. 항산화활성은 비쭈기나무(수피), 후피향나무(수피), 차나무(잎)에서 30% 이상의 다소 높은 전자공여능을 나타내었다. 특히, 비쭈기나무(수피)는 dot-blot test에 의해 다른 종에 비해 활성이 높아 $1.25\;{\mu}g/ml$의 낮은 농도에서도 높은 항산화활성을 보였다. TLC 분석에 의해 비쭈기나무(수피)에서 EGC(Rf 0.26) 활성이 높았으며, 비쭈기나무, 우묵사스레피나무, 후피향나무의 수피에서 EGCG(Rf 0.09) 활성이 높게 검출되었다. 그리고, 표준 catechin류와는 다른 것으로 보이는 5개의 밴드(Rf 0.54, 0.46, 0.44, 0.16, 0.03)는 Folin-Ciocalteu Reagent 방법과 Ferric chloride-alcohol 방법을 이용하여 polyphenol류인 것으로 추정되었다. 이상의 결과를 토대로 사스레피나무를 제외한 차나무과 식물들은 생리활성이 높아 식품 소재 또는 생약으로의 활용이 가능할 것으로 보이며, 활성성분의 분리 및 동정 그리고 이들 물질을 이용한 임상실험 등 보다 심도있는 연구가 필요할 것으로 보인다.

Abstract AI-Helper 아이콘AI-Helper

Antioxidative activity, including inhibitory activities of angiotensin I converting enzyme(ACE), aminopeptidase N(APN) and $\alpha$-amylase, was investigated in the methanol extracts from Theaceae plants native to Jeju island, in order to select the plant species containing bioactive mate...

주제어

AI 본문요약
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문제 정의

  • 본 연구는 식물자원으로부터 새로운 기능성 소재를 함유하는 식물자원을 선별하여 활용하고자 시도되었으며, 제주도에 자라는 차나무과 식물을 대상으로 angiotensin I converting enzyme(ACE) 저해활성, aminopeptidase N (APN) 저해 활성, α-amylase 저해활성을 살펴보았다.
  • 본 연구는 제주도에 자생하는 차나무과 식물을 대상으로 식품소재 또는 생약으로의 활용 방안을 모색하고자 angiotensin I converting enzyme(ACE) 저해활성, aminopeptidase N(APN) 저해활성 및 α-amylase 저해활성을 조사하고, 항산화활성을 검색하고 TLC를 이용하여 분석하였다.
  • , 2005). 본 차나무과 식물을 대상으로 한 생리활성 분석을 통하여 고기능성 소재에 대한 연구개발의 가능성을 확인할 수 있었다. 더군다나 이들 차나무과 식물들은 민간에서 약재로 사용되었으며(You, 2008; Shin, 2001; Hwang et al.
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질의응답

핵심어 질문 논문에서 추출한 답변
일반적으로 차나무는 어떤 효과가 있는가? 차나무과 식물은 전 세계적으로 40속 600종이 열대, 아열대, 온대지방에 분포하며, 우리나라에서는 6속 7종이 자라고 있고 제주도에는 5속 6종이 분포하고 있다. 일반적으로 차나무는 충치예방, 입 냄새 제거, 혈압상승억제, 혈중 콜레스테롤 상승억제 등의 효과가 있으며, 항암작용에 대한 연구도 활발히 이루어지고 있다. 차나무와 동일한 속에 해당하는 동백나무에서도 항미생물과 항산화 효과가 보고되었고(Lee et al.
활성산소종은 어떻게 생성되는가? 한편, 활성산소종(reactive oxygen species, ROS)은 안정한 분자상태인 기저삼중항산소(ground state triplet oxygen; 3O2)가 체내 효소계, 환원대사, 화학약품, 공해물질, 광화학반응 등의 각종 물리적, 화학적, 환경적 요인 등에 의하여 환원되어 생성되며, superoxide anion radical (․ O2- ), hydroxyl radical( ․ OH), 과산화수소 (hydrogen peroxide; H2O2), 일중항산소(singlet oxygen; 1O2) 등이 있다(Fridovich, 1978; Alscher and Hess, 1993). 이들은 강한 산화력을 가지고 있어 세포막 분해, 지질 산화, 단백질 분해, DNA합성 저해, 노화촉진 등 심각한 생리적 장애를 일으키며, 심한 경우 세포사멸을 초래한다(Alscher and Hess, 1993; Lester and Alexander, 1993).
활성산소종은 어떤 문제를 일으키는가? 한편, 활성산소종(reactive oxygen species, ROS)은 안정한 분자상태인 기저삼중항산소(ground state triplet oxygen; 3O2)가 체내 효소계, 환원대사, 화학약품, 공해물질, 광화학반응 등의 각종 물리적, 화학적, 환경적 요인 등에 의하여 환원되어 생성되며, superoxide anion radical (․ O2- ), hydroxyl radical( ․ OH), 과산화수소 (hydrogen peroxide; H2O2), 일중항산소(singlet oxygen; 1O2) 등이 있다(Fridovich, 1978; Alscher and Hess, 1993). 이들은 강한 산화력을 가지고 있어 세포막 분해, 지질 산화, 단백질 분해, DNA합성 저해, 노화촉진 등 심각한 생리적 장애를 일으키며, 심한 경우 세포사멸을 초래한다(Alscher and Hess, 1993; Lester and Alexander, 1993). 활성산소종을 조절하거나 제거할 수 있는 물질로서는 superoxide dismutase (SOD), peroxidase, catalase 등의 항산화효소와 ascorbic acid, α-tocopherol, β-carotene, glutathione 등의 천연 항산화제 또는 BHT(butylated hydroxytoluene), BHA (butylated hydroxyanisole), Troxol-C 등의 합성 항산화제가 알려져 있다(Alscher and Hess, 1993; Inze and Van Montagu, 1995).
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참고문헌 (31)

  1. Alscher R.G. and J.L. Hess. 1993. Antioxidants in higher plants. CRC Press, Boca Raton. pp.1-174. 

  2. Bala, M., M.A.Q. Pasha, D.K. Bhardwaj and S. Pasha. 2002. Novel peptidomimics as angiotensin-converting enzyme inhibitions: A combinatorial approach. Bioorg. Med. Chem. 10(11):3685-3691. 

  3. Bauvois B. and D. Dauzonne. 2006. Aminopeptidase-N/CD13 (EC 3.4.11.2) inhibitors: chemistry, biological evaluations, and therapeutic prospects. Med. Res. Rev. 26(1):88-130. 

  4. Blois, M.S. 1958. Antioxidant determination by the use of a stable free radical. Nature 181:1199-1200. 

  5. Branen, A.L. 1975. Toxicology and biochemistry of butylated hydroxyanisole and butylated hydroxytoluene. J. Am. Oil Chem. Soc. 52:59-63. 

  6. Choe, S. Y. and K. H. Yang. 1982. Toxicological studies of antioxidants, butylated hydroxytoluene (BHT) and butylated hydroxyanisole (BHA). Korean J. Food Sci. Technol. 14(3):283-188. 

  7. Chung, M.C., H.K. Chun, K.H. Han, H.J. Lee, C.H. Lee and Y.H. Kho. 1996. MR-387A and B, new aminopeptidase N inhibitors, produced by Streptomyces neyagawaensis SL-387. J. Antibiot. 49:99-102. 

  8. Do, J.R., S.B. Kim, Y.H. Park, D.S. Kim, 1993. Angiotensin-Iccoverting enzyme inhibitory activity by the components of traditional tea materials. Kor. J. Food Sci. Technol. 25:456-460. 

  9. Fridovich, I. 1978. The biology of oxygen radicals. Science 201(4359):875-880. 

  10. Graham, H.N., 1992. Green tea composition, consumption, and polyphenol chemistry. Prev. Med. 21(3):334-350. 

  11. Gros, C., B. Giros and J.C. Schwartz. 1985. Identification of aminopeptidase M as an enkephalin-inactivating enzyme in rat cerebral membranes. Biochemistry 24:2179-2185. 

  12. Hong, J.H., B.S. Son, B.K. Kim, H.Y. Chee, K.S. Song, B.H. Lee, H.C. Shin, and K.B. Lee, 2006. Antihypertensive effect of Ecklonia cava extract. Kor. J. Pharmacogn. 37:200-205. 

  13. Hou, W.C., R.D. Lin, K.T. Cheng, Y.T. Hung, C.H. Cho, C.H. Chen, S.Y. Hwang and M.H. Lee, 2003. Free radical scavenging activity of Taiwanese native plants. Phytomedicine 10:170-175. 

  14. Hwang, E.J., Y.J. Cha, M.H. Park, J.W. Lee and S.Y. Lee, 2004. Cytotoxicity and chemosensitizing effect of camellia (Camellia japonica) tea extracts. J. Korean Soc. Food Sci. Nutr. 33(3):487-493. 

  15. Inze D. and M. Van Montagu. 1995. Oxidative stress in plants. Curr. Opin. Biotech. 6:153-158. 

  16. Lee, S. Y., E. J. Hwang, G. H. Kim, Y. B. Choi, C. Y. Lim and S. M. Kim. 2005. Antifungal and antioxidant activities of extracts from leaves and flowers of Camellia japonica L.. Korean J. Med. Crop Sci. 13(3):93-100. 

  17. Lee, W. C. 1996. Lineamenta florae Koreae(I). Academy Book, Seoul. pp.1687. 

  18. Lester, P. and N.G. Alexander. 1993. Oxygen radicals in biological systems. Academic press INC., San Diego. pp.635-650. 

  19. Oh, S. J. and S. C. Koh. 2002. Antioxidative activities of solvent fractions from the fruits of several evergreen plants native to Jeju-Do. J. Basic Sciences, Cheju Nat'l Univ. 15(2):69-75. 

  20. Oh, S.J., S.H. Kim, S.K. Kim, Y.J. Baek and K.H. Cho. 1997. Angiotensin Ⅰ converting enzyme inhibitory activity of the K-casein fragments hydrolyzated by chymosin, pepsin and trypsin. Korean J. Food Sci. Technol. 29(6):1316-1318. 

  21. Ondetti, M.A., B. Rubin and D.W. Cushman. 1977. Design of specific inhibitors of angiotensin. Science 196:441-444. 

  22. Park, S.Y., H.C. Yang, J.Y. Moon, N.H. Lee, S.J. Kim, J.H. Kang, Y.K. Lee, D.B. Park, E.S. Yoo and H.K. Kang. 2005. The cytotoxicity of eutigosides from Eurya emarginata against HL-60 promyelocytic leukemia cells. Arch. Pharm. Res. 28(9):1047-1052. 

  23. Puls, W and U. Keup. 1973. Influoence of an $\alpha$ -amylase inhibitor (BAY d 7791) on blood glucose, serum insulin and NEFA in starch loading tests in rats, dogs and man. Diabetologia 9:97-101. 

  24. Rhinehart, B.L., K.M. Robinson, P.S. Liu, A.J. Payne, M.E. Wheatley and S.R. Wanger. 1987. Inhibition of intestinal disaccharidase and suppression of blood glocose by a new $\alpha$ -glucohydrolase inhibitor-MDL 25. J. Pham. Exp. Ther. 241:915-920. 

  25. Satoyama, T., T. Hara, M. Murata and Y. Fujio. 1998. A simple assay method for $\alpha$ -amylase using microplates. Nippon Nogeikagaku Kaishi 72:933-936. 

  26. Sealey, J.F. and J.H. Laragh. 1990. Pathophysiology, diagnosis and management. The renin-angiotensis-aldosterone system for normal regulation of blood pressure and sodium and potassium homeostasis. Raven Press, LTD, New York. pp.1287-1317. 

  27. Shim, K. H., Y.Ⅰ. Bae and J. S. Moon, 1994. Screening and characterization of α-amylase inhibitors from cereals and legumes in Korea. Korean J. Post-Harvest Sci. Technol. Agri. Products 1(2):117-124. 

  28. Shin, M. H. 2001. Antioxidative constituents from the fruits of Ternstroemia japonica Thunberg. PhD Thesis, Pusan National University pp.158. 

  29. Toeller, M. 1994. $\alpha$ -Glucosidase inhibitors in diabetes: efficacy in NIDDM subjects. Eur. J. Clin. Invest. 24:31-35. 

  30. Yamamoto, N., 1997. Antihypertensive peptides derived from food proteins. Biopolymers 43:129-134. 

  31. You, H. S. 2008. Phytochemical constituents and biological activity of Eurya emarginata (Thunb.) Makino. Ph D thesis, Sungkyunkwan University. pp.98. 

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