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문제 정의
- 따라서 본 연구는 오징어 surimi 가공방법과 오징어 육 가열 겔의 강도증강에 미치는 최적의 전분, 비근육 단백질 및 화학첨가물의 종류를 조사하고, 요인분석으로 최적의 첨가물을 선정하여 최대의 겔 강도를 생성하는 첨가물의 최적화를 시도하였다.
제안 방법
- Surimi와 회수단백질의 수율은 제조한 surimi의 수분함량을 적외선 수분측정계 (FD-600, Kett Electric Laboratory, Tokyo, Japan)로 측정하고, 수분을 제외한 고형물의 함량으로 환산하여 마쇄 오징어 육에 대한 고형물 중량 %로 표시하였다.
- 균질화한 surimi 페이스트를 비닐 백에 넣고 진공포장기로 surimi 페이스트에 남아있는 공기를 제거한 후 sausage stuffer (Sausage Maker, Buffalo, NY, USA)를 사용하여 스테인리스 tube (2 × 20 cm)에 충진하였다.
- 요인분석의 결과에 따라 오징어 surimi 가열겔의 파괴강도와 백색도에 가장 큰 영향을 미치는 난백단백질 분말과 CaCl2를 인자로 선택하여 2인자 2수준의 표면반응분석법으로 이들 인자의 최적화를 시도하였다. 난백 분말 단백질 (X1)과 CaCl2 (X2)의 첨가범위는 각각 0-10%와 0-1%로 설정하였다.
- 수세 surimi와 회수 단백질의 수분함량은 각종 첨가물을 포함한 상태에서 80%가 되게 조절하였으며 염은 최종농도가 2%되게 첨가하였다. 동결한 surimi를 약 2×2×2 cm의 크기로 잘라 Stephan mixer (UMC5, Stephan U.
- 충진한 tube는 90℃의 항온수조에서 15동안 가열한 후 즉시 얼음물에서 충분히 냉각시켰다. 스테인리스 tube에서 제거한 가열 겔을 비닐 백에 넣어 하룻밤 냉장 보관한 후 가열 겔의 특성 실험에 사용하였다.
- 오징어 마쇄육 100 g에 증류수 200 mL를 가하고 Ultra Trrux homogenizer 로 8000 rpm에서 2분 동안 균질화시킨 후, 균질용액 10 mL를 씩을 분취하여 5 N HCl과 5 N NaOH 용액으로 pH 2.0-11.5까지 조절하고 원심분리 (2,000 × g, 15분)하여 얻은 상등액의 단백질 농도를 측정하였다.
- 05) (Table 4). 요인분석의 결과에 따라 오징어 surimi 가열겔의 파괴강도와 백색도에 가장 큰 영향을 미치는 난백단백질 분말과 CaCl2를 인자로 선택하여 2인자 2수준의 표면반응분석법으로 이들 인자의 최적화를 시도하였다. 난백 분말 단백질 (X1)과 CaCl2 (X2)의 첨가범위는 각각 0-10%와 0-1%로 설정하였다.
- 용해된 단백질을 원심분리 (2,000 × g, 15분)하여 회수하고 증류수로 단백질 농도를 1.25 mg/mL로 조절한 후 시료 용액 1 mL에 0.25 mL의 SDS-PAGE 시료 완충액 (0.1% bromophenol blue, 14.4 mM 2-mercaptoethanol, 2% SDS, 50% glycerol을 포함하는 60 mM Tris-HCl, pH 6.8)을 첨가하였다.
- 전분, 비근육 단백질 및 화학제가 겔의 파괴강도와 변형값에 미치는 요인 분석은 개별 첨가를 통해 얻은 결과 (Table 3)를 근거로 감자전분, 난백 단백질 및 CaCl2의 3 요인을 설정하고 각각 0-5%, 0-5% 및 0-0.3%의 2수준 농도에서 1 block으로 부분 실시하였으며, 첨가물의 최적화는 요인분석을 통해 유의성이 있는 것으로 판정한 난백 단백질과 CaCl2의 두 인자로 난백 단백질 0-10%, CaCl2 0-1.0%의 2 수준에서 중심합성계획법으로 실시하였다 (Table 1). 실험 설계와 분석은 통계프로그램 Mintab 15 (Minitab Inc, PA, USA)를 사용하였다.
- 전분, 비근육 단백질과 화학제 중에서 파괴강도의 증가 효과 뿐 아니라 surimi 제품 제조시 오징어 surimi의 사용 목적 중인 하나인 백색도를 감소시키지 않는 감자전분, 난백분말과 CaCl2를 인자로 선택하여 3개의 인자가 물성 특성에 미치는 요인분석을 일부실시법으로 실시하였다.
- 즉 수세 surim의 제조는 마쇄육에 2배량의 증류수를 가하여 Ultra Trrux homogenizer (IKA25 basic, IKA Works Inc, Wilmington, NC, USA)로 8000 rpm에서 2분 동안 마쇄한 후 원심분리 (10,000×g, 20분)하여 침전물을 수세하였으며, 이 조작을 2회 반복하고 회수한 침전물을 수세 surimi로 사용하였다.
- 즉 실린더 형의 시료 (2 × 2 cm)위에 지름 5 mm의 구형 plunger를 장착하고 60 mm/min의 속도로 올리면서 파괴강도 (g)과 변형 값 (mm)을 측정하였다.
- 침전단백질은 원심분리 (10,000 × g, 20분)하여 회수하였다.
대상 데이터
- 2009년 10월 조제한 마쇄 동결 오징어육 블록 (Surimi Tech, Ltd, Hongkong)은 한성식품 (Dangjin, Korea)에서 구입하여 연구실로 운반한 후 전기톱 (Makita, 5740NB, Japan)으로 약 10×10 cm의 크기로 잘라 -20℃의 동결고 (LG, GC-124HGFP, Korea)에 보관하면서 surimi 가공 및 가열 겔 형성을 위한 시료로 사용하였다.
- 전기영동 겔은 1% Coomassie brilliant blue R-250을 포함한 염색용액에서 하룻밤 염색한 후, methanol:acetic acid:증류수 (1:1:8, v/v/v)의 탈색액으로 배경이 깨끗해질 때까지 탈색하였다. 분자량 측정을 위해 광범위 표준단백질 혼합물 (M 4038, Sigma- Aldrich Co., St. Louis, MO, USA)를 사용하였다.
- 2009년 10월 조제한 마쇄 동결 오징어육 블록 (Surimi Tech, Ltd, Hongkong)은 한성식품 (Dangjin, Korea)에서 구입하여 연구실로 운반한 후 전기톱 (Makita, 5740NB, Japan)으로 약 10×10 cm의 크기로 잘라 -20℃의 동결고 (LG, GC-124HGFP, Korea)에 보관하면서 surimi 가공 및 가열 겔 형성을 위한 시료로 사용하였다. 옥수수, 감자 및 밀전분은 삼양제넥스(Inchon, Korea)에서 구입하였으며, 비근육 단백질로서 유장 단백질 (Nutrilac SU-7723, Arla Co, USA), 대두 단백질(Promine HV, Central Soya Co., Inc, Fort Wayne, IN, USA), 활성 밀글루텐 (중국산), 난백단백질 (중국산), 돼지혈청단백질 (Proliant, Poligono Industrial Congost, San Julian, Spain)을 사용하였으며, 화학제로 Transglutaminase (ACTIVA TI, Ajinomoto Co, Japan), CaCl2.2H2O(USB, USB Co., Cleveland, OH, USA), 혼합인산염 (Polymix GA, SD BNI Co., Ltd, Ansan, Korea)를 각각 사용하였다.
데이터처리
- 0%의 2 수준에서 중심합성계획법으로 실시하였다 (Table 1). 실험 설계와 분석은 통계프로그램 Mintab 15 (Minitab Inc, PA, USA)를 사용하였다.
이론/모형
- Punch test는 Okada의 방법 (1964)에 따라 Rheometer(CR-100D, Sun Scientific Co., Tokyo, Japan)로 측정하였다. 즉 실린더 형의 시료 (2 × 2 cm)위에 지름 5 mm의 구형 plunger를 장착하고 60 mm/min의 속도로 올리면서 파괴강도 (g)과 변형 값 (mm)을 측정하였다.
- SDS-PAGE는 5%의 농축겔과 7.5%의 분리겔에서 Laemmli의 방법 (1970)에 따라 실시하였다. 전기영동 겔은 1% Coomassie brilliant blue R-250을 포함한 염색용액에서 하룻밤 염색한 후, methanol:acetic acid:증류수 (1:1:8, v/v/v)의 탈색액으로 배경이 깨끗해질 때까지 탈색하였다.
- 즉 실린더 형의 시료 (2 × 2 cm)위에 지름 5 mm의 구형 plunger를 장착하고 60 mm/min의 속도로 올리면서 파괴강도 (g)과 변형 값 (mm)을 측정하였다. 가열 겔 표면의 CIE Lab color는 색차계 (ZE-2000, Nippon Denshoku, Tokyo, Japan)으로 측정하였으며, 백색도는 Park의 방법 (1994)에 따라 L*-3b*의 식으로 계산하였다. 색차계는 색 plate (L*=96.
- 5까지 조절하고 원심분리 (2,000 × g, 15분)하여 얻은 상등액의 단백질 농도를 측정하였다. 단백질 농도는 Biuret법 (Umemoto, 1966)으로 측정하였으며, bovine serum albumin으로 작성한 검량곡선에 따라 계산하였다. 단백질의 용해도는 pH 조절에 사용한 용액을 포함한 총 부피 중의 가용성 단백질 함량으로 표시하였다.
성능/효과
- 5%의 전분을 첨가한 겔이 전분을 첨가하지 않은 대조군에 비하여 파괴강도와 변형값은 유의적으로 낮았으나, 백색도는 유의적으로 높았다 (P<0.05) (Table 3).
- Myosin heavy chain은 수세공정과 알칼리 처리공정으로 회수한 단백질에서 확인되었으며 수세공정이 알칼리 공정에 비하여 뚜렷한 단백질 띠를 보이고 있는 반면, 산처리 공정으로 회수한 단백질에서 myosin heavy chain은 확인되지 않았다 (Fig. 4). 이 같은 결과는 각 공정별로 회수한 단백질의 점도 값의 감소 순서 및 파괴강도의 감소 순서인 수세공정>알칼리 공정>산 처리공정과 일치하였다.
- 그리고 전분을 첨가하지 않은 수분함량 78%, 지름 2 cm의 Maruha AO급과 민대구 surimi (1회 수세) 가열 겔의 파괴강도는 각각 117±7 g과 83.4±5.6 g이며, 변형값은 6.43±0.30 mm과 7.36±0.25 mm였고, 오징어 가열 겔의 파괴강도와 변형값은 민대구의 67-75%와 66%의 범위에 해당하였다.
- 단백질 용해도는 pH 3.5 이하와 pH 10.7 이상에서 크게 증가하였으며, pH 11.2에서의 용해도는 pH 2.3에 비하여 2.37배 높은 것으로 나타나 산성 영역의 pH에 비하여 알칼리 영역의 pH에서 높은 용해도를 보였다 (Fig. 1). 한편 pH 5.
- 마쇄육에서 얻은 수세 surimi의 수율은 68.1±2.4%로서 산처리 공정으로 회수한 단백질의 수율 21.2±1.6%에 비하여 약 3.2배에 높았으나, 알칼리 처리공정으로 회수한 단백질의 수율과는 유의적인 차이를 보이지 않았다 (P<0.05) (Table 2).
- 반응 표면도 (Fig. 2)에서 파괴강도는 난백과 CaCl2의 첨가량이 증가함에 따라 증가하는 것으로 나타났으며, 백색도는 난백의 함량이 감소하고 CaCl2의 함량이 증가함에 따라 증가하는 것으로 나타났다. 파괴강도와 백색도에 대한 분산분석의 결과 정규 확률도는 거의 직선인 것에 미루어 회귀모형은 적합한 것으로 판정하였다.
- , 2000). 본 연구에서 돼지 혈장단백질의 첨가에 의한 파괴강도와 변형값의 유의적인 증가는 오징어 surimi에 포함된 단백질 분해효소의 가수분해활성의 억제 효과에 기인한 것으로 추정된다. 백색도는 난백을 첨가함으로서 유의적으로 증가한 반면, 돼지 혈장단백질의 첨가에 의해 현저하게 감소하였다.
- 본 연구의 결과 산 처리 공정의 수율이 수세공정에 비하여 상당히 낮은 것은 산성 pH에서 용해한 단백질을 pH 5.0-5.5에서 침전시켜 회수하는 단계에서 충분히 침전하지 않거나 오징어 육의 특성 때문으로 판단되었다. 한편 알칼리 처리 공정으로 회수한 단백질의 수율이 수세 surimi와 유의적인 차이를 보이지 않은 것은 오징어 마쇄육 제조 시에 오징어 육을 미세하게 마쇄한 후 NH4Cl을 제거하기 위해 물로 희석하는 과정에서 근형질 단백질이 일부 유출되었기 때문이라 판단되었다(Burns, 2010).
- 05) (Table 3). 본 연구의 결과, TGase 첨가에 의해 파괴강도와 변형 값에 유의적인 증가를 보이지 않은 것은 TGase의 첨가량이 단백질 g 당 5.5 units로서 겔 강도 증가를 위해서는 낮은 단위이기 때문으로 추정된다. Park et al.
- , 2005). 본 연구의 결과는 CaCl2를 첨가한 후 실온에서 2시간 정도의 자연응고를 실시한 후의 가열처리가 파괴강도를 증가시키는 것으로 나타났다. CaCl2를 첨가한 민대구와 북양명태 surimi 겔은 자연응고 후 가열하면 전단응력은 증가하나, 전단 변형에는 영향을 미치지 않았고, 북양명태의 경우 최적 첨가량은 0.
- 선형, 제곱 및 교호작용은 유의성이 있는 것으로 나타났으며 (P<0.05), 조사한 난백단백질과 CaCl2의 농도 범위에서 파괴강도 값은 비교적 높은 0.85의 결정 계수값을 보였으나, 백색도는 0.52의 결정 계수값을 보였다.
- 오징어 surimi에 각각 최종농도가 5%가 되도록 첨가한 비근육 단백질인 난백분말과 돼지혈청단백질은 파괴강도를 유의적으로 증가시켰으나 (P<0.05), 유장단백질, 대두 단백질 농축물과 밀글루텐 첨가 겔은 비첨가군과 차이를 보이지 않았다 (P<0.05).
- 오징어육 수세 surimi의 파괴강도는 0.3% CaCl2 및 0.3%혼합인산염의 첨가에 의해 크게 증가한 반면, 1% TGase의 첨가는 유의적인 영향을 미치지 않았으며, TGase, CaCl2 및 혼합인산염은 변형값에 영향을 미치지 않았다 (P<0.05).
- 요인분석의 결과, 파괴강도의 증가는 난백 (P=0.015)과 CaCl2 (P=0.001)이 유의적 (P<0.05)인 영향을 미치는 것으로 나타났으며, 변형값은 감자전분 (P=0.045), 백색도는 3개의 인자 모두 유의적인 영향을 미치는 것으로 나타났다 (P<0.05) (Table 4).
- , 2006). 이상의 연구 결과에 미루어 오징어 육의 가열 겔화에 가장 큰 영향을 미치는 인자는 단백분해효소의 저해와 가열에 의한 근원섬유단백질의 중합화에 의한 cross-linking의 형성임을 확인할 수 있다. 그러나 현재까지 오징어 육을 이용하여 경제적 가치가 있는 가열 형성능을 가지는 surimi의 제조와 surimi-based 제품에 성공한 예는 없다(Surimi forum, 2008).
- 2)에서 파괴강도는 난백과 CaCl2의 첨가량이 증가함에 따라 증가하는 것으로 나타났으며, 백색도는 난백의 함량이 감소하고 CaCl2의 함량이 증가함에 따라 증가하는 것으로 나타났다. 파괴강도와 백색도에 대한 분산분석의 결과 정규 확률도는 거의 직선인 것에 미루어 회귀모형은 적합한 것으로 판정하였다. 선형, 제곱 및 교호작용은 유의성이 있는 것으로 나타났으며 (P<0.
- 파괴강도와 백색도의 최소값과 목표값을 각각 50.0 g과 55.0 및 65 g와 70으로 설정했을 때 이를 만족시키는 난백 단백질과 CaCl2의 함량은 각각 2.69% (첨가량 8.07 g)와 0.22% (첨가량 0.66 g)로서 예측반응의 만족도는 각각 1.00과 0.93으로 종합만족도 0.97에 상당하였다 (Fig. 3).
- 한편 각각 5%의 옥수수, 감자 및 밀전분을 혼합한 전분 (15%)를 첨가하여 제조한 가열 겔 파괴강도는 105.7±3.7 g으로서 대조군의 파괴강도 값에 비하여 약 1.9배 증가하였으나, 변형값은 대조군과 유의적인 차이를 보이지 않았다 (P<0.05).
- 회수단백질의 수분 함량은 수세 surimi에 비하여 낮았으며, 산과 알칼리 처리 공정에 따른 유의적인 차이는 보이지 않았다 (Table 2). 수세 surimi의 점도는 55760±2224 cP로서 pH 전이공정으로 회수한 산과 알칼리 회수단백질의 약 1.
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