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NTIS 바로가기大韓化粧品學會誌 = Journal of the society of cosmetic scientists of Korea, v.42 no.4, 2016년, pp.343 - 349
이성훈 ((주)아모레퍼시픽 기술연구원) , 배일홍 ((주)아모레퍼시픽 기술연구원) , 민대진 ((주)아모레퍼시픽 기술연구원) , 김형준 ((주)아모레퍼시픽 기술연구원) , 박녹현 ((주)아모레퍼시픽 기술연구원) , 최지예 ((주)아모레퍼시픽 기술연구원) , 신진섭 ((주)아모레퍼시픽 기술연구원) , 김은주 ((주)아모레퍼시픽 기술연구원) , 이해광 ((주)아모레퍼시픽 기술연구원)
Many minerals and nutrient salts are abundant in Jeju lava sea water. The objective of this study was to evaluate the skin hydration effects of Jeju lava sea water. The skin barrier serves as a protective barrier that prevents the loss of moisture. The water holding capacity and water transport of t...
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핵심어 | 질문 | 논문에서 추출한 답변 |
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NMF는 무엇으로 구성되어 있는가? | 각질층에서 수분을 유지하기 위해서는 피부 장벽 기능이 정상적으로 작동해야 하고, 수분 보 유력이 뛰어난 NMF가 생성되어야 한다. NMF는 필라 그린의 분해산물로 urea, pyrrolidone carboxylic acid, glutamic acid와 아미노산 등으로 구성되어 있으며 각 질층 건조 중량의 20 ∼ 30%를 차지한다[3]. 표피층의 각질형성세포는 일련의 분화과정 과 각질화과정을 거 쳐 각질층을 형성하게 된다. | |
Aquaporins는 무엇인가? | Aquaporins (AQPs)는 세포막에 존재하는 수분의 이 동 통로로 현재까지 사람에서는 13개의 aquaporins (AQP0 ∼ AQP12)이 발견되었다[9]. 피부 표피층에서 주 로 발현되는 aquaporin은 AQP3이며 기저층과 가시층에 서 주로 발현되고 각질층에서는 AQP3의 발현이 관찰되 지 않는다[10]. | |
나이에 따라 AQP3가 감소하는 것이 피부 건조의 원인이라 생각되는 이유는 무엇인가? | 피부 표피층에서 주 로 발현되는 aquaporin은 AQP3이며 기저층과 가시층에 서 주로 발현되고 각질층에서는 AQP3의 발현이 관찰되 지 않는다[10]. AQP3은 세포와 세포사이의 수분과 글리 세롤의 이동을 조절하는 단백질로, AQP3 유전자의 발 현이 억제된 쥐 모델에서 표피층 수분유지 과정에 문제 가 발생하는 것이 보고되었다[11]. 나이가 들면 AQP3의 발현이 감소하는 데 AQP3 발현양 감소가 피부 건조함 을 일으키는 원인 중 하나로 생각되고 있다[12]. |
J. M. Brandner, S. Kief, C. Grund, M. Rendl, P. Houdek, C. Kuhn, E. E. Tschachler, W. W. Franke, and I. Moll, Organization and formation of the tight junction system in human epidermis and cultured keratinocytes, Eur. J. Cell Biol., 81(5), 253 (2002).
P. J. Caspers, G. W. Lucassen, E. A. Carter, H. A. Bruining, and G. J. Puppels, In vivo confocal Raman microspectroscopy of the skin: noninvasive determination of molecular concentration profiles, J. Invest. Dermatol., 116(3), 434 (2001).
A. V. Rawlings and C. R. Harding, Moisturization and skin barrier function, Dermatol. Ther., 17(s1), 43 (2004).
B. A. Dale, K. A. Resing, and J. D. Lonsdale-Eccles, Filaggrin: a keratin filament associated protein, Ann. N. Y. Acad. Sci., 455(1), 330 (1985).
A. Sandilands, C. Sutherland, A. D. Irvine, and W. H. McLean, Filaggrin in the frontline: role in skin barrier function and disease, J. Cell Sci., 122(9), 1285 (2009).
J. A. McGrath and J. Uitto, The filaggrin story: novel insights into skin-barrier function and disease, Trends. Mol. Med., 14(1), 20 (2008).
Y. Jokura, S. Ishikawa, H. Tokuda, and G. Imokawa, Molecular analysis of elastic properties of the stratum corneum by solid-state 13C-nuclear magnetic resonance spectroscopy, J. Invest. Dermatol., 104(5), 806 (1995).
E. Hoste, P. Kemperman, M. Devos, G. Denecker, S. Kezic, N. Yau, B. Gilbert, S. Lippens, P. De Groote, R. Roelandt, P. Van Damme, K. Gevaert, R. B. Presland, H. Takahara, G. Puppels, P. Caspers, P. Vandenabeele, and W. Declercq, Caspase-14 is required for filaggrin degradation to natural moisturizing factors in the skin, J. Invest. Dermatol., 131(11), 2233 (2011).
M. Borgnia, S. Nielsen, A. Engel, and P. Agre, Cellular and molecular biology of the aquaporin water channels, Annu. Rev. Biochem., 68(1), 425 (1999).
M. Boury-Jamot, R. Sougrat, M. Tailhardat, B. Le Varlet, F. Bonte, M. Dumas, and J. M. Verbavatz, Expression and function of aquaporins in human skin: is aquaporin-3 just a glycerol transporter?, Biochim. Biophys. Acta, 1758(8), 1034 (2006).
T. Ma, M. Hara, R. Sougrat, J. M. Verbavatz, and A. S. Verkman, Impaired stratum corneum hydration in mice lacking epidermal water channel aquaporin-3, J. Biol. Chem., 277(19), 17147 (2002).
J. Li, H. Tang, X. Hu, M. Chen, and H. Xie, Aquaporin-3 gene and protein expression in sun-protected human skin decreases with skin ageing, Australas. J. Dermatol., 51(2), 106 (2010).
W. Knudson, D. J. Aguiar, Q. Hua, and C. B. Knudson, CD44-anchored hyaluronan-rich pericellular matrices: an ultrastructural and biochemical analysis, Exp. Cell Res., 228(2), 216 (1996).
B. P. Toole, Hyaluronan: from extracellular glue to pericellular cue, Nat. Rev. Cancer, 4(7), 528 (2004).
R. F. Thorne, J. W. Legg, and C. M. Isacke, The role of the CD44 transmembrane and cytoplasmic domains in coordinating adhesive and signalling events, J. Cell Sci., 117(3), 373 (2004).
P. Heldin, E. Karousou, B. Bernert, H. Porsch, K. Nishitsuka, and S. S. Skandalis, Importance of hyaluronan-CD44 interactions in inflammation and tumorigenesis, Connect. Tissue Res., 49(3), 215 (2008).
C. Wang, M. Tammi, and R. Tammi, Distribution of hyaluronan and its CD44 receptor in the epithelia of human skin appendages, Histochemistry, 98(2), 105 (1992).
R. Tammi, U. M. Agren, A. L. Tuhkanen, and M. Tammi, Hyaluronan metabolism in skin, Prog. Histochem. Cytochem., 29(2), 1 (1994).
S. Karvinen, V. M. Kosma, M. I. Tammi, and R. Tammi, Hyaluronan, CD44 and versican in epidermal keratinocyte tumours, Br. J. Dermatol., 148(1), 86 (2003).
N. Kirschner, M. Haftek, C. M. Niessen, M. J. Behne, M. Furuse, I. Moll, and J. M. Brandner, CD44 regulates tight-junction assembly and barrier function, J. Invest. Dermatol., 131(4), 932 (2011).
M. Denda, C. Katagiri, T. Hirao, N. Maruyama, and M. Takahashi, Some magnesium salts and a mixture of magnesium and calcium salts accelerate skin barrier recovery, Arch. Dermatol. Res., 291(10), 560 (1999).
E. Proksch, H. P. Nissen, M. Bremgartner, and C. Urquhart, Bathing in a magnesium-rich Dead Sea salt solution improves skin barrier function, enhances skin hydration, and reduces inflammation in atopic dry skin, Int. J. Dermatol., 44(2), 151 (2005).
E. D. Son, Y. Kim, K. M. Joo, H. J. Kim, E. Lee, G. W. Nam, E. G. Cho, M. Noh, J. H. Chung, S. Y. Byun, and T. R. Lee, Skin dryness in apparently healthy human skin is associated with decreased expression of bleomycin hydrolase in the stratum corneum, Clin. Exp. Dermatol., 40(3), 247 (2015).
C. Y. Hsu, J. Henry, A. A. Raymond, M. C. Mechin, V. Pendaries, D. Nassar, B. Hansmann, S. Balica, O. Burlet-Schiltz, A. M. Schmitt, H. Takahara, C. Paul, G. Serre, and M. Simon, Deimination of human filaggrin-2 promotes its proteolysis by calpain 1, J. Biol. Chem., 286(26) 23222 (2011).
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