번역 후 변형 과정은 외부 자극으로부터 세포의 신속한 반응을 야기하는데 있어서 매우 효율적인 기작이다. 이 중, 유비퀴티네이션은 진핵생물 내 대표적인 번역 후 변형 과정으로서, 이러한 유비퀴티네이션에 의해 매개되는 UPS (유비퀴틴/프로테아좀 시스템)는 세포 내 다양한 단백질들의 분해과정을 통해 그들의 안정성을 조절한다. 유비퀴티네이션 과정에 참여하는 3종류의 효소 중에서, E3 효소는 분해할 대상 기질을 결정한다는 면에서 그 중요성을 가지고 있다. CRL (cullin-RING E3 ubiquitin ligase)은 E3 효소 중 가장 거대한 그룹을 형성하고 있는데, 이들은 생체 내에서 cullin, RBX1, 어댑터, 기질 수용체로 이루어진 복합체의 형태로서 그 기능을 발휘한다. 이 중, SCF 복합체로도 알려진 CRL1 복합체의 기능은 다양한 연구를 통해 광범위하게 알려져 온 반면, CRL4 복합체에 대한 연구 및 고찰은 상대적으로 미흡한 실정이다. 또한, 애기장대는 DCAF로 명명된 잠재적 기질 수용체를 총 119개 보유하고 있는데, 현재까지 이들 중 일부 기질 수용체들의 기능만이 밝혀진 상태로서, 나머지 기질 수용체들의 기능 규명은 향후 활발히 탐색되어야 할 연구분야라 할 수 있다. 본 총설에서는 식물의 CRL4 복합체의 구조 및 활성 조절을 알아보고, 각 CRL4 복합체가 관여하는 다양한 식물 내 이벤트에 관하여 최근까지 보고된 CRL4 기질 수용체들을 중심으로 그 연구 진행 사항을 업데이트하고자 한다. 이러한 접근은 각 CRL4 복합체가 기능하는 식물의 다양한 신호 전달 기작들을 보다 명확히 이해하고, 향후 전체 CRL4 복합체의 작용 네트워크를 구축하는데 있어 도움이 될 것으로 사료된다.
번역 후 변형 과정은 외부 자극으로부터 세포의 신속한 반응을 야기하는데 있어서 매우 효율적인 기작이다. 이 중, 유비퀴티네이션은 진핵생물 내 대표적인 번역 후 변형 과정으로서, 이러한 유비퀴티네이션에 의해 매개되는 UPS (유비퀴틴/프로테아좀 시스템)는 세포 내 다양한 단백질들의 분해과정을 통해 그들의 안정성을 조절한다. 유비퀴티네이션 과정에 참여하는 3종류의 효소 중에서, E3 효소는 분해할 대상 기질을 결정한다는 면에서 그 중요성을 가지고 있다. CRL (cullin-RING E3 ubiquitin ligase)은 E3 효소 중 가장 거대한 그룹을 형성하고 있는데, 이들은 생체 내에서 cullin, RBX1, 어댑터, 기질 수용체로 이루어진 복합체의 형태로서 그 기능을 발휘한다. 이 중, SCF 복합체로도 알려진 CRL1 복합체의 기능은 다양한 연구를 통해 광범위하게 알려져 온 반면, CRL4 복합체에 대한 연구 및 고찰은 상대적으로 미흡한 실정이다. 또한, 애기장대는 DCAF로 명명된 잠재적 기질 수용체를 총 119개 보유하고 있는데, 현재까지 이들 중 일부 기질 수용체들의 기능만이 밝혀진 상태로서, 나머지 기질 수용체들의 기능 규명은 향후 활발히 탐색되어야 할 연구분야라 할 수 있다. 본 총설에서는 식물의 CRL4 복합체의 구조 및 활성 조절을 알아보고, 각 CRL4 복합체가 관여하는 다양한 식물 내 이벤트에 관하여 최근까지 보고된 CRL4 기질 수용체들을 중심으로 그 연구 진행 사항을 업데이트하고자 한다. 이러한 접근은 각 CRL4 복합체가 기능하는 식물의 다양한 신호 전달 기작들을 보다 명확히 이해하고, 향후 전체 CRL4 복합체의 작용 네트워크를 구축하는데 있어 도움이 될 것으로 사료된다.
Post-translational modification is an efficient process to rapidly transduce external stimulus into cellular response. Ubiquitination is a typical post-translational modification which is a highly conserved process in eukaryotes. UPS (Ubiquitin/Proteasome System) mediated by the ubiquitination is to...
Post-translational modification is an efficient process to rapidly transduce external stimulus into cellular response. Ubiquitination is a typical post-translational modification which is a highly conserved process in eukaryotes. UPS (Ubiquitin/Proteasome System) mediated by the ubiquitination is to target diverse cellular proteins for degradation. Among E3 ubiquitin ligases that function as the key determinant for substrate recognition, CRL (cullin–RING E3 ubiquitin ligase) is the largest family and forms the complex composed of cullin, RBX1, adaptor and substrate receptor. Although CRL1, also known as SCF complex, has been widely researched for its biological role, the functional studies of CRL4 have been relatively elusive. In Arabidopsis, there are 119 substrate receptors named DCAF (DDB1 CUL4 Associated Factor) proteins for CRL4 and a fraction of DCAF proteins have been identified for their potential functions so far. In this paper, current understanding on structure and biological roles of plant CRL4 complexes in a diverse of cellular events is reviewed, especially focusing on CRL4 substrate receptors. Moreover, the regulatory mechanism of CRL4’s activity is also introduced. These studies will be helpful to further understand the signal transduction pathways in which such CRL4 complexes are involved and give a clue to establish the action network of entire CRL4 complexes in plants.
Post-translational modification is an efficient process to rapidly transduce external stimulus into cellular response. Ubiquitination is a typical post-translational modification which is a highly conserved process in eukaryotes. UPS (Ubiquitin/Proteasome System) mediated by the ubiquitination is to target diverse cellular proteins for degradation. Among E3 ubiquitin ligases that function as the key determinant for substrate recognition, CRL (cullin–RING E3 ubiquitin ligase) is the largest family and forms the complex composed of cullin, RBX1, adaptor and substrate receptor. Although CRL1, also known as SCF complex, has been widely researched for its biological role, the functional studies of CRL4 have been relatively elusive. In Arabidopsis, there are 119 substrate receptors named DCAF (DDB1 CUL4 Associated Factor) proteins for CRL4 and a fraction of DCAF proteins have been identified for their potential functions so far. In this paper, current understanding on structure and biological roles of plant CRL4 complexes in a diverse of cellular events is reviewed, especially focusing on CRL4 substrate receptors. Moreover, the regulatory mechanism of CRL4’s activity is also introduced. These studies will be helpful to further understand the signal transduction pathways in which such CRL4 complexes are involved and give a clue to establish the action network of entire CRL4 complexes in plants.
* AI 자동 식별 결과로 적합하지 않은 문장이 있을 수 있으니, 이용에 유의하시기 바랍니다.
문제 정의
애기장대와 벼를 중심으로 이루어져 왔다. 그 중에서도 각 CRL4 기질 수용체의 생체 내 세부 기능에 대한 대부분의 규명은 애기장대를 통해 이루어졌으므로, 본 총설에서는 애기장대를 중심으로 각 CRL4 기질 수용체의 종류 및 역할에 대해 알아보고자 한다. Lee 등(2008)은 상동성에 의거한 DWD 도메인의 존재에 근거하여 총 85종의 잠재적인 DWD 단백질을 애기장대에서 선별한 후 이를 phylogenetic tree를 통해 5개의 소그룹으로 분류하였다.
이러한 연구는 CRL4를 구성하는 119개의 기질 수용체에 대한 연구를 통해 구체화되어지고 있는데, 즉 개별적인 CRL4 기질 수용체의 동정 및 다양한 세포 내 과정과의 연관성 탐색을 통해 CRL4의 생체 내 역할에 대한 기능적 맵을 구축하고자 하는 접근 방법이 증가하고 있다. 본 총설에서는 먼저 CRL의 종류, 구조 및 형태에 대해 알아보고, 이 중에서 CRL4 에 초점을 맞추어 CRL4의 상세 구조, 활성조절 및 이들이 관여하는 식물 세포 내 다양한 반응 등을 알아보고자 한다. 이를 위해 현재까지 업데이트된 CRL4의 기질 수용체를 살펴보고, 각 기질 수용체의 식물 내 상세 역할에 대해 탐색하고자 한다.
본 총설을 통해 정형화·비정형화된 CRL4의 구조 및 현재까지 보고된 CRL4 복합체의 기질 수용체들과 이들의 세포 내세부 역할과의 기능적 연계성을 살펴보았다. 각 기질 수용체의 세부적 역할 탐색을 통한 전체 CRL4 복합체 네트워크의작용 기작 규명 및 이들간의 cross-talk에 대한 추적은 유비퀴티네이션 과정의 가장 큰 부분을 담당하는 CRL 복합체의 기능을 보다 상세히 이해하는데 공헌할 것이라 사료된다.
상기 내용을 통해, CRL4 기질 수용체로 작용하는 DCAF 단백질들의 구조적 특성(정형화된 DWD/WDXR 모티프의 존재)에 대해 알아보았다. 그럼에도 불구하고, CUL4-DDB1과 결합하는 일부의 단백질군은 이러한 구조적 특성에서 벗어나 있는데, 대표적인 예로 COP10-DET1 (De-etiolated 1)-DDB 1로 구성된 CDD 복합체가 이에 해당된다.
본 총설에서는 먼저 CRL의 종류, 구조 및 형태에 대해 알아보고, 이 중에서 CRL4 에 초점을 맞추어 CRL4의 상세 구조, 활성조절 및 이들이 관여하는 식물 세포 내 다양한 반응 등을 알아보고자 한다. 이를 위해 현재까지 업데이트된 CRL4의 기질 수용체를 살펴보고, 각 기질 수용체의 식물 내 상세 역할에 대해 탐색하고자 한다.
성능/효과
CRL4 기질 수용체는 가뭄 스트레스 신호 반응 외의 다른비생물학적 스트레스 신호 전달 과정에도 관여하는 것으로 알려졌다. 앱시스산 매개 세포 내 반응과 유사하게, UV-B 스트레스 신호 전달 과정 역시 다수의 CRL4 기질 수용체와 연계되어 있는 것으로 보인다.
원래 PRL1은 포도당과 다양한 호르몬에 의한 식물의 반응을 조절하는 단백질로 보고되어 왔다[53]. PRL1은 생체 내에서 DDB1 및 CUL4와 결합되어 있으며, PRL1과 CUL4 의 기능소실 돌연변이체(loss of function mutant)는 다수의 유사한 형질을 보였는데, 즉 두 돌연변이체 모두 성체(adult) 의 부진한 성장률(stunted form) , 유묘(seedling)에서의 안토시아닌(anthocyanin) 축적, 당, 앱시스산, 사이토키닌에 대한 과다 감수성(hypersensitivity) 형질을 나타냈다. 이는 두 단백질들이 기능 수행에 있어 다수의 부분을 공유하고 있음을 암시하며, 두 단백질간의 생체 내 결합 등의 결과에 의거할 때, 두 단백질 모두 CRL4 복합체의 공통적인 구성 성분으로 작용하고 있음을 나타낸다.
식물 형태 발생에 관여하는 또다른 DCAF는 WDR55 (WD Repeat Domain 55)이다. WDR55와 DDB1A간의 생체 내 결합 확인을 통해 해당 단백질의 CRL4 기질 수용체로서의 기능이 확인되었으며, 돌연변이체 연구를 통해 WDR55가 배우자형성과정(gametogenesis)과 씨 발달(특히 배 발생 단계에서의 정단 정형화)에 기능함이 알려졌다[9]. 또한 WDR55는 영양생장(vegetative development) 단계에서의 정상적인 발달(마디간 성장, 정단우성 등)을 위해서도 기능을 하고 있음을 알 수 있다[8].
Lee 등(2008)은 상동성에 의거한 DWD 도메인의 존재에 근거하여 총 85종의 잠재적인 DWD 단백질을 애기장대에서 선별한 후 이를 phylogenetic tree를 통해 5개의 소그룹으로 분류하였다. 각 소그룹의 대표 단백질 선별 후, 이들과 DDB1간에 직접적인 결합이 가능함을 밝힘으로써 식물의 DWD 단백질이 실제로 CRL4 기질 수용체로 작용할 수 있음을 확인하였다[44]. PRL1 (Pleiotropic Regulatory Locus 1) 단백질은 식물에서 CRL4 기질 수용체로 확인된 최초의 단백질이다.
DDB1은 단백질-단백질간 상호작용에 중요한 역할을 하는 모티프(motif)로알려진 WD40 repeats를 17 copy 소유하고 있으며, 해당 부위의 일부는 β-sheets 중간 구조를 통해 방사 모양(radical form) 의 β-propeller 구조를 형성한다. 그 결과, 전체 3차원 구조는 7개의 날개로 구성된 3종류의 β-propeller와 C 말단의 나선도메인으로 구성되는데, 상기 3종의 β-propeller를 각각 BPA, BPB, BPC라 부른다[2]. 이 중 BPB의 경우 CUL4와의 직접적인상호작용을 위해 요구되는 부위로 알려져 있는 반면, BPA와 BPC는 조개 모양의 포켓 구조(clam-shaped pocket)를 형성하며 기질 수용체와 결합하는 부위를 제공하는 것으로 보인다.
이는 두 단백질들이 기능 수행에 있어 다수의 부분을 공유하고 있음을 암시하며, 두 단백질간의 생체 내 결합 등의 결과에 의거할 때, 두 단백질 모두 CRL4 복합체의 공통적인 구성 성분으로 작용하고 있음을 나타낸다. 또한 PRL1은 SnRK1 그룹의 단백질인 AKIN10(Arabidopsis SNF1 Kinase Homolog 10), AKIN11과직접적으로 결합하는데, PRL1과 CUL4의 기능소실 돌연변이체에서의 AKINs 단백질 분해 속도가 야생종에 비해 지연되는 것을 볼 때, PRL1을 기질 수용체로 사용하는 CRL4 복합체가 AKIN 단백질들을 직접 분해하고 있음을 알 수 있다[5, 44].
전달에 관여함이 보고되었다. 첫째로, CRL4 복합체는 두 개 이상의 다른 기질 수용체를 통해 공통의 기질을 분해함으로써, 앱시스산에 의해 매개되는 가뭄 저항성에 관여함이 밝혀졌다[45, 64]. DCAF 중, DWD 도메인을 보유하고 있는 DWA1 (DWD Hypersensitive to ABA 1)과 DWA2 단백 질의기능 소실 돌연변이체의 경우, 공통적으로 발아지연, 가뭄 저항성 증가 등의 앱시스산 과다 감수성을 보이며 앱시스산 매개 발아과정의 주요 전사 인자인 ABI5의 직접적인 분해에 관여한다.
DWD 모티프 중 DDB1 과의 결합에 특히 중요한 부위는 13-16번째에 해당되는 W(Y) D(E)XR(K) 지역인 것으로 알려져 있다. 한편, 전체 DWD 모티프 없이 상기 13-16번째 지역(WDXR 모티프라 명명)만 보유하고 있어도 CUL4-DDB1과 결합할 수 있는 특정 단백질들이보고되었는데, 이러한 조건에 맞추어 다시 카테고리화 시킬때 애기장대와 벼는 각각 119개와 110개의 잠재적인 CUL4- DDB1 결합 단백질을 가지고 있는 것으로 보인다. 상기 단백질들은 DCAF라는 이름으로 명명되어 있으며, 보다 큰 범위의잠재적인 CRL4 기질 수용체들로 분류될 수 있다[83].
DDA1은 CRL4 복합체와도 생체 내에서 결합되어 있는데, DDA1 역시 COP10, DET1과 마찬가지로 정형화된 DCAF 단백질에서 보여지는 DWD/WDXR 모티프를 보유하고 있지는 않은 듯하다. 흥미롭게도, CRL4-CDD-DDA1 복합체는 앱시스산 수용체 중 하나인 PYL8과 직접적으로 결합하여 해당 단백질을 UPS 의존적인 방법으로 분해하였으며, 이와 맥락과 같이하여 DDA1 과다발현체는 ABA 감수성 감소의 형질을 보였다. PYL8은 DDA1을 제외한 다른 CDD 단백질들과 직접적인 결합을 보이지 않았는데, 이는 PYL8 분해를 위한 CDD- CRL 4의 기질 수용체로서 DDA1이 역할을 하고 있음을 보여준다[31].
후속연구
DDB 1을 이용한 일련의 친화성 정제법(affinity purification)을 통해 COP10과 DET1이 DDB1과 함께 복합체를 구성하는 것이 보고되었으며, 이러한 CDD 복합체는 특정 E2의 활성을 증가시키는 과정을 통해 COP1의 HY5 분해에 관여함이 알려졌다 [77]. COP10과 DET1이 DDB1과 결합함에도 불구하고, DET1 과 COP10 내에 기존에 알려진 DDB1 결합 모티프가 발견되지 않기 때문에, 상기 결합을 위해 필요한 구조를 탐색하는 연구가 향후 요구되어지고 있는 상태이다. DDB1이 앞서 기술한 바와 같이 CRL4의 어댑터로 작용하기 때문에, 관련 연구는 DDB1을 중심으로 하는 CRL4와 CDD 복합체간의 연계성을 밝히는 방향으로 진행되어 왔다.
역할과의 기능적 연계성을 살펴보았다. 각 기질 수용체의 세부적 역할 탐색을 통한 전체 CRL4 복합체 네트워크의작용 기작 규명 및 이들간의 cross-talk에 대한 추적은 유비퀴티네이션 과정의 가장 큰 부분을 담당하는 CRL 복합체의 기능을 보다 상세히 이해하는데 공헌할 것이라 사료된다.
이에 다음 단계의 연구로서 해당 단백질과 상호작용을 보이는 기질을 찾기 위한 yeast two hybrid 스크리닝, 면역친화 크로마토그래피 등의 수행이 요구된다. 해당 실험 기법이 단백질 결합 파트너를 찾는데 매우 유용함에도 불구하고, 분석 과정을 위해 많은 시간과 비용이 소요되므로 이를 극복하기 위해서는 Arabidopsis Interactions Viewer 등을 통한 결합 단백질 후보군 선별, CressExpress 등을 통한 coexpression data 분석을 통해 잠재적인 기질 후보군을 압축하는 작업이 병행될 필요가 있다.
참고문헌 (85)
Alexandre, C., Möller-Steinbach, Y., Schonrock, N., Gruissem, W. and Hennig, L. 2009. Arabidopsis MSI1 is required for negative regulation of the response to drought stress. Mol. Plant 2, 675-687.
Angers, S., Li, T., Yi, X., MacCoss, M. J., Moon, R. T. and Zheng, N. 2006. Molecular architecture and assembly of the DDB1-CUL4A ubiquitin ligase machinery. Nature 443, 590-593.
Bernhardt, A., Lechner, E., Hano, P., Schade, V., Dieterle, M., Anders, M., Dubin, M. J., Benvenuto, G., Bowler, C., Genschik, P. and Hellmann, H. 2006. CUL4 associates with DDB1 and DET1 and its downregulation affects diverse aspects of development in Arabidopsis thaliana. Plant J. 47, 591-603.
Bhalerao, R. P., Salchert, K., Bakó, L., Okrész, L., Szabados, L., Muranaka, T., Machida, Y., Schell, J. and Koncz, C. 1999. Regulatory interaction of PRL1 WD protein with Arabidopsis SNF1-like protein kinases. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 96, 5322-5327.
Biedermann, S. and Hellmann, H. 2010. The DDB1a interacting proteins ATCSA-1 and DDB2 are critical factors for UV-B tolerance and genomic integrity in Arabidopsis thaliana. Plant J. 62, 404-415.
Bjerkan, K. N. and Grini, P. E. 2013. The Arabidopsis DDB1 interacting protein WDR55 is required for vegetative development. Plant Signal. Behav. 8, e25347.
Bjerkan, K. N., Jung-Roméo, S., Jürgens, G., Genschik, P., Grini, P. E. 2012. Arabidopsis WD repeat domain55 Interacts with DNA damaged binding protein1 and is required for apical patterning in the embryo. Plant Cell 24, 1013-1033.
Bulatov, E. and Ciulli, A. 2015. Targeting Cullin-ring E3 ubiquitin ligases for drug discovery: structure, assembly and small-molecule modulation. Biochem. J. 467, 365-386.
Chen, H., Shen, Y., Tang, X., Yu, L., Wang, J., Guo, L., Zhang, Y., Zhang, H., Feng, S., Strickland, E., Zheng, N. and Deng, X. W. 2006. Arabidopsis Cullin4 forms an E3 ubiquitin ligase with RBX1 and the CDD complex in mediating light control of development. Plant Cell 18, 1991-2004.
Dharmasiri, S., Dharmasiri, N., Hellmann, H. and Estelle, M. 2003. The RUB/Nedd8 conjugation pathway is required for early development in Arabidopsis. EMBO J. 22, 1762-1770.
Dohmann, E. M., Kuhnle, C. and Schwechheimer, C. 2005. Loss of the Constitutive photomorphogenic9 signalosome subunit 5 is sufficient to cause the cop/det/fus mutant phenotype in Arabidopsis. Plant Cell 17, 1967-1978.
Dumbliauskas, E., Lechner, E., Jaciubek, M., Berr, A., Pazhouhandeh, M., Alioua, M., Cognat, V., Brukhin, V., Koncz, C., Grossniklaus, U., Molinier, J. and Genschik, P. 2011. The Arabidopsis CUL4-DDB1 complex interacts with MSI1 and is required to maintain MEDEA parental imprinting. EMBO J. 30, 731-743.
Elsasser, S., Gali, R. R., Schwickart, M., Larsen, C. N., Leggett, D. S., Muller, B., Feng, M. T., Tubing, F., Dittmar, G. A. and Finley, D. 2002. Proteasome subunit Rpn1 binds ubiquitin-like protein domains. Nat. Cell Biol. 4, 725-730.
Feng, S., Shen, Y., Sullivan, J. A., Rubio, V., Xiong, Y., Sun, T. P. and Deng, X. W. 2004. Arabidopsis CAND1, an unmodified CUL1-interacting protein, is involved in multiple developmental pathways controlled by ubiquitin/proteasomemediated protein degradation. Plant Cell 16,1870-1882.
Ganpudi, A. L. and Schroeder, D. F. 2013. Genetic interactions of Arabidopsis thaliana damaged DNA binding protein 1B (DDB1B) with DDB1A, DET1, and COP1. Genes Genom. Genet. 3, 493-503.
Gingerich, D. J., Gagne, J. M., Salter, D. W., Hellmann, H., Estelle, M., Ma, L. and Vierstra, R. D. 2005. Cullins 3a and 3b assemble with members of the broad complex/tram-track/bric-a-brac (BTB) protein family to form essential ubiquitin-protein ligases (E3s) in Arabidopsis. J. Biol. Chem. 280, 18810-18821.
Gruber, H., Heijde, M., Heller, W., Albert, A., Seidlitz, H. K. and Ulm, R. 2010. Negative feedback regulation of UV-B-induced photomorphogenesis and stress acclimation in Arabidopsis. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 107, 20132-20137.
Guitton, A. E., Page, D. R., Chambrier, P., Lionnet, C., Faure, J. E., Grossniklaus, U. and Berger, F. 2004. Identification of new members of Fertilisation Independent Seed Polycomb group pathway involved in the control of seed development in Arabidopsis thaliana. Development 131, 2971-2981.
Gusmaroli, G., Feng, S. and Deng, X. W. 2004. The Arabidopsis CSN5A and CSN5B subunits are present in distinct COP9 signalosome complexes, and mutations in their JAMM domains exhibit differential dominant negative effects on development. Plant Cell 16, 2984-3001.
He, Y. J., McCall, C. M., Hu, J., Zeng, Y. and Xiong, Y. 2006. DDB1 functions as a linker to recruit receptor WD40 proteins to CUL4-ROC1 ubiquitin ligases. Genes Dev. 20, 2949-2954.
Heijde, M. and Ulm, R. 2013. Reversion of the Arabidopsis UV-B photoreceptor UVR8 to the homodimeric ground state. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 110, 1113-1118.
Higa, L. A., Wu, M., Ye, T., Kobayashi, R., Sun, H. and Zhang, H. 2006. CUL4-DDB1 ubiquitin ligase interacts with multiple WD40-repeat proteins and regulates histone methylation. Nat Cell Biol. 8, 1277-1283.
Husnjak, K., Elsasser, S., Zhang, N., Chen, X., Randles, L., Shi, Y., Hofmann, K., Walters, K. J., Finley, D. and Dikic, I. 2008. Proteasome subunit Rpn13 is a novel ubiquitin receptor. Nature 453, 481-488.
Irigoyen, M. L., Iniesto, E., Rodriguez, L., Puga, M. I., Yanagawa, Y., Pick, E., Strickland, E., Paz-Ares, J., Wei, N., De Jaeger, G., Rodriguez, P. L., Deng, X. W. and Rubio, V. 2014. Targeted degradation of abscisic acid receptors is mediated by the ubiquitin ligase substrate adaptor DDA1 in Arabidopsis. Plant Cell 26, 712-728.
Jiang, J. and Clouse, S. D. 2001. Expression of a plant gene with sequence similarity to animal TGF-b receptor interacting protein is regulated by brassinosteroids and required for normal plant development. Plant J. 26, 35-45.
Jiang, S., Kumar, S., Eu, Y. J., Jami, S. K., Stasolla, C. and Hill, R. D. 2012. The Arabidopsis mutant, fy-1, has an ABA-insensitive germination phenotype. J. Exp. Bot. 63, 2693-2703.
Jin, J., Arias, E. E., Chen, J., Harper, J. W. and Walter, J. C. 2006. A family of diverse Cul4-Ddb1-interacting proteins includes Cdt2, which is required for S phase destruction of the replication factor Cdt1. Mol. Cell 23, 709-721.
Kim, I., Mi, K. and Rao, H. 2004. Multiple interactions of rad23 suggest a mechanism for ubiquitylated substrate delivery important in proteolysis. Mol. Biol. Cell 15, 3357-3365.
Kim, S. H., Kim, H., Seo, K. I., Kim, S. H., Chung, S., Huang, X., Yang, P., Deng, X. W. and Lee, J. H. 2014. DWD hypersensitive to UV-B 1 is negatively involved in UV-B mediated cellular responses in Arabidopsis. Plant Mol. Biol. 86, 571-583.
Kim, S. H., Lee, J. H., Seo, K. I., Ryu, B., Sung, Y., Chung, T., Deng, X. W. and Lee, J. H. 2014. Characterization of a Novel DWD protein that participates in heat stress response in Arabidopsis. Mol. Cells 7, 833-840.
Köhler, C., Hennig, L., Bouveret, R., Gheyselinck, J., Grossniklaus, U. and Gruissem, W. 2003. Arabidopsis MSI1 is a component of the MEA/FIE Polycomb group complex and required for seed development. EMBO J. 22, 4804-4814.
Lau, O. S., Huang, X., Charron, J. B., Lee, J. H., Li, G. and Deng, X. W. 2011. Interaction of Arabidopsis DET1 with CCA1 and LHY in mediating transcriptional repression in the plant circadian clock. Mol. Cell 43, 703-712.
Lee, J. H., Terzaghi, W. and Deng, X. W. 2011. DWA3, an Arabidopsis DWD protein, acts as a negative regulator in ABA signal transduction. Plant Sci. 180, 352-357.
Lee, J. H., Terzaghi, W., Gusmaroli, G., Charron, J. B., Yoon, H. J., Chen, H., He, Y. J., Xiong, Y. and Deng, X. W. 2008. Characterization of Arabidopsis and rice DWD proteins and their roles as substrate receptors for CUL4-ring E3 ubiquitin ligases. Plant Cell 20, 152-167.
Lee, J. H., Yoon, H. J., Terzaghi, W., Martinez, C., Dai, M., Li, J., Byun, M. O. and Deng, X. W. 2010. DWA1 and DWA2, two Arabidopsis DWD protein components of CUL4-based E3 ligases, act together as negative regulators in ABA signal transduction. Plant Cell 22, 1716-1732.
Li, T., Chen, X., Garbutt, K. C., Zhou, P. and Zheng, N. 2006. Structure of DDB1 in complex with a paramyxovirus V protein: viral hijack of a propeller cluster in ubiquitin ligase. Cell 124, 105-117.
Li, T., Robert, E. I., van Breugel, P. C., Strubin, M. and Zheng, N. 2010. A promiscuous alpha-helical motif anchors viral hijackers and substrate receptors to the CUL4-DDB1 ubiquitin ligase machinery. Nat. Struct. Mol. Biol. 17, 105-111.
Liu, H. and Stone, S. L. 2010. Abscisic acid increases Arabidopsis ABI5 transcription factor levels by promoting KEG E3 ligase self-ubiquitination and proteasomal degradation. Plant Cell 22, 2630-2641.
Liu, H. and Stone, S. L. 2013. Cytoplasmic degradation of the Arabidopsis transcription factor abscisic acid insensitive 5 is mediated by the ring-type E3 ligase Keep on going. J. Biol. Chem. 288, 20267-20279.
Marrocco, K., Thomann, A., Parmentier, Y., Genschik, P. and Criqui, M. C. 2009. The APC/C E3 ligase remains active in most post-mitotic Arabidopsis cells and is required for proper vasculature development and organization. Development 136, 1475-1485.
Moser, J., Volker, M., Kool, H., Alekseev, S., Vrieling, H., Yasui, A., van Zeeland, A. A. and Mullenders, L. H. 2005. The UV-damaged DNA binding protein mediates efficient targeting of the nucleotide excision repair complex to UV-induced photo lesions. DNA Repair 4, 571-582.
Németh, K., Salchert, K., Putnoky, P., Bhalerao, R., Koncz-Kálmán, Z., Stankovic-Stangeland, B., Bakó, L., Mathur, J., Okrész, L., Stabel, S., Geigenberger, P., Stitt, M., Rédei, G. P., Schell, J. and Koncz, C. 1998. Pleiotropic control of glucose and hormone responses by PRL1, a nuclear WD protein, in Arabidopsis. Genes Dev. 12, 3059-3073.
Olzman, J. A. and Chin, L. S. 2008. Parkin-mediated K63-linked polyubiquitination: a signal for targeting misfolded proteins to the aggresome-autophagy pathway. Autophagy 4, 85-87.
Osterlund, M. T., Hardtke, C. S., Wei, N. and Deng, X. W. 2000. Targeted destabilization of HY5 during light-regulated development of Arabidopsis. Nature 405, 462-466.
Pepper, A., Delaney, T., Washburn, T., Poole, D. and Chory, J. 1994. DET1, a negative regulator of light-mediated development and gene expression in Arabidopsis, encodes a novel nuclear-localized protein. Cell 78, 109-116.
Saijo, Y., Sullivan, J. A., Wang, H., Yang, J., Shen, Y., Rubio, V., Ma, L., Hoecker, U. and Deng, X. W. 2003. The COP1-SPA1 interaction defines a critical step in phytochrome A-mediated regulation of HY5 activity. Genes Dev. 17, 2642-2647.
Salmena, L. and Pandolfi, P. P. 2007. Changing venues for tumour suppression: balancing destruction and localization by monoubiquitylation. Nat. Rev. Cancer 7, 409-413.
Seo, H. S., Yang, J. Y., Ishikawa, M., Bolle, C., Ballesteros, M. L. and Chua, N. H. 2003. LAF1 ubiquitination by COP1 controls photomorphogenesis and is stimulated by SPA1. Nature 423, 995-999.
Seo, K. I., Lee, J. H., Nezames, C. D., Zhong, S., Song, E., Byun, M. O. and Deng, X. W. 2014. ABD1 is an Arabidopsis DCAF substrate receptor for CUL4-DDB1-based E3 ligases that acts as a negative regulator of abscisic acid signaling. Plant Cell 26, 695-711.
Shi, H., Wang, X., Mo, X., Tang, C., Zhong, S. and Deng, X. W. 2015. Arabidopsis DET1 degrades HFR1 but stabilizes PIF1 to precisely regulate seed germination. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 112, 3817-3822.
Simpson, G. G., Dijkwel, P. P., Quesada, V., Henderson, I. and Dean, C. 2003. FY is an RNA 39 end-processing factor that interacts with FCA to control the Arabidopsis floral transition. Cell 113, 777-787.
Steinbach, Y. and Hennig, L. 2014. Arabidopsis MSI1 functions in photoperiodic flowering time control. Front. Plant Sci. 5, 77.
Stone, S. L., Hauksdottir, H., Troy, A., Herschleb, J., Kraft, E. and Callis, J. 2005. Functional analysis of the RING-type ubiquitin ligase family of Arabidopsis. Plant Physiol. 137, 13-30.
Stone, S. L., Williams, L. A., Farmer, L. M., Vierstra, R. D. and Callis, J. 2006. Keep on going, a ring E3 ligase essential for Arabidopsis growth and development, is involved in abscisic acid signaling. Plant Cell 18, 3415-3428.
Suzuki, G., Yanagawa, Y., Kwok, S. F., Matsui, M. and Deng, X. W. 2002. Arabidopsis COP10 is a ubiquitin-conjugating enzyme variant that acts together with COP1 and the COP9 signalosome in repressing photomorphogenesis. Genes Dev. 16, 554-559.
Vierstra, R. D. 2009. The ubiquitin-26S proteasome system at the nexus of plant biology. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 110, 385-397.
Wei, N., Kwok, S. F., von Arnim, A. G., Lee, A., McNellis, T. W., Piekos, B. and Deng, X. W. 1994. Arabidopsis COP8, COP10, and COP11 genes are involved in repression of photomorphogenic development in darkness. Plant Cell 6, 629-643.
Wiborg, J., O’Shea, C. and Skriver, K. 2008. Biochemical function of typical and variant Arabidopsis thaliana U-box E3 ubiquitinprotein ligases. Biochem. J. 413, 447-457.
Xu, G., Ma, H., Nei, M. and Kong, H. 2009. Evolution of F-box genes in plants: different modes of sequence divergence and their relationships with functional diversification. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 106, 835-840.
Yanagawa, Y., Sullivan, J. A., Komatsu, S., Gusmaroli, G., Suzuki, G., Yin, J., Ishibashi, T., Saijo, Y., Rubio, V., Kimura, S. and Wang, J. and Deng, X. W. 2004. Arabidopsis COP10 forms a complex with DDB1 and DET1 in vivo and enhances the activity of ubiquitin conjugating enzymes. Genes Dev. 18, 2172-2181.
Yee, D. and Goring, D. R. 2009. The diversity of plant U-box E3 ubiquitin ligases: from upstream activators to downstream target substrates. J. Exp. Bot. 60, 1109-1121.
Young, P., Deveraux, Q., Beal, R. E., Pickart, C. M. and Rechsteiner, M. 1998. Characterization of two polyubiquitin binding sites in the 26 S protease subunit 5a. J. Biol. Chem. 273, 5461-5467.
Zhang, C., Guo, H., Zhang, J., Guo, G., Schumaker, K. S. and Guo, Y. 2010. Arabidopsis cockayne syndrome A-like proteins 1A and 1B form a complex with CULLIN4 and damage DNA binding protein 1A and regulate the response to UV irradiation. Plant Cell 22, 2353-2369.
Zhang, H., Ransom, C., Ludwig, P. and van Nocker, S. 2003. Genetic analysis of early flowering mutants in Arabidopsis defines a class of pleiotropic developmental regulator required for expression of the flowering-time switch flowering locus C. Genetics 164, 347-358.
Zhang, W., Ito, H., Quint, M., Huang, H., Noël, L. D. and Gray, W. M. 2008. Genetic analysis of CAND1-CUL1 interactions in Arabidopsis supports a role for CAND1-mediated cycling of the SCFTIR1 complex. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 105, 8470-8475.
Zhang, Y., Feng, S., Chen, F., Chen, H., Wang, J., McCall, C., Xiong, Y. and Deng, X. W. 2008. Arabidopsis DDB1-CUL4 Associated factor1 forms a nuclear E3 ubiquitin ligase with DDB1 and CUL4 that is involved in multiple plant developmental processes. Plant Cell 20, 1437-1455.
Zhu, D., Maier, A., Lee, J. H., Laubinger, S., Saijo, Y., Wang, H., Qu, L. J., Hoecker, U. and Deng, X. W. 2008. Biochemical characterization of Arabidopsis complexes containing constitutively photomorphogenic1 and suppressor of phya proteins in light control of plant development. Plant Cell 20, 2307-2323.
Zhu, L., Bu, Q., Xu, X., Paik, I., Huang, X., Hoecker, U., Deng, X. W. and Huq, E. 2015. CUL4 forms an E3 ligase with COP1 and SPA to promote light-induced degradation of PIF1. Nat. Commun. 6, 7245.
※ AI-Helper는 부적절한 답변을 할 수 있습니다.