[논문]마우스 Collectin-Placenta 1 유전자의 발현 연구

김근호; 김연욱

doi:10.5762/kais.2019.20.8.477

마우스 Collectin-Placenta 1 유전자의 발현 연구
Expression Study of The Mouse Collectin-Placenta 1 Gene 원문보기

한국산학기술학회논문지 = Journal of the Korea Academia-Industrial cooperation Society, v.20 no.8, 2019년, pp.477 - 484

김근호 (선문대학교 대학원 생명공학과) , 김연욱 (선문대학교 대학원 생명공학과)

초록
AI-Helper

포유류에 존재하는 Collectin-Placenta 1 (CL-P1)을 포함한 여러 종류의 scavenger 수용체는 주로 내피 세포, 대식 세포 및 평활근 세포 표면에 발현되는 분자이다. 이들 분자는 산화 된 저밀도 지질 단백질 (oxLDL)에 결합하여 처리 할 수 있는 세포 표면 당 단백질이다. 이들 분자 중 케르세틴이 CL-P1 활성화에 어떤 영향을 미치는가를 확인하였다. 케르세틴은 산화 반응을 담당하는 자유 라디칼의 제거제 역할을 하여 산화를 중지시키는 항산화제로 알려져 있다. 본 논문에서는 마우스 CL-P1 유전자 promoter 부분의 전사 시작 점부터 -500 번째 염기까지의 단편을 DNA 중합효소를 이용하여 클로닝 하였다. 그 후에 대식세포 계열인 RAW264.7 및 섬유아세포계열의 NIH3T3 세포에 도입하여 케르세틴이 CL-P1 유전자 발현에 어떠한 영향을 미치는지에 대한 연구를 하였다. 이 부위에는 세포주기 조절 인자인 E2F 결합부위를 비롯해서 여러 종류의 전사 인자가 결합하는 염기서열이 다수 위치하고 있다. 이러한 500염기 단편을 pGL4.10 기본 벡터 및 프로모터에 연결시킨 후 세포에 도입시켰다. 그리고 배양 중에 케르세틴을 처리하여 유전자 발현양을 형광 색소 발현기법으로 측정하였다. 그 결과 유전자 발현이 시작되는 앞쪽 부분의 -250에서 -350사이의 염기들이 CL-P1 단백질을 만드는데 중요하다는 것을 확인하였다. 그 중에서도 E2F결합 부위가 결정적인 것 이라는 것을 DNA 돌연변이 실험을 통해 확인 하였다. 또한 부착 세포인 RAW264.7 배양액에 케르세틴을 첨가 한 결과, 배양용기 표면에서 탈락하는 현상을 확인하였다. 즉 발현된 CL-P1단백질이 케르세틴에 의해 세표 표면의 부착 분자에도 영향을 주는 것을 확인하였다.

Abstract ▼ AI-Helper

Several types of scavenger receptors, including the Collectin-Placenta 1 (CL-P1) receptorthat is present in mammals, are molecules that are expressed on the surfaces of endothelial cells, macrophages and smooth muscle cells. These molecules are cell surface glycoproteins that can be conjugated to oxidized low density lipoprotein (oxLDL). Among these molecules, the effect of quercetin on CL-P1 activation has been confirmed. Quercetin is known as an antioxidant that stops oxidation because it acts to remove free radicals that are responsible for the oxidation reaction. In this study, fragments from the transcription start site of the mouse CL-P1 gene promoter to the -500th base were cloned using DNA polymerase. These fragments were then introduced into macrophage like RAW264.7 cells and fibroblast-like NIH3T3 cells to study the effect of quercetin on the CL-P1 gene expression. As a result, we found that bases ranging from -250 to -350 in the anterior part where gene expression starts are important for producing CL-P1 protein. Among them, the DNA mutation experiments we performed confirmed that the E2F binding sites are critical for producing the CL-P1 protein? In addition, when quercetin was added to the RAW264.7 culture medium, which was a culture of adherent cells, observedthe phenomenon of the cells falling off from the surface of the culture container.

주제어

표/그림 (5)

그림 Fig. 1. Mouse CL-P1 promoter.
그림 Fig. 2. Quercetin stimulation with and without serum components.
그림 Fig. 3. Assay of transcriptional activity by using mutated promoters.
그림 Fig. 4. Measurement of promoters activity in NIH3T3 cells in medium where serum is present.
그림 Fig. 5. Morphological change of RAW264.7 under quercetin stimulation.

AI 본문요약
AI-Helper

* AI 자동 식별 결과로 적합하지 않은 문장이 있을 수 있으니, 이용에 유의하시기 바랍니다.

문제 정의

10 벡터는 반딧불에서 채취한 발광효소 (luciferase) 유전자가 들어 있어서 프로모터 부분이 제대로 작동 된다면 발광효소 단백질이 생산되고, 측정 시 발광효소가 작용할 수 있는 기질을 넣음으로 해서 형광 빛을 발한다. 그 빛의 강도를 측정함으로써 프로모터 활성여부를 측정하는 것이다.
본 논문에서는 CL-P1의 기본적인 역할로 알려진 산화된 저밀도의 단백지질에 관여하는 점에 착안하여, 세포내 산화 환원에 관여하고 있는 것으로 알려진 케르세틴 (Quercetin)을 이용하여 연구를 진행하였다. 케르세틴은 산화적 연쇄 반응을 일으키는 자유 라디칼 (free radical)의 제거제로 작용하여 다른 분자의 산화를 억제하는 항산화제로 분류된다[16].
그러나 인간 및 마우스의 CL-P1 유전자의 전사 조절 또는 그 발현을 규제하는 조절 기전에 대한 연구는 없었다. 본 논문에서는 이전에 인간 CL-P1 유전자의 전사 조절기전에 대한 연구에 이어서, 마우스에서의 전사조절 기전에 대해 연구를 진행하여 인간의 경우와 차별점에 대해 연구하기로 하였다. 인간 CL-P1을 인간혈관 내피세포 에 발현 시켜 연구한 결과로는, 3개의 Sp1 전사 인자 의 결합 부위 (-98 / -90, -68 / -56, -28 / -20)가 인간의 CL-P1 활성에 필수적이라는 것을 확인 하였다[15].

제안 방법

DNA중합효소를 이용하여 마우스 CL-P1 유전자의 프로모터에 해당되는 상류 –500에서 전사가 시작되는 +1까지의 500 염기부분을 다음의 프라이머 들을 이용하여 마우스 게놈 라이브러리 용액에서 분리 하였다.
이때 사용된 기계는 PCR thermal cycler model 480 (Takara Shuzo, Tokyo, Japan)을 사용하였다. PCR에 의해 생성된 DNA를 벡터 DNA를 연결하기 위해 각각의 DNA를 제한효소 KpnI과 EcoRV 반응 시킨 후, 한천 전기 영동기 (agaros gel)에 전개시켜서 목적하는 DNA 부분을 잘라내서 정제하였다. 그 후 두 DNA를 연결효소 (ligase)로 연결하여 프로모터 활성을 측정하였다.
가열 변성된 DNA를 94°C에서 30초 다시 변성 시킨 후, 게놈 DNA와 제작된 프라이머를 결합 시키기 위해 65°C 1분 가온 하고, DNA중합 효소를 반응시켜 72°C에서 1분간 합성연장 시켰다.
PCR에 의해 생성된 DNA를 벡터 DNA를 연결하기 위해 각각의 DNA를 제한효소 KpnI과 EcoRV 반응 시킨 후, 한천 전기 영동기 (agaros gel)에 전개시켜서 목적하는 DNA 부분을 잘라내서 정제하였다. 그 후 두 DNA를 연결효소 (ligase)로 연결하여 프로모터 활성을 측정하였다. 이때 사용된 정제 키트는 QIAquick Gel Extraction kit (Qiagen, Hilden, Germany)를 사용하였다.
고로 이번 실험에서는 혈청 존재 하에서 배양 중에 무혈청 배지로 교체하여 1시간 배양 후 케르세틴을 최종 10 uM 농도 되게 배지에 첨가하여 다시1시간 배양 하였다. 그 후에 세포배양 플라스크를 생리식염수로 세정한 후 각 세포형태를 현미경으로 관찰하였다. Fig.
프로모터 활성을 측정하기 위해 세포 용해용액 과 반딧불 형광효소 기질이 혼합된 용액을 100ul를 첨가하여 10분 경과 후에 측정기계 (luminometer, Promega)를 이용해서 발광을 측정한다[21]. 그리고 다시 같은 용액에 반응 정지용액과 control인 해조류 발광효소 용액 기질 (hRluc/TK)을 50ul 첨가해서 2분 방치 후에 발광을 측정하여 세포에 도입된 DNA 양을 측정한다[22]. 이 두 개의 측정값 (반딧불효소측정값 / 해조류효소측정값)을 가지고 프로모터 활성을 결정하였다.
완성된 DNA의 염기배열을 확인하기 위해 DNA sequencing을 통해 확인하였다. 그리고 앞뒤의 염기를 제거한 짧은 프로모터 제작을 위해 다음과 같은 프라이머를 제작하여 상기와 같은 방법으로 재조합 DNA를 제작하였다.
그림 2 에서 보이듯이 무혈청 상태에서의 케르세틴의 가장 많은 영향을 받는 부위를 조사하기 위하여 새로운 프로모터인 mP1C 및 E2F결합부위를 돌연변이 시킨 mP1mC를 제작하였다. 또한 mP1A의 E2F 사이트를 돌연변이 시킨 mP1mA를 제작하여 각각의 두 쌍으로 구성된 프로모터의 활성을 조사해 보았다 (그림 3b의 밑줄 친 부분).
그러나 혈청성분에는 프로모터의 활성에 영향을 주는 수많은 종류의 물질이 포함되어 있다. 그림 2에서는 혈청성분이 제거된 상태에서 프로모터의 활성과 케르세틴의 영향을 조사하기 위해 우선 세포를 혈청이 포함된 배지에서 배양한 후, 혈청성분을 제거하기 위하여 무혈청 배지로 교체하여 1시간 배양 후에 케르세틴을 첨가한 상태에서의 1시간 배양후에 CL-P1 활성을 측정하였다.
동물에서 면역반응의 최 첨병 중에 해당하는 대식세포에서의 활성을 측정하였다. 대식세포를 대상으로 한 이유 중에 하나는 대식세포는 체외에서 침입하는 세균이나 해로운 물질이 들어올 경우 식음작용이 매우 왕성하여 CL-P1유전자 활성에 영향을 주지 않을까 하는 생각에서 실시하였다. 사용한 RAW264.
대식세포와 같은 방법으로 혈청성분이 포함된 배지에서 배양한 마우스 섬유 아세포 (fibroblast cell)인 NIH3T3에서 활성을 조사하였다. Fig.
동물에서 면역반응의 최 첨병 중에 해당하는 대식세포에서의 활성을 측정하였다. 대식세포를 대상으로 한 이유 중에 하나는 대식세포는 체외에서 침입하는 세균이나 해로운 물질이 들어올 경우 식음작용이 매우 왕성하여 CL-P1유전자 활성에 영향을 주지 않을까 하는 생각에서 실시하였다.
그림 2 에서 보이듯이 무혈청 상태에서의 케르세틴의 가장 많은 영향을 받는 부위를 조사하기 위하여 새로운 프로모터인 mP1C 및 E2F결합부위를 돌연변이 시킨 mP1mC를 제작하였다. 또한 mP1A의 E2F 사이트를 돌연변이 시킨 mP1mA를 제작하여 각각의 두 쌍으로 구성된 프로모터의 활성을 조사해 보았다 (그림 3b의 밑줄 친 부분).
우리는 이 실험을 하기 위해서 CL-P1유전자의 상류 부분인 프로모터 부분 500염기를 DNA중합효소를 이용하여 분리하였다. 또한 분리된 500염기 DNA조각의 앞과 뒤쪽의 일부 염기를 제거 및 변이를 시켜서 루시페라제 발현 벡터인 pGL4.10 DNA에 연결하였다. 제작된 복수의 프로모터 중에 어느 부분이 단백질 발현에 영향을 주는가를 조사하기 위하여 RAW264.
또한 케르세틴이 RAW264.7 세포배양에 영향을 주는지를 간단한 세포배양으로 확인하였다. 세포 배지에 첨가되는 혈청을 1시간 정도 제거 후에 케르세틴을 배지에 첨가 한 후 다시 1시간 배양 하여 관찰하면 배양용기에 부착되었던 세포가 탈락하는 현상을 확인 하였다.
그 후에 10uM의 케르세틴을 처리한 후 1시간배양을 계속하였다. 배양이 끝난 세포는 생리식염수(PBS)로 세척 후에 발광효소 (luciferase)에 의한 활성을 luminometer로 측정하였다.
7 세포배양에 영향을 주는지를 간단한 세포배양으로 확인하였다. 세포 배지에 첨가되는 혈청을 1시간 정도 제거 후에 케르세틴을 배지에 첨가 한 후 다시 1시간 배양 하여 관찰하면 배양용기에 부착되었던 세포가 탈락하는 현상을 확인 하였다.
이때 사용된 정제 키트는 QIAquick Gel Extraction kit (Qiagen, Hilden, Germany)를 사용하였다. 완성된 DNA의 염기배열을 확인하기 위해 DNA sequencing을 통해 확인하였다. 그리고 앞뒤의 염기를 제거한 짧은 프로모터 제작을 위해 다음과 같은 프라이머를 제작하여 상기와 같은 방법으로 재조합 DNA를 제작하였다.
우리는 이 실험을 하기 위해서 CL-P1유전자의 상류 부분인 프로모터 부분 500염기를 DNA중합효소를 이용하여 분리하였다. 또한 분리된 500염기 DNA조각의 앞과 뒤쪽의 일부 염기를 제거 및 변이를 시켜서 루시페라제 발현 벡터인 pGL4.
그리고 다시 같은 용액에 반응 정지용액과 control인 해조류 발광효소 용액 기질 (hRluc/TK)을 50ul 첨가해서 2분 방치 후에 발광을 측정하여 세포에 도입된 DNA 양을 측정한다[22]. 이 두 개의 측정값 (반딧불효소측정값 / 해조류효소측정값)을 가지고 프로모터 활성을 결정하였다. 이러한 실험의 측정치는 4-5반응을 동시에 시행한 후에 그 평균치를 활성 값으로 결정하였다.
가열 변성된 DNA를 94°C에서 30초 다시 변성 시킨 후, 게놈 DNA와 제작된 프라이머를 결합 시키기 위해 65°C 1분 가온 하고, DNA중합 효소를 반응시켜 72°C에서 1분간 합성연장 시켰다. 이 반응을 30회 반복하여 프로모터 부분을 제작하였다. 이때 사용된 기계는 PCR thermal cycler model 480 (Takara Shuzo, Tokyo, Japan)을 사용하였다.
이때 제작된 모든 DNA는 QIAprep Spin Maxprep Kit 를 통해 정제하여 독소성분인 LPS등을 제거하여 동물세포에 도입 하였다.
이 두 개의 측정값 (반딧불효소측정값 / 해조류효소측정값)을 가지고 프로모터 활성을 결정하였다. 이러한 실험의 측정치는 4-5반응을 동시에 시행한 후에 그 평균치를 활성 값으로 결정하였다.
10 DNA에 연결하였다. 제작된 복수의 프로모터 중에 어느 부분이 단백질 발현에 영향을 주는가를 조사하기 위하여 RAW264.7 세포와 NIH3T3세포에 DNA를 도입시켜서 형광 색소 발현기법으로 발현된 단백질을 간접적으로 측정하였다.
DNA중합효소를 이용하여 마우스 CL-P1 유전자의 프로모터에 해당되는 상류 –500에서 전사가 시작되는 +1까지의 500 염기부분을 다음의 프라이머 들을 이용하여 마우스 게놈 라이브러리 용액에서 분리 하였다. 즉, DNA 중합효소 연쇄 반응 (PCR)은 마우스 전 혈청으로부터 제작된 게놈DNA를 사용하였고, 이때 센스 (forward) 와 안티센스 (backward) 프라이머에는 각각 EcoRV 와 KpnI의 제한효소 사이트를 넣어서 재조합 DNA시에 편리하도록 제작하였다.
프로모터 활성을 측정하기 위해 세포 용해용액 과 반딧불 형광효소 기질이 혼합된 용액을 100ul를 첨가하여 10분 경과 후에 측정기계 (luminometer, Promega)를 이용해서 발광을 측정한다[21]. 그리고 다시 같은 용액에 반응 정지용액과 control인 해조류 발광효소 용액 기질 (hRluc/TK)을 50ul 첨가해서 2분 방치 후에 발광을 측정하여 세포에 도입된 DNA 양을 측정한다[22].

대상 데이터

74는 해조류 발광효소 유전자가 들어있는 DNA로 프로모터 활성에 관계없이 일정의 활성을 나타내야 한다, 즉 DNA가 일정량 도입이 되었는지를 확인하는 것이다 (renilla luciferase, Promega). DNA의 세포 내 도입 시에는 Lipofectamine LTX (Invitrogen)사용하였고, 도입 5-6시간 후에는 새 배양액으로 교환하여 LTX로 인한 독소 성분을 제거하여 24시간 배양을 계속하였다. 그 후에 10uM의 케르세틴을 처리한 후 1시간배양을 계속하였다.
Louis, MO, USA)에서 구입한 것을 사용 하였다. RAW264.7세포와 NIH3T3세포는 American Type Culture Collection (Manassas, VA, USA)에서 구입 하였다. 세포를 Dulbecco's modified Eagle's 배지 (DMEM, GIBCO, Grand Island, NY, USA)와 10 % FBS가 보충 된 MEM (GIBCO)에서 각각 배양 하였다.
모든 시약은 달리 명시하지 않는 한 Sigma-Aldrich (St. Louis, MO, USA)에서 구입한 것을 사용 하였다. RAW264.
대식세포를 대상으로 한 이유 중에 하나는 대식세포는 체외에서 침입하는 세균이나 해로운 물질이 들어올 경우 식음작용이 매우 왕성하여 CL-P1유전자 활성에 영향을 주지 않을까 하는 생각에서 실시하였다. 사용한 RAW264.7 세포는 거의 모든 기능이 순수한 대식세포와 같거나 유사하기 때문에 순수하게 동물체내에서 분리한 대식세포 대신 사용하였다.
세포를 Dulbecco's modified Eagle's 배지 (DMEM, GIBCO, Grand Island, NY, USA)와 10 % FBS가 보충 된 MEM (GIBCO)에서 각각 배양 하였다.

성능/효과

그림 1a 에서는 도입된 DNA의 프로모터 영역을 나타내고 있다. 그 결과 그림 1b 회색 그래프에서 보여주듯이 500염기쌍으로 이루어진 mP1 보다는 150 염기쌍이 줄어든 mP1A에서 활성이 좋은 것을 확인 할 수 있었다. 그리고 mP1보다 100염기가 줄어든 mP1A1에서는 다시 어느 정도 감소하는 현상을 확인 할 수 있었다.
그 결과, 유전자 앞부분으로부터 약 -250에서 -350 사이 염기 부분이 단백질 만드는데 가장 중요하다는 것을 확인하였다. 또한 이 유전자는 케르세틴에 자극 받으면 평소보다 2-3배 정도 단백질을 많이 생산한다는 결론을 얻었다.
그리고 mP1보다 100염기가 줄어든 mP1A1에서는 다시 어느 정도 감소하는 현상을 확인 할 수 있었다. 그 후 100염기가 짧아진 (-150 / +1)에서는 전사활성이 거의 제로에 가까울 정도인 결과를 확인하였다.
그리고 가장 두드러진 것은 –350에서 –150부분의 영역에 활성에 중요한 부위가 존재한다는 것을 확인 할 수 있었다.
또한 이 유전자는 케르세틴에 자극 받으면 평소보다 2-3배 정도 단백질을 많이 생산한다는 결론을 얻었다. 또한 E2F 단백질 결합 부위의 염기를 변화 시키면 발현 양이 최저로 떨어지는 것을 확인할 수 있었다. 즉 세포주기 조절 인자인 E2F가 발현에 중요한 부위인 것을 확인할 수 있었다.
그 결과, 유전자 앞부분으로부터 약 -250에서 -350 사이 염기 부분이 단백질 만드는데 가장 중요하다는 것을 확인하였다. 또한 이 유전자는 케르세틴에 자극 받으면 평소보다 2-3배 정도 단백질을 많이 생산한다는 결론을 얻었다. 또한 E2F 단백질 결합 부위의 염기를 변화 시키면 발현 양이 최저로 떨어지는 것을 확인할 수 있었다.
본 실험에서 목표로 했던 프로모터의 활성은 적어도 –350에서 –250 사이에 존재하는 E2F사이트가 결정적이라는 것을 확인할 수 있었다. 또한 케르세틴은 무혈청 배지에서E2F 사이트가 존재하는 프로모터에서 활성을 증가시키는 enhancer로 작용한다는 것을 확인하였다. 또한 그림 3에서와 같이 -500에서 –350 사이와 –100에서 +1사이의 염기쌍에는 제어 인자가 작동한다는 추측이다.
이번에는 CL-P1유전자 발현에 도움이 되는 외부자극인자를 조사하기 위해 동시에 케르세틴을 처리하여 실험한 결과가 그림 1b의 검은색 그래프이다. 많은 실험 가능한 물질을 조사한 결과 그 중에 유일하게 케르세틴이 효과가 있다는 것을 확인할 수 있었다. 케르세틴은 항산화 물질로 홍당무나 양파 맨 위 껍질 층에 많이 존재한다.
본 실험에서 목표로 했던 프로모터의 활성은 적어도 –350에서 –250 사이에 존재하는 E2F사이트가 결정적이라는 것을 확인할 수 있었다.
이 결과는 유전자 프로모터 부분은 활성을 높이는 부분과 억제하는 부분 등이 존재하는데 이 부분들에 제어 인자와 활성인자 등이 (일명 전사인자) 결합하여 활성에 + 혹은 - 영향을 준다는 것을 확인 할 수 있었다. 그리고 가장 두드러진 것은 –350에서 –150부분의 영역에 활성에 중요한 부위가 존재한다는 것을 확인 할 수 있었다.
이것의 -500과 -250 사이에 케르세틴 반응 부위가 존재한다는 것을 확인시켜주는 것으로, 그러나 케르세틴 자극에 의한활성화는 –250에서 +1까지 영역에서는 작용하지 않는것으로 판단되었다 (그림 1b의 mP1A1, mP1A2, mP1B).
또한 E2F 단백질 결합 부위의 염기를 변화 시키면 발현 양이 최저로 떨어지는 것을 확인할 수 있었다. 즉 세포주기 조절 인자인 E2F가 발현에 중요한 부위인 것을 확인할 수 있었다.
케르세틴의 영향부위도 역시 -350에서 -250 사이의 영역에 존재하는 E2F라는 것이다. 케르세틴 처리시에 -100에서 +1사이의 영역이 존재한다면 케르세틴의 활동이 작용할 수 없다는 결론이다. 이상의 데이터에서 혈청성분과 케르세틴의 작용부위를 어느 정도 확인 할 수 있지만 정확한 부분에 대해서는 좀 더 많은 연구가 필요하다고 사료된다.
케르세틴이 CL-P1유전자 활성에 많은 영향을 준다는 것을 확인하였고, 이 성분에 세포 전체에는 어떤 영향을 주는지 가장 간단한 실험을 통해 알아보기로 했다 (Fig. 5). 대식세포는 전형적인 부착세포로 배양용기에서 배양할 경우 바닥에 부착하면서 자라는 것이 특징이다.

후속연구

2b). 이상의 데이터에서 혈청 성분과 케르세틴의 작용부위를 어느 정도 확인할 수 있지만 정확한 부분에 대해서는 좀 더 많은 연구가 필요하다고 사료된다.
2b). 이상의 데이터에서 혈청 성분과 케르세틴의 작용부위를 어느 정도 확인할 수 있지만 정확한 부분에 대해서는 좀 더 많은 연구가 필요하다고 사료된다.

질의응답

핵심어	질문	논문에서 추출한 답변
	CL-P1유전자의 역할은?	CL-P1유전자는 Scavenger 수용체의 일종으로 파괴된 세균의 세포벽 성분 등을 혈액으로부터 제거하는 역할뿐만 아니라 산화된 저밀도 단백지질과 결합하는 단백질을 만드는 등의 다양한 기능을 하는 유전자로 알려져 있다[5, 6]. 주로 혈관 내피세포, 대식세포, 민 근육세포에서 발현되어 처리해야할 쓰레기 단백지질을 세포가 식음하게끔 하여 처리하는 역할을 하는 유전자로 밝혀져 있지만, 그 외에도 다른 기능이 있을 것이란 추측이 많다.
	Scavenger 수용체란 무엇인가?	Scavenger 수용체는 자기 자신의 분자 중에 노후화되었거나 변형되어 쓸모가 없는 분자를 제거하는 일명 쓰레기 수용체로 알려져 있다[1, 2, 3]. 최근에는 허혈성 심장질환 및 당뇨병환자의 심장외막조직에서의 Scavenger 수용체에 대한 연구 등이 이루어져 있다[4].
	CL-P1유전자의 기능은?	최근에는 허혈성 심장질환 및 당뇨병환자의 심장외막조직에서의 Scavenger 수용체에 대한 연구 등이 이루어져 있다[4]. CL-P1유전자는 Scavenger 수용체의 일종으로 파괴된 세균의 세포벽 성분 등을 혈액으로부터 제거하는 역할뿐만 아니라 산화된 저밀도 단백지질과 결합하는 단백질을 만드는 등의 다양한 기능을 하는 유전자로 알려져 있다[5, 6]. 주로 혈관 내피세포, 대식세포, 민 근육세포에서 발현되어 처리해야할 쓰레기 단백지질을 세포가 식음하게끔 하여 처리하는 역할을 하는 유전자로 밝혀져 있지만, 그 외에도 다른 기능이 있을 것이란 추측이 많다.

저자의 다른 논문 :

표제어: PCR

동의어: Packet Collision Rate

용어 설명 출처 목록 (6)

용어 설명: PCR은 세균 특이성이 있는 primer를 이용하여 적은 수의 세균이 있을지라도 쉽게 검출할 수 있는 유용한 방법이며, 이를 이용하여 구강 내 치면세균막이나 타액에서 직접 세균을 검출할 수 있게 되었다[8].

내보내기 구분	파일저장 인쇄 메일전송
구성항목	기본정보 상세정보 관리번호, 논문명, 저널/프로시딩명, 저자 , 발행년, 권, 호, 시작페이지, 끝페이지, 발행기관 관리번호, 논문명, 대등논문명, 저자 , 저널/프로시딩명, 발행기관, 발행년, 발행언어, 권, 호, 시작페이지, 끝페이지, ISBN, ISSN, 주제분야, 키워드, 초록(한글), 초록(영문), 저자(소속기관)
저장형식	Text(ASCII format) Excel format RefWorks Direct Export RIS format (for Reference Manager, ProCite, EndNote), Scholar's Aids, Mendeley
메일정보	받는사람 (필수) @ 보내는사람 (선택) @ 제목 내용 KISTI 검색결과 이메일 서비스
안내	총 건의 자료가 검색되었습니다. 다운받으실 자료의 인덱스를 입력하세요. (1-10,000) 검색결과의 순서대로 최대 10,000건 까지 다운로드가 가능합니다. 데이타가 많을 경우 속도가 느려질 수 있습니다.(최대 2~3분 소요) 다운로드 파일은 UTF-8 형태로 저장됩니다. 파일의 내용이 제대로 보이지 않을실 때는 웹브라우저 상단의 보기 -> 인코딩 -> 자동선택 여부를 확인하십시오. ~ Text(ASCII format) Excel format

연합인증