Ankyrin은 세포내 adapter 단백질의 일종으로, 세포막과 골지체 막의 일정한 지역으로 여러 단백질들의 위치를 지정하는 기능을 한다. 전형적인 ankyrin은 190-220 kDa 크기의 단백질로 모든 조직과 세포에서 발현되며, 24개의 ANK가 반복된 세포막 결합지역과 spectrin 결합지역, death 지역, C-말단 부위로 이루어져 있다. Ankyrin은 ion-channel, calcium-release ...
Ankyrin은 세포내 adapter 단백질의 일종으로, 세포막과 골지체 막의 일정한 지역으로 여러 단백질들의 위치를 지정하는 기능을 한다. 전형적인 ankyrin은 190-220 kDa 크기의 단백질로 모든 조직과 세포에서 발현되며, 24개의 ANK가 반복된 세포막 결합지역과 spectrin 결합지역, death 지역, C-말단 부위로 이루어져 있다. Ankyrin은 ion-channel, calcium-release channel, 세포질 내 단백질 등의 다양한 막 단백질과 상호 작용하며, 이러한 상호작용은 ankyrin의 인산화에 의해 조절된다. 최근 연구에서 ankyrin이 막 단백질들과 결합하여 이 단백질들을 세포내 특정지역으로 자리잡게 한다는 사실이 밝혀졌다. 또한 ankyrin B/G 키메라 연구에 의해 ankyrin-B의 C-말단 지역이 ankyrln-B의 기능을 결정한다고 알려져 있으나 그 기전에 대해서는 잘 알려져 있지 않다. Ankyrin-B는 근절의 Z-disc와 M-line에 집중 분포하고 있는 anodine 수용체와 IP_(3) 수용체와 같은 이온 채널을 비롯하여 그 외 다양한 막 단백질과 결합하고 있다. 본 연구에서는 ankyrin-B의 C-말단 부위와 titin의 상호작용에 초점을 맞추었다. Titin (또는 connectin)은 분자량이 3-3.7 MDa에 이르는 거대한 근육 단백질로서, 근절의 Z-disc에서 M-line에 걸쳐 존재하며, titin의 N-말단 부위는 Z-disc에, C-말단 부위는 M-line에 각각 분포하고 있다. 이 연구에서는 ankyrin-B의 C-말단 부위와 Z-disc에 존재하는 titin의 두 Ig(Immunoglobulin) domain간의 결합여부를 yeast two-hybrid system, in vitro pull-down assay, COS-7 cell culture를 통해 분석하였다. Ankyrin-B의 C-말단 부분이 Z-disc에서 titin의 위치를 지정하는데 필요하다는 결과를 바탕으로, 본 연구에서는 근 섬유막과 근 소포체를 구성하는데 있어서 ankyrin-B의 역할의 중요성을 제시하고 있다.
Ankyrin은 세포내 adapter 단백질의 일종으로, 세포막과 골지체 막의 일정한 지역으로 여러 단백질들의 위치를 지정하는 기능을 한다. 전형적인 ankyrin은 190-220 kDa 크기의 단백질로 모든 조직과 세포에서 발현되며, 24개의 ANK가 반복된 세포막 결합지역과 spectrin 결합지역, death 지역, C-말단 부위로 이루어져 있다. Ankyrin은 ion-channel, calcium-release channel, 세포질 내 단백질 등의 다양한 막 단백질과 상호 작용하며, 이러한 상호작용은 ankyrin의 인산화에 의해 조절된다. 최근 연구에서 ankyrin이 막 단백질들과 결합하여 이 단백질들을 세포내 특정지역으로 자리잡게 한다는 사실이 밝혀졌다. 또한 ankyrin B/G 키메라 연구에 의해 ankyrin-B의 C-말단 지역이 ankyrln-B의 기능을 결정한다고 알려져 있으나 그 기전에 대해서는 잘 알려져 있지 않다. Ankyrin-B는 근절의 Z-disc와 M-line에 집중 분포하고 있는 anodine 수용체와 IP_(3) 수용체와 같은 이온 채널을 비롯하여 그 외 다양한 막 단백질과 결합하고 있다. 본 연구에서는 ankyrin-B의 C-말단 부위와 titin의 상호작용에 초점을 맞추었다. Titin (또는 connectin)은 분자량이 3-3.7 MDa에 이르는 거대한 근육 단백질로서, 근절의 Z-disc에서 M-line에 걸쳐 존재하며, titin의 N-말단 부위는 Z-disc에, C-말단 부위는 M-line에 각각 분포하고 있다. 이 연구에서는 ankyrin-B의 C-말단 부위와 Z-disc에 존재하는 titin의 두 Ig(Immunoglobulin) domain간의 결합여부를 yeast two-hybrid system, in vitro pull-down assay, COS-7 cell culture를 통해 분석하였다. Ankyrin-B의 C-말단 부분이 Z-disc에서 titin의 위치를 지정하는데 필요하다는 결과를 바탕으로, 본 연구에서는 근 섬유막과 근 소포체를 구성하는데 있어서 ankyrin-B의 역할의 중요성을 제시하고 있다.
Ankyrins are a ubiquitously expressed family of intracellular adaptor proteins involved in targeting diverse proteins to specialized membrane domains in both the plasma membrane and the endoplasmic reticulum. Canonical ankyrins are 190-220 kDa proteins expressed in most tissues and cell types and co...
Ankyrins are a ubiquitously expressed family of intracellular adaptor proteins involved in targeting diverse proteins to specialized membrane domains in both the plasma membrane and the endoplasmic reticulum. Canonical ankyrins are 190-220 kDa proteins expressed in most tissues and cell types and comprise a membrane-binding domain (MBD) of 24 ANK repeats, a spectrin-binding domain, a death domain and a C-terminal domain. Rescue studies with ankyrin-B/G chimeras have identified the C-terminal domain of ankyrin-B as the defining domain in specifying ankyrin-B activity, but the function of C-terminal domain of ankyrin-B is, however, not known. Ankyrin-B associates with a variety of membrane proteins including ion channels (e.g. ryanodine and IP_(3) receptors) that concentrates around the Z-discs and M-lines of each sarcomere. We focus on the interaction between the C-terminal domain of ankyrin-B and titin. Titin (also known as connectin) is the largest protein identified to date (Mr 3 - 3.7 MDa). The N-terminal ends of titin, from adjacent sarcomere, overlap in the Z-line. The molecules span the I- and A- bands, and their C-terminal ends overlap in the M-line, thus forming a continuous filament system in myofibrils. We report here that the C-terminal domain of ankyrin-B interacts with the two most N-terminal immunoglobulin (Ig) domains of titin, ZIg1 and ZIg2, which are present at the Z-line. The interaction between ankyrin-B and ZIg1/2 titin were characterized using the yeast two-hybrid system, in in vitro pull-down assays and in experiments in COS -7 cells. Based on evidence showing that the C-terminus of ankyrin-B is necessary for the localization of titin at the Z-line, we propose that ankyrin-B may play a role in the organization of specific subdomains in the sarcolemma and the sarcoplasmic reticulum.
Ankyrins are a ubiquitously expressed family of intracellular adaptor proteins involved in targeting diverse proteins to specialized membrane domains in both the plasma membrane and the endoplasmic reticulum. Canonical ankyrins are 190-220 kDa proteins expressed in most tissues and cell types and comprise a membrane-binding domain (MBD) of 24 ANK repeats, a spectrin-binding domain, a death domain and a C-terminal domain. Rescue studies with ankyrin-B/G chimeras have identified the C-terminal domain of ankyrin-B as the defining domain in specifying ankyrin-B activity, but the function of C-terminal domain of ankyrin-B is, however, not known. Ankyrin-B associates with a variety of membrane proteins including ion channels (e.g. ryanodine and IP_(3) receptors) that concentrates around the Z-discs and M-lines of each sarcomere. We focus on the interaction between the C-terminal domain of ankyrin-B and titin. Titin (also known as connectin) is the largest protein identified to date (Mr 3 - 3.7 MDa). The N-terminal ends of titin, from adjacent sarcomere, overlap in the Z-line. The molecules span the I- and A- bands, and their C-terminal ends overlap in the M-line, thus forming a continuous filament system in myofibrils. We report here that the C-terminal domain of ankyrin-B interacts with the two most N-terminal immunoglobulin (Ig) domains of titin, ZIg1 and ZIg2, which are present at the Z-line. The interaction between ankyrin-B and ZIg1/2 titin were characterized using the yeast two-hybrid system, in in vitro pull-down assays and in experiments in COS -7 cells. Based on evidence showing that the C-terminus of ankyrin-B is necessary for the localization of titin at the Z-line, we propose that ankyrin-B may play a role in the organization of specific subdomains in the sarcolemma and the sarcoplasmic reticulum.
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