지질 결합과 세포 부착에서 알부민의 두 가지 새로운 기능이 연구되었다. <지질과의 결합> 첫 번째, fetal bovine serum (FBS)는 LPC가 유도하는 세포 독성으로부터 Jurkat T 세포를 보호했다. LPC가 유도하는 세포 독성은 5% FBS가 존재하는 배지에서는 발견되지 않았다. FBS는 실험된 lysophospholipid들 중에서 LPC가 유도하는 세포독성에 가장 큰 영향을 미쳤고, 그 세포 독성은 11개의 합성 LPC들 중에서 palmitoyl (C16:0) LPC, stearoyl (C18:0) LPC, 그리고 oleoyl (C18:1) LPC 에서 가장 크게 관찰되었다. 게다가, FBS의 세포 보호 효과는 LPC의 처리 후가 아닌, LPC의 처리 전에 FBS가 가해졌을 때만 관찰되었고, 세포를 가하기 전에 FBS와 LPC의 혼합은 LPC가 유도하는 세포 독성을 억제하였다. 또한, FBS의 주 구성성분인 bovine serum albumin (BSA)은 3 μM 만큼 낮은 농도에서도 LPC가 유도하는 세포 독성을 완벽히 방지하였다. 또한 등온 적정 열량 측정법을 이용하여 5 분자의 LPC는 하나의 BSA에 결합하는 것을 확인하였다. 위의 결과들은 LPC의 세포 독성 활성은 혈액에서 알부민에 의해 감소될 수 있음을 제안한다. <세포 부착의 억제> 두 번째, Jurkat T 세포는 10% FBS가 제거되었을 때 조직 배양 플라스크나 cover glass에 부착하는 것이 확인되었다. 그러나, 세포는 FBS의 존재와 관계없이 ...
지질 결합과 세포 부착에서 알부민의 두 가지 새로운 기능이 연구되었다. <지질과의 결합> 첫 번째, fetal bovine serum (FBS)는 LPC가 유도하는 세포 독성으로부터 Jurkat T 세포를 보호했다. LPC가 유도하는 세포 독성은 5% FBS가 존재하는 배지에서는 발견되지 않았다. FBS는 실험된 lysophospholipid들 중에서 LPC가 유도하는 세포독성에 가장 큰 영향을 미쳤고, 그 세포 독성은 11개의 합성 LPC들 중에서 palmitoyl (C16:0) LPC, stearoyl (C18:0) LPC, 그리고 oleoyl (C18:1) LPC 에서 가장 크게 관찰되었다. 게다가, FBS의 세포 보호 효과는 LPC의 처리 후가 아닌, LPC의 처리 전에 FBS가 가해졌을 때만 관찰되었고, 세포를 가하기 전에 FBS와 LPC의 혼합은 LPC가 유도하는 세포 독성을 억제하였다. 또한, FBS의 주 구성성분인 bovine serum albumin (BSA)은 3 μM 만큼 낮은 농도에서도 LPC가 유도하는 세포 독성을 완벽히 방지하였다. 또한 등온 적정 열량 측정법을 이용하여 5 분자의 LPC는 하나의 BSA에 결합하는 것을 확인하였다. 위의 결과들은 LPC의 세포 독성 활성은 혈액에서 알부민에 의해 감소될 수 있음을 제안한다. <세포 부착의 억제> 두 번째, Jurkat T 세포는 10% FBS가 제거되었을 때 조직 배양 플라스크나 cover glass에 부착하는 것이 확인되었다. 그러나, 세포는 FBS의 존재와 관계없이 세포 외 기질, 특히 fibronectin에 부착했다. FBS 중의 하나의 물질이 T 세포의 부착을 억제한다는 가설을 세웠다. 물질의 정제와 확인 과정을 통해 BSA가 T 세포의 부착을 억제함을 확인하였다. 또한 인간 알부민도 T 세포 부착의 억제에 효과를 나타냈다. 게다가, BSA는 인간 초대 배양 B 세포와 HL-60 인간 백혈병암세포의 부착도 억제하였다. 그러나, BSA는 T 세포의 내피 세포로의 부착에는 영향을 미치지 못했다. 이러한 결과는 T 세포의 부착 억제물질로서 알부민의 새로운 기능을 제시한다. 결론적으로, 알부민은 LPC와의 직접적인 결합을 통해 세포 보호 효과를 나타내며 in vitro에서 혈구 세포의 부착 억제물질로서의 기능을 한다.
지질 결합과 세포 부착에서 알부민의 두 가지 새로운 기능이 연구되었다. <지질과의 결합> 첫 번째, fetal bovine serum (FBS)는 LPC가 유도하는 세포 독성으로부터 Jurkat T 세포를 보호했다. LPC가 유도하는 세포 독성은 5% FBS가 존재하는 배지에서는 발견되지 않았다. FBS는 실험된 lysophospholipid들 중에서 LPC가 유도하는 세포독성에 가장 큰 영향을 미쳤고, 그 세포 독성은 11개의 합성 LPC들 중에서 palmitoyl (C16:0) LPC, stearoyl (C18:0) LPC, 그리고 oleoyl (C18:1) LPC 에서 가장 크게 관찰되었다. 게다가, FBS의 세포 보호 효과는 LPC의 처리 후가 아닌, LPC의 처리 전에 FBS가 가해졌을 때만 관찰되었고, 세포를 가하기 전에 FBS와 LPC의 혼합은 LPC가 유도하는 세포 독성을 억제하였다. 또한, FBS의 주 구성성분인 bovine serum albumin (BSA)은 3 μM 만큼 낮은 농도에서도 LPC가 유도하는 세포 독성을 완벽히 방지하였다. 또한 등온 적정 열량 측정법을 이용하여 5 분자의 LPC는 하나의 BSA에 결합하는 것을 확인하였다. 위의 결과들은 LPC의 세포 독성 활성은 혈액에서 알부민에 의해 감소될 수 있음을 제안한다. <세포 부착의 억제> 두 번째, Jurkat T 세포는 10% FBS가 제거되었을 때 조직 배양 플라스크나 cover glass에 부착하는 것이 확인되었다. 그러나, 세포는 FBS의 존재와 관계없이 세포 외 기질, 특히 fibronectin에 부착했다. FBS 중의 하나의 물질이 T 세포의 부착을 억제한다는 가설을 세웠다. 물질의 정제와 확인 과정을 통해 BSA가 T 세포의 부착을 억제함을 확인하였다. 또한 인간 알부민도 T 세포 부착의 억제에 효과를 나타냈다. 게다가, BSA는 인간 초대 배양 B 세포와 HL-60 인간 백혈병암세포의 부착도 억제하였다. 그러나, BSA는 T 세포의 내피 세포로의 부착에는 영향을 미치지 못했다. 이러한 결과는 T 세포의 부착 억제물질로서 알부민의 새로운 기능을 제시한다. 결론적으로, 알부민은 LPC와의 직접적인 결합을 통해 세포 보호 효과를 나타내며 in vitro에서 혈구 세포의 부착 억제물질로서의 기능을 한다.
Two novel functions of albumin in lipid binding and inhibition of cell adhesion were found in this study. First, fetal bovine serum (FBS) was found to protect Jurkat T cells from lysophosphatidylcholine (LPC)-induced cytotoxicity. LPC-induced cytotoxicity was not observed in the presence of 5% FBS ...
Two novel functions of albumin in lipid binding and inhibition of cell adhesion were found in this study. First, fetal bovine serum (FBS) was found to protect Jurkat T cells from lysophosphatidylcholine (LPC)-induced cytotoxicity. LPC-induced cytotoxicity was not observed in the presence of 5% FBS in media. FBS greatly influenced on LPC-induced cytotoxicity among lysophospholipids tested and the cytotoxicity was significantly observed with palmitoyl (C16:0) LPC, stearoyl (C18:0) LPC, and oleoyl (C18:1) LPC among eleven synthetic LPCs. Furthermore, the cytoprotective effect of FBS was observed only when it was added before the treatment, but not after the treatment of LPC, and premixing of FBS and LPC before addition to the cells ameliorated LPC-induced cytotoxicity. Furthermore, bovine serum albumin (BSA), a major constituent of FBS, prevented completely LPC-induced cytotoxicity even at as low as 3 μM concentration. It was also found that 5 molecules of LPC could sequentially bind to one BSA using isothermal titration calorimetry. The above results suggest that the cytotoxic activity of LPC could be attenuated by albumin in blood. Second, Jurkat T cells were found to adhere to a tissue culture flask or cover glass when 10% FBS was withdrawn. However, the cells adhered to extracellular matrix, especially fibronectin, regardless of the presence of FBS. I hypothesized that a substance in FBS inhibits T cells’ adherence. Through a purification and identification procedure performed on the substance, BSA was found to inhibit T cell adhesion. Human albumin also has the same effect on T cell adhesion. BSA, furthermore, inhibited adhesion of human primary cultured B cells and HL-60 human promyelocytic leukemia cells. However, BSA did not influence on adhesion of T cells to endothelial cells. These results suggest a novel function of albumin as a T cell adhesion inhibitor. In conclusion, albumin has a cytoprotective effect against LPC by direct binding and functions as an adhesion inhibitor of hematopoietic cells in vitro.
Two novel functions of albumin in lipid binding and inhibition of cell adhesion were found in this study. First, fetal bovine serum (FBS) was found to protect Jurkat T cells from lysophosphatidylcholine (LPC)-induced cytotoxicity. LPC-induced cytotoxicity was not observed in the presence of 5% FBS in media. FBS greatly influenced on LPC-induced cytotoxicity among lysophospholipids tested and the cytotoxicity was significantly observed with palmitoyl (C16:0) LPC, stearoyl (C18:0) LPC, and oleoyl (C18:1) LPC among eleven synthetic LPCs. Furthermore, the cytoprotective effect of FBS was observed only when it was added before the treatment, but not after the treatment of LPC, and premixing of FBS and LPC before addition to the cells ameliorated LPC-induced cytotoxicity. Furthermore, bovine serum albumin (BSA), a major constituent of FBS, prevented completely LPC-induced cytotoxicity even at as low as 3 μM concentration. It was also found that 5 molecules of LPC could sequentially bind to one BSA using isothermal titration calorimetry. The above results suggest that the cytotoxic activity of LPC could be attenuated by albumin in blood. Second, Jurkat T cells were found to adhere to a tissue culture flask or cover glass when 10% FBS was withdrawn. However, the cells adhered to extracellular matrix, especially fibronectin, regardless of the presence of FBS. I hypothesized that a substance in FBS inhibits T cells’ adherence. Through a purification and identification procedure performed on the substance, BSA was found to inhibit T cell adhesion. Human albumin also has the same effect on T cell adhesion. BSA, furthermore, inhibited adhesion of human primary cultured B cells and HL-60 human promyelocytic leukemia cells. However, BSA did not influence on adhesion of T cells to endothelial cells. These results suggest a novel function of albumin as a T cell adhesion inhibitor. In conclusion, albumin has a cytoprotective effect against LPC by direct binding and functions as an adhesion inhibitor of hematopoietic cells in vitro.
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