E-cadherin은 칼슘 의존적인 세포-세포 결합 분자의 계열의 구성원으로써 암, 염증관련 질병 그리고 자가면역질환 등을 포함하는 인간질병에 있어서 잘못 조절되어 진다. p120-catenin과 δ-catenin은 E-cadherin의 비슷한 juxtamembrane 부분에 결합 하는 것으로 알려져 있고, p120-catenin은 세포-세포 경계면에 있는 E-cadherin을 안정화 시키는 것을 알려져 있다. 하지만 E-cadherin에 대한 p120-catenin 과 δ-catenin 사이의 경쟁적인 기능은 아직 확실하지 않다. 이번 연구에서 과발현된 δ-catenin이 E-cadherin processing을 일으키고, 그 결과 다른 크기의 각각의 조각들을 형성하였다. E-cadherin processing 혈청에 의존적이고, 세포이물흡수 저해제인 자당 또는 ...
E-cadherin은 칼슘 의존적인 세포-세포 결합 분자의 계열의 구성원으로써 암, 염증관련 질병 그리고 자가면역질환 등을 포함하는 인간질병에 있어서 잘못 조절되어 진다. p120-catenin과 δ-catenin은 E-cadherin의 비슷한 juxtamembrane 부분에 결합 하는 것으로 알려져 있고, p120-catenin은 세포-세포 경계면에 있는 E-cadherin을 안정화 시키는 것을 알려져 있다. 하지만 E-cadherin에 대한 p120-catenin 과 δ-catenin 사이의 경쟁적인 기능은 아직 확실하지 않다. 이번 연구에서 과발현된 δ-catenin이 E-cadherin processing을 일으키고, 그 결과 다른 크기의 각각의 조각들을 형성하였다. E-cadherin processing 혈청에 의존적이고, 세포이물흡수 저해제인 자당 또는 리소좀 단백분해효소 저해제인 E-64는 E-cadherin processing에 영향을 주지 못했다. 이런 결과들은 E-cadherin processing이 세포막에서 일어나는 것을 암시한다. 또한 δ-catenin이 과발현된 세포에서는 대조군 세포에 비해 세포-세포 경계면에 p120-catenin을 덜 포함하고 있고 p120-catenin을 세포막에서 세포질 쪽으로 이동시켰다. 이 논문에서 p120-catenin과 δ-catenin이 서로 E-cadherin에 대해 경쟁하고 또한 어느 한쪽의 E-cadherin에 대한 결합은 반대로 다른 한쪽의 안정화에 영향을 주는 것을 밝혔다.
E-cadherin은 칼슘 의존적인 세포-세포 결합 분자의 계열의 구성원으로써 암, 염증관련 질병 그리고 자가면역질환 등을 포함하는 인간질병에 있어서 잘못 조절되어 진다. p120-catenin과 δ-catenin은 E-cadherin의 비슷한 juxtamembrane 부분에 결합 하는 것으로 알려져 있고, p120-catenin은 세포-세포 경계면에 있는 E-cadherin을 안정화 시키는 것을 알려져 있다. 하지만 E-cadherin에 대한 p120-catenin 과 δ-catenin 사이의 경쟁적인 기능은 아직 확실하지 않다. 이번 연구에서 과발현된 δ-catenin이 E-cadherin processing을 일으키고, 그 결과 다른 크기의 각각의 조각들을 형성하였다. E-cadherin processing 혈청에 의존적이고, 세포이물흡수 저해제인 자당 또는 리소좀 단백분해효소 저해제인 E-64는 E-cadherin processing에 영향을 주지 못했다. 이런 결과들은 E-cadherin processing이 세포막에서 일어나는 것을 암시한다. 또한 δ-catenin이 과발현된 세포에서는 대조군 세포에 비해 세포-세포 경계면에 p120-catenin을 덜 포함하고 있고 p120-catenin을 세포막에서 세포질 쪽으로 이동시켰다. 이 논문에서 p120-catenin과 δ-catenin이 서로 E-cadherin에 대해 경쟁하고 또한 어느 한쪽의 E-cadherin에 대한 결합은 반대로 다른 한쪽의 안정화에 영향을 주는 것을 밝혔다.
E-cadherin is a member of the cadherin family of Ca^(2+)-dependent cell-cell adhesion molecules and is often dysregulated in human diseases including cancer, inflammation-associated diseases, and some autoimmune disorders. p120-catenin and δ-catenin are known to bind to similar juxtamembrane regions...
E-cadherin is a member of the cadherin family of Ca^(2+)-dependent cell-cell adhesion molecules and is often dysregulated in human diseases including cancer, inflammation-associated diseases, and some autoimmune disorders. p120-catenin and δ-catenin are known to bind to similar juxtamembrane regions of E-cadherin, and p120-catenin is known to stabilize E-cadherin at the cell-cell interface. However, the function of competition between p120-catenin and δ-catenin for the E-cadherin has not been fully explained. In this report, we show that overexpressed δ-catenin causes E-cadherin processing, resulting in the formation of fragments with different sizes. E-cadherin processing was depended on serum, but treatments with either an endocytosis blocker, sucrose, or a specific lysosomal proteinase inhibitor, E-64, did not affect E-cadherin processing. These results suggest that E-cadherin processing occurs at the plasma membrane. Also, cells overexpressing δ-catenin contained less p120-catenin than control cells at the cell-cell interface and caused the re-localization of p120-catenin from the plasma membrane to the cytosol. These results suggest that p120-catenin and δ-catenin compete with each other for E-cadherin and successful binding by one to E-cadherin adversely affects the stability of the other.
E-cadherin is a member of the cadherin family of Ca^(2+)-dependent cell-cell adhesion molecules and is often dysregulated in human diseases including cancer, inflammation-associated diseases, and some autoimmune disorders. p120-catenin and δ-catenin are known to bind to similar juxtamembrane regions of E-cadherin, and p120-catenin is known to stabilize E-cadherin at the cell-cell interface. However, the function of competition between p120-catenin and δ-catenin for the E-cadherin has not been fully explained. In this report, we show that overexpressed δ-catenin causes E-cadherin processing, resulting in the formation of fragments with different sizes. E-cadherin processing was depended on serum, but treatments with either an endocytosis blocker, sucrose, or a specific lysosomal proteinase inhibitor, E-64, did not affect E-cadherin processing. These results suggest that E-cadherin processing occurs at the plasma membrane. Also, cells overexpressing δ-catenin contained less p120-catenin than control cells at the cell-cell interface and caused the re-localization of p120-catenin from the plasma membrane to the cytosol. These results suggest that p120-catenin and δ-catenin compete with each other for E-cadherin and successful binding by one to E-cadherin adversely affects the stability of the other.
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