Burkholderia glumae는 벼에 이삭마름병을 일으킨다. 이러한 세균은 독소인 toxoflavin을 생산하는데 toxoflavin은 이삭마름병을 일으키는 병원성의 필수요소이다. 현재 toxoflavin 생합성 기작이 잘 알려져 있지 않으나 toxoflavin 생합성 초기단계가 riboflavin 생합성 초기단계와 상당히 유사할 것으로 예측되고 있다. 그렇기 때문에 toxoflavin 생합성에 관여하는 효소 ToxB와 ToxE는 riboflavin 생합성에 관여하는 GTP cyclohydrolase II (RibA)와 Deaminase-Reductase (RibD)와 그 기능이 유사할 것으로 예측된다. 본 연구에서는 예측된 ToxB와 ToxE의 생화학적 기능이 각각 RibA, RibD 효소와 상당히 유사하다는 것을 증명하였다. 뿐만 아니라, toxoflavin생합성에 관여한다고 여겨지는 ToxC와 ToxD 효소의 연구도 각각 수행되었다. Toxoflavin 생합성에서 ToxC와 ToxD의 기능은 현재 알려진바 없으며 본 연구에서는 ToxC와 ToxD의 기능을 예측하기 위해 실험을 수행한 결과 흥미로운 점을 발견하였다. ToxC를 RibA, ToxB와 각각 반응하였을 때 ToxC가 RibA와 ToxB에 작용하는 패턴이 다른 것을 관찰할 수 있었다. 10분동안 ToxC에 의해 ToxB 반응은 36% 감소하였고, RibA 반응은 16% 감소하였다. ToxD 실험에서는 ToxD가 존재할시 ToxB 반응에서 ...
Burkholderia glumae는 벼에 이삭마름병을 일으킨다. 이러한 세균은 독소인 toxoflavin을 생산하는데 toxoflavin은 이삭마름병을 일으키는 병원성의 필수요소이다. 현재 toxoflavin 생합성 기작이 잘 알려져 있지 않으나 toxoflavin 생합성 초기단계가 riboflavin 생합성 초기단계와 상당히 유사할 것으로 예측되고 있다. 그렇기 때문에 toxoflavin 생합성에 관여하는 효소 ToxB와 ToxE는 riboflavin 생합성에 관여하는 GTP cyclohydrolase II (RibA)와 Deaminase-Reductase (RibD)와 그 기능이 유사할 것으로 예측된다. 본 연구에서는 예측된 ToxB와 ToxE의 생화학적 기능이 각각 RibA, RibD 효소와 상당히 유사하다는 것을 증명하였다. 뿐만 아니라, toxoflavin생합성에 관여한다고 여겨지는 ToxC와 ToxD 효소의 연구도 각각 수행되었다. Toxoflavin 생합성에서 ToxC와 ToxD의 기능은 현재 알려진바 없으며 본 연구에서는 ToxC와 ToxD의 기능을 예측하기 위해 실험을 수행한 결과 흥미로운 점을 발견하였다. ToxC를 RibA, ToxB와 각각 반응하였을 때 ToxC가 RibA와 ToxB에 작용하는 패턴이 다른 것을 관찰할 수 있었다. 10분동안 ToxC에 의해 ToxB 반응은 36% 감소하였고, RibA 반응은 16% 감소하였다. ToxD 실험에서는 ToxD가 존재할시 ToxB 반응에서 흡광도가 증가하는 것으로 관찰되었으며, 이는 ToxB와 ToxD가 올리고머를 형성한 결과로 추측된다. 그러나 ToxC와 ToxD의 신뢰할만한 생화학적 기능에 대해선 알 수 없었다. 본 연구에서 효소의 기능을 규명하는데 제한적인 면이 있었지만 향후 독소의 생합성과정을 이해하기 위한 후속연구에 기반정보를 제시할 것 이다.
Burkholderia glumae는 벼에 이삭마름병을 일으킨다. 이러한 세균은 독소인 toxoflavin을 생산하는데 toxoflavin은 이삭마름병을 일으키는 병원성의 필수요소이다. 현재 toxoflavin 생합성 기작이 잘 알려져 있지 않으나 toxoflavin 생합성 초기단계가 riboflavin 생합성 초기단계와 상당히 유사할 것으로 예측되고 있다. 그렇기 때문에 toxoflavin 생합성에 관여하는 효소 ToxB와 ToxE는 riboflavin 생합성에 관여하는 GTP cyclohydrolase II (RibA)와 Deaminase-Reductase (RibD)와 그 기능이 유사할 것으로 예측된다. 본 연구에서는 예측된 ToxB와 ToxE의 생화학적 기능이 각각 RibA, RibD 효소와 상당히 유사하다는 것을 증명하였다. 뿐만 아니라, toxoflavin생합성에 관여한다고 여겨지는 ToxC와 ToxD 효소의 연구도 각각 수행되었다. Toxoflavin 생합성에서 ToxC와 ToxD의 기능은 현재 알려진바 없으며 본 연구에서는 ToxC와 ToxD의 기능을 예측하기 위해 실험을 수행한 결과 흥미로운 점을 발견하였다. ToxC를 RibA, ToxB와 각각 반응하였을 때 ToxC가 RibA와 ToxB에 작용하는 패턴이 다른 것을 관찰할 수 있었다. 10분동안 ToxC에 의해 ToxB 반응은 36% 감소하였고, RibA 반응은 16% 감소하였다. ToxD 실험에서는 ToxD가 존재할시 ToxB 반응에서 흡광도가 증가하는 것으로 관찰되었으며, 이는 ToxB와 ToxD가 올리고머를 형성한 결과로 추측된다. 그러나 ToxC와 ToxD의 신뢰할만한 생화학적 기능에 대해선 알 수 없었다. 본 연구에서 효소의 기능을 규명하는데 제한적인 면이 있었지만 향후 독소의 생합성과정을 이해하기 위한 후속연구에 기반정보를 제시할 것 이다.
Burkholderia glumae causes bacterial panicle blight of rice. This bacterium produces toxoflavin as a virulence factor for disease. Presently, there is no biochemical study on toxoflavin biosynthesis yet. The toxoflavin biosynthetic gene cluster was previously identified in B. glumae and composed of ...
Burkholderia glumae causes bacterial panicle blight of rice. This bacterium produces toxoflavin as a virulence factor for disease. Presently, there is no biochemical study on toxoflavin biosynthesis yet. The toxoflavin biosynthetic gene cluster was previously identified in B. glumae and composed of five genes, toxABCDE. The products of toxB and toxE show significant similarity to GTP cyclohydrolase II (RibA) and the deaminase/reductase (RibD) in riboflavin biosynthesis, respectively. The present study demonstrates that ToxB acts as GTP cyclohydrolase II and the resulting product serves as the substrate of ToxE, indicating that the early two steps are shared by riboflavin and toxoflavin biosynthesis. The predicted amino acid sequence of toxC has a WD repeat motif. It is found that ToxC reduced RibA reaction by 16%. While, ToxB enzyme activity was reduced by 36%. When the ToxB reaction was incubated with ToxD. UV-Vis absorption was increased with higher enhancement at the shorter wave length, stepwisely decreasing as wavelength increases. This phenomena may be a reminiscent of light-scattering induced by protein oligomerization. Together with genetic organization analysis throughout bacterial genomes, it is suggested that ToxCD interact ToxB, making a toxoflavin pathway divergent from that of riboflavin. In bacterial genomes, toxCD homologs locates next to toxB homolog, implying their association in ToxB catalysis.
Burkholderia glumae causes bacterial panicle blight of rice. This bacterium produces toxoflavin as a virulence factor for disease. Presently, there is no biochemical study on toxoflavin biosynthesis yet. The toxoflavin biosynthetic gene cluster was previously identified in B. glumae and composed of five genes, toxABCDE. The products of toxB and toxE show significant similarity to GTP cyclohydrolase II (RibA) and the deaminase/reductase (RibD) in riboflavin biosynthesis, respectively. The present study demonstrates that ToxB acts as GTP cyclohydrolase II and the resulting product serves as the substrate of ToxE, indicating that the early two steps are shared by riboflavin and toxoflavin biosynthesis. The predicted amino acid sequence of toxC has a WD repeat motif. It is found that ToxC reduced RibA reaction by 16%. While, ToxB enzyme activity was reduced by 36%. When the ToxB reaction was incubated with ToxD. UV-Vis absorption was increased with higher enhancement at the shorter wave length, stepwisely decreasing as wavelength increases. This phenomena may be a reminiscent of light-scattering induced by protein oligomerization. Together with genetic organization analysis throughout bacterial genomes, it is suggested that ToxCD interact ToxB, making a toxoflavin pathway divergent from that of riboflavin. In bacterial genomes, toxCD homologs locates next to toxB homolog, implying their association in ToxB catalysis.
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