모발의 펌과 표백에 의한 SEM image 결과로 펌 시술 방법들 사이에서는 그리 큰 손상의 차이를 볼 수 없었으나 표백의 level 정도에 따라 분명한 차이를 보이고 있었다. 모발 표백의 level에 따른 SEM image를 보면 표피 (cuticle)에서 일부 scale이 손상되어 들뜨거나 일부는 떨어져 나간 모습, scale의 끝 부분에서부터 서서히 분해되어 일부에서는 적은 스트레스에도 밀려 주름이 잡힐 정도로 α-케라틴 단백질이 표피가 연화된 현상, 그리고 표피의 일부가 용리되어 용해성 단백질로 분해되는 형태를 알 수 있었다. 결과적으로 모발이 가늘어질 것으로 추측할 수 있으며 펌과 표백에 의해 모발의 안정한 단백질이 변성 단백질로 되며 결국 용리성 단백질로 변화한다는 가설과 일치됨을 알 수 있었다. 펌 시술 방법에 따른 모발의 FTIR-ATR spectrum을 비교할 때에도 SEM image에서 비교한 결과와 유사하게 커다란 변화 차이를 보이지 않았다. 그러나 표백의 level에 따른 FTIR-ATR spectrum에는 매우 큰 변화를 보이고 있었다. 이들 반응에 의해 아미노산 ...
모발의 펌과 표백에 의한 SEM image 결과로 펌 시술 방법들 사이에서는 그리 큰 손상의 차이를 볼 수 없었으나 표백의 level 정도에 따라 분명한 차이를 보이고 있었다. 모발 표백의 level에 따른 SEM image를 보면 표피 (cuticle)에서 일부 scale이 손상되어 들뜨거나 일부는 떨어져 나간 모습, scale의 끝 부분에서부터 서서히 분해되어 일부에서는 적은 스트레스에도 밀려 주름이 잡힐 정도로 α-케라틴 단백질이 표피가 연화된 현상, 그리고 표피의 일부가 용리되어 용해성 단백질로 분해되는 형태를 알 수 있었다. 결과적으로 모발이 가늘어질 것으로 추측할 수 있으며 펌과 표백에 의해 모발의 안정한 단백질이 변성 단백질로 되며 결국 용리성 단백질로 변화한다는 가설과 일치됨을 알 수 있었다. 펌 시술 방법에 따른 모발의 FTIR-ATR spectrum을 비교할 때에도 SEM image에서 비교한 결과와 유사하게 커다란 변화 차이를 보이지 않았다. 그러나 표백의 level에 따른 FTIR-ATR spectrum에는 매우 큰 변화를 보이고 있었다. 이들 반응에 의해 아미노산 시스틴은 산화 또는 환원 중간생성물을 생성하게 되는데 시스테인은 아미노산에서 그 진동 운동 스펙트럼 띠를 볼 수 있었고, cystine monoxide(1071 cm-1), cystine dioxide(1118 cm-1) 및 cysteic acid(1041 cm-1와 1171 cm-1)은 그들의 고유한 진동 운동 스펙트럼 띠를 갖는다. 한국 여성 모발에 대한 α-케라틴 단백질의 진동 운동 스펙트럼이 관찰하였다. 표백되지 않은 모발의 IR 스펙트럼과 표백 정도에 따른 모발의 IR 스펙트럼을 비교할 때, 가장 두드러진 변화를 보인 IR 스펙트럼은 1071 cm-1에서 특성 스펙트럼 띠를 생성하는 cystine monoxide, 1118 cm-1에서 특성 스펙트럼 띠를 생성하는 cystine dioxide 그리고 1041 cm-1와 1171 cm-1에서 특성 스펙트럼 띠를 생성하는 cysteic acid이다. 이들은 α-케라틴 단백질 중에 존재하는 시스틴이 산화제에 의해 산화된 중간생성물과 최종생성물에 해당한다. 그러므로 표백에 의해서 가장 현저한 변화를 보이는 것은 시스틴이라 할 수 있다. α-케라틴 단백질 중에 존재하는 시스틴이 산화과정을 통해 생성되는 중간생성물인 cysteine monoxide와 cysteine dioxide가 보다 더 산화를 겪게 되어 모발 표백 level에 따라 생성되는 최종생성물인 cysteic acid의 peak height (1041 cm-1에서 나타나는 IR spectrum)를 나타내면 exponential로 증가함을 알 수 있다. 모발 표백의 level이 높아짐에 따라 cysteic acid의 함량이 exponential로 증가한다는 것을 알 수 있다. Thio perm과 Cys perm으로 시술한 모발의 FTIR-ATR spectrum을 비교해 보면 표백에 의해 cystine 결합이 깨어져 산화됨으로써 cysteic acid까지 생성되는 정도보다 훨씬 약하며 Thio perm과 Cys perm으로 시술한 모발에서는 거의 비슷한 cysteic acid를 생성함을 알 수 있었다. SEM image와 FTIR-ATR spectrum으로 비추어 볼 때, 손상 모발은 자연 모발에 비해 cystine 결합이 산화되어 cysteic acid가 생성되어 cystine 결합의 수가 부족하게 되고 불규칙하게 형성됨으로써 손상 모발에서는 불규칙적인 웨이브 형태가 생성된다고 볼 수 있다. SEM image와 FTIR-ATR spectrum으로 비추어 볼 때, 손상 모발은 자연 모발에 비해 cystine 결합이 산화되어 cysteic acid가 생성되어 cystine 결합의 수가 부족하게 되고 불규칙하게 형성됨으로써 손상 모발에서는 불규칙적인 웨이브 형태가 생성된다고 볼 수 있다. 손상 모발과 손상되지 않은 모발 모두에서 시스테인 펌 제를 사용한 자연 모발은 웨이브의 컬이 자연스런 늘어진 형태로 치오글리콜산 제를 사용한 웨이브보다 탄력도가 떨어진 것으로 나타났는데 이러한 현상은 시스테인 펌 제보다 치오글리콜산 제가 환원력 세기에 있어서 더 강하기 때문으로 생각된다. 자연 모발의 표백에 따른 인장강도의 변화는 표백 level이 증가함에 따라 인장강도의 세기는 점점 낮아지고 있음을 알 수 있었다. 이들은 표백에 의해 모발의 α-케라틴을 구성하는 결합들이 약화 또는 파괴되어 특히 systine 결합이 파괴됨으로써 인장강도의 세기가 약화되는 것으로 보아야 할 것이다. 그러나 개개의 모발 굵기나 성분 조성들에 있어서의 변화가 크기 때문에 이들로부터 정확한 손상 정도를 비교하는 것은 그리 바람직하지 않을 것 같다. 자연 모발의 표백에 따른 신도의 변화는 표백 level이 증가함에 따라 신도의 변화율은 점점 증가됨을 알 수 있었다. 이러한 변화는 안정한 α-케라틴이 불안정한 용해성 단백질로 변하기 때문에 표백의 정도에 따라 신도(strain) 변화율이 증가할 것으로 추측된다. 자연 모발의 표백에 의한 sulfhydryl group의 변화를 알기 위해 sensor (iodide ion selective electrode)를 개발하였다. ionophore의 조성 비율은 Me-TOA 2.0 : PVC 30.0 : NPOE 68.0이었으며 다른 조성을 가진 전극이 방해 이온, pH 안정화, 감응시간 등의 모든 면에서 가장 좋은 특성을 나타내었다. 이들 전극과 은 전극을 사용하여 1.00 x 10-3 M AgNO3 적정한 결과는 거의 같은 결과를 얻었다. 표백이 많이 이루어지면 sulfhydryl group의 양이 증가됨을 알 수 있다. 이들 결과를 정량화하여 표백된 정도에 따라 sulfhydryl group을 mequivs/g 단위로 나타내면 sulfhydryl group의 mequivs/g 수는 exponential 함수로 증가한다는 것을 알았다.
모발의 펌과 표백에 의한 SEM image 결과로 펌 시술 방법들 사이에서는 그리 큰 손상의 차이를 볼 수 없었으나 표백의 level 정도에 따라 분명한 차이를 보이고 있었다. 모발 표백의 level에 따른 SEM image를 보면 표피 (cuticle)에서 일부 scale이 손상되어 들뜨거나 일부는 떨어져 나간 모습, scale의 끝 부분에서부터 서서히 분해되어 일부에서는 적은 스트레스에도 밀려 주름이 잡힐 정도로 α-케라틴 단백질이 표피가 연화된 현상, 그리고 표피의 일부가 용리되어 용해성 단백질로 분해되는 형태를 알 수 있었다. 결과적으로 모발이 가늘어질 것으로 추측할 수 있으며 펌과 표백에 의해 모발의 안정한 단백질이 변성 단백질로 되며 결국 용리성 단백질로 변화한다는 가설과 일치됨을 알 수 있었다. 펌 시술 방법에 따른 모발의 FTIR-ATR spectrum을 비교할 때에도 SEM image에서 비교한 결과와 유사하게 커다란 변화 차이를 보이지 않았다. 그러나 표백의 level에 따른 FTIR-ATR spectrum에는 매우 큰 변화를 보이고 있었다. 이들 반응에 의해 아미노산 시스틴은 산화 또는 환원 중간생성물을 생성하게 되는데 시스테인은 아미노산에서 그 진동 운동 스펙트럼 띠를 볼 수 있었고, cystine monoxide(1071 cm-1), cystine dioxide(1118 cm-1) 및 cysteic acid(1041 cm-1와 1171 cm-1)은 그들의 고유한 진동 운동 스펙트럼 띠를 갖는다. 한국 여성 모발에 대한 α-케라틴 단백질의 진동 운동 스펙트럼이 관찰하였다. 표백되지 않은 모발의 IR 스펙트럼과 표백 정도에 따른 모발의 IR 스펙트럼을 비교할 때, 가장 두드러진 변화를 보인 IR 스펙트럼은 1071 cm-1에서 특성 스펙트럼 띠를 생성하는 cystine monoxide, 1118 cm-1에서 특성 스펙트럼 띠를 생성하는 cystine dioxide 그리고 1041 cm-1와 1171 cm-1에서 특성 스펙트럼 띠를 생성하는 cysteic acid이다. 이들은 α-케라틴 단백질 중에 존재하는 시스틴이 산화제에 의해 산화된 중간생성물과 최종생성물에 해당한다. 그러므로 표백에 의해서 가장 현저한 변화를 보이는 것은 시스틴이라 할 수 있다. α-케라틴 단백질 중에 존재하는 시스틴이 산화과정을 통해 생성되는 중간생성물인 cysteine monoxide와 cysteine dioxide가 보다 더 산화를 겪게 되어 모발 표백 level에 따라 생성되는 최종생성물인 cysteic acid의 peak height (1041 cm-1에서 나타나는 IR spectrum)를 나타내면 exponential로 증가함을 알 수 있다. 모발 표백의 level이 높아짐에 따라 cysteic acid의 함량이 exponential로 증가한다는 것을 알 수 있다. Thio perm과 Cys perm으로 시술한 모발의 FTIR-ATR spectrum을 비교해 보면 표백에 의해 cystine 결합이 깨어져 산화됨으로써 cysteic acid까지 생성되는 정도보다 훨씬 약하며 Thio perm과 Cys perm으로 시술한 모발에서는 거의 비슷한 cysteic acid를 생성함을 알 수 있었다. SEM image와 FTIR-ATR spectrum으로 비추어 볼 때, 손상 모발은 자연 모발에 비해 cystine 결합이 산화되어 cysteic acid가 생성되어 cystine 결합의 수가 부족하게 되고 불규칙하게 형성됨으로써 손상 모발에서는 불규칙적인 웨이브 형태가 생성된다고 볼 수 있다. SEM image와 FTIR-ATR spectrum으로 비추어 볼 때, 손상 모발은 자연 모발에 비해 cystine 결합이 산화되어 cysteic acid가 생성되어 cystine 결합의 수가 부족하게 되고 불규칙하게 형성됨으로써 손상 모발에서는 불규칙적인 웨이브 형태가 생성된다고 볼 수 있다. 손상 모발과 손상되지 않은 모발 모두에서 시스테인 펌 제를 사용한 자연 모발은 웨이브의 컬이 자연스런 늘어진 형태로 치오글리콜산 제를 사용한 웨이브보다 탄력도가 떨어진 것으로 나타났는데 이러한 현상은 시스테인 펌 제보다 치오글리콜산 제가 환원력 세기에 있어서 더 강하기 때문으로 생각된다. 자연 모발의 표백에 따른 인장강도의 변화는 표백 level이 증가함에 따라 인장강도의 세기는 점점 낮아지고 있음을 알 수 있었다. 이들은 표백에 의해 모발의 α-케라틴을 구성하는 결합들이 약화 또는 파괴되어 특히 systine 결합이 파괴됨으로써 인장강도의 세기가 약화되는 것으로 보아야 할 것이다. 그러나 개개의 모발 굵기나 성분 조성들에 있어서의 변화가 크기 때문에 이들로부터 정확한 손상 정도를 비교하는 것은 그리 바람직하지 않을 것 같다. 자연 모발의 표백에 따른 신도의 변화는 표백 level이 증가함에 따라 신도의 변화율은 점점 증가됨을 알 수 있었다. 이러한 변화는 안정한 α-케라틴이 불안정한 용해성 단백질로 변하기 때문에 표백의 정도에 따라 신도(strain) 변화율이 증가할 것으로 추측된다. 자연 모발의 표백에 의한 sulfhydryl group의 변화를 알기 위해 sensor (iodide ion selective electrode)를 개발하였다. ionophore의 조성 비율은 Me-TOA 2.0 : PVC 30.0 : NPOE 68.0이었으며 다른 조성을 가진 전극이 방해 이온, pH 안정화, 감응시간 등의 모든 면에서 가장 좋은 특성을 나타내었다. 이들 전극과 은 전극을 사용하여 1.00 x 10-3 M AgNO3 적정한 결과는 거의 같은 결과를 얻었다. 표백이 많이 이루어지면 sulfhydryl group의 양이 증가됨을 알 수 있다. 이들 결과를 정량화하여 표백된 정도에 따라 sulfhydryl group을 mequivs/g 단위로 나타내면 sulfhydryl group의 mequivs/g 수는 exponential 함수로 증가한다는 것을 알았다.
Really much difference of damage could not be observed between the perm procedure methods as a result of SEM images caused by the hair perm and bleaching, however, obvious difference was seen depending on the degree of bleaching level. Looking at the SEM images by the level of hair bleaching, it cou...
Really much difference of damage could not be observed between the perm procedure methods as a result of SEM images caused by the hair perm and bleaching, however, obvious difference was seen depending on the degree of bleaching level. Looking at the SEM images by the level of hair bleaching, it could be found an appearance that some scale is split due to damage or detached from the cuticle, a phenomenon that the cuticle of α-keratin protein is softened to the extent of becoming wrinkled from being pushed even by little stress in some parts after breaking down gradually from the end of scales, and a form that some of the cuticle is eluted to break down into soluble proteins. As a result, it could be assumed that the hair would become thin, and could be found that it corresponds with the hypothesis that stable protein of hair becomes the denaturated protein and is finally changed into the elution protein due to the perm and bleaching. There was no significant difference similar to the result of comparing in the SEM image even when comparing the FTIR-ATR spectrum of hair by the perm procedure method. However, there was a very significant change in the FTIR-ATR spectrum by the bleaching level. The amino acid cystine produces the oxidation or reduction intermediate products due to these reactions, for the cysteine, the spectral band of the oscillating motion could be observed in the amino acid, and cystine monoxide (1071 cm-1), cystine dioxide (1118 cm-1) and cysteic acid (1041 cm-1 and 1171 cm-1) have their unique spectrum bands of the oscillating motion. The oscillating motion spectrum of α-keratin protein was observed for Korean women's hair. Comparing the IR spectrum of unbleached hair with the IR spectrum of hair by the bleaching level, the IR spectrums showing the most noticeable change are the cystine monoxide that produces a characteristic spectrum band at 1071 cm-1, the cystine dioxide that produces a characteristic spectrum band at 1118 cm-1, and the cysteic acid that produces a characteristic spectrum band at 1041 cm-1 and 1171 cm-1. They correspond to the intermediate and final products that the cystine existed in α-keratin protein is oxidized by the oxidant. Therefore, it could be said that the cystine shows the most noticeable change caused by bleaching. It could be found that the cystine existed in α-keratin protein is exponentially increased when it shows the peak height (IR spectrum appeared at 1041 cm-1) of the cysteic acid, which is the final product produced by the hair bleaching level, because the cysteine monoxide and cysteine dioxide, which are intermediate products produced through the oxidation process, undergo much more oxidation. It could be known that the content of cysteic acid is exponentially increased as the hair bleaching level rises. Comparing the FTIR-ATR spectrum of hair treated by the Thio and Cys perm, the cystine coupling is broken to oxidize by bleaching so that it is much weaker than the degree of producing until the cysteic acid, and it could be found that the hair treated by the Thio and Cys perm produces nearly the same cysteic acid. In view of the SEM image and the FTIR-ATR spectrum, it could be considered that the irregular wave form is produced in damaged hair because damaged hair has fewer cystine couplings than natural hair by oxidizing the cystine coupling to produce the cysteic acid and forming it irregularly. The natural hair using the cysteine perm agent for both damaged and undamaged hair has naturally drooping form of wave's curl, which has less elasticity than the wave using the thioglycolic acid agent, and this phenomenon is considered because the thioglycolic acid agent has stronger reducing power than the cysteine perm agent. For the changes of tensile strength by bleaching natural hair, it could be found that its magnitude is gradually lowered as the bleaching level is more increased. It might be regarded that the magnitude of tensile strength is weakened because the couplings forming hair's α-keratin are weakened or broken by bleaching, in particular, the cystine coupling is broken. However, because there is much change in the thickness or nutritional composition of individual hair, it might not be very desirable that the extent of damage is accurately compared from it. For the change of strain by bleaching natural hair, it could be found that the change rate of strain is gradually increased as the bleaching level is growing. Because this change makes the stable α-keratin is changed into the unstable soluble protein, it is assumed that the change rate of strain would be increased depending on the extent of bleaching. A sensor (iodide ion selective electrode) was developed for observing the change of sulfhydryl group by bleaching natural hair. The ionophore's composition ratio was Me-TOA 2.0 : PVC 30.0 : NPOE 68.0, and the electrode with different composition showed the best characteristics in every aspect of interfering ion, pH stabilization and sensitive time etc. These and silver electrodes were used to obtain nearly the same appropriate result of 1.00 x 10-3 M AgNO3. It could be found that the amount of sulfhydryl group is increased in case of much bleaching. It was found that the number of sulfhydryl group's mequivs/g is increased exponentially when quantifying these results to represent the sulfhydryl group as the mequivs/g unit according the extent of bleaching.
Really much difference of damage could not be observed between the perm procedure methods as a result of SEM images caused by the hair perm and bleaching, however, obvious difference was seen depending on the degree of bleaching level. Looking at the SEM images by the level of hair bleaching, it could be found an appearance that some scale is split due to damage or detached from the cuticle, a phenomenon that the cuticle of α-keratin protein is softened to the extent of becoming wrinkled from being pushed even by little stress in some parts after breaking down gradually from the end of scales, and a form that some of the cuticle is eluted to break down into soluble proteins. As a result, it could be assumed that the hair would become thin, and could be found that it corresponds with the hypothesis that stable protein of hair becomes the denaturated protein and is finally changed into the elution protein due to the perm and bleaching. There was no significant difference similar to the result of comparing in the SEM image even when comparing the FTIR-ATR spectrum of hair by the perm procedure method. However, there was a very significant change in the FTIR-ATR spectrum by the bleaching level. The amino acid cystine produces the oxidation or reduction intermediate products due to these reactions, for the cysteine, the spectral band of the oscillating motion could be observed in the amino acid, and cystine monoxide (1071 cm-1), cystine dioxide (1118 cm-1) and cysteic acid (1041 cm-1 and 1171 cm-1) have their unique spectrum bands of the oscillating motion. The oscillating motion spectrum of α-keratin protein was observed for Korean women's hair. Comparing the IR spectrum of unbleached hair with the IR spectrum of hair by the bleaching level, the IR spectrums showing the most noticeable change are the cystine monoxide that produces a characteristic spectrum band at 1071 cm-1, the cystine dioxide that produces a characteristic spectrum band at 1118 cm-1, and the cysteic acid that produces a characteristic spectrum band at 1041 cm-1 and 1171 cm-1. They correspond to the intermediate and final products that the cystine existed in α-keratin protein is oxidized by the oxidant. Therefore, it could be said that the cystine shows the most noticeable change caused by bleaching. It could be found that the cystine existed in α-keratin protein is exponentially increased when it shows the peak height (IR spectrum appeared at 1041 cm-1) of the cysteic acid, which is the final product produced by the hair bleaching level, because the cysteine monoxide and cysteine dioxide, which are intermediate products produced through the oxidation process, undergo much more oxidation. It could be known that the content of cysteic acid is exponentially increased as the hair bleaching level rises. Comparing the FTIR-ATR spectrum of hair treated by the Thio and Cys perm, the cystine coupling is broken to oxidize by bleaching so that it is much weaker than the degree of producing until the cysteic acid, and it could be found that the hair treated by the Thio and Cys perm produces nearly the same cysteic acid. In view of the SEM image and the FTIR-ATR spectrum, it could be considered that the irregular wave form is produced in damaged hair because damaged hair has fewer cystine couplings than natural hair by oxidizing the cystine coupling to produce the cysteic acid and forming it irregularly. The natural hair using the cysteine perm agent for both damaged and undamaged hair has naturally drooping form of wave's curl, which has less elasticity than the wave using the thioglycolic acid agent, and this phenomenon is considered because the thioglycolic acid agent has stronger reducing power than the cysteine perm agent. For the changes of tensile strength by bleaching natural hair, it could be found that its magnitude is gradually lowered as the bleaching level is more increased. It might be regarded that the magnitude of tensile strength is weakened because the couplings forming hair's α-keratin are weakened or broken by bleaching, in particular, the cystine coupling is broken. However, because there is much change in the thickness or nutritional composition of individual hair, it might not be very desirable that the extent of damage is accurately compared from it. For the change of strain by bleaching natural hair, it could be found that the change rate of strain is gradually increased as the bleaching level is growing. Because this change makes the stable α-keratin is changed into the unstable soluble protein, it is assumed that the change rate of strain would be increased depending on the extent of bleaching. A sensor (iodide ion selective electrode) was developed for observing the change of sulfhydryl group by bleaching natural hair. The ionophore's composition ratio was Me-TOA 2.0 : PVC 30.0 : NPOE 68.0, and the electrode with different composition showed the best characteristics in every aspect of interfering ion, pH stabilization and sensitive time etc. These and silver electrodes were used to obtain nearly the same appropriate result of 1.00 x 10-3 M AgNO3. It could be found that the amount of sulfhydryl group is increased in case of much bleaching. It was found that the number of sulfhydryl group's mequivs/g is increased exponentially when quantifying these results to represent the sulfhydryl group as the mequivs/g unit according the extent of bleaching.
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