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세포 내 B12 대사에 관여하는 bMMACHC은 human 단백질과 아미노산 서열상으로 88%의 identity를 나타내며, 매우 유사한 기능을 가진다. bMMACHC는 세포 내 주된 cobalamin과 위 축의 ligand와 관계없이 결합한다. OH2/OHCbl을 제외한 cobalamin은 bMMACHC과 base-off 형태를 이루며 결합하는 것을 확인하였고 OH2/OHCbl은 bMMACHC와 base-on과 유사한 형태로 구조 변화를 일으키며 결합한다. 측정한 bMMACHC와 B12 유도체의 결합친화도는 MeCbl ≈ AdoCbl > OHCbl > GSCbl > CNCbl 순으로 기존의 hMMACHC의 B12 결합친화력과 유사하게 나타났다.
또한 세포 내에 고농도(1-10 mM)로 존재하는 GSH와 결합한 bMMACHC는 구조 변화를 일으키며 CNCbl와의 결합 친화도와 결합 속도를 증가시키며 매우 온도에 불안정한 단백질로 알려진 bMMACHC 의 구조 변화를 유도하여 안정성을 증가시킨다.
GSH와 bMMACHC의 기능은 B¬12의 ...
We identified a bovine B12 trafficking chaperone bMMACHC in Bos taurus that showed 88% amino acid sequence identity with a human homolog. bMMACHC bound cobalamin except OH2/OHcbl in the base-off states. Binding affinity for cobalamins and bMMACHC is similarity to hMMACHC (MeCbl ≈ AdoCbl > OHC...
저자 | 정진주 |
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학위수여기관 | 영남대학교 대학원 |
학위구분 | 국내석사 |
학과 | 생명공학 동물 및 의학생명공학전공 |
지도교수 | 김지회 |
발행연도 | 2013 |
총페이지 | 91 |
키워드 | B12 cblC MMACHC |
언어 | kor |
원문 URL | http://www.riss.kr/link?id=T13169541&outLink=K |
정보원 | 한국교육학술정보원 |
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