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세포 내 B12 대사에 관여하는 bMMACHC은 human 단백질과 아미노산 서열상으로 88%의 identity를 나타내며, 매우 유사한 기능을 가진다. bMMACHC는 세포 내 주된 cobalamin과 위 축의 ligand와 관계없이 결합한다. OH2/OHCbl을 제외한 cobalamin은 bMMACHC과 base-off 형태를 이루며 결합하는 것을 확인하였고 OH2/OHCbl은 bMMACHC와 base-on과 유사한 형태로 구조 변화를 일으키며 결합한다. 측정한 bMMACHC와 B12 유도체의 결합친화도는 MeCbl ≈ AdoCbl > OHCbl > GSCbl > CNCbl 순으로 기존의 hMMACHC의 B12 결합친화력과 유사하게 나타났다.
또한 세포 내에 고농도(1-10 mM)로 존재하는 GSH와 결합한 bMMACHC는 구조 변화를 일으키며 CNCbl와의 결합 친화도와 결합 속도를 증가시키며 매우 온도에 불안정한 단백질로 알려진 bMMACHC 의 구조 변화를 유도하여 안정성을 증가시킨다.
GSH와 bMMACHC의 기능은 B¬12의 ...

세포 내 B12 대사에 관여하는 bMMACHC은 human 단백질과 아미노산 서열상으로 88%의 identity를 나타내며, 매우 유사한 기능을 가진다. bMMACHC는 세포 내 주된 cobalamin과 위 축의 ligand와 관계없이 결합한다. OH2/OHCbl을 제외한 cobalamin은 bMMACHC과 base-off 형태를 이루며 결합하는 것을 확인하였고 OH2/OHCbl은 bMMACHC와 base-on과 유사한 형태로 구조 변화를 일으키며 결합한다. 측정한 bMMACHC와 B12 유도체의 결합친화도는 MeCbl ≈ AdoCbl > OHCbl > GSCbl > CNCbl 순으로 기존의 hMMACHC의 B12 결합친화력과 유사하게 나타났다.
또한 세포 내에 고농도(1-10 mM)로 존재하는 GSH와 결합한 bMMACHC는 구조 변화를 일으키며 CNCbl와의 결합 친화도와 결합 속도를 증가시키며 매우 온도에 불안정한 단백질로 알려진 bMMACHC 의 구조 변화를 유도하여 안정성을 증가시킨다.
GSH와 bMMACHC의 기능은 B¬12의 수송체 뿐 만 아니라 cobalamin의 ligand 제거를 촉매한다. 이 반응의 반응물으로 무산소 조건에서 Cob(II)alamin을 형성하고 산소가 있는 조건에서는 OH2/OHcbl을 형성한다. 이는 enzyme cofactor 합성에 필요한 기질이 될 수 있다. 반응 속도는 GSCbl > MeCbl > AdoCbl 순으로 GSH에 의해서 가장 빠르게 ligand 제거하는 GSCbl이 세포 내에서 cob(II)alamin을 빠르게 생산해 냄으로 조효소 형태의 cobalmin의 합성을 도울 것으로 기대된다.

Abstract ▼ AI-Helper

We identified a bovine B12 trafficking chaperone bMMACHC in Bos taurus that showed 88% amino acid sequence identity with a human homolog. bMMACHC bound cobalamin except OH2/OHcbl in the base-off states. Binding affinity for cobalamins and bMMACHC is similarity to hMMACHC (MeCbl ≈ AdoCbl > OHC...

We identified a bovine B12 trafficking chaperone bMMACHC in Bos taurus that showed 88% amino acid sequence identity with a human homolog. bMMACHC bound cobalamin except OH2/OHcbl in the base-off states. Binding affinity for cobalamins and bMMACHC is similarity to hMMACHC (MeCbl ≈ AdoCbl > OHCbl > GSCbl > CNCbl)
we showed evidence that GSH, a predominant cellular thiol, facilitates the base-off transition of CNCbl upon binding of bMMACHC, which is accompanied with the formation of a tight complex of CNCbl–bMMACHC complex. The effects of GSH are likely due to conformational change of the protein by GSH binding, which was indicated by limited proteolysis and urea-induced equilibrium denaturation of the protein.
bMMACHC bound MeCbl, AdoCbl, and GSCbl complexes eliminated the upper axial ligands forming aquo/hydroxocobalamin (OH2/OHCbl) under aerobic conditions or Cob(II)alamin under anaerobic condition by using GSH as co-substrate. Deglutathionylation of GSCbl reacts more rapidly than any other cobalamin.
The results of this study suggest that GSH positively modulates bMMACHC, which would enhance functional efficiency of the protein

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