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모노하이드록시에틸 테레프탈레이트 하이드록실라제는 Ideonella sakaiensis에서 모노하이드록시에틸 테레프탈레이트를 테레프탈산 및 에틸린글리콜로 가수분해함으로써 폴리(에틸렌 테레프탈레이트)의 최종 분해 단계에 관여하는 것으로 알려진 효소이다. 본 연구에서는 대장균에서 세포 외 생산을 통해 활성 형태의 모노하이드록시에틸 테레프탈레이트 하이드록실라제를 보고한다. 또한, 비스-2-히드록시에틸 테레프탈레이트 및 모노하이드록시에틸 테레프탈레이트 중간체와 ...

모노하이드록시에틸 테레프탈레이트 하이드록실라제는 Ideonella sakaiensis에서 모노하이드록시에틸 테레프탈레이트를 테레프탈산 및 에틸린글리콜로 가수분해함으로써 폴리(에틸렌 테레프탈레이트)의 최종 분해 단계에 관여하는 것으로 알려진 효소이다. 본 연구에서는 대장균에서 세포 외 생산을 통해 활성 형태의 모노하이드록시에틸 테레프탈레이트 하이드록실라제를 보고한다. 또한, 비스-2-히드록시에틸 테레프탈레이트 및 모노하이드록시에틸 테레프탈레이트 중간체와 공유결합을 형성하는 모노하이드록시에틸 테레프탈레이트 하이드록실라제 복합체 구조를 규명하였다. 구조적 관찰 및 생화학적 실험에 기반 하여, 본 발명자들은 합성된 폴리(에틸렌 테레프탈레이트) 오합체를 가수분해함으로써 모노하이드록시에틸 테레프탈레이트 하이드록실라제가 exo-PETase로서 기능한다는 것을 밝혀냈다. 또한 모노하이드록시에틸 테레프탈레이트 하이드록실라제가 말단을 가지는 폴리(에틸렌 테레프탈레이트) 필름에 대한 가수분해 활성을 가지는 것을 확인하였다. 더 높은 비스-2-히드록시에틸 테레프탈레이트 활성을 갖는 모노하이드록시에틸 테레프탈레이트 하이드록실라제 변이체를 개발하였고, 변이체는 폴리(에틸렌 테레프탈레이트) 필름에 대해 향상된 분해활성을 나타낸다. 이러한 결과를 바탕으로, 모노하이드록시에틸 테레프탈레이트 하이드록실라제는 비스-2-히드록시에틸 테레프탈레이트 하이드록실라제 및 exo-PETase 활성뿐만 아니라 모노하이드록시에틸 테레프탈레이트 가수분해기능을 사용하여 폴리(에틸렌 테레프탈레이트)의 생분해에 다양한 역할을 수행할 것이라고 제안한다.

Abstract ▼ AI-Helper

Monohydroxyethyl terephthalate (MHET) hydroxylase (MHETase) is an enzyme known to be involved in the final degradation step of poly(ethylene terephthalate) (PET) by hydrolyzing MHET into terephthalic acid and ethylene glycol in Ideonella sakaiensis. Here, we report the extracellular production of MH...

Monohydroxyethyl terephthalate (MHET) hydroxylase (MHETase) is an enzyme known to be involved in the final degradation step of poly(ethylene terephthalate) (PET) by hydrolyzing MHET into terephthalic acid and ethylene glycol in Ideonella sakaiensis. Here, we report the extracellular production of MHETase in an active form with a proper folding. We also determined the structure of MHETase in a complex with BHET and with the covalent MHET intermediate. Based on the structural observations and biochemical experiments, we reveal that MHETase also functions as exo-PETase by hydrolyzing the synthesized PET pentamer. We further present that MHETase has a hydrolysis activity against the termini-generated PET film, demonstrating the exo-PETase function of the enzyme. We also develop a MHETaseR411K/S416A/F424I variant with a higher BHET activity, and the variant exhibits an enhanced degradation activity against the PET film. Based on these results, we propose that MHETase plays several roles in the biodegradation of PET using the BHETase and exo-PETase activities as well as the MHET hydrolysis function.