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프리온 질병은 정상 프리온 단백질(PrPC)에서 변형된 형태인 비정상 프리온 단백질(PrPSc)에 의해 발생하는 치명적 감염성 질병이다. 현재까지 다양한 포유동물의 프리온 질환 발병이 보고되었으나, 조류인 닭에서의 프리온 질환 발병은 보고되지 않았으며 프리온 감염 실험에서 내성을 보였다. 그러나, 메추라기는 닭과 같은 식육 가금류임에도 불구하고 프리온 질환 감수성과 관련된 프리온 단백질 유전자 (PRNP)에 유전적 ...

프리온 질병은 정상 프리온 단백질(PrPC)에서 변형된 형태인 비정상 프리온 단백질(PrPSc)에 의해 발생하는 치명적 감염성 질병이다. 현재까지 다양한 포유동물의 프리온 질환 발병이 보고되었으나, 조류인 닭에서의 프리온 질환 발병은 보고되지 않았으며 프리온 감염 실험에서 내성을 보였다. 그러나, 메추라기는 닭과 같은 식육 가금류임에도 불구하고 프리온 질환 감수성과 관련된 프리온 단백질 유전자 (PRNP)에 유전적 다형성 및 프리온 단백질 (PrP)의 단백질 구조가 현재까지 조사되지 않았다.
메추라기 프리온 단백질 유전자의 유전적 다형성들을 찾기 위해 메추라기 168마리에서 유전자 특이적인 프라이머를 이용하여 유전자 증폭 (PCR) 및 서열분석을 수행하였다. 또한, 메추라기 프리온 단백질에 대한 nonsynonymous SNPs의 영향을 조사하기 위해 PROVEAN, PANTHER, SIFT 및 AMYCO를 포함한 4개의 in silico 프로그램을 사용하였다. 더 나아가, 조류 프리온 단백질의 유전적 관계를 조사하기 위해 MEGA-X 프로그램을 사용하여 계통유전학 분석 및 multiple sequence alignment를 수행하였다. 마지막으로, 조류 프리온 단백질들의 2차 및 3차 구조는 SWISS model 프로그램과 PDB Viewer로 분석하였다.
본 연구에서 우리는 3개의 새로운 nonsynonymous SNP인 T19I, V21I, A22S을 포함하는 메추라기 프리온 단백질 유전자의 33개의 새로운 다형성들을 발견하였다. V21I는 SIFT에 의해 메추라기 프리온 단백질에 해로운 영향을 미칠 것으로 예측되었다. 메추라기 프리온 단백질 유전자의 nonsynonymous SNPs는 메추라기 프리온 단백질의 아밀로이드 경향성, 단백질 3차 구조 및 수소결합에 영향을 미치지 않았다. 또한 메추라기 프리온 단백질 유전자의 nonsynonymous SNPs는 조류 프리온 단백질들의 아밀로이드 경향성에 영향을 미치지 않았으며, 메추라기 프리온 단백질은 오리 프리온 단백질에 비해 닭 프리온 단백질과 밀접한 진화 관계 및 유사한 2/3차 구조를 보였다. 본 연구는 메추라기 프리온 단백질 유전자의 유전적 다형성 및 구조적 특성에 관한 첫 번째 연구이다.

Abstract ▼ AI-Helper

Prion diseases are fatal, infectious diseases, caused by conformational changes in the form of a prion protein (PrPSc) derived from a normal prion protein (PrPC). Prion diseases have been reported in a wide range of several mammalian hosts; however, birds and chickens have not been reported to have ...

Prion diseases are fatal, infectious diseases, caused by conformational changes in the form of a prion protein (PrPSc) derived from a normal prion protein (PrPC). Prion diseases have been reported in a wide range of several mammalian hosts; however, birds and chickens have not been reported to have prion diseases and show resistance to experimental prion infection. To date, genetic polymorphisms of the prion protein gene (PRNP) and protein structure of the prion protein (PrP) related to susceptibility to prion diseases have not been investigated in another meat-eating poultry, quail.
To identify the genetic polymorphisms of the quail PRNP gene, polymerase chain reaction (PCR) and DNA sequencing were performed with gene-specific primers in 168 quails. In addition, to investigate the effect of nonsynonymous single nucleotide polymorphisms (SNPs) on quail PrP, 4 in silico programs including PROVEAN, PANTHER, SIFT and AMYCO were used. Furthermore, to investigate the genetic relationship of avian PrPs, phylogenetic analysis and multiple sequence alignments were performed using the MEGA X program. Finally, secondary and tertiary structures of avian PrPs were analyzed by SWISS-model and PDB Viewer programs.
We identified 33 novel polymorphisms of the quail PRNP gene including 3 novel nonsynonymous SNPs, T19I, V21I and A22S. V21I was predicted to have deleterious effect on quail PrP by SIFT. Nonsynonymous SNPs of the quail PRNP gene did not affect the amyloid propensity, 3D structure or hydrogen bonds of quail PrP. In addition, nonsynonymous SNPs of the quail PRNP gene did not affect the amyloid propensity of avian PrPs. Quail PrP showed a close evolutionary relationship and similar secondary and tertiary structures to chicken PrP compared to duck PrP.
To our knowledge, this is the first report on the genetic and structural properties of the quail PRNP gene.

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