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문제 정의
- 따라서 본 논문에서는 분자인식에 의해 동작되는 metal-oxide-semiconductor field effect transistor (MOSFET) 형태의 새로운 단백질 센서를 제작하였다. 이는 반도체 공정기술을 이용함으로써 저렴한 가격으로 소형의 고집적화된 센서의 대량생산이 가능한 장점을 가지고 있다.
제안 방법
- (i) Au와 접합을 좋게하기 위하여 NiCr을 100 Å을 증착한 후 Au를 500 Å을 열 증착방법을 이용하여 증착하였다.
- SAMs와 단백질이 형성될 때마다 측정한 데이터를 비교하였다. SAMs를 형성 후, de-ionized (DI) water로 3차례 센서를 세정 한 후에 측정을 하였고, 단백질을 형성 후에는 PBS 용액을 이용하여 역시 3차례 세정 후에 측정을 하였다.
- 측정결과를 그림 9(a)에 나타내었다. SAMs와 단백질 막이 각각 형성될 때 VG를 0V~4V까지 2V씩 증가시킴에 따른 각각의 ID-VD 특성을 비교하였다. 이때 SAMs가 형성되면 (-) 전하를 가지고 있는 SAMs에 의해 ID가 감소함을 확인할 수 있다.
- 모든 측정은 PBS 용액 속에서 안정된 전류레벨을 확인한 후에 이루어졌다. SAMs와 단백질이 형성될 때마다 측정한 데이터를 비교하였다. SAMs를 형성 후, de-ionized (DI) water로 3차례 센서를 세정 한 후에 측정을 하였고, 단백질을 형성 후에는 PBS 용액을 이용하여 역시 3차례 세정 후에 측정을 하였다.
- 그림 4에서 Au 표면에 형성된 SAMs는 자발적이고 규칙적으로 잘 정렬된 유기분자 막이며, SAMs는 반응기와 알칸사슬 그리고 작용기로 구성된 나노 크기의 분자막이다. SAMs의 반응기(SH)와 Au가 잘 붙는 특성을 이용하여, MOSFET의 게이트 sensing막으로 Au를 사용하여 SAMs를 형성하였다. 형성은 (-) 전하를 가지고 있는 11-Mercapto-undecanoic acid 1 mM 속에 24시간 동안 담그어 두었다.
- 그림 10에서 SPR 측정결과를 나타내었다. 건조상태에서 측정하였으며 Au, SAMs 막의 형성 후, 단백질 막의 형성 후 결과를 비교하였다. Au의 경우는 공명점이 44.
- 제작된 단백질 센서를 PBS용액 속에서 측정하기 위해 특수 제작된 알루미나 기판 위에 센서를 고정시키고 와이어 본딩(wire bonding)을 한 후 실리콘 러버(silicon rubber)를 사용하여 소자를 절연 시켰다. 그리고 SAMs와 단백질 막을 형성하기 전과후의 ID전류를 측정하였다. (-) 전하를 가지고 있는 SAMs를 형성 후에는 VG=0V일 때, ID가 감소되는 것을 확인 할 수 있었고, (+) 전하를 가지는 단백질은 VG=0V일 때, 호가 11.
- 이렇게 하여 제작된 단백질 센서의 모든 측정은 인산완충용액(PBS : phosphate buffered saline) 용액 속에서 이루어져야 한다. 따라서 특수 제작된 알루미나 기판 위에 센서를 고정시키고 와이어 본딩(wire bonding)을 한 후 실리콘 러버(silicon rubber)를 사용하여 그림 2와 같이 소자를 절연 시켰다.
- 분자인식에 의해 동작되는 MOSFET형 단백질 센서를 표준 MOS공정을 응용하여 제조하였다. 센서의 크기는 2.
- 새로운 형태의 단백질 센서를 검증하기 위해서 표면 플라즈몬 공명(SPR : surface plasmon resonance) 센서를 이용하였다. 이 센서의 동작원리는 입사광의 입사각 변화에 따른 공명점의 이동을 관찰하여 미량의 화학적, 생물학적 물질을 감지하는 방법이다[12].
- 그림 1에 소자제작을 위한 웨이퍼 공정 순서도를 나타내었다. 센서를 제작하기 위하여 표준 MOS 공정을 사용하였으며 공정순서에 따라 소자제작 과정을 다음과 같이 나타내었다.
- 편광된 입사광은 직각 프리즘에 입사되고, 프리즘 아래에 Au가 500 Å 진공 증착된 커버글라스가 놓여진다. 이 과정에서 프리즘과 커버글라스 사이에 공기층에 의한 굴절률 차가 발생하므로 이를 제거하기 위해 메칭 오일을 주입하여 굴절률 차를 최소화하였다. 이렇게 구성된 센서 감지부는 입사각의 변화를 주며 입사광의 강도에 대한 반사강도를 광 검출기를 이용하여 측정하였다.
- 5% 증가되는 것을 확인 할 수 있었다. 이는 단백질에 의한 결과인지를 검증하기 위해 SPR을 이용하여 측정해 보았다. 그 결과 공명점이 2.
- 이 과정에서 프리즘과 커버글라스 사이에 공기층에 의한 굴절률 차가 발생하므로 이를 제거하기 위해 메칭 오일을 주입하여 굴절률 차를 최소화하였다. 이렇게 구성된 센서 감지부는 입사각의 변화를 주며 입사광의 강도에 대한 반사강도를 광 검출기를 이용하여 측정하였다. 측정은 Au, SAMs와 단백질 막의 형성 후에 각각 측정하였다.
- 8 mm이고, 게이트의 크기는 50 μm × 2500 μm이다. 제작된 단백질 센서를 PBS용액 속에서 측정하기 위해 특수 제작된 알루미나 기판 위에 센서를 고정시키고 와이어 본딩(wire bonding)을 한 후 실리콘 러버(silicon rubber)를 사용하여 소자를 절연 시켰다. 그리고 SAMs와 단백질 막을 형성하기 전과후의 ID전류를 측정하였다.
- 이렇게 구성된 센서 감지부는 입사각의 변화를 주며 입사광의 강도에 대한 반사강도를 광 검출기를 이용하여 측정하였다. 측정은 Au, SAMs와 단백질 막의 형성 후에 각각 측정하였다.
대상 데이터
- 가장 대표적인 입사각 가변형 센서의 시스템은 그림 7와 같은 구조로 되어 있다. 광원은 파장 632.8 nm의 레이져 다이오드를 사용하였고, 파장 광원을 TM 모드 편광으로 만들어 주기 위해 편광기를 사용하였다. 편광된 입사광은 직각 프리즘에 입사되고, 프리즘 아래에 Au가 500 Å 진공 증착된 커버글라스가 놓여진다.
성능/효과
- 그리고 SAMs와 단백질 막을 형성하기 전과후의 ID전류를 측정하였다. (-) 전하를 가지고 있는 SAMs를 형성 후에는 VG=0V일 때, ID가 감소되는 것을 확인 할 수 있었고, (+) 전하를 가지는 단백질은 VG=0V일 때, 호가 11.5% 증가되는 것을 확인 할 수 있었다. 이는 단백질에 의한 결과인지를 검증하기 위해 SPR을 이용하여 측정해 보았다.
- 이는 단백질에 의한 결과인지를 검증하기 위해 SPR을 이용하여 측정해 보았다. 그 결과 공명점이 2.1° 감소하여 단백질이 흡착되어 있음을 확인하였다.
- 그림 8은 본 실험에서 사용한 MOSFET의 전류-전압 특성을 보여준다. 측정용액은 PBS 용액을 사용하였으며, 전형적인 MOSFET의 특성을 보여줌으로써 제작한 MOSFET이 정상적으로 동작함을 확인 할 수 있다. (a)는 VG를 0V~4V까지 2V씩 증가시킴에 따른 ID-VD 특성을 나타내고 있다.
후속연구
- 따라서 MOSFET형 단백질 센서가 단백질의 결합 반응을 분석하는데 주로 사용되는 mass spectrometry, surface plasmon resonance (SPR) 등과 같은 방법을 대치 할 수 있을 것으로 기대되며, 센서의 표면에 생체 친화물질을 고정화하고 항체를 결합시켜 면역센서로 응용이 가능할 것으로 생각된다. 그리고 질병의 원인 규명을 유전자 수준에서 단백질 수준까지 확대하여 규명하는 proteomics 분야와 진단용 바이오 센서 분야에 널리 활용될 것으로 예상된다.
- 따라서 MOSFET형 단백질 센서가 단백질의 결합 반응을 분석하는데 주로 사용되는 mass spectrometry, surface plasmon resonance (SPR) 등과 같은 방법을 대치 할 수 있을 것으로 기대되며, 센서의 표면에 생체 친화물질을 고정화하고 항체를 결합시켜 면역센서로 응용이 가능할 것으로 생각된다. 그리고 질병의 원인 규명을 유전자 수준에서 단백질 수준까지 확대하여 규명하는 proteomics 분야와 진단용 바이오 센서 분야에 널리 활용될 것으로 예상된다.
- 이는 반도체 공정기술을 이용함으로써 저렴한 가격으로 소형의 고집적화된 센서의 대량생산이 가능한 장점을 가지고 있다. 따라서 기존의 mass spectrometry, SPR 등과 같은 방법을 대치 할 수 있을 것으로 기대된다.
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