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넙치 (Paralichthys olivaceus)에서의 과산화수소;($H_{2}O_{2}$) 처리 농도가 생리.생화학적 반응에 미치는 영향
Effects of the different hydrogen peroxide ($H_{2}O_{2}$) treatment level on physiological and biochemical responses of olive flounder (Paralichthys olivaceus) 원문보기

韓國魚病學會誌= Journal of fish pathology, v.20 no.3, 2007년, pp.269 - 279  

최미경 (국립수산과학원 육종연구센터) ,  여인규 (제주대학교 해양과학부)

초록
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본 연구에서는 넙치(Paralichthys olivaceus)를 이용하여 과산화수소(H2O2)처리농도에 따른 체내에서의 혈액생리학적 변화, 항산화효소 및 열충격단백질(HSP)등의 변화를 조사하여 화학적 스트레스에 대한 기초자료를 제공하고자 본 실험을 수행하였다. H2O2의 실험구는 각각 0(대조구), 100, 300 및 500 ppm으로 설정하였으며, 1시간 약욕처리 후 순환시켜 1, 3 및 5시간 후에 혈액성상을 분석하였다. 그 결과, H2O2 처리에 의한 혈액성상에서의 헤마토크리트 수치인 경우에는 농도 및 시간에 의존하여 유의하게 감소되는 경향을 나타내었다. 헤모글로빈의 농도에 있어서도 대조구에 비하여 낮은 수치를 나타내었다. 또한, 적혈구 수에서도 대조구와 비교하여 3시간까지 유의하게 낮은 수치를 나타내었으나, 5시간 경과 후에는 이전 대조구 수준으로 회복되는 경향을 나타내었다. 단백질 농도는 500 ppm 처리구에서 0시간 및 1시간째 대조구와 비교하여 유의하게 낮은 수치를 나타내었으나, 3시간 경과 이후 회복되는 경향을 나타내었다. SOD 및 CAT 효소활성은 유의하게 증가되는 결과를 나타내었다. 또한, HSP70 단백질량이 대조구에 비해 전 실험구에서 유의하게 증가되었으며, HSP70 mRNA량은 500 ppm 처리구에서 유의하게 높게 발현되는 경향을 나타내었다.

Abstract ▼ AI-Helper 아이콘AI-Helper

This study was conducted to investigate the change of antioxidant enzyme activity (catalase and superoxide dismutase) and variation of blood physiology in olive flounder (Paralyticus olivaceus) by hydrogen peroxide (H2O2) treatment. Blood parameters were measured 1, 3 and 5 hours after H2O2 treatmen...

주제어

#Olive flounder (Paralichthys olivaceus)   #Hydrogen peroxide( $H_{2}O_{2}$)   #Superoxide dismutase(SOD)   #Catalase(CAT)   #Heat-shock protein(HSP)  

참고문헌 (39)

  1. Aksnes, A. and L. R. Njaa : Catalase, Glutathione peroxidase and superoxide dismutase in different fish species. Comp. Biochem. Physiol., 69B: 893-896, 1981 

  2. Basha, P. S. and A. U. Rani: Cadmium-induced antioxidant defense mechanism in freshwater teleost Oreochrotnis mossambicus (Tilapia). Ecotoxicol. Environ. Saf., 56: 218-221, 2003 

  3. Cho, J. K. and H. C. Yang: Determination of formaldehyde residue and histopathological observation in formalin and neutral-formalin treated Korean rockfish (Sebastes schlegeli). J. Fish Parhol., 9(2): 157-168. 1996 

  4. Cho, K. S., E. Y. Min and J. C. Kang : Changes of haematological constituents in the nile tilapia, Oreochromis niloticus exposed to HCB and PCBs. J. Korean Fish. Soc., 35(2): 110-114, 2002 

    원문보기 상세보기 crossref

  5. Choi, J. H. and H. R. Kim : The effects of tryptophan and tyrosine-enriched diet on the serum cortisol, glucose and free fatty acid levels of stressed rats. Korean J Nutrition.. 23(4):229-236, 1990 

  6. Costa, O. T. F., D. J. S. Ferreira. F. L. P. Mendonca and M. N. Fernandes : Susceptibility of the Amazonian fish, Colossoma macropomum (Serrasalminae), to short-term exposure to nitrite. Aquaculture. 232: 627-636, 2004 

    상세보기 crossref

  7. Dedrajas, J. R., J. Lopez-Barea and J. Deinado : Dieldrin induces perroxisomal enzymes in fish (sparusaurata). Comp. Biochem. Physiol. C Pharmacol-Toxicol. Endocrinol., 115(2): 125-131, 1996 

    상세보기 crossref

  8. Donaldson, E. M. : The pituitary-interrenal axis as an indicator of stress in fish. : In Stress and Fish. A. D. Picketing (ed.), Academic Press, London. 11-48. 1981 

  9. Edosa, O., G. E. Thomas and C. O. Paul: Chronic effects of formalin on erythrocyte counts and plasma glucose of Nile tilapia, Oreochromic niloticus. Asian Fish. Sci., 7: 1-6, 1994 

  10. Fasaic, K. and j. Palackova : Total protein and serum fraction values in two-year carp (Cyprinus carpio L.). Acta. Bio. lugosl. E. Ichthyol., 22: 23-30, 1990 

  11. Forman, H. J. and I. Fridovich : Superoxide dismutase : A comparison of rate constant. Arch. Biochem. Biophys., 158: 396. 1973 

    상세보기 crossref

  12. Fox, C. H., F. B. Johnson, J. Whiting and P. P. Roller: Formaldehyde fixation. J. Histochem. Cytochem., 33: 845-853, 1985 

    상세보기 crossref

  13. Gabryelak T., M. Piatrowska, W. Leyko and G. Peres: Seasonal variation in the activities of peroxide metabolism enzymes in erythrocytes of freshwater fish species. Comp. Biochem. Physiol., 75C: 383-385,1983 

  14. Gluth, G. and W. Hanke: A comparison of physiological changes in carp. Cyprinus carpio, induced by several pollutants at sub-lethal concentration. II. The dependency on the temperature. Comp. Biochem. Physiol., 796: 39-45, 1984 

  15. Harbell, S. C. : Studies on the pathogenesis of vibriosis in coho salmon Onchorhynchus kisutch(Walbaum), J. Fish Dis., 2: 391-404, 1979 

    상세보기 crossref

  16. Ito, Y. and T. Murata : Changes in glucose, protein contents and enzyme activities of serum in carp administered orally with PCB. Bull. Jap. Soc. Sci. Fish., 46(4): 465-468, 1990 

  17. Kang, J. C. and J. H. Jee : Hemochemical changes in israel carp, Cyprinus carpio exposed to cyanide. J. Korean Fish. Soc., 32(5):573-581, 1999 

    원문보기 상세보기

  18. Khattak, I. U. D. and M. A. Hafeez : Effect of malathion on blood parameters of the fish, Cyprinion watsoni. Pak. J. Zool., 23(1): 45-49. 1996 

  19. Laemmli, U. K. : Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature., 227: 680-685, 1970 

    상세보기 crossref

  20. Landry. S. j. and L. M. Gierasch : Polypetide interactions with molecular chaperones and their relationship to invivo protein folding. Annu. Rev. Bioph. Biom., 23: 645-669, 1994 

    상세보기 crossref

  21. Letux, F. and F.P. Meyer: Mixture of malachite green and formaline for controling Ichthyopthirius and other protozoan parasites of fish. Prog. Fish Cult., 34: 21-26. 1972 

    상세보기 crossref

  22. Lowry, O. H., N. J. Rosenbrought. A. L. Fan and R. J. Randall : Protein measurement with the Folin-phenol reagent. J. Biol. Chem., 193:265-275, 1951 

  23. MacFaddin. D. J. and D. A. Brown: Stress and chronic effects of untreated and treated bleached kraft pulpmill effluent on the biochemistry and stamina of juvenile coho salmon (Onchorhynchus kisutch). J. Fish. Res. Board Can., 36: 1049-1059, 1979 

    상세보기 crossref

  24. Marklund, S. and G. Marklund : Involvement of the superoxide anion radical in the antioxidation of pyrogallol and a convenient assay for superoxide dismutase. Eur. J. Biochem.. 47:469-474, 1974 

    상세보기 crossref

  25. Nelson. D. P. and L. A. Kiesow: Enthalpy of decomposition of hydrogen peroxide by catalase at 25°C (with molar extinction coefficients of $H_2O_2$ solutions in the UV). Anal Biochem., 49: 474-478, 1972 

    상세보기 crossref

  26. Raphael, D., T. A. Wong, R. Hoodnik and B. G. Borden : The effect of temperature on the bactericidal efficiency of sodium hypochlorite. J. Endod.. 7: 330-334, 1981 

    상세보기 crossref

  27. Shen, H., Q. Zhang, R. Xu and G. Wang: Effects of petroleum on the sero-proteins of Tilapia mossambica. Mar. Environ. Sci.. 16(1): 1-5, 1997 

  28. Speare. D. J., G. Goff, P. MacIsaac, J. Wechrkiwsky and N. MacNair : Effects of formalin and chloramine-T treatments on oxygen consumption of juvenile samonids. J. Aquatic Anim. Health., 8: 285-291, 1996 

    상세보기 crossref

  29. Towbin, H., T. Stachelin and J. Gordon: Electrophoretic transfer of proteins from polyacryamide gels to nitrocellulose sheets: Procedure and some applications. Proc Natl Acad Sci USA., 76: 4350-4354, 1979 

  30. Varanka, Z., I. Rojik. I. Varanka, J. Nemcsok and M. Abraham: Biochemical and morphological changes in carp (Cyprinus carpio L.) liver following exposure to copper sulfate and tannic acid. Comp. Biochem. Physiol., 128C: 467-478, 2001 

  31. Vijayan, M. M. and T. W. Moon : The stress response and plasma disappearance of corticostreiod and glucose in a marine teleost the sea raven. Can. J. Zool., 72: 379-386, 1994 

    상세보기 crossref

  32. Wdzieczak, J., G. Zalesna., A. Bartowiak, H. Witas and W. Leyko : Comparative studies on superoxide dismutase, catalase and peroxidase level in erythrocytes of different fish species. Comp. Biochem. Physiol., 68B: 357-358, 1981 

  33. Weber, L. P. and D. M. Janz : Effect of $\beta$ -naphthoflavone and dimethylbenz[a]anthracene on apoptosis and HSP70 expression in juvenile channel catfish (Ictalurus punctatus) ovary. Aquat. Toxicol., 54: 39-50, 2001 

    상세보기 crossref

  34. Weber, L. P., S. L. Diamond, S. M. Bandiera and D. M. Janz : Expression of HSP70 and CYPlA protein in ovary and liver of juvenile rainbow trout exposed to , $\beta$ -naphthoflavone. Comp. Biochem. Physiol., 131(C):387-394, 2002 

  35. Wendel, A, and S. Feuerstein : Drug-induced lipid peroxidation in mice-l Modulation by monoxygenase activity, glutathione and selenium status. Biochem. Pharmacol., 30:2513-2520, 1981 

    상세보기 crossref

  36. Wynn, R. M., J. R. Davie, R. P. Cox and D. T. Chuang : Molecular chaperones: heat-shock proteins, foldases and matchmakers. J. Lab. Clin. Med., 124: 31-36, 1994 

    상세보기

  37. Yamazaki, K., W. Hashimoto, K. Fujii, J. Koyama, Y. Ikeda and H. Ozaki : Hemochemical changes in carp exposed to low cadmium concentrations. Bull. Jap. Soc. Sci. Fish., 52(3): 459-466, 1986 

    상세보기 crossref

  38. Zarate, J. and T. M. Bradley: Heat shock proteins are not sensitive indicators of hatchery stress in salmon, Aquaculture, 223: 175-187, 2003 

    상세보기 crossref

  39. Zikic, R. V., A. S. Stajn, S. Z. Pavlovic, B. I. Ognjanovic and Z. S. Saicic : Activities of superoxide dismutase and catalase in erythrocytes and plasma transaminases of goldfish (Carassius auratus gibelio Bloch.) exposed to cadmium. Physiol. Res., 50: 105-111, 2001 

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