$\require{mediawiki-texvc}$

연합인증

연합인증 가입 기관의 연구자들은 소속기관의 인증정보(ID와 암호)를 이용해 다른 대학, 연구기관, 서비스 공급자의 다양한 온라인 자원과 연구 데이터를 이용할 수 있습니다.

이는 여행자가 자국에서 발행 받은 여권으로 세계 각국을 자유롭게 여행할 수 있는 것과 같습니다.

연합인증으로 이용이 가능한 서비스는 NTIS, DataON, Edison, Kafe, Webinar 등이 있습니다.

한번의 인증절차만으로 연합인증 가입 서비스에 추가 로그인 없이 이용이 가능합니다.

다만, 연합인증을 위해서는 최초 1회만 인증 절차가 필요합니다. (회원이 아닐 경우 회원 가입이 필요합니다.)

연합인증 절차는 다음과 같습니다.

최초이용시에는
ScienceON에 로그인 → 연합인증 서비스 접속 → 로그인 (본인 확인 또는 회원가입) → 서비스 이용

그 이후에는
ScienceON 로그인 → 연합인증 서비스 접속 → 서비스 이용

연합인증을 활용하시면 KISTI가 제공하는 다양한 서비스를 편리하게 이용하실 수 있습니다.

GroEL-GroES 샤페로닌에 의한 단백질 접힘에 있어서 온도와 변성조건의 영향
Effect of temperature and denaturation conditions on protein folding assisted by GroEL-GroES chaperonin 원문보기

생명과학회지 = Journal of life science, v.17 no.2 = no.82, 2007년, pp.211 - 217  

배유진 (동의대학교 대학원 바이오물질제어학과 (BK2l 사업팀)) ,  장경진 (동의대학교 대학원 바이오물질제어학과 (BK2l 사업팀)) ,  전숭종 (동의대학교 대학원 바이오물질제어학과 (BK2l 사업팀), 동의대학교 공과대학 생명공학과) ,  남수완 (동의대학교 대학원 바이오물질제어학과 (BK2l 사업팀), 동의대학교 공과대학 생명공학과) ,  이재형 (동의대학교 대학원 바이오물질제어학과 (BK2l 사업팀), 동의대학교 공과대학 생명공학과) ,  김영만 (동의대학교 생활과학대학 식품영양학과 및 (주)오리엔탈 바이오텍) ,  김동은 (동의대학교 대학원 바이오물질제어학과 (BK2l 사업팀), 동의대학교 공과대학 생명공학과)

초록
AI-Helper 아이콘AI-Helper

이 연구의 목적은 대장균 분자 샤페론 GroEL의 시험관 내 단백질 접힘에 있어서 반응온도의 영향과 보조샤페론의 필요 여부를 자발적 재접힘이 가능한 온도와 그렇지 않은 온도조건에서 조사하는 것이다. 여러 조건하에서 GroEL에 의한 두 가지 기질 단백질의 재접힘을 반응속도론적으로 조사하기 위하여 GroEL에 의한 단백질 침전생성억제와 변성된 단백질의 재접힘을 광범위하게 조사하였다. 자발적 재접힘이 가능하지 않은 $37^{\circ}C$에서는 ATP와 완전한 GroEL 시스템이 변성된 폴리펩티드의 재접힘을 위하여 필요하다는 것을 확인하였다. 하지만, 자발적 재접힘이 가능한 낮은 온도에서는 자발적 재접힘과 샤페론 의존적 단백질 재접힘이 서로 경쟁하는 것을 알 수 있었다. 따라서 GroEL은 변성된 폴리펩티드의 자발적 접힘 경로를 더 효율적인 단백질 재접힘 경로인 샤페론 의존적 단백질 재접힘 경로로 유도하는 것으로 보인다.

Abstract ▼ AI-Helper 아이콘AI-Helper

The goal of this study is to investigate effects of temperature and co-chaperonin requirement for in vitro protein refolding assisted by E. coli chaperone GroEL under permissive and nonpermissive temperature conditions. In vitro protein refolding of two denatured proteins was kinetically investigate...

주제어

#Chaperone   #GroEL/GroES   #Protein aggregation   #Protein refolding  

AI 본문요약
AI-Helper 아이콘 AI-Helper

* AI 자동 식별 결과로 적합하지 않은 문장이 있을 수 있으니, 이용에 유의하시기 바랍니다.

가설 설정

  • Time-de­pendent protein aggregation was monitored by absorb­ance increase at 500 nm due to light scattering. (B) Both GroEL and GroES is required for prevention of thermal aggregation of rhodanese at elevated temperature. Same experiment starting with the native rhodanese (0.
  • :In order to investigate how the GroEL system responds to denatured CS at each environment of permissive and nonpermissive condition, we have monitored reactivation kinetics of chemically denatured CS at two different tem­ perature conditions/ such as 37℃ (nonpermissive con­ dition) and 20℃ (permissive condition). Reactivation of chemically denatured CS was strongly influenced by the folding conditions like temperature.
본문요약 정보가 도움이 되었나요?

참고문헌 (23)

  1. Bhattacharyya, A. M. and P. M. Horowitz. 2001. The aggregation state of rhodanese during folding influences the ability of GroEL to assist reactivation. J. Biol. Chem. 276, 28739-28743 

    상세보기 crossref

  2. Buchner, J., M. Schmidt, M. Fuchs, R. Jaenicke, R. Rudolph, F. X. Schmid and T. Kiefhaber. 1991. GruE facilitates refolding of citrate synthase by suppressing aggregation. Biochemistry. 30, 1586-1591 

    상세보기 crossref

  3. Ewalt, K. L., J. P. Hendrick, W. A. Houry and F. U. Hartl. 1997. In vivo observation of polypeptide flux through the bacterial chaperonin system. Cell. 90, 491-500 

    상세보기 crossref

  4. Ewbank, J. J. and T. E. Creighton. 1991. The molten globule protein conformation probed by disulphide bonds. Nature. 350, 518-520 

    상세보기 crossref

  5. Fayet, O., T. Ziegelhoffer and C. Georgopoulos. 1989. The groES and groEL heat shock gene products of Escherichia coli are essential for bacterial growth at all temperatures. J. Bacteriol. 171, 1379-1385 

    상세보기 crossref

  6. Fenton, W. A., Y. Kashi, K. Furtak and A. L. Horwich. 1994. Residues in chaperonin GroEL required for polypeptide binding and release. Nature. 371, 614-619 

    상세보기 crossref

  7. Goloubinoff, P., S. Diamant, C. Weiss and A Azem. 1997. GruES binding regulates GroEL chaperunin activity under heat shock. FEBS Lett. 407, 215-219 

    상세보기 crossref

  8. Grallert, H. and J. Buchner. 1999. Analysis of GroE-assisted folding under nonpermissive conditions. J. Biol. Chem. 274, 20171-20177 

    상세보기 crossref

  9. Holl-Neugebauer, B., R. Rudolph, M. Schmidt and J. Buchner. 1991. Reconstitution of a heat shock effect in vitro: influence of GroE on the thermal aggregation of alpha-glucosidase from yeast. Biochemistry. 30, 11609-11614 

    상세보기 crossref

  10. Horowitz, P. M. and N. L. Criscimagna. 1990. Stable intermediates can be trapped during the reversible refolding of urea-denatured rhodanese. J. Biol. Chem. 265, 2576-2583 

  11. Horwich, A. L., K. B. Low, W. A Fenton, I. N. Hirshfield and K. Furtak. 1993. Folding in vivo of bacterial cytoplasmic pruteins: role of GroEL. Cell. 74, 909-917 

    상세보기 crossref

  12. Laminet, A. A., T. Ziegelhoffer, C. Georgopoulos and A. Pluckthun. 1990. The Escherichia coli heat shock proteins GroEL and GroES modulate the folding of the beta-lactamase precursor. EMBO J. 9, 2315-2319 

    상세보기

  13. Lorimer, G. H. 1996. A quantitative assessment of the role of the chaperonin proteins in protein folding in vivo. J. FASEB. 10, 5-9 

    상세보기 crossref

  14. Martin, J., A. L. Horwich and F. U. Hartl. 1992. Prevention of protein denaturation under heat stress by the chaperonin Hsp60. Science. 258, 995-998 

    상세보기 crossref

  15. Mendoza, J. A., G. H. Lorimer and P. M. Horowitz. 1992. Chaperonin cpn60 from Escherichia coli protects the mitochondrial enzyme rhodanese against heat inactivation and supports folding at elevated temperatures. J. Biol. Chem. 267, 17631-17634 

  16. Mendoza, J. A., E. Rogers, G. H. Lorimer and P. M. Horowitz. 1991. Chaperonins facilitate the in vitro folding of monomeric mitochondrial rhodanese. J. Biol. Chem. 266, 13044-13049 

  17. Morimoto, R. I., A Tissieres and C. Georgopoulos. 1994. The biology of heat shock proteins and molecular chperones. Cold Spring Harbor Press, New York 

  18. Panda, M., B. M. Gorovits and P. M. Horowitz. 2000. Productive and nonproductive intermediates in the folding of denatured rhodanese. J. Biol. Chem. 275, 63-70 

    상세보기 crossref

  19. Ptitsyn, O. B. 1992. in protein Folding (Creighton, T. E., ed) pp 243-300, W. H. Freeman and Co., New York 

  20. Schmidt, M., J. Buchner, M. J. Todd, G. H. Lorimer and P. V. Viitanen. 1994. On the role of groES in the chaperonin-assisted folding reaction: Three case studies. J. Biol. Chem. 269, 10304-10311 

    상세보기

  21. Srere, P. A. 1966. Citrate-condensing enzyme-oxalacetate binary complex. Studies on its physical and chemical properties. J. Biol. Chem. 241, 2157-2165 

  22. Viitanen, P. V., C. K. Donaldson, C. H. Lorimer, T. H. Lubben and A. A. Gatenby. 1991. Complex interactions between the chaperonin 60 molecular chaperone and dihydrofolate reductase. Biochemistry. 30, 9716-9723 

    상세보기 crossref

  23. Zhi, W., P. Srere and C. T. Evans. 1991. Conformational stability of pig citrate synthase and some active-site mutants. Biochemistry. 30, 9281-9286 

    상세보기 crossref

저자의 다른 논문 :

LOADING...

관련 콘텐츠

오픈액세스(OA) 유형

BRONZE

출판사/학술단체 등이 한시적으로 특별한 프로모션 또는 일정기간 경과 후 접근을 허용하여, 출판사/학술단체 등의 사이트에서 이용 가능한 논문

저작권 관리 안내
섹션별 컨텐츠 바로가기

AI-Helper ※ AI-Helper는 오픈소스 모델을 사용합니다.

AI-Helper 아이콘
AI-Helper
안녕하세요, AI-Helper입니다. 좌측 "선택된 텍스트"에서 텍스트를 선택하여 요약, 번역, 용어설명을 실행하세요.
※ AI-Helper는 부적절한 답변을 할 수 있습니다.

선택된 텍스트

맨위로