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문제 정의
- Envelop stress signaling pathway는 박테리아가 외부의 스트레스 신호를 인지하고 그 신호에 대응하기 위해 신호를 증폭하고, 외부신호에 대응하기 위해 해당 단백질을 발현하는 신호전달과정을 포함한다. 본 연구에서는 envelop stress signal의 modulator인 RseB의 삼차원 구조를 포항가속기연구소의 X-선을 이용한 회절 실험을 통해 규명하였으며 RseA와 RseB, 그리고 그들의 복합체를 만들어 용액 SAXS 실험을 수행하였다.18,19 그림 13에서 보듯이, RseB의 결정구조와 용액 구조가 모두 open dimer 형태의 동일한 구조를 이루고 있음을 알 수 있었으며, 비결정 구조를 가지고 있는 RseA와 결합하여 정전기적 상호작용에 의해 매우 커다란 구조적 변화를 일으킨다는 것을 밝혔다.
- DNA는 몸속 유전자 보존의 기능이 있을 뿐만 아니라, 다양한 기능을 가지고 있으며 또한 무기나노물질을 DNA에 결합시키면 그들과의 상호 작용을 통하여 제어가 가능한 3차원 나노구조물을 만들 수 있다. 본 연구에서는 용액 X-선 소각 산란 실험을 통하여 최근 많은 주목을 받고 있는 나노 분자기계로의 적용이 가능한 텔로미어(telomere) DNA 분자기계의 구조-기능의 밀접한 상관관계를 밝히고, DNA 분자기계의 구조 형성 및 기능 수행에 있어서 도입한 풀러런의 역할과 작용을 규명하였다.21-23 그림 15에서 알 수 있듯이, 한 가닥 DNA에 풀러린을 결합시킨 풀러린-반쪽 DNA 하이브리드 분자기계는 풀러린 성분의 분자 내 소수성 상호작용을 통한 구조적인 변화를 통하여 산성영역에서 수축이 크게 향상되었음이 입증되었다.
- 펩신 단백질은 위의 주세포에서 분비되는 단백질을 펩타이드로 분해하는 기능을 하며 pH가 낮은 산성환경에서 활성도가 높은 것으로 알려져 있다. 본 연구에서는 용액 X-선 소각산란 실험을 통하여 다양한 pH 용액 내에 존재하는 펩신 단백질의 3차원 구조와 그들 사이의 차이를 분석하고, 이를 X-선 회절로부터 얻어진 결정구조와 비교함으로써 그 의미를 규명하고자 하였다.20 그림14서 알 수 있듯이, 기존에 알려진 펩신 단백질의 결정구조는 분해효소로서의 활성이 없는 pH 영역에서의 용액 구조와 유사함을 알 수 있었고, 생리현상이 활발할 것으로 알려진 산성 pH 영역에서의 용액 구조와는 오히려 큰 차이가 있음을 알 수 있었다.
- 본고에서는 소각 X-선 산란 빔라인을 구성하는 기본요소들에 대하여 기술하고, SAXS 빔라인들을 통해서 활발히 수행되고 있는 연구들을 소개하고자 한다.
- 하지만 결정화시킬 수 있는 단백질이 전체 단백질 종류의 10% 미만이고, 생체내에서 작용할 때는 결정의 형태보다는 용액 내에서 가지는 용액구조일 가능성이 크므로 단백질의 용액상 구조 연구는 새롭게 대두되는 가속기를 이용한 큰 연구분야라고 할 수 있다. 아래에서 최근에 포항방사광가속기의 4C1 빔라인을 이용해 수행된 단백질의 구조연구에 대한 예를 소개하고자 한다.
- 포항 방사광가속기의 소각 X-선 산란 빔라인을 이용한 초창기의 대부분의 연구들이 유기물 및 고분자 벌크 물질을 중심으로 수행되어왔는데 최근 들어서는 유기 및 고분자 박막시료를 중심으로 새로운 연구들이 활발히 수행되고 있으며 이들 중에서 최근에 새롭게 진행된 몇 가지 흥미로운 연구결과를 소개하고자 한다.
가설 설정
- (a) 고분자 태양전지의 개략도. (b) 스침각입사 광각 X-선 회절 측정 개략도. (c) 스침각입사 광각 X-선 회절 패턴(왼쪽부터, P3HT 박막, P3HT 를 열처리한 시료, P3HT:PCBM 박막, P3HT:PCBM 박막을 열처리한 시료).
- 그림 6. (a) 투과모드 소각 X-선 산란 및 (b) 스침각입사 소각 X-선 산란의 측정 개략도.
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