[논문]적소두단백질(Red Bean Protein)과 Transglutaminase를 첨가한 돈육 근원섬유 단백질의 물성 증진 효과

장호식; 진구복

doi:10.5851/kosfa.2011.31.5.782

적소두단백질(Red Bean Protein)과 Transglutaminase를 첨가한 돈육 근원섬유 단백질의 물성 증진 효과
Effect of Red Bean Protein and Microbial Transglutaminase on Gelling Properties of Myofibrillar Protein 원문보기

Korean journal for food science of animal resources = 한국축산식품학회지, v.31 no.5, 2011년, pp.782 - 790

장호식 (전남대학교 동물자원학부 및 기능성 식품 연구센터) , 진구복 (전남대학교 동물자원학부 및 기능성 식품 연구센터)

초록
AI-Helper

본 연구는 TGase 첨가에 따른 근원섬유 단백질과 비육류 단백질인 적소두단백질 또는 대두단백질간의 상호작용을 비교 평가하기 위해 수행되었다. 실험 1에서는 비육류 단백질 함량에 따른 물성 변화를 평가하였으며 실험 2에서는 TGase 반응시간에 따른 최적 조건을 평가하였다. 가열수율은 비육류 단백질을 첨가한 처리구에서 유의적으로 증가하였으며 특히 적소두단백질 1%을 첨가하였을 때 가장 높은 가열수율을 나타내었다(p<0.05). 반면에 겔 강도 및 점성도는 근원섬유 단백질 단독 처리구와 비육류 단백질을 첨가한 처리구와 비교하였을 때 유의적으로 차이가 나타나지 않았다(p>0.05). 또한 전기영동 결과는 가열 전 TGase 첨가 후 4시간 반응시켰을 때는 모든 처리구에서 변화를 보이지 않았지만(실험1), TGase 첨가 후 10시간 반응시킨 모든 처리구에서는 biopolymer 밴드가 나타났다(실험2). 또한 TGase 반응시간에 따른 겔 강도는 10시간째에 유의적으로 증가하였다(p<0.05). 하지만 10시간의 반응시간은 배양시간이 너무 길어 산업적으로 이용하기 부적합 하기 때문에 TGase함량을 0.5%로 증가시켜 효소와 단백질간의 최적 반응시간을 평가하고 비육류 단백질과의 상호작용을 통한 물성을 증진시키는 연구가 앞으로 필요할 것으로 사료된다.

Abstract ▼ AI-Helper

The effects of soy protein isolate (SPI) and red bean protein isolate (RBPI) on gelling properties of pork myofibrillar protein (MP) in the presence of microbial transglutaminase (MTG) were studied at 0.45 M NaCl. MP paste was incubated with MTG (0.1%) at various levels (0.1, 0.3, 0.5, and 1%) of SPI and RBPI before incubating at $4^{\circ}C$ for 4 h. The rheological property results showed that MP gel shear stress increased with increasing RBPI concentration. Cooking yield (CY) of the MP gel increased with increasing RBPI and SPI, whereas gel strength (GS) was not affected by adding RBPI or SPI. Thus, effects of incubation time (0, 4, 8, 10, and 12 h) were measured at 0.1% SPI and RBPI. GS values of the MP gel at 10 and 12 h were similar and were higher than those of the others. CY values were highest when RBPI (0.1%) was added, regardless of incubation time. The protein patterns indicated that incubating the MP with MTG for 10 h resulted in protein crosslinking between MP and RBPI or SPI. Based on these results, RBPI and SPI could be used as an ingredient to increase textural properties and cooking yield of meat protein gel.

주제어

AI 본문요약
AI-Helper

* AI 자동 식별 결과로 적합하지 않은 문장이 있을 수 있으니, 이용에 유의하시기 바랍니다.

문제 정의

이러한 가열감량 및 유리수분의 양을 감소시키기 위하여 지방대체재를 첨가하는데 지방대체재의 첨가는 식육의 보수력을 증진시키며 지방대체재의 종류로는 비육류 단백질, 친수성 콜로이드, 수분, 탄수화물 대체재 등이 있다고 보고되었다(Chin, 2002). 그러므로 본 연구에서는 근원섬유 단백질의 보수력을 증진시키기 위해 비육류 단백질인 적소두단백질과 대두단백질의 함량에 따른 가열수율의 결과를 확인하기 위하여 실험을 수행하였다. 실험결과 Fig.
하지만 적소두단백질을 이용한 식육제품의 활용 및 물성 연구에 대해서는 연구가 미흡한 실정이다. 따라서 본 연구의 목적은 대두단백질과 적소두단백질을 비교 평가하고 TGase 첨가에 따른 근원섬유 단백질과 비육류 단백질간의 상호작용을 평가하기 위하여 수행하였다.
본 연구는 TGase 첨가에 따른 근원섬유 단백질과 비육류 단백질인 적소두단백질 또는 대두단백질간의 상호작용을 비교 평가하기 위해 수행되었다. 실험 1에서는 비육류 단백질 함량에 따른 물성 변화를 평가하였으며 실험 2에서는 TGase 반응시간에 따른 최적 조건을 평가하였다.
비육류 단백질의 물성 증진 효과를 확인하기 위하여 두 가지 실험을 수행하였다. 실험 1에서는 pH 6.
전기영동은 TGase 처리에 의해 가열 전과 후의 단백질 변화를 확인하기 위하여 수행하였다. 본 실험에서는 가열 전과 가열 후 비육류 단백질의 함량에 따른 단백질 변화를 확인하였으며 또한 유의적으로 겔 강도가 증가한 10시간 배양 후 전기영동 패턴을 조사하였다.

제안 방법

1 M phosphate buffer를 첨가하여 5시간 처리하였다. 5시간 후 샘플들은 0.1 M phosphate buffer(pH 7.0)를 첨가하여 10분간 세 번 세척한 다음 10분 간격으로 ethanol 농도(50, 60, 70, 80, 90, 100%)를 증가시키면서 탈수시켰다. 마지막으로 10분간 acetone을 첨가하여 전처리 하였다.
가열 전 겔의 물성학적 변화는 점성도를 통해 확인하였다. 점성도 측정은 concentric cylinder type rotational rheometer(RC30, Rheotec Messtechnik GmbH, Germany) 기계를 사용하여 측정하였다.
가열온도에 도달하면 즉시 샘플을 꺼내 얼음 속에 넣어 급냉하였으며 그 후 냉장고에 보관하였다. 가열수율은 가열 후 유리되어 나온 수분의 양을 뺀 겔의 무게를 초기 겔의 무게에 대한 퍼센트(%)로 측정하였다.
각 시료는 가열수율을 측정 한 후 Instron Universal Testing Machine(3344, Instron Corporation, USA)를 사용하여 breaking force(gf) 값을 산출하였다. Head speed는 50 mm/min 으로 유지하였다.
마지막으로 10분간 acetone을 첨가하여 전처리 하였다. 건조된 시료는 코팅한 후 미세구조를 측정하였다(FE-SEM, JSM-7500F, JEOL Ltd., Japan).
4(A)). 그러므로 TGase(0.1%) 첨가에 따라 반응시간을 달리하여 겔 강도를 측정하였다(Table 2). TGase 반응시간에 따른 겔 강도는 처리구와 상관없이 반응시간 10시간 후에 유의적으로 증가하는 결과를 보였다.
염색된 겔은 탈색 시키기 위해 destaining solution으로 1시간 간격으로 3회 탈색시킨 후 보관하였다. 단백질 변화의 확인은 사진을 찍은 후 포토샵을 활용하여 결과를 정리하였다.
1%로 상대적으로 적었기 때문이라고 판단되며 TGase와의 반응 시간(4시간)이 비육류 단백질과 상호작용에 대한 반응 시간으로 부족했기 때문이라고 사료된다. 따라서 실험 2에서 TGase 첨가의 반응시간에 따른 물성 특성을 규명하였다.
전기영동은 TGase 처리에 의해 가열 전과 후의 단백질 변화를 확인하기 위하여 수행하였다. 본 실험에서는 가열 전과 가열 후 비육류 단백질의 함량에 따른 단백질 변화를 확인하였으며 또한 유의적으로 겔 강도가 증가한 10시간 배양 후 전기영동 패턴을 조사하였다. 전기영동은 MiniPROTEAN 3 Cell 기구(Bio-Rad Laboratories, USA)를 사용하여 실험을 수행하였다.
비육류 단백질의 물성 증진 효과를 확인하기 위하여 두 가지 실험을 수행하였다. 실험 1에서는 pH 6.25, 염농도 0.45 M 조건에서 비육류 단백질의 함량(0, 0.1, 0.3, 0.5, 1.0%)에 따라 TGase 0.1% 첨가하여 4℃에서 4시간 동안 배양하여 가열 전 점성도와 전기영동을 측정하였으며 가열 후 가열감량, 겔 강도, 전기영동 그리고 Scanning Electron Microscopy(SEM)을 측정하였다. 실험 2에서는 pH 6.
본 연구는 TGase 첨가에 따른 근원섬유 단백질과 비육류 단백질인 적소두단백질 또는 대두단백질간의 상호작용을 비교 평가하기 위해 수행되었다. 실험 1에서는 비육류 단백질 함량에 따른 물성 변화를 평가하였으며 실험 2에서는 TGase 반응시간에 따른 최적 조건을 평가하였다. 가열수율은 비육류 단백질을 첨가한 처리구에서 유의적으로 증가하였으며 특히 적소두단백질 1%을 첨가하였을 때 가장 높은 가열수율을 나타내었다(p<0.
2). 실험 2에서는 TGase 첨가에 따른 반응시간(0, 4, 8, 10, 12)을 달리하여 최적 조건을 규명하고자 실험을 수행하였다. 실험 결과 가열수율은 반응시간과 상관없이 근원섬유 단백질을 단독으로 처리한 대조구 보다 비육류 단백질인 적소두단백질 또는 대두단백질을 처리한 처리구에서 가열수율이 증가하였으며(Table 2), 이와 같은 결과는 실험 1에서 유사한 경향을 나타냈음을 시사한다.
실험 2에서는 pH 6.25, 염농도 0.45 M 조건에서 비육류 단백질의 함량을 0.1%로 고정시켜 TGase 0.1% 첨가에 따른 배양시간을 0, 4, 8, 10, 12시간으로 하고 항온수조에서 4℃(±1℃)부터 80℃가 될 때까지 가열 후 겔 강도와 가열감량을 측정하였으며 겔 강도에서 유의적으로 차이가 보인 10시간 배양 후의 가열 전전기영동과 가열 후 전기영동을 비교 평가 하였다.
TGase 반응시간에 따른 겔 강도는 처리구와 상관없이 반응시간 10시간 후에 유의적으로 증가하는 결과를 보였다. 이와 같은 결과를 통해 TGase(0.1%) 첨가에 따른 겔 강도가 증가하는 최적 반응 시간은 10시간으로 판정하였다. Chin 등(2009)의 보고에 따르면 TGase 와 배양시간(0, 2, 4, 8, 24시간)에 따라 4시간이 배양을 실시하지 않은 것에 비하여 유의적으로 증가하였고, 4시간 이후 반응시간이 경과할수록 겔 강도 또한 증가한다고 보고하였다.
6과 같다. 전기영동은 적소두단백질 0.1과 1.0%, 대두단백질 0.1과 1.0%를 선별하여 TGase와 상호작용 결과를 보았으며 또한 TGase을 처리하지 않은 근원섬유 단백질과 TGase을 처리한 근원섬유 단백질을 비교 평가하였다. 가열 전 전기영동 결과는 TGase을 10시간 반응 시킴에 따라 모든 처리구에서 biopolymer가 나타났음을 확인 할 수 있었을 뿐만 아니라 MHC 밴드가 약화되는 현상을 확인 할 수 있었다(Fig.
4와 같다. 전기영동은 적소두단백질 0.1와 1%, 대두단백질 0.1와 1%을 선택하여 TGase와 상호작용 결과를 보았으며 또한 TGase을 처리하지 않은 근원섬유 단백질과 TGase을 처리한 근원섬유 단백질을 비교 평가하였다. Fig.

대상 데이터

크기로 잘라 200 g씩 나누어 진공포장 하여 실험 전까지 -70℃에서 동결 저장하였다. Microbial transglutaminase(TGase, Activa-TI, 1% TG with 99% maltodextrin)은 Ajinomoto에서 제공받았다(USA). 그리고 본 실험에 사용된 적소두는 새참들에서 2009년 생산된 유전자 변형콩이 혼합되지 않은 국내산으로 구입하여 4℃에서 증류수에 24시간 불린 후 외피를 제거한 다음 가루를 제조하였다.
Microbial transglutaminase(TGase, Activa-TI, 1% TG with 99% maltodextrin)은 Ajinomoto에서 제공받았다(USA). 그리고 본 실험에 사용된 적소두는 새참들에서 2009년 생산된 유전자 변형콩이 혼합되지 않은 국내산으로 구입하여 4℃에서 증류수에 24시간 불린 후 외피를 제거한 다음 가루를 제조하였다. 그 후 분리적소두단백질은 Fig.
, 1990). 분리 대두단백질은 정제된 제품(Ex 33, Dupont Protein Technologies International, USA)을 구입하여 사용하였다.
실험에 사용된 고기는 삼원교잡 된(Landrace×Yokshire× Duroc) 거세돈 등심으로, 도축 후 24시간이 지난 것을 광주 현대유통에서 구입하였고, 결체조직과 외부지방을 제거한 다음 1-2 cm3 크기로 잘라 200 g씩 나누어 진공포장 하여 실험 전까지 -70℃에서 동결 저장하였다.

데이터처리

모든 실험은 3회 반복을 하였으며 반복 실험 결과에 따른 통계처리는 SPSS 18.0(2010) program을 이용하였다. 일원배치 또는 이원배치를 이용하여 분산분석(one-way or two-way analysis of variance, ANOVA)을 실시하였고 분산분석 결과 0.
일원배치 또는 이원배치를 이용하여 분산분석(one-way or two-way analysis of variance, ANOVA)을 실시하였고 분산분석 결과 0.05% 수준에서 유의차가 발견되면 Duncan’s 의 다중검정법에 의하여 유의차를 검정하였다(p<0.05).

이론/모형

전기영동은 MiniPROTEAN 3 Cell 기구(Bio-Rad Laboratories, USA)를 사용하여 실험을 수행하였다. Chin 등(2009)의 방법에 따라 10% acrylamide separation gel과 4% acrylamide stacking gel을 제조하여 단백질을 분리하였고 시료는 sample buffer와 혼합하여 1%의 단백질을 loading 하였다. 그 후 10% β-merchaptoethanol과 단백질 표준염색액(Prestained SDSPAGE Standards, Broad Range 161-0318, Bio-Rad, USA)을 혼합하여 불용성 단백질을 제거하기 위해 100℃에서 5 분간 가열한 다음 loading 하였다.
각 시료는 약 3 mL를 넣고 0℃에서 10분간 동일한 조건을 유지한 다음 측정을 하였으며 shear rate는 60초 동안 0에서 300/s까지 일정하게 증가시켰다. Shear rate와 shear stress는 Rheo 3000(Rheotec Messtechnik GmbH, Germany) software을 사용하여 power law법칙을 계산하였다.
동결된 돈육의 등심부위를 4℃에서 12시간 동안 해동한 다음 Chin 등(2009)의 방법에 따라 추출하였다. 돈육은 0.
본 실험에서는 가열 전과 가열 후 비육류 단백질의 함량에 따른 단백질 변화를 확인하였으며 또한 유의적으로 겔 강도가 증가한 10시간 배양 후 전기영동 패턴을 조사하였다. 전기영동은 MiniPROTEAN 3 Cell 기구(Bio-Rad Laboratories, USA)를 사용하여 실험을 수행하였다. Chin 등(2009)의 방법에 따라 10% acrylamide separation gel과 4% acrylamide stacking gel을 제조하여 단백질을 분리하였고 시료는 sample buffer와 혼합하여 1%의 단백질을 loading 하였다.
가열 전 겔의 물성학적 변화는 점성도를 통해 확인하였다. 점성도 측정은 concentric cylinder type rotational rheometer(RC30, Rheotec Messtechnik GmbH, Germany) 기계를 사용하여 측정하였다. 각 시료는 약 3 mL를 넣고 0℃에서 10분간 동일한 조건을 유지한 다음 측정을 하였으며 shear rate는 60초 동안 0에서 300/s까지 일정하게 증가시켰다.
주사 전자 현미경은 가열 후 비육류 단백질 함량에 따른 3차원적인 조직학적 변화를 확인하기 위하여 TGase 처리 후 4℃에서 4시간 배양시킨 샘플을 가열 시킨 후 Hega 와 Ohashi(1984) 방법에 의해 전처리 하였다. 샘플 크기는 정육면체모양으로(3 mm 3 ) 준비하여 4℃에서 24시간 동안 2.
, USA). 추출한 MP는 Biuret 방법에 의해 단백질 농도를 결정하였다(Gornall et al., 1949).

성능/효과

1%) 첨가에 따라 반응시간을 달리하여 겔 강도를 측정하였다(Table 2). TGase 반응시간에 따른 겔 강도는 처리구와 상관없이 반응시간 10시간 후에 유의적으로 증가하는 결과를 보였다. 이와 같은 결과를 통해 TGase(0.
0%를 선별하여 TGase와 상호작용 결과를 보았으며 또한 TGase을 처리하지 않은 근원섬유 단백질과 TGase을 처리한 근원섬유 단백질을 비교 평가하였다. 가열 전 전기영동 결과는 TGase을 10시간 반응 시킴에 따라 모든 처리구에서 biopolymer가 나타났음을 확인 할 수 있었을 뿐만 아니라 MHC 밴드가 약화되는 현상을 확인 할 수 있었다(Fig. 6(A)).
실험 1에서는 비육류 단백질 함량에 따른 물성 변화를 평가하였으며 실험 2에서는 TGase 반응시간에 따른 최적 조건을 평가하였다. 가열수율은 비육류 단백질을 첨가한 처리구에서 유의적으로 증가하였으며 특히 적소두단백질 1%을 첨가하였을 때 가장 높은 가열수율을 나타내었다(p<0.05). 반면에 겔 강도 및 점성도는 근원섬유 단백질 단독 처리구와 비육류 단백질을 첨가한 처리구와 비교하였을 때 유의적으로 차이가 나타나지 않았다(p>0.
4(A), (B)는 4시간 반응시간에 따른 가열 전과 후의 단백질 변화를 평가하였다. 가열전 전기영동 결과는 TGase 처리한 근원섬유 단백질에서 약간의 겔 상단에 biopolymer 밴드가 나타났으며 MHC 밴드가 TGase을 처리하지 않은 MHC보다 약하게 나타난 결과를 볼 수 있다. 이와 같은 결과는 가열 전 4시간 반응시간에 따른 근원섬유 단백질이 TGase와 약간의 교차결합이 가능했을 것으로 사료된다(Chin et al.
하지만 본 연구 결과는 TGase을 처리한 모든 처리구에서 가열 후 cross-linking을 통해 공극을 줄였으며 swelling된 현상을 나타낸다. 그러나 본 연구 결과만으로 TGase첨가가 근원섬유 단백질과 비육류 단백질 모두 cross-linking에 의한 gel의 물성 특성이 개선되었다고 평가하기에는 불충분하다.
이와 같은 결과는 실험 1에서 TGase 처리 후 4시간 반응시킨 결과와 상이하게 10시간 반응시킨 결과에서는 biopolymer가 생겨서 시간이 지날수록 TGase는 단백질간의 cross-linking 반응을 유도할 수 있다는 점을 시사하고 있다. 그러므로 이러한 결과를 바탕으로 10시간 반응 시켰을 때 겔 강도가 유의적으로 증가했다는 것을 뒷받침 할 수 있다. 그리고 가열 후 전기영동 결과는 TGase을 처리한 모든 처리구에서 MHC 밴드가 사라지는 현상을 확인할 수 있었을 뿐만 아니라 가열 전과 마찬가지로 biopolymer 현상을 확인할 수 있었다(Fig.
그러므로 이러한 결과를 바탕으로 10시간 반응 시켰을 때 겔 강도가 유의적으로 증가했다는 것을 뒷받침 할 수 있다. 그리고 가열 후 전기영동 결과는 TGase을 처리한 모든 처리구에서 MHC 밴드가 사라지는 현상을 확인할 수 있었을 뿐만 아니라 가열 전과 마찬가지로 biopolymer 현상을 확인할 수 있었다(Fig. 6(B)).
또한 전기영동 결과는 가열 전 TGase 첨가 후 4시간 반응시켰을 때는 모든 처리구에서 변화를 보이지 않았지만(실험1), TGase 첨가 후 10시간 반응시킨 모든 처리구에서는 biopolymer 밴드가 나타났다 (실험2). 또한 TGase 반응시간에 따른 겔 강도는 10시간째에 유의적으로 증가하였다(p<0.05). 하지만 10시간의 반응시간은 배양시간이 너무 길어 산업적으로 이용하기 부적합 하기 때문에 TGase함량을 0.
1%)와 비육류 단백질간의 상호작용을 위해서는 적어도 10시간 이상 배양한 것이 필요한 것으로 사료된다. 또한 TGase 첨가 후 4시간 배양에 따른 가열 후 전기영동 결과는 MHC 밴드가 모두 사라졌음을 확인 할 수 있었을 뿐만 아니라 모든 처리구에서 biopolymer을 확인할 수 있었다. 이러한 결과는 Aktas과 Kilic(2005) 및 Kilic(2003) 연구결과에 의해 뒷받침 될 수 있으며, 즉 가열 후 TGase을 처리하지 않은 근원섬유 단백질 전기영동 결과에서는 MHC 밴드의 변화를 볼 수 없었다.
05). 또한 전기영동 결과는 가열 전 TGase 첨가 후 4시간 반응시켰을 때는 모든 처리구에서 변화를 보이지 않았지만(실험1), TGase 첨가 후 10시간 반응시킨 모든 처리구에서는 biopolymer 밴드가 나타났다 (실험2). 또한 TGase 반응시간에 따른 겔 강도는 10시간째에 유의적으로 증가하였다(p<0.
실험 1에서 가열수율은 적소두단백질 또는 대두단백질 첨가에 따라 가열수율이 증가 하였다(Fig. 2). 실험 2에서는 TGase 첨가에 따른 반응시간(0, 4, 8, 10, 12)을 달리하여 최적 조건을 규명하고자 실험을 수행하였다.
실험 1에서 겔 강도는 모든 처리구에서 유의적으로 차이가 나타나지 않는 결과를 보였다(Table 1). 이와 같은 결과는 전기영동 결과에서도 알 수 있듯이 TGase(0.
실험 2에서는 TGase 첨가에 따른 반응시간(0, 4, 8, 10, 12)을 달리하여 최적 조건을 규명하고자 실험을 수행하였다. 실험 결과 가열수율은 반응시간과 상관없이 근원섬유 단백질을 단독으로 처리한 대조구 보다 비육류 단백질인 적소두단백질 또는 대두단백질을 처리한 처리구에서 가열수율이 증가하였으며(Table 2), 이와 같은 결과는 실험 1에서 유사한 경향을 나타냈음을 시사한다.
실험결과 Fig. 2에서 보는 바와 같이 가열수율 결과는 적소두단백질 또는 대두단백질을 첨가한 비육류 단백질 처리구가 근원섬유 단백질 단독처리구 보다 유의적으로 증가했다(p<0.05).
반면에 TGase을 처리 하지 않은 근원섬유 단백질 밴드는 MHC 밴드가 선명하게 나타났으며 TGase을 처리한 처리구와는 확연히 다르게 biopolymer 밴드를 찾아 볼 수 없다. 이와 같은 결과는 실험 1에서 TGase 처리 후 4시간 반응시킨 결과와 상이하게 10시간 반응시킨 결과에서는 biopolymer가 생겨서 시간이 지날수록 TGase는 단백질간의 cross-linking 반응을 유도할 수 있다는 점을 시사하고 있다. 그러므로 이러한 결과를 바탕으로 10시간 반응 시켰을 때 겔 강도가 유의적으로 증가했다는 것을 뒷받침 할 수 있다.
4(B)과 6(B)). 이와 같은 결과를 바탕으로 가열 후에는 TGase 반응시간과 상관없이 단백질과 TGase가 상호작용하여 물성을 증진시킨 것으로 사료된다.
이러한 결과는 Aktas과 Kilic(2005) 및 Kilic(2003) 연구결과에 의해 뒷받침 될 수 있으며, 즉 가열 후 TGase을 처리하지 않은 근원섬유 단백질 전기영동 결과에서는 MHC 밴드의 변화를 볼 수 없었다. 즉 TGase와 비육류 단백질간의 결합 능력은 가열 후에 글루타민과 라이신 잔기 사이의 공유결합을 통한 cross-linking 결합에 촉매작용을 하여 물성 증진이 가능할 것으로 사료된다.
이렇듯 비육류 단백질과 근원섬유 단백질이 서로 상호작용 하여 구조적으로 안정화 되면서 보수력이 개선 된 것으로 사료된다. 특히 가열수율은 비육류 단백질의 함량이 증가함에 따라 유의적으로 증가하는 경향을 나타냈으며 적소두단백질 1% 첨가한 처리구에서 가장 높은 가열 수율 값을 나타내었다. 이러한 결과는 추후 물성을 증진시키기 위해 적소두단백질 첨가 시 최적 함량의 지표가 될 것이다.
반면에 가열 전 TGase을 처리한 적소두단백질 또는 대두단백질 전기영동 결과는 MHC가 없어지지 않고 보존되어 있음을 알 수 있다. 하지만 10시간 동안 배양시킨 전기영동 결과는 TGase를 처리한 모든 처리구에서 MHC 밴드가 사라짐에 따라 biopolymer 밴드가 나타났다 (Fig. 6(A)).
하지만 본 연구에서는 TGase 첨가 시 고기 단백질과 대두단백질의 겔 강도는 유의적으로 차이가 나타나지 않았으며 적소두단백질 또한 다른 처리구와 유의적으로 차이가 나타나지 않았다 (p>0.05).

후속연구

이와 같은 결과는 적소두단백질은 대두단백질과 마찬가지로 TGase와 교차결합이 가능하며 근원섬유 단백질과도 상호작용이 가능하다는 것을 알 수 있다. 그러므로 적소두단백질은 대두단백질과 마찬가지로 가공육에 기능적 특성을 증진시키기 위한 첨가물로 활용 가능할 것으로 사료된다.
하지만 본 연구에서는 적소두단백질과 대두단백질 특성상 10시간 이상 반응시간이 필요한 것으로 평가되었다. 그럼에도 불구하고 10시간 이상 배양시간은 산업적으로 이용하기에는 다소 부적합함으로 앞으로의 연구는 TGase 함량을 0.5%로 증가하여 효소와 단백질간의 최적 반응시간을 평가하고 비육류 단백질과의 상호작용을 통해 물성을 증진시키는 연구가 필요할 것으로 사료된다.
이러한 결과는 추후 물성을 증진시키기 위해 적소두단백질 첨가 시 최적 함량의 지표가 될 것이다. 앞으로 식육의 기능성을 증진시키기 위한 첨가물로 적소두단백질 첨가는 대두단백질 보다 가열수율이 증가함에 따라 대두단백질을 대체 할 수 있을 것으로 판단된다.
특히 가열수율은 비육류 단백질의 함량이 증가함에 따라 유의적으로 증가하는 경향을 나타냈으며 적소두단백질 1% 첨가한 처리구에서 가장 높은 가열 수율 값을 나타내었다. 이러한 결과는 추후 물성을 증진시키기 위해 적소두단백질 첨가 시 최적 함량의 지표가 될 것이다. 앞으로 식육의 기능성을 증진시키기 위한 첨가물로 적소두단백질 첨가는 대두단백질 보다 가열수율이 증가함에 따라 대두단백질을 대체 할 수 있을 것으로 판단된다.
이렇듯 적소두단백질은 대두단백질과 같이 많은 기능적 특성을 가지고 있기에 식육 제품을 통한 다양한 물성 연구가 가능할 것으로 사료된다. 특히 대두단백질과 마찬가지로 가열에 의한 겔을 형성하는 능력을 가지고 있고 lysine 함량이 대두단백질보다 많기 때문에 TG와의 cross-linking의 가능성이 대두단백질 보다 훨씬 높을 것으로 사료된다(Meng and Ma, 2002; Hwang et al.
05). 하지만 10시간의 반응시간은 배양시간이 너무 길어 산업적으로 이용하기 부적합 하기 때문에 TGase함량을 0.5%로 증가시켜 효소와 단백질간의 최적 반응시간을 평가하고 비육류 단백질과의 상호작용을 통한 물성을 증진시키는 연구가 앞으로 필요할 것으로 사료된다.

질의응답

핵심어	질문	논문에서 추출한 답변
	근원섬유 단백질의 기능적 역할은 무엇인가?	, 2009). 근원섬유 단백질의 기능적 역할은 가열처리로 단백질간의 상호 작용을 통해 단단한 겔을 형성할 수 있게 도와주며, 수분을 보유할 수 있는 능력을 가지고 있을 뿐만 아니라 지방과 결합하는 능력을 가지고 있다(Ionescu et al., 2008).
	적소두(Red bean) 단백질은 대두단백질과 비교하여 어떤 장점을 가지고 있는가?	특히 적소두단백질은 FAO/WHO에서 요구하는 필수 아미노산의 함량을 많이 가지고 있다고 보고되었기 때문에 가공육제품 제조시 첨가하여 보수력, 조직감, 유화안정성, 겔 형성 능력 등 많은 기능적인 역할을 증진시킨다(Meng and Ma, 2001). 또한 적소두단백질은 대두단백질과 비교하여 넓은 pH 범위에서 높은 용해성을 보였을 뿐 아니라 대두단백질 보다 높은 유화력과 유화안정성을 나타냈다고 보고되었다(Meng and Ma, 2002).
	적소두단백질을 가공육제품 제조 시 첨가 할 경우 어떤 이점이 있는가?	이전 연구에서는 이와 같은 적소두단백질 분말을 이용한 연구가 대두단백질 분말과 비교하여 기능적 특성 연구가 많이 진행 되었다(Chau and Cheung, 1997). 특히 적소두단백질은 FAO/WHO에서 요구하는 필수 아미노산의 함량을 많이 가지고 있다고 보고되었기 때문에 가공육제품 제조시 첨가하여 보수력, 조직감, 유화안정성, 겔 형성 능력 등 많은 기능적인 역할을 증진시킨다(Meng and Ma, 2001). 또한 적소두단백질은 대두단백질과 비교하여 넓은 pH 범위에서 높은 용해성을 보였을 뿐 아니라 대두단백질 보다 높은 유화력과 유화안정성을 나타냈다고 보고되었다(Meng and Ma, 2002).

참고문헌 (29)

Aktas, N. and Kilic, B. (2005) Effect of microbial transglutaminase on thermal and electrophoretic properties of ground beef. Swiss Soci. Food Sci. Technol. 38, 815-819.
Alibhai, Z., Mondor, M., Moresoli, C., Ippersiel, D., and Lamarche, F. (2006) Production of soy protein concentrates/isolates: traditional and membrane technologies. Desalination. 191, 351-358.

상세보기
Chau, C. F. and Cheung, P. C. K. (1998) Functional properties of flours prepared from three Chinese indigenous legume seeds. Food Chem. 61, 429-433.

상세보기
Chin, K. B., Go, M. Y., and Xiong, Y. L. (2009) Konjac flour improved textural and water retention properties of transglutaminase-mediated, heat-induced porcine myofibrillar protein gel: Effect of salt level and transglutaminase incubation. Meat Sci. 81, 565-572.

상세보기
Chin, K. B. (2002) Manufacture and evaluation of low-fat meat products (A review). Korean J. Food Sci. Ani. Resour. 22, 363-372.
Chin, K. B., Go, M. Y., and Xiong, Y. L. (2009) Effect of soy protein substitution for sodium caseinate on the transglutaminate-induced cold and thermal gelation of myofibrillar protein. Food Res. Int. 45, 941-948.
Doerscher, D. R., Briggs, J. L., and Lonergan, S. M. (2003) Effects of pork collagen on thermal and viscoelastic properties of purified porcine myofibrillar protein gels. Meat Sci. 66, 181-188.
Feng, J. and Xiong, Y. L. (2002) Interaction of myofibrillar and preheated soy protein. Food Chem. Toxicol. 67, 2851-2856.
Gornall, A. G., Bardawill, C. J., and David, M. M. (1948) Determination of serum proteins by means of the biuret reaction. J. Biol. Chem. 177, 751-756.
Haga, S. and Ohashi, T. (1984) Heat-induced gelation of a mixture of myosin B and soybean protein. Agric. Biol. Chem. 48, 1001-1007.

상세보기
Hong, G. P. and Chin, K. B. (2010) Effects of microbial transglutaminase and sodium alginate on cold-set gelation of porcine myofibrillar protein with various salt levels. Food Hydrocol. 24, 444-451.

상세보기
Hua, Y., Cui, S. W., Wang, Q., Mine, Y., and Poysa, V. (2005) Heat induced gelling properties of soy protein isolates prepared from different defatted soybean flours. Food Res. Int. 38, 377-385.

상세보기
Hwang, C. S., Jeong, D. Y., Kim, Y. S., Na, J. M., and Shin, D. H. (2005) Effects of enzyme treatment on physicochemical characteristics of small red bean percolate. Korean J. Food Sci. Technol. 37, 189-193.
Ionescu, A., Aprodu, I., Daraba, A., and Porneala, L. (2008) The effets of transglutaminase on the functional properties of the myofibrillar protein concentrate obtained from beef heart. Meat Sci. 79, 278-284.

상세보기
Kamazawa, Y., Sano, K., Seguro, K., Yasueda, H., Nio, N., and Motoki, M. (1997) Purification and characterization of transglutaminase from Japanese oyster (Crassostrea gigas). J. Agric. Food Chem. 45, 604-610.

상세보기
Kilic, B. (2003) Effect of microbial transglutaminase and sodium caseinate on quality of chicken doner kebab. Meat Sci. 63, 417-421.

상세보기
Kim, H. J., Sohn, K. H., and Park, H. K. (1990) Emulsion properties of small red bean protein isolates. Korean J. Soc. Food Sci. 6, 9-14.
Kuraishi, C., Sakamoto, J., Yamazaki, K., Susa, Y., Kuhara, C., and Soeda, T. (1997) Production of restructured meat using microbial transglutaminase without salt or cooking. J. Food Sci. 62, 488-490.

상세보기
Lee, D. S. (2005) Improvement of emulsion stability of food proteins by microbial transglutaminase. Korean J. Food Sci. Technol. 37, 164-170.
Lin, K. W. and Mei, M. Y. (2000) Influences of gums, soy protein isolate, and heating temperatures on reduced-fat meat batters in a model system. Food Chem. Toxicol. 65, 48-52.
Meng, G. T. and Ma, C. Y. (2001) Flow property of globulin from red bean (Phaseolus angularis). Food Res. Int. 34, 401-407.

상세보기
Meng, G. T. and Ma, C. Y. (2002) Charaterization of globulin from Phaseolus angularis (red bean). Int. J. Food Sci. Technol. 37, 687-695.

상세보기
Nio, N., Motoki, M., and Takinami, K. (1986) Gelation mechanism of protein solution by transglutaminase. Agric. Biol. Chem. 50, 851-855.

상세보기
Pietrasik, Z., Jarmoluk, A., and Shand, P. J. (2007) Effect of non-meat proteins on hydration and textural properties of pork meat gels enhanced with microbial transglutaminase. Swiss Soc. Food Sci. Technol. 40, 915-920.
Ramirez-Suarez, J. C. and Xiong, Y. L. (2003) Effect of transglutaminase-induced cross-linking on gelation of myofibrillar/soy protein mixtures. Meat Sci. 65, 899-907.

상세보기
Ramirez-Suarez, J. C. and Xiong, Y. L. (2003) Rheological properties of mixed muscle/nonmuscle protein emulsions treated with transglutaminase at two ionic strengths. Intl. J. Food Sci. Technol. 38, 777-785.

상세보기
Ramirez-Suarez, J. C. and Xiong, Y. L. (2002) Transglutaminase cross-linking of whey/myofibrillar proteins and the effect on protein gelation. Food Chem. Toxicol. 67, 2885-2891.
Renkema, Jacoba M. S., Lakemond, Catriona M. M., de Jongh, Harmen H. J., Gruppen, H., and Vliet, T. V. (2000) The effect of pH on heat denaturation and gel forming properties of soy proteins. J. Biotechnol. 79, 223-230.

상세보기
Trespalacios, P. and Pla, R. (2007) Simultaneous application of transglutaminase and high pressure to improve functional properties of chicken meat gels. Food Chem. 100, 264-272.

상세보기

저자의 다른 논문 :

LOADING...

표제어: PCR

동의어: Packet Collision Rate

용어 설명 출처 목록 (6)

용어 설명: PCR은 세균 특이성이 있는 primer를 이용하여 적은 수의 세균이 있을지라도 쉽게 검출할 수 있는 유용한 방법이며, 이를 이용하여 구강 내 치면세균막이나 타액에서 직접 세균을 검출할 수 있게 되었다[8].

내보내기 구분	파일저장 인쇄 메일전송
구성항목	기본정보 상세정보 관리번호, 논문명, 저널/프로시딩명, 저자 , 발행년, 권, 호, 시작페이지, 끝페이지, 발행기관 관리번호, 논문명, 대등논문명, 저자 , 저널/프로시딩명, 발행기관, 발행년, 발행언어, 권, 호, 시작페이지, 끝페이지, ISBN, ISSN, 주제분야, 키워드, 초록(한글), 초록(영문), 저자(소속기관)
저장형식	Text(ASCII format) Excel format RefWorks Direct Export RIS format (for Reference Manager, ProCite, EndNote), Scholar's Aids, Mendeley
메일정보	받는사람 (필수) @ 보내는사람 (선택) @ 제목 내용 KISTI 검색결과 이메일 서비스
안내	총 건의 자료가 검색되었습니다. 다운받으실 자료의 인덱스를 입력하세요. (1-10,000) 검색결과의 순서대로 최대 10,000건 까지 다운로드가 가능합니다. 데이타가 많을 경우 속도가 느려질 수 있습니다.(최대 2~3분 소요) 다운로드 파일은 UTF-8 형태로 저장됩니다. 파일의 내용이 제대로 보이지 않을실 때는 웹브라우저 상단의 보기 -> 인코딩 -> 자동선택 여부를 확인하십시오. ~ Text(ASCII format) Excel format

연합인증