분만 후 3일 이내에 분비되는 임실 지역의 젖소 초유에서 유청 단백질을 효율적으로 분리하고 RAW 264.7 세포의 증식 및 면역활성에 미치는 영향을 조사하였다. 실험에 사용한 초유의 유청 단백질 g당 TGF-${\beta}1$은 875 pg/mL,TGF-${\beta}2$는 6,600 pg/mL이었으며 실험에 사용한 초유 유청 단백질 내 총 TGF-${\beta}$의 양은 7,475 pg/mL이었다. RAW264.7 세포에 대한 초유 유청 단백질 첨가에 따른 세포증식 정도를 알아본 결과 10 mg/mL의 농도까지는 세포성장을 유도하였으나 20 mg/mL 이상의 농도에서는 세포성장을 억제하였다. 이에 RAW 264.7 세포에서의 초유 유청 단백질의 면역관련 실험에 사용할 농도는 최대 10 mg/mL까지로 결정하였다. RAW 264.7 세포에 초유 유청 단백질(0-10 mg/mL)과 LPS(1 ${\mu}g/mL$)를 차례로 반응시키고 NO생성량을 측정한 결과 초유 유청 단백질이 농도 의존적으로 NO의 생성을 억제하였다. 또한 LPS 자극에 의한 염증성 사이토카인(TNF-${\alpha}$, IL-$1{\beta}$, IL-6)이 생성되는 과정에서 초유 유청 단백질의 효과를 확인하였다. 그 결과, LPS를 단독으로 첨가했을 때 TNF-${\alpha}$, IL-$1{\beta}$, IL-6의 농도가 모두 증가하였으나 초유 유청 단백질을 첨가한 경우에는 염증성 사이토카인의 생성이 농도 의존적으로 감소하는 경향을 보였다. 초유 유청 단백질에 의해 NO를 비롯한 염증성 사이토카인의 생성이 억제되는 것이 heme oxygenase-1의 발현과 관련하는지 알아보고자 초유 유청 단백질을 농도별(0-10 mg/mL)로 처리하여 heme oxygenase-1의 발현여부를 측정한 결과 대조군과 비교하여 3-4배 이상의 발현 증가를 보였다. 이상의 결과들로 미루어보아 LPS로 자극된 RAW 264.7 세포에서 TGF-${\beta}$ 등을 함유한 초유 유청 단백질은 10 mg/mL 이하의 농도에서 농도 의존적으로heme oxygenase-1의 발현을 유도하여 염증성 사이토카인인 TNF-${\alpha}$, IL-$1{\beta}$, IL-6 및 NO의 생성을 억제하는 것으로 판단되었다.
분만 후 3일 이내에 분비되는 임실 지역의 젖소 초유에서 유청 단백질을 효율적으로 분리하고 RAW 264.7 세포의 증식 및 면역활성에 미치는 영향을 조사하였다. 실험에 사용한 초유의 유청 단백질 g당 TGF-${\beta}1$은 875 pg/mL,TGF-${\beta}2$는 6,600 pg/mL이었으며 실험에 사용한 초유 유청 단백질 내 총 TGF-${\beta}$의 양은 7,475 pg/mL이었다. RAW264.7 세포에 대한 초유 유청 단백질 첨가에 따른 세포증식 정도를 알아본 결과 10 mg/mL의 농도까지는 세포성장을 유도하였으나 20 mg/mL 이상의 농도에서는 세포성장을 억제하였다. 이에 RAW 264.7 세포에서의 초유 유청 단백질의 면역관련 실험에 사용할 농도는 최대 10 mg/mL까지로 결정하였다. RAW 264.7 세포에 초유 유청 단백질(0-10 mg/mL)과 LPS(1 ${\mu}g/mL$)를 차례로 반응시키고 NO생성량을 측정한 결과 초유 유청 단백질이 농도 의존적으로 NO의 생성을 억제하였다. 또한 LPS 자극에 의한 염증성 사이토카인(TNF-${\alpha}$, IL-$1{\beta}$, IL-6)이 생성되는 과정에서 초유 유청 단백질의 효과를 확인하였다. 그 결과, LPS를 단독으로 첨가했을 때 TNF-${\alpha}$, IL-$1{\beta}$, IL-6의 농도가 모두 증가하였으나 초유 유청 단백질을 첨가한 경우에는 염증성 사이토카인의 생성이 농도 의존적으로 감소하는 경향을 보였다. 초유 유청 단백질에 의해 NO를 비롯한 염증성 사이토카인의 생성이 억제되는 것이 heme oxygenase-1의 발현과 관련하는지 알아보고자 초유 유청 단백질을 농도별(0-10 mg/mL)로 처리하여 heme oxygenase-1의 발현여부를 측정한 결과 대조군과 비교하여 3-4배 이상의 발현 증가를 보였다. 이상의 결과들로 미루어보아 LPS로 자극된 RAW 264.7 세포에서 TGF-${\beta}$ 등을 함유한 초유 유청 단백질은 10 mg/mL 이하의 농도에서 농도 의존적으로heme oxygenase-1의 발현을 유도하여 염증성 사이토카인인 TNF-${\alpha}$, IL-$1{\beta}$, IL-6 및 NO의 생성을 억제하는 것으로 판단되었다.
This experiment was carried out in order to separate bovine colostral whey protein from Imsil province and to test the effect of immunological activity on RAW 264.7 cells. The colostral whey protein contained TGF-${\beta}$ 7, 475 pg/g in total. We first tested the effect of the colostral ...
This experiment was carried out in order to separate bovine colostral whey protein from Imsil province and to test the effect of immunological activity on RAW 264.7 cells. The colostral whey protein contained TGF-${\beta}$ 7, 475 pg/g in total. We first tested the effect of the colostral whey protein on the proliferation of RAW 264.7 cells and it demonstrated cytotoxicity at concentrations greater than 20 mg/mL. Therefore, the immunological activities of colostral whey protein were investigated in maximum concentration of 10 mg/mL on LPS-induced RAW 264.7 cells. Results indicated that colostral whey protein inhibited the LPS-induced nitric oxide (NO) production in a dose-dependent manner. The colostral whey protein also suppressed the productions of proinflammatory cytokines (TNF-${\alpha}$, IL-$1{\beta}$, IL-6) in a dose-dependent manner. In addition to the immunological activity, colostral whey protein led to the expression of heme oxygenase-1 (HO-1) in RAW 264.7 cells. In conclusion, colostral whey protein containing TGF-${\beta}$ inhibited the production of NO, TNF-${\alpha}$, IL-$1{\beta}$, and IL-6 via expression of HO-1.
This experiment was carried out in order to separate bovine colostral whey protein from Imsil province and to test the effect of immunological activity on RAW 264.7 cells. The colostral whey protein contained TGF-${\beta}$ 7, 475 pg/g in total. We first tested the effect of the colostral whey protein on the proliferation of RAW 264.7 cells and it demonstrated cytotoxicity at concentrations greater than 20 mg/mL. Therefore, the immunological activities of colostral whey protein were investigated in maximum concentration of 10 mg/mL on LPS-induced RAW 264.7 cells. Results indicated that colostral whey protein inhibited the LPS-induced nitric oxide (NO) production in a dose-dependent manner. The colostral whey protein also suppressed the productions of proinflammatory cytokines (TNF-${\alpha}$, IL-$1{\beta}$, IL-6) in a dose-dependent manner. In addition to the immunological activity, colostral whey protein led to the expression of heme oxygenase-1 (HO-1) in RAW 264.7 cells. In conclusion, colostral whey protein containing TGF-${\beta}$ inhibited the production of NO, TNF-${\alpha}$, IL-$1{\beta}$, and IL-6 via expression of HO-1.
* AI 자동 식별 결과로 적합하지 않은 문장이 있을 수 있으니, 이용에 유의하시기 바랍니다.
문제 정의
따라서 초유의 면역활성 기능성을 규명하여 임실 지역 농가에서 생산되는 잉여 초유를 산업적으로 적절하게 이용하는 방안을 모색하고 농가의 소득증대에 기여하기 위한 기초자료를 마련하고자 본 연구를 수행하였다.
제안 방법
LPS 자극에 대한 heme oxygenase1의 발현 량은 ELISA kit(EIAab, China)를 이용하여 측정하였다. Heme oxygenase-1의 농도는 5 ng/mL까지 2배씩 희석하여 얻은 표준곡선과 비교하여 계산하였다.
IL-1β의 농도는 400 pg/mL, IL-6의 농도는 250 pg/mL, 그리고 TNF-α의 농도는 700 pg/mL까지 2배씩 희석하여 얻은 표준곡선과 비교하여 계산하였다.
Nitrite의 농도는 sodium nitrite를 이용하여 64 µM까지 2배씩 희석하여 얻은 표준곡선과 비교하여 계산하였다.
RAW 264.7 세포 내 초유 유청 단백질에 의한 heme oxygenase-1의 발현 여부를 확인하기 위해 RAW 264.7 세포를 96 well plate에 4×105 cells/well의 수로 계대배양하고 24시간 안정화시켰다.
RAW 264.7 세포에 초유 유청 단백질을 0-10 mg/mL의 농도로 처리하여 2시간 미리 반응시킨 후, LPS를 1µg/mL의 농도로 24시간 더 자극하여 농도에 따른 염증성 사이토카인의 생성량을 측정하였다.
TGF-β1의 농도는 2,500 pg/mL, TGF-β2의 농도는 1,000 pg/mL까지 2배씩 희석하여 얻은 표준곡선과 비교하여 계산하였다.
2). 따라서 RAW 264.7 세포에 대한 초유 유청 단백질의 면역관련 실험에 사용할 농도는 독성을 보이지 않는 안전한 농도인 최대 10 mg/mL까지 실험을 수행하기로 결정하였다.
또한 LPS(Sigma, USA)자극에 대한 heme oxygenase1의 발현 정도를 비교하기 위해 초유 유청 단백질을 농도별로 처리하고 2시간 후 1 µg/mL의 농도로 LPS를 처리하여 18시간 더 반응시켰다.
또한, LPS 처리에 따른 변화를 확인하기 위해 초유 유청 단백질을 처리하고 2시간 후 LPS(1µg/mL)를 처리하여 heme oxygenase-1의 발현 정도를 비교하였다.
초유 내 TGF-β의 정량 및 heme oxygenase-1의 발현(EIAab, China), 염증성 사이토카인 IL-1β, IL-6 및 TNF-α 발현(R&D System, USA)은 ELISA kit를 각각 구입하여 정량에 사용하였다.
초유 유청 단백질 내의 TGF-β1과 TGF-β2는 ELISA kit(EIAab, China)를 이용하여 측정하였다.
7 세포를 96 well plate에 4×105 cells/well의 수로 계대배양하고 24시간 안정화시켰다. 초유 유청 단백질을 0-10 mg/mL의 농도로 희석하여 18시간 반응 후 ELISA kit(EIAab, China)를 이용하여 heme oxygenase-1의 발현 량을 측정하였다. 또한 LPS(Sigma, USA)자극에 대한 heme oxygenase1의 발현 정도를 비교하기 위해 초유 유청 단백질을 농도별로 처리하고 2시간 후 1 µg/mL의 농도로 LPS를 처리하여 18시간 더 반응시켰다.
초유 유청 단백질을 0-10 mg/mL의 농도로 희석하여 처리하고 2시간 후 1µg/mL의 농도로 LPS를 처리하여 24시간 더 반응시킨 다음 ELISA kit(R&D System, USA)를 이용하여 염증성 사이토카인의 발현 량을 측정하였다.
초유 유청 단백질을 0-40 mg/mL의 농도로 희석하여 24시간 반응 후 PrestoBlueTM 시약(Gibco, USA)을 각각 10 µL씩 첨가하였다.
초유 유청 단백질이 RAW 264.7 세포 성장에 미치는 영향을 판정하기 위해 RAW 264.7 세포를 96 well plate에 4×105 cells/well의 수로 계대배양하고 24시간 안정화시켰다.
초유 유청 단백질이 RAW 264.7 세포에서 LPS(Sigma, USA)자극을 통해 생성되는 NO를 억제할 수 있는지 확인하기 위해 RAW 264.7 세포를 96 well plate에 4×105 cells/well의 수로 계대배양하고 24시간 안정화시켰다.
초유 유청 단백질이 RAW 264.7 세포에서 LPS(Sigma, USA)자극을 통해 생성되는 염증성 사이토카인(IL-1β, IL6 및 TNF-α)의 생성을 억제할 수 있는지 확인하기 위해 RAW 264.7 세포를 96 well plate에 4×105 cells/well의 수로 계대배양하고 24시간 안정화시켰다.
본 실험에는 임실 지역 낙농가에서 사육중인 분만 젖소의 초유를 수집하여 실험에 사용하였다. 초유는 최대 72시간 이내에 분비된 것을 소분하여 냉동고에 보관 후 필요 시마다 해동하여 분석에 이용하였다. 초유 내 TGF-β의 정량 및 heme oxygenase-1의 발현(EIAab, China), 염증성 사이토카인 IL-1β, IL-6 및 TNF-α 발현(R&D System, USA)은 ELISA kit를 각각 구입하여 정량에 사용하였다.
대상 데이터
7 세포는 한국세포주은행에서 분양받아 형태를 관찰하며 10회 이하로 계대배양한 세포를 실험에 사용하였다. RAW 264.7 세포는 10% FBS(Gibco, USA)가 첨가된 RPMI 1640 배지(Gibco, USA)를 사용하여 37℃, 5%의 CO2 incubator에서 2-3일마다 계대배양하며 실험에 사용하였다.
RAW 264.7 세포는 한국세포주은행에서 분양받아 형태를 관찰하며 10회 이하로 계대배양한 세포를 실험에 사용하였다. RAW 264.
본 실험에는 임실 지역 낙농가에서 사육중인 분만 젖소의 초유를 수집하여 실험에 사용하였다. 초유는 최대 72시간 이내에 분비된 것을 소분하여 냉동고에 보관 후 필요 시마다 해동하여 분석에 이용하였다.
초유 내 TGF-β의 정량 및 heme oxygenase-1의 발현(EIAab, China), 염증성 사이토카인 IL-1β, IL-6 및 TNF-α 발현(R&D System, USA)은 ELISA kit를 각각 구입하여 정량에 사용하였다. 세포배양에 사용된 RPMI 1640, FBS와 PrestoBlueTM cell viability reagent는 Gibco(USA), Griss reagent system은 Promega(USA), lipopolysaccharide를 비롯한 기타 분석 시약은 Sigma(USA)에서 구입하여 사용하였다.
성능/효과
LPS를 단독 투여한 대조군에서는 NO의 생성이 28.61±0.49 µM이었으나, 초유 유청 단백질을 1.25, 2.5, 5 및 10 mg/mL의 농도로 처리하였을 때는 각각 23.51±1.32 µM, 13.76±0.61 µM, 11.34±0.53 µM, 3.56±1.72 µM로 측정되어 초유 유청 단백질이 농도 의존적으로 NO의 생성을 억제하는 것을 확인하였다.
LPS를 첨가한 RAW 264.7 세포에서 TNF-α, IL-1β 및 IL-6의 농도가 모두 증가하였으나 초유 유청 단백질을 첨가한 경우에는 염증성 사이토카인의 생성이 농도 의존적으로 감소하는 경향을 보였다.
또한, LPS 처리에 따른 변화를 확인하기 위해 초유 유청 단백질을 처리하고 2시간 후 LPS(1µg/mL)를 처리하여 heme oxygenase-1의 발현 정도를 비교하였다. 그 결과, LPS에 의한 자극으로 활성화된 RAW 264.7 세포에서 초유 유청 단백질을 단독으로 투여했을 때보다 heme oxygenase-1의 발현이 증가되는 것을 확인할 수 있었다. LPS 단독 투여 시 0.
특히, 40 mg/mL의 농도에서 49% 이상의 성장 억제효과를 보였다. 또한 형태학적 관찰에서도 초유 유청 단백질 10 mg/mL 농도까지는 RAW 264.7 세포의 형태가 변하지 않은 반면, 20 mg/mL의 농도 이상에서는 세포의 형태가 변하고 성장이 둔화된 것을 확인할 수 있었다(Fig. 2). 따라서 RAW 264.
본 실험의 결과로 소의 초유 유청 단백질 내 TGF-β2가 TGF-β1보다 다량 존재하는 것을 알 수 있었다.
이들의 결과와 비교하였을 때 본 실험에 사용한 초유 유청 단백질 내 TGF-β의 양은 전반적으로 적은 양이었지만, 지역적·개체적 차이를 고려하고 분만 첫날뿐만 아니라 72시간 이내의 초유를 모두 사용한 점을 감안해야 할 것으로 보여진다.
이상의 결과들로 미루어보아 LPS로 자극된 RAW 264.7 세포에서 초유 유청 단백질은 10 mg/mL 이하의 농도에서 농도 의존적으로 heme oxygenase-1의 발현을 유도하였으며, NFκB에 의해 조절되는 NO 및 염증성 사이토카인 TNF-α, IL-1β 및 IL-6의 생성(Jeong et al., 2008; Jin et al., 2010; Srisook et al., 2011)을 억제하는 것으로 판단되었다(Fig. 6).
5와 같다. 초유 유청 단백질을 첨가하고 18시간 후 heme oxygenase1의 농도는 시료를 첨가하지 않은 대조군(0.25 ng/mL)에 비해 농도 의존적으로 발현이 증가하였다. 특히, 5 mg/mL의 농도에서 0.
, 1999) 시료의 특성 상 10% 내로 성장을 유도하였으며 20 mg/mL 이상의 농도에서는 성장을 억제하였다. 특히, 40 mg/mL의 농도에서 49% 이상의 성장 억제효과를 보였다. 또한 형태학적 관찰에서도 초유 유청 단백질 10 mg/mL 농도까지는 RAW 264.
7 세포에서 TNF-α, IL-1β 및 IL-6의 농도가 모두 증가하였으나 초유 유청 단백질을 첨가한 경우에는 염증성 사이토카인의 생성이 농도 의존적으로 감소하는 경향을 보였다. 특히, 5 mg/mL의 농도 이상에서 LPS만을 첨가한 대조군과 비교하여 염증성 사이토카인의 유의적인 감소를 보였다. 초유 유청 단백질 5 mg/mL을 처리했을 때 TNFα는 39.
후속연구
An 등(2009)의 보고에서 초유가 HT-29 세포에서 IL-8과 ICAM1의 생성을 억제하였으며, Kwon 등(2010)의 보고에서도 초유가 동물모델에서 TNF-α, IL-1β 및 IL-6의 생성을 억제한다고 보고하였다. 그러나 염증성 사이토카인의 억제에 관한 초유 유청 단백질의 보다 정확한 결과를 얻기 위해서는 RNA 및 단백질 수준에서의 검증이 필요할 것으로 사료된다.
4 ng/mL로 발현량이 증가하였다. 염증성 사이토카인의 결과와 마찬가지로 보다 정확한 결과를 위해서는 RNA 및 단백질 수준에서의 검증이 필요할 것으로 사료된다. 이상의 결과들로 미루어보아 LPS로 자극된 RAW 264.
질의응답
핵심어
질문
논문에서 추출한 답변
초유는 갓 태어난 송아지에게 어떤 역할을 하는가?
, 2002). 또한 갓 태어난 송아지에게 영양소를 공급하는 풍부한 에너지원이며 병원성 미생물에 대한 방어, 미성숙한 장관의 발달, 각종 장기와 조직의 성장, 그리고 면역체계의 발달 등에 관여하는 면역조절인자, 항균인자, 성장호르몬, 성장인자, 세포분열 활성인자 등을 다량 함유하고 있다(Simmen et al., 1990; Sugisawa et al.
초유는 분만 후 몇시간 동안 분비되는 것인가?
초유는 분만 후 72시간 동안에 분비되는 것으로 필수 영양분이 풍부할 뿐 아니라 많은 성장인자를 함유하고 있으며, 특히 면역과 성장 및 상처 치유인자와 항균인자 등 생체방어 기능에 중요한 역할을 하는 생리활성인자를 다량 함유하고 있다(Ahn and Park, 2010; Uruakpa et al., 2002).
초유의 효능은?
초유는 분만 후 72시간 동안에 분비되는 것으로 필수 영양분이 풍부할 뿐 아니라 많은 성장인자를 함유하고 있으며, 특히 면역과 성장 및 상처 치유인자와 항균인자 등 생체방어 기능에 중요한 역할을 하는 생리활성인자를 다량 함유하고 있다(Ahn and Park, 2010; Uruakpa et al., 2002).
참고문헌 (26)
Ahn, J. H. and Park J. K. (2010) Effect of supplementation of fermented colostrum on growth and occurrence of diarrhea in holstein calves. J. Ani. Sci. Technol. 52, 281-286.
An, M. J., Cheon, J. H., Kim, S. W., Park, J. J., Moon, C. M., Han, S. Y., Kim, E. S., Kim, T. I., and Kim, W. M. (2009) Bovine colostrums inhibits nuclear factor kB-mediated proinflammatory cytokine expression in intestinal epithelial cells. Nutr. Res. 29, 275-280.
Choi, H. S., Jung, K. H., Lee, S. C., Yim, S. V., Chung, J. H., Kim, Y. W., Jeon, W. K., Hong H. P., Ko, Y. G., Kim, C. H., Jang, K. H., and Kang, S. A. (2009) Bovine colostrum prevents bacterial translocation in an intestinal ischemia/reperfusion- injured rat model. J. Med. Food. 12, 37-46.
Elfstrand, L., Lindmak-Mnsson, H., Paulsson, M., Nyberg, L., and kesson, B. (2002) Immunoglobulins, growth factors and growth hormone in bovine colostrums and the effects of processing. Int. Dairy J. 12, 879-887.
Jeon, S. K. (2001) Characterization of TGF- $\beta$ present in human and bovine colostrum. M.D. Thesis, Kangwon Univ., Chuncheon, Korea.
Jeong, I. Y., Jin, C. H., Pack, Y. D., Lee, H. J., Choi, D. S., Byun, M. W., and Kim, Y. J. (2008) Anti-inflammatory activity of an ethanol extract of Caesalpinia sappan L. in LPSinduced RAW 264.7 cells. J. Food Sci. Nutr. 13, 253-258.
Jin, M., Suh, S. J., Yang, J. H., Lu, Y., Kim, S. J., Kwon, S., Jo, T. H., Kim, J. W., Park, Y. I., Ahn, G. W., Lee, C. K., Kim,C. H., Son, J. K., Son, K. H., and Chang, H. W. (2010) Antiinflammatory activity of bark of Dioscorea batatas DECNE through the inhibition of iNOS and COX-2 expressions in RAW 264.7 cells via NF- ${\kappa}B$ and ERK1/2 inactivation. Food Chem. Toxicol. 48, 3073-3079.
Kang, S. H. (2007) Milk-derived growth factors as neutraceuticals. Korean J. Dairy Sci. Technol. 25, 27-31.
Kim, J. W., Jeon, W. K., and Kim, E. J. (2005) Combined effects of bovine colostrum and glutamine in diclofenacinduced bacterial translocation in rat. Clin. Nutr. 24, 785- 793.
Koo, G. C., Manyak, C. L., Dasch, J., Ellingsworth, L., and Shultz, L. D. (1991) Suppressive effects of monocytic cells and transforming growth factor-beta on natural killer cell differentiation in autoimmune viable motheaten mutant mice. J. Immunol. 147, 1197-1200.
Kwon, O. H., Lee, J. S., Choi, H. S., Hong, H. P., Jang, K. H., Park, J. H., Kang, S. A., and Ko, Y. G. (2010) Antioxidant and anfticytokine effects of abovine colostrum in intestinal ischemia/reperfusion injured rat motel. Food Sci. Biotechnol. 19, 1295-1301.
Liblau, R. S., Singer, S. M., and McDevitt, H. O. (1995) Th1 and Th2 cells in the pathogenesis of organ-specific autoimmune disease. Immunol. Today 16, 34-38.
Matsuno, R., Aramaki, Y., and Tsuchiya, S. (2001) Involvement of TGF- $\beta$ in inhibitory effects of negatively charged liposomes on nitric oxide production by macrophages stimulated with LPS. Biochem. Biophys. Res. Commun. 281, 614- 620.
Mitani, T., Terashima, M., Yoshimura, H., Nariai, Y., and Tanigawa, Y. (2005) TGF- ${\beta}1 $ enhances degradation of IFN- $\gamma$ -induced iNOS protein via proteasomes in RAW 264.7 cells. Nitric Oxide 13, 78-87.
Nam, M. S., Bae, H. C., Kim, P. H., Kim, W. S., and Goh, J. S. (2002) Purification of TGF- ${\beta}1$ from bovine colostrums. Korean J. Food Sci. Ani. Resour. 22, 343-347.
Pakkanen, R. and Aalto, J. (1997) Growth factors and antimicrobial factors of bovine colostrums. Int. Dairy J. 5, 285- 297.
Park, J. D., Son, D. H., Jeong, K. S. (2003) Stability of immunoglobulin G(IgG) by heat treatment. Korean J. Food Preserv. 10, 236-240.
Playford, R. J., Floyd, D. N., MacDonald, C. E., Calnan, D. P., Adenekan, R. O., Johnson, W., Goodlad, R. A., and Marchbank, T. (1999) Bovine colostrums is health food supplement which prevents NSAID induced gut damage. Gut 44, 653- 658.
Rodriguez, C., Castro, N., Capote, J., Morales-delaNuez, A., Moreno-Indias, I., Sanchez-Macias, D., and Arguello, A. (2008) Effect of colostrum immunoglobulin concentration on immunity in Majorera goat kids. J. Dairy Sci. 92, 1696-1701.
Simmen, F. A., Cera, K. R., and Maha, D. C. (1990) Stimulation by colostrums or mature milk of gastrointestinal tissue development in newborn pigs. J. Ani. Sci. 68, 3596-3603.
Srisook, K., Palachot, M., Mongkol, N., Srisook, E., and Sarapusit, S. (2011) Anti-inflammatory effect of ethyl acetate extract from Cissus quadrangularis Linn may be involved with induction of heme oxygenase-1 and suppression of NF- ${\kappa}B$ activation. J. Ethnopharm. 133, 1008-1014.
Su, H. C., Leite-Morris, K. A., Braun, L., and Biron, C. A. (1991) A role for transforming growth factor- ${\beta}1$ in regulating natural killer cells and T lymphocytes proliferative responses during acute infection with lymphocytic choriomeningitis virus. J. Immunol. 147, 2712-2727.
Sugisawa, H., Itou, T., and Sakai, T. (2001) Promoting effect of colostrums on the phagocytic activity of bovine polymorphonuclear leukocytes in vitro. Biol. Neonate 79, 140-144.
Teintenier-Cousin, C., Lefranc-Millot, C., Froidevaux, G., Slomianny, M., Guillochon, D., and Vetcigne, D. (2009) Preparation from bovine colostrum of a fraction rich in latent transforming growth factor- ${\beta}2$ and cleared of most allergenic proteins by one-step Cibacron Blue chromatography. Int. Dairy J. 19, 286-294.
Yang, H. J., and Lee, S. W. (2006) Antimicrobial activities of lactoferrin and its hydrolysate obtained the colostrums of hanwoo and Holstein cattle. J. Anim. Sci. Technol. 48, 595- 602.
※ AI-Helper는 부적절한 답변을 할 수 있습니다.