어류 기생성 선충 Anisakis simplex sensu stricto와 Anisakis pegreffii 유충의 excretory-secretory products 및 somatic extracts의 가수분해효소 활성 비교 A comparison of the hydrolase activities of excretory-secretory products and somatic extracts from fish parasitic nematodes, Anisakis simplex sensu stricto and Anisakis pegreffii larvae원문보기
Anisakis simplex sensu stricto와 A. pegreffii의 3기 유충과 4기 유충에서 얻은 excretory-secretory (ES) products 및 somatic extracts의 가수분해효소 활성을 API ZYM kit를 이용하여 비교하였다. Esterase 그룹의 가수분해효소 중 acid phosphatase는 A. simplex (s.s.)와 A. pegreffii 모두에서 높은 활성을 나타냈으며, esterase (C 4)의 경우 somatic extracts에서만 가수분해효소 활성이 나타났는데 A. simplex (s.s.)가 A. pegreffii와 비교하여 3기와 4기 유충 모두에서 2배 가량 높은 활성을 나타냈다. alkaline phosphatase, acid phosphatase 그리고 naphthol-AS-BI-phosphohydrolase의 경우 A. simplex (s.s.)와 A. pegreffii 모두 3기 유충보다 4기 유충에서 더 높은 가수분해효소 활성이 확인되었다. Aminopeptidase 그룹의 가수분해효소 활성은 leucine arylamidase에서 관찰되었는데, somatic extracts의 경우 A. pegreffii 보다 A. simplex (s.s.)에서 가수분해 효소 활성이 두 배 가량 높게 확인되었으며, 대부분의 다른 효소들에서는 활성이 거의 나타나지 않았다. Glycosidase 그룹의 가수분해효소 활성은 N-acetyl-${\beta}$-glucosaminidase, ${\alpha}$-mannosidase 그리고 ${\alpha}$-fucosidase에서 확인되었는데, A. simplex (s.s.) 보다 A. pegreffii에서 높은 가수분해효소 활성을 확인할 수 있었으며, 대부분 4기 유충보다 3기 유충에서 더 높은 가수분해효소 활성이 확인되었다. 이러한 아니사키스속 선충의 종과 유충단계에 따른 가수분해 효소의 활성 차이는 선충의 성장, 탈피, 소화, 섭이 등의 대사과정의 차이에 기인한 것으로 생각된다.
Anisakis simplex sensu stricto와 A. pegreffii의 3기 유충과 4기 유충에서 얻은 excretory-secretory (ES) products 및 somatic extracts의 가수분해효소 활성을 API ZYM kit를 이용하여 비교하였다. Esterase 그룹의 가수분해효소 중 acid phosphatase는 A. simplex (s.s.)와 A. pegreffii 모두에서 높은 활성을 나타냈으며, esterase (C 4)의 경우 somatic extracts에서만 가수분해효소 활성이 나타났는데 A. simplex (s.s.)가 A. pegreffii와 비교하여 3기와 4기 유충 모두에서 2배 가량 높은 활성을 나타냈다. alkaline phosphatase, acid phosphatase 그리고 naphthol-AS-BI-phosphohydrolase의 경우 A. simplex (s.s.)와 A. pegreffii 모두 3기 유충보다 4기 유충에서 더 높은 가수분해효소 활성이 확인되었다. Aminopeptidase 그룹의 가수분해효소 활성은 leucine arylamidase에서 관찰되었는데, somatic extracts의 경우 A. pegreffii 보다 A. simplex (s.s.)에서 가수분해 효소 활성이 두 배 가량 높게 확인되었으며, 대부분의 다른 효소들에서는 활성이 거의 나타나지 않았다. Glycosidase 그룹의 가수분해효소 활성은 N-acetyl-${\beta}$-glucosaminidase, ${\alpha}$-mannosidase 그리고 ${\alpha}$-fucosidase에서 확인되었는데, A. simplex (s.s.) 보다 A. pegreffii에서 높은 가수분해효소 활성을 확인할 수 있었으며, 대부분 4기 유충보다 3기 유충에서 더 높은 가수분해효소 활성이 확인되었다. 이러한 아니사키스속 선충의 종과 유충단계에 따른 가수분해 효소의 활성 차이는 선충의 성장, 탈피, 소화, 섭이 등의 대사과정의 차이에 기인한 것으로 생각된다.
Hydrolase activities of excretory-secretory products (ESP) and somatic extracts (SE) from Anisakis simplex sensu stricto (s.s.) and Anisakis pegreffii larvae were investigated by using API ZYM kit. In esterase group, acid phosphatase showed high activity from both of A. simplex (s.s.) and A. pegreff...
Hydrolase activities of excretory-secretory products (ESP) and somatic extracts (SE) from Anisakis simplex sensu stricto (s.s.) and Anisakis pegreffii larvae were investigated by using API ZYM kit. In esterase group, acid phosphatase showed high activity from both of A. simplex (s.s.) and A. pegreffii. Esterase (C4) showed activity only from SE and A. simplex (s.s.) showed higher activity than A. pegreffii. Alkaline phosphatase, acid phosphatase and naphthol-AS-BI-phosphohydrolase showed higher activity in 3rd stage larvae than in 4th stage larvae of both species. In aminopeptidase group, only leucine arylamidase showed remarkable activity in SE of both anisakid species, and A. simplex (s.s.) SE showed higher activity than A. pegreffii SE. In glycosidase group, N-acetyl-${\beta}$-glucosaminidase, ${\alpha}$-mannosidase, ${\alpha}$-fucosidase showed higher activity in A. simplex (s.s.) than A. pegreffii, and 4th larvae showed higher activity than 3rd larvae. These differences in hydrolase activity of anisakid nematodes larvae are thought to be due to different metabolism such as growth, moulting, digestion and feeding.
Hydrolase activities of excretory-secretory products (ESP) and somatic extracts (SE) from Anisakis simplex sensu stricto (s.s.) and Anisakis pegreffii larvae were investigated by using API ZYM kit. In esterase group, acid phosphatase showed high activity from both of A. simplex (s.s.) and A. pegreffii. Esterase (C4) showed activity only from SE and A. simplex (s.s.) showed higher activity than A. pegreffii. Alkaline phosphatase, acid phosphatase and naphthol-AS-BI-phosphohydrolase showed higher activity in 3rd stage larvae than in 4th stage larvae of both species. In aminopeptidase group, only leucine arylamidase showed remarkable activity in SE of both anisakid species, and A. simplex (s.s.) SE showed higher activity than A. pegreffii SE. In glycosidase group, N-acetyl-${\beta}$-glucosaminidase, ${\alpha}$-mannosidase, ${\alpha}$-fucosidase showed higher activity in A. simplex (s.s.) than A. pegreffii, and 4th larvae showed higher activity than 3rd larvae. These differences in hydrolase activity of anisakid nematodes larvae are thought to be due to different metabolism such as growth, moulting, digestion and feeding.
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문제 정의
, 2011). 따라서, 본 연구에서는 아니사키스증을 유발하는 주요 원인종인 A. simplex (s.s.)와 아니사키스증을 유발하는 증례는 적지만 다양한 해산어류와 오징어에서 A. simplex (s.s.)와 함께 흔하게 발견되는 A. pegreffii를 대상으로 사람에게 감염될 수 있는 유충단계인 3기 유충과 4기 유충의 분비배설 산물(excretory-secretory products)과 몸체 추출물(somatic extracts)을 사용하여 아니사키스속 선충의 대사작용과 관련된 가수분해효소의 활성을 측정, 두 종 사이에서 어떤 가수분해효소가 A. simplex (s.s.)와 A. pegreffii에서 활성 차이를 나타내는지 비교해보았다.
제안 방법
(2000)이 rDNA의 ITS region (ITS1-5.8S-ITS2)을 타겟으로 제작한 A (5’-GTC GAA TTC GTA GGT GAA CCT GCG GAA GGA TCA-3’) 와 B (5’-GCC GGA TCC GAA TCC TGG TTA GTT TCT TTT CCT-3’) primer를 사용하여 PCR을 실시하였으며, 증폭된 산물은 HhaⅠ(NEB, UK)과 HinfⅠ (NEB, UK) 제한효소로 처리한 후, 2% agarose gel을 사용하여 결과물을 전기 영동하고 UV transilluminator 상에서 분절 패턴을 확인하였다.
0으로 조절한 후 12 well plate에 각각의 유충을 옮긴후 37℃, 5% CO2 조건에서 각각 1일과 6일 배양하였으며, 배지는 매일 교환하였다. 1일간 배양한 유충의 배양액은 3기 유충의 ES products으로, 6일간 배양한 유충의 배양액은 4기 유충의 ES products로 사용하였으며, 4기 유충으로의 탈피는 꼬리 부분의 mucron이 없어진 것을 현미경으로 확인하여 결정하였다. 각각의 분리된 배양액은 –80℃에 보관하였으며, 사용시 종류별로 나눠 배양액을 pooling한 후, Bradford(1976)의 단백질 정량법에 따라 100 ug/mL로 적정하여 가수분해효소 활성 측정을 위한 시료로 사용하였다.
각각의 분리된 배양액은 –80℃에 보관하였으며, 사용시 종류별로 나눠 배양액을 pooling한 후, Bradford(1976)의 단백질 정량법에 따라 100 ug/mL로 적정하여 가수분해효소 활성 측정을 위한 시료로 사용하였다.
따라서, 본 연구에서는 아니사키스증을 유발하는 주요 원인종인 A. simplex (s.s.)와 아니사키스증을 유발하는 증례는 극히 드물지만 다양한 해산어류와 오징어에서 A. simplex (s.s.)와 함께 흔하게 발견되는 A. pegreffii를 대상으로 각각의 유충을 배양하여 3기 유충과 4기 유충의 분비배설산물(excretory-secretory products)과 몸체 추출물(somatic extracts)을 얻은 후, 아니사키스속 선충의 대사작용과 관련된 가수분해효소의 활성을 측정, 두 종 사이에서 어떤 가수분해효소가 A. simplex (s.s.)와 A. pegreffii에서 활성 차이를 나타내는지 비교하였다.
연어에서 분리된 A. simplex (s.s.)와 고등어에서 분리된 A. pegreffii의 3기와 4기 유충의 ES products 및 somatic extracts를 19종의 가수분해효소 기질을 포함하고 있는 API ZYM kit (Biomerieux, France)를 사용하여 각각의 strips에 65 ㎕씩 분주한 후, 37℃에서 4시간 반응시켜 각각의 가수분해효소 활성을 반복구를 두어 비교하였다. 활성치는 판독표를 기준으로 0~40 nM까지 순차적으로 기록하였으며, somatic extract의 경우 PBS를, ES products의 경우 배양에 사용된 RPMI-1640배지를 분주한 실험구를 대조군으로 사용하였다.
(2002)의 방법에 따라 배양하였다. 즉, 외관상으로 손상을 입지 않은 유충을 PBS로 2~3회 세척한 후, 20% FBS(Lonza, Switzerland), antibiotic solution(Sigma, USA), 1% commercial pepsin(Sigma, USA)이 포함된 RPMI-1640(Sigma, USA) 배지를 pH 4.0으로 조절한 후 12 well plate에 각각의 유충을 옮긴후 37℃, 5% CO2 조건에서 각각 1일과 6일 배양하였으며, 배지는 매일 교환하였다. 1일간 배양한 유충의 배양액은 3기 유충의 ES products으로, 6일간 배양한 유충의 배양액은 4기 유충의 ES products로 사용하였으며, 4기 유충으로의 탈피는 꼬리 부분의 mucron이 없어진 것을 현미경으로 확인하여 결정하였다.
pegreffii의 3기와 4기 유충의 ES products 및 somatic extracts를 19종의 가수분해효소 기질을 포함하고 있는 API ZYM kit (Biomerieux, France)를 사용하여 각각의 strips에 65 ㎕씩 분주한 후, 37℃에서 4시간 반응시켜 각각의 가수분해효소 활성을 반복구를 두어 비교하였다. 활성치는 판독표를 기준으로 0~40 nM까지 순차적으로 기록하였으며, somatic extract의 경우 PBS를, ES products의 경우 배양에 사용된 RPMI-1640배지를 분주한 실험구를 대조군으로 사용하였다.
대상 데이터
A. simplex (s.s.) 3기 유충은 2011년 10월 양양 남대천으로 회귀하는 연어(Oncorhynchus keta) (평균체장 : 69.3 ㎝, 평균체중 : 3.04 ㎏)의 근육 (belly flaps)으로 부터, A. pegreffii 3기 유충은 2012년 1월부산 자갈치 시장에서 구입한 고등어(Scomber japonicus) (평균체장 : 28.08 ㎝, 평균체장 : 264.16 g)의 복강에서 각각 분리하였다.
이론/모형
연어의 근육에서 분리된 아니사키스속 선충 100마리와 고등어의 복강에서 분리된 아니사키스속 선충 100마리를 3기 유충과 4기 유충의 ES products 회수를 위해 50마리씩 나눈 후, Iglesias et al. (2002)의 방법에 따라 배양하였다. 즉, 외관상으로 손상을 입지 않은 유충을 PBS로 2~3회 세척한 후, 20% FBS(Lonza, Switzerland), antibiotic solution(Sigma, USA), 1% commercial pepsin(Sigma, USA)이 포함된 RPMI-1640(Sigma, USA) 배지를 pH 4.
각각의 pooling된 시료들은 on ice 상태에서 PBS 1mL을 첨가한 후, homogenizer(PT 1200, Switzerland)와 sonicator(VCX 130, USA; 50% amplitude, 1min)를 사용하여 마쇄한 후, 18,000 × g에서 10분간 원심분리 하였다. 회수된 상등액은 Bradford(1976)의 단백질 정량법에 따라 100 ug/mL로 적정하여 가수분해효소 활성 측정을 위한 시료로 사용하였다
성능/효과
α-mannosidase와 α-fucosidase는 A. simplex (s.s.) 보다 A. pegreffii에서 같거나 좀 더 높은 활성이 확인되었는데, α-mannosidase는 ES products에서, α-fucosidase는 somatic extracts에서만 각각의 활성이 나타났다.
3기 유충 ES products에서는 A. simplex (s.s.)에서 4종, A. pegreffii에서 5종의 가수분해효소에서 활성이 나타났다. N-acetyl-β-glucosaminidase와 α-mannosidase에서는 30 nmol과 20 nmol로 비교적 높은 활성을 나타냈지만 esterase lipase (C 8), naphtholAS-BI-phosphohydrolase에서는 두 종 모두에서 10 nmol 이하의 비교적 낮은 활성이 나타났다.
3기 유충 somatic extracts의 경우 A. simplex (s.s.)와 A. pegreffii에서 각각 7종의 가수분해효소에서 활성이 확인되었다. A.
4기 유충 ES products에서는 A. simplex (s.s.)와 A. pegreffii 모두 5종의 동일한 가수분해효소에서 활성이 확인되었다. 두 종 모두 acid phosphatase와 N-acetyl-β-glucosaminidase에서 30 nmol 이상의 높은 활성을 나타냈다.
4기 유충 somatic extracts에서는 A. simplex (s.s.)에서 7종, A. pegreffii에서 6종의 가수분해효소에서 활성이 확인되었다. A.
A. simplex (s.s.)는 alkaline phosphatase, esterase (C 4) 그리고 leucine arylamidase에서 A. pegreffii 보다 높은 활성이 나타났고, A. pe-greffii는 naphthol-AS-BI-phosphohydrolase와 N-acetyl-β-glucosaminidase에서 A. simplex (s.s.) 보다 높은 활성을 나타냈다.
A. simplex (s.s.)는 esterase (C 4), leucine arylamidase 그리고 acid phosphatase에서 A. pegreffii 보다 10 nmol 높은 활성을 나타냈지만, A. pegreffii는 N-acetyl-β-glucosaminidase와 α-fucosidase에서 A. simplex (s.s.) 보다 높은 활성이 나타났고, 특히 N-acetyl-β-glucosaminidase의 경우 A. simplex (s.s.)에서 활성이 나타나지 않은데 반해, A. pegreffii에서는 20 nmol의 비교적 높은 가수분해효소 활성이 나타났다.
Aminopeptidase 그룹의 가수분해효소 활성은 leucine arylamidase와 valine arylamidase에서 A. pegreffii보다 A. simplex (s.s.)의 somatic extracts에서 활성이 높게 나타났으며, ES products에서는 활성이 나타나지 않았다. Aminopeptidase는 A.
Glycosidase 그룹의 가수분해효소 활성은 N-acetyl-β-glucosaminidase, α-mannosidase 그리고 α-fu-cosidase에서 나타났다.
증폭된 PCR product를 제한효소 HhaⅠ과 반응시켰을 때, 연어에서 분리한 아니사키스 선충 유충과 고등어에서 분리된 아니사키스 선충 유충 모두 550, 430 bp의 분절을 확인할 수 있었다. HinfⅠ제한 효소를 이용하여 각각의 패턴을 비교해 본 결과에서는 연어에서 분리한 아니사키스속 선충 유충의 경우 620, 250 bp의 분절을 확인할 수 있었으며, 고등어에서 분리한 아니사키스속 선충유충의 경우 370, 300, 250 bp의 분절을 확인할 수 있어, 각각 A. simplex (s.s.)와 A. pegreffii로 동정하였다(Fig. 1).
Esterase 그룹의 가수분해효소 활성은 acid phosphatase, esterase (C 4), alkaline phosphatase 그리고 naphthol-AS-BI-phosphohydrolase에서 나타났다. acid phosphatase의 경우 A. simplex (s.s.)와 A. pegreffii의 3기 유충의 ES products를 제외한 모든 그룹에서 활성이 높게 나타났으며, alkaline phosphatase와 esterase (C 4)의 경우 A. pegreffii 보다 A. simplex (s.s.)에서 다소 높은 활성을 나타내는 것을 확인할 수 있었지만, naphthol-AS-BI-phosphohydrolase의 경우 A. simplex (s.s.)보다 A. pegreffii에서 같거나 좀 더 높은 활성을 확인할 수 있었다. Ruitenberg and Loendersloot(1971)는 acid phosphatase는 Anisakis sp.
그리고 Glycosidase 그룹의 가수분해효소의 경우 대부분 활성이 확인되지 않았지만, N-acetyl-β-glucosaminidase, α-mannosidase 그리고 α-fucosidase에서 A. simplex (s.s.) 보다 A. pegreffii에서 더 높은 활성이 확인되었다.
의 체벽과 내장에서 높은 활성을 나타내며, phosphatase는 대사작용의 제어에 있어 중요하다고 보고하였다. 본 실험에 사용된 A. simplex (s.s.)와 A. pegreffii가 성충이 아닌 3기 유충과 4기 유충이므로 ES products과 somatic extracts에서 각각 높은 활성이 나타났다고 생각되며, 체벽과 내장에 높은 활성이 나타난다고 보고되었으므로 ES products 보다 somatic extracts에서 다소 높은 가수 분해효소 활성을 나타내는 것으로 생각된다. 또한, 3기 유충보다 4기 유충에서 더 높은 가수분해효소 활성을 나타내는 것은 3기 유충에서 4기 유충으로 성장, 탈피하는 것 보다 4기 유충에서 성충으로 성장, 탈피하는데 더 많은 에너지원이 필요하기 때문이라고 생각된다.
본 연구를 수행한 결과, A. simplex (s.s.)와 A pegreffii간의 성장, 탈피, 섭이 및 소화작용과 관련된 가수분해효소 활성 차이가 확인이 되었으나, 실제 사람의 아니사키스증의 유병율과 관련된 두 종간의 가수분해효소 활성 차이의 특별한 경향은 찾아볼 수 없었다. 차후 다양한 단백질분해효소의 활성을 비교함으로써, 두 종간의 병원성 및 대사작용과 관련된 매커니즘을 이해하는데 도움이 될 것으로 생각된다.
본 연구에서 비교한 총 19종의 가수분해효소 중 9종에서 각기 다른 가수분해효소 활성차이가 확인되었다. Esterase 그룹의 가수분해효소 활성은 acid phosphatase, esterase (C 4), alkaline phosphatase 그리고 naphthol-AS-BI-phosphohydrolase에서 나타났다.
본 연구에서는 API ZYM kit를 사용하여 A. simplex (s.s.)와 A. pegreffii의 가수분해효소의 활성을 비교해 본 결과 6종의 Esterase 그룹의 가수분해효소 중 5종의 가수분해효소에서 활성이 나타났는데, naphthol-AS-BI-phosphohydrolase를 제외한 4가지의 가수분해효소에서 A. pegreffii 보다 A. simplex (s.s.)에서 유사하거나 더 높은 가수분해효소 활성이 확인되었고, Aminopeptidase 그룹의 가수분해효소에서는 활성이 나타나지 않은 cystine arylamidase를 제외한 2 종류의 가수분해효소에서 A. pegreffii 보다 A. simplex (s.s.)에서 높은 가수분해효소 활성이 확인되었다. 그리고 Glycosidase 그룹의 가수분해효소의 경우 대부분 활성이 확인되지 않았지만, N-acetyl-β-glucosaminidase, α-mannosidase 그리고 α-fucosidase에서 A.
증폭된 PCR product를 제한효소 HhaⅠ과 반응시켰을 때, 연어에서 분리한 아니사키스 선충 유충과 고등어에서 분리된 아니사키스 선충 유충 모두 550, 430 bp의 분절을 확인할 수 있었다. HinfⅠ제한 효소를 이용하여 각각의 패턴을 비교해 본 결과에서는 연어에서 분리한 아니사키스속 선충 유충의 경우 620, 250 bp의 분절을 확인할 수 있었으며, 고등어에서 분리한 아니사키스속 선충유충의 경우 370, 300, 250 bp의 분절을 확인할 수 있어, 각각 A.
후속연구
N-acetyl-β-glucosaminidase는 대부분 ES products를 통하여 소화기관에서 분비되며 유충의 탈피와 관련되어 있을 것이라 판단되지만, A. pegreffii의 3기유충의 somatic extracts에서 나타난 가수분해효소 활성에 대해서는 좀 더 추가적인 연구가 필요할 것이라 판단된다.
, 1989). 기생충의 가수분해효소는 esterases, peptidases, proteases 그리고 glycosidases 등으로 구분되는데, 주로 숙주조직을 뚫고 들어갈 때 분비되는 단백질분해효소와 숙주조직 내로 이동 및 생장할 때 사용되는 대사작용과 관련된 효소들을 포함하고 있어(Ondrovics et al., 2013), 아니사키스 선충 유충의 병원성 및 대사작용과 관련된 메커니즘을 이해하기 위해서는 단백질분해효소 뿐만 아니라 이를 포함하는 가수분해효소 활성에 대한 연구 또한 필요하다.
)와 A pegreffii간의 성장, 탈피, 섭이 및 소화작용과 관련된 가수분해효소 활성 차이가 확인이 되었으나, 실제 사람의 아니사키스증의 유병율과 관련된 두 종간의 가수분해효소 활성 차이의 특별한 경향은 찾아볼 수 없었다. 차후 다양한 단백질분해효소의 활성을 비교함으로써, 두 종간의 병원성 및 대사작용과 관련된 매커니즘을 이해하는데 도움이 될 것으로 생각된다.
질의응답
핵심어
질문
논문에서 추출한 답변
해양 생물을 매개로 하여 인간에 감염되는 인수 공통질병 중 기생충을 원인으로 하는 질병의 종류는?
해양 생물을 매개로 하여 인간에 감염되는 인수 공통질병 중 기생충을 원인으로 하는 질병으로는 조충류에 속하는 Diphyllobothrium sp., 흡충류에 속하는 Clonorchis sp.와 Opisthorchis sp., 선충류에 속하는 Anisakis spp.와 Gnathostoma sp. 감염에 의한 질병 등이 알려져 있다(Chai, 2010). 이 중 아니사키 스속(Genus Anisakis) 선충의 유충에 감염된 어류나 두족류를 생식하거나 조리가 덜된 생태에서 섭취하였을 때, 사람에게 아니사키스증이 일어날 수있으며 구토, 설사, 복통 등의 증세를 수반하는 것으로 알려져 있다(Smith and Wootten, 1978).
아니사키 스속 선충의 유충에 감염된 어류나 두족류를 생식하거나 조리가 덜된 생태에서 섭취하였을 때 발생하는 것은?
감염에 의한 질병 등이 알려져 있다(Chai, 2010). 이 중 아니사키 스속(Genus Anisakis) 선충의 유충에 감염된 어류나 두족류를 생식하거나 조리가 덜된 생태에서 섭취하였을 때, 사람에게 아니사키스증이 일어날 수있으며 구토, 설사, 복통 등의 증세를 수반하는 것으로 알려져 있다(Smith and Wootten, 1978). 이러한 감염증은 형태학적으로 Anisakis Type Ⅰ(Anisakis simplex sensu stricto, A.
아니사키스증의 원인 기생충은?
이 중 아니사키 스속(Genus Anisakis) 선충의 유충에 감염된 어류나 두족류를 생식하거나 조리가 덜된 생태에서 섭취하였을 때, 사람에게 아니사키스증이 일어날 수있으며 구토, 설사, 복통 등의 증세를 수반하는 것으로 알려져 있다(Smith and Wootten, 1978). 이러한 감염증은 형태학적으로 Anisakis Type Ⅰ(Anisakis simplex sensu stricto, A. pegreffii, A. simplex C, A. typica, A. physeteris)에 속하는 기생충에 의해 발생 한다고 알려져 있다(Audicana and Kennedy, 2008).
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