등전점 용해/침전 공정으로 어류 알 분리단백질의 제조과정에서 발생하는 가공처리수에 대한 식품기능성 및 생리활성 Functionality and Biological Activity of Isolate Processed Water Generated During Protein Isolate Preparation of Fish Roes Using an Isoelectric Solubilization and Precipitation Process원문보기
This study evaluated the protein recovery, functional properties and biological activity of isolate processed water (IPW) generated in the preparation of protein isolates from fish roes (BH, bastard halibut Paralichthys olivaceus; ST, skipjack tuna Katsuwonus pelamis; YT, yellowfin tuna Thunnus alba...
This study evaluated the protein recovery, functional properties and biological activity of isolate processed water (IPW) generated in the preparation of protein isolates from fish roes (BH, bastard halibut Paralichthys olivaceus; ST, skipjack tuna Katsuwonus pelamis; YT, yellowfin tuna Thunnus albacares) by an isoelectric solubilization and precipitation process. The IPWs contained 2.7-5.4 mg/mL of protein, and the protein losses were 8-21% (P<0.05). The form capacity of IPW-3 for BH and ST, and IPW-4 for YT was 155, 194, and 164%, respectively. The emulsifying activity index ($27-43m^2/g$) of the YT-IPWs was the strongest, followed by ST ($7-29m^2/g$) and BH ($10-19m^2/g$). The 2,2-diphenyl-1-picrylhydrazyl scavenging activities of IPW-1 and -3 were higher than those of IPW-2 and -4. The 2,2'-azino-bis-3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid scavenging activity ($IC_{50}$, mg/mL) of IPW-2 and -4 was 0.03 mg/mL for BH, 0.04-0.08 mg/mL for ST, and 0.04-0.07 mg/mL for YT. BH IPW-3 had the strongest reducing power (0.41 mg/mL) and superoxide dismutase-like activity (1.68 mg/mL). The angiotensin-I converting enzyme inhibitory activity of IPW-3 was the highest for ST (1.52 mg/mL), followed by BH and YT. The common predominant amino acids in the IPWs were the essential amino acids Val, Leu, Lys, and Arg and the non-essential amino acids Ser, Glu, and Ala.
This study evaluated the protein recovery, functional properties and biological activity of isolate processed water (IPW) generated in the preparation of protein isolates from fish roes (BH, bastard halibut Paralichthys olivaceus; ST, skipjack tuna Katsuwonus pelamis; YT, yellowfin tuna Thunnus albacares) by an isoelectric solubilization and precipitation process. The IPWs contained 2.7-5.4 mg/mL of protein, and the protein losses were 8-21% (P<0.05). The form capacity of IPW-3 for BH and ST, and IPW-4 for YT was 155, 194, and 164%, respectively. The emulsifying activity index ($27-43m^2/g$) of the YT-IPWs was the strongest, followed by ST ($7-29m^2/g$) and BH ($10-19m^2/g$). The 2,2-diphenyl-1-picrylhydrazyl scavenging activities of IPW-1 and -3 were higher than those of IPW-2 and -4. The 2,2'-azino-bis-3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid scavenging activity ($IC_{50}$, mg/mL) of IPW-2 and -4 was 0.03 mg/mL for BH, 0.04-0.08 mg/mL for ST, and 0.04-0.07 mg/mL for YT. BH IPW-3 had the strongest reducing power (0.41 mg/mL) and superoxide dismutase-like activity (1.68 mg/mL). The angiotensin-I converting enzyme inhibitory activity of IPW-3 was the highest for ST (1.52 mg/mL), followed by BH and YT. The common predominant amino acids in the IPWs were the essential amino acids Val, Leu, Lys, and Arg and the non-essential amino acids Ser, Glu, and Ala.
* AI 자동 식별 결과로 적합하지 않은 문장이 있을 수 있으니, 이용에 유의하시기 바랍니다.
문제 정의
, 2017)와 isolate processed water (IPW)가 발생하였다. 따라서 이 연구에서는 넙치(BH, bastard halibut Paralichythys olivaceus),가다랑어(ST, skipjack tuna Katsuwonus pelamis) 및 황다랑어(YT, yellowfin tuna Thunnus albacare) 알로부터 등전점 용해/침전 공정을 통한 분리단백질의 회수과정에서 발생하는 가공처리수(IPW)에 대하여 거품성 및 유화 형성능과 같은 식품 기능특성, 항산화 특성 및 항고혈압활성에 대하여 살펴 봄으로서, 수산가공산업에 있어서 발생하는 다양한 가공처리수의 하나의 모델로서 식품 및 건강기능적인 측면의 가치에 대해 조명하고자 하였다.
3 g의 단백질성분이 함유되어 있어 단백질 함량 기준으로 약 8-21%가 손실되는 것으로, 이 실험과정을 통해 확인되었다. 따라서 이들 IPWs의 식품기능성 및 생리활성에 대한 분석을 통해 ISP 공정에 따른 가공처리수의 식품소재로서의 이용 방안에 대해 살펴보고자 하였다.
, 1982), 어육 fillet 가공 시에는 10-30배량의 수세수가 발생하여 어육 단백질의 5-12%가 손실된다(Afonso and Borquez,2002). 또한 수산가공원료의 가열처리 공정에서 발생하는 lobster 및 shrimp (Dumay et al., 2008), 굴(Kim and Heu, 2001a; 2001b), 대합(Joh and Hood, 1979) 등의 자숙 가공처리수는 중량당 30-50배량이 발생하고, 이들 자숙수 중에는 단백질 성분이 0.1-0.6 g/L 함유되어 있어, 이를 농축하여 분말 인스턴트 제조 및 향미소재로서 이용하고자 하였다(Oh et al., 2007). 한편, 수산물의 가공 중에 머리, 껍질, 비늘, 내장, 그리고 알과 같은 다양한 가공부산물이 다량으로 발생하고, 전체중량의 30-60%를 차지한다(Klomklao and Benjakul, 2016; Narsing Rao etal.
제안 방법
10% Mini-PROTEAN® TGX™ Precast gel (Bio-Rad Lab., Inc., California, USA)에 준비한 시료(20 µg 단백질)를 주입하고, Mini-PROTEAN® Tetra cell (BioRad Lab. Inc., California, USA)에 장착한 다음, 일정한 전류(10 mA per gel)를 통하게 하여 전기영동 실시하였다.
각 시료(10 mL)는 식용유(soybean oil, Ottogi Co.,Ltd., Seoul, Korea)와 1:3 (v/v)의 비율로 혼합하여 균질화한(12,500 rpm, 1 min) 다음, 균질화 액이 담긴 메스실린더의 아래쪽에서 일정량(50 μL)의 emulsion을 취하여 5 mL의 0.1% sodium dodecyl sulfate (SDS) 용액과 혼합한 다음, 분광광도계(UV-2900, Hitachi, Kyoto, Japan)를 사용하여 500 nm 파장에서 균질화한 직후의 흡광도(A0min)와 10분경과 후의 흡광도(A10min)를 측정하여 아래의 식으로 각각 EAI (m2/g protein)와ESI (min)를 구하였다.
(2017)에 따라 측정하였다. 각 시료액(1.5 mL)에 대하여 동량의 0.4 mM DPPH radical ethanolic solution (1.5 mL)과 혼합하고, 실온의 암소에서 30 min동안 반응시킨 후, 파장 517 nm(UV-2900, Hitachi, Kyoto, Japan)에서 흡광도를 측정하였다. DPPH 라디칼 소거 활성(%)은 아래의 식에 따라 구하였으며, IC50value (mg/mL)는 50%의 DPPH 소거활성을 나타내는 시료의 농도(mg/mL)로 정의하였다.
각 시료용액의 tyrosinase 저해활성은 Iida et al. (1995)의 방법을 다소 수정하여 측정하였다. 즉, 300 μL의 시료용액은 900μL의 mushroom tyrosinase (50 Unit/mL)와 1.
각 시료의 아미노산분석은 2.5 mL의 IPWs에 0.25 mL of 6%(w/v) 5-sulfosalicylic acid dihydrate를 가하여 제 단백질 실시하고, 원심분리(1,890 g, 20 min, 4℃) 하였다. 원심분리 상층액(1.
즉, 25 mL의 메스실린더에 10 mL의 시료용액을 옮겨 담고, 균질기(POLYTRON® PT 1200E, KINEMATICA AG, Luzern, Switzerland)로 12,500 rpm에서 1 min동안 균질화 하였다. 거품이 형성된 시료는 주어진 시간(0, 15, 30 및 60 min)동안 실온에서 정치하면서, 총 부피와 거품의 부피를 측정하여 아래의 식에 따라 FC와 FS를 구하였다.
단백질의분자량 분포는 Precision Plus Protein™ standards (10-250 K, Bio-Rad Lab., Inc., California, USA)를 사용하여 확인하였다.
식품기능성 및 항산화성에 대한 이상의 결과를 토대로 넙치(BH), 가다랑어(ST) 그리고 황다랑어(YT) 알의 IPW-3에 대하여 tyrosinase 저해활성(%)으로 살펴 본 미백효과와 ACE 저해 활성(IC50, mg/mL)으로 살펴 본 항고혈압 효과에 대한 결과는 Fig. 2에 나타내었다. 태양광 노출은 keratinocytes에 의한 멜라닌 생성 인자의 방출을 유도하여 과잉 색소 침착을 유발하는 tyrosinase 합성을 자극하게 되어(Chlapanidas et al.
원심분리 상층액(1.5 mL)은 0.20 μm syringe filter (hydrophilic type)를 사용하여 여과한 다음, lithium form 칼럼이 장착된 아미노산 분석기(model 6300; Biochrom 30, Biochrom Ltd., Cambridge, UK)로 taurine 및 아미노산 함량을 분석하였으며, 분석결과는 100 g 단백질에 대한 개별 아미노산의 조성비(%)로 나타내었다.
, Incheon, Korea, 12,000 g, 4℃, 30 min). 원심분리 후, pH 11과 12의 알칼리 가용화 상층액에 대하여 2 N HCl을 사용하여 어류 단백질의 등전점 부근인 pH 4.5 및 5.5로 각각 조정한 다음, 원심분리(12,000 g, 4℃, 30 min) 하였다. 이때의 원심분리 잔사는 어류 알 분리단백질로 회수하고, 원심분리 상층액은 등전점 용해/침전공정을 통해 발생한 가공처리수(IPWs)로서 각각 IPW-1 (pH11/4.
이어서 100 μL of 1N HCl를 가하여 반응정지 시키고, 파장 420 nm (UV-2900, Hitachi, Kyoto, Japan)에서 흡광도를 측정하여 아래의 식을 통해 SOD 유사활성(%)을 계산하였다.
즉, 300 μL의 시료용액은 900μL의 mushroom tyrosinase (50 Unit/mL)와 1.5 mL의 50 mM phosphate buffer (pH 6.8)을 혼합하여 실온에서 30 min동안 전단계 반응을 실시한 후, 300 μL of 10 mM 3,4-Dihydroxy-Lphenylalanine (L-DOPA) 용액을 가하여, 파장 475 nm에서 20min동안 1 min 간격으로 생성되는 dopachrome의 흡광도를 모니터링하면서 측정하였다.
즉, 각 어종의 동결 된 알에 100 g에 대하여 6배량(w/v)의 탈 이온수를 가해 균질화(POLYTRON®PT 1200E, KINEMATICA AG, Luzern, Switzerland)하고, 2N NaOH을 사용하여 각각 pH 11과 12로 조절하여, 알칼리 가용화(4℃ for 1 h) 과정을 거친 다음, 이어서 원심분리를 실시하였다(Supra 22K, Hanil Science Industrial Co., Ltd., Incheon, Korea, 12,000 g, 4℃, 30 min).
효소반응의 정지는 250 μL of 1 N HCl을 가하여 실시하였으며, 이어서 반응액 중의 유리된 hippuric acid의 추출을 위하여 1.5 mL의 ethyl acetate를 가한 다음, 원심분리(1890 g, 10 min, 4℃)하였다.
대상 데이터
넙치(BH, bastard halibut Paralichythys olivaceus)는 통영시 소재 수산시장에서 살아있는 채로 구입하여, 실험실로 운반한 후, 알을 적출하여 실험에 사용하였으며, 가다랑어(ST, skipjack tuna Katsuwonus pelamis) 및 황다랑어(YT, yellowfin tuna Thunnus albacares) 알은 창원시 소재 동원산업(Dongwon F&B Co., Ltd. Changwon, Korea)으로부터 동결상태의 알을 분양을 받아 사용하였다.
데이터처리
데이터는 SPSS 12.0K (SPSS Inc., Chicago, IL, USA) 통계프로그램을 이용하여 ANOVA test를 통해 분산분석을 실시하고, Duncan의 다중위 검정법으로 최소유의차검정(P<0.05)을 실시하였다.
모든 실험은 3회 이상 반복 실시하여, 평균(average)과 표준편차(standard deviation)로 나타내었다. 데이터는 SPSS 12.
이론/모형
각 시료의 2,2-diphenyl-1-picrylhydrazyl (DPPH) 라디칼 소거활성은 Blois (1958)의 방법을 다소 수정한 Yoon et al.(2017)에 따라 측정하였다. 각 시료액(1.
2,2'-Azino-bis (3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid) diammouium salt (ABTS+) 라디칼 소거활성은 Binsan et al. (2008)의 방법을 다소 수정한 Yoon et al. (2017)에 따라 측정하였다.
Superoxide dismutase (SOD) 유사활성은 Marklond and Marklund (1974)의 방법을 일부 수정한 Yoon et al. (2017)에 따라 측정하였다. 500 μL의 각 시료용액은 500 μL의 7.
각 시료용액의 환원력(RP, reducing power)은 Oyaizu (1988)의 방법을 일부 수정한 Yoon et al. (2017)에 따라 측정하였다. 각 시료용액(1 mL)는 1 mL의 0.
등전점 용해/침전 공정을 통해 발생한 IPWs의 단백질 농도는 Lowry et al. (1951)의 방법에 따라 표준단백질로서 bovine serum albumin을 사용하여 구한 검량선을 통해 측정하였다.
시료의 거품성(FC, foaming capacity)과 거품안정성(FS, foam stability)은 Park et al. (2016)의 방법에 따라 측정하였다. 즉, 25 mL의 메스실린더에 10 mL의 시료용액을 옮겨 담고, 균질기(POLYTRON® PT 1200E, KINEMATICA AG, Luzern, Switzerland)로 12,500 rpm에서 1 min동안 균질화 하였다.
시료의 단백질 분자량 분포는 Laemmli (1970)의 방법에 따라 sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis(SDS–PAGE)로 측정하였다.
어류 알 분리단백질(roe protein isolate)은 Lee et al. (2016b)의 방법에 따라 제조하였다. 즉, 각 어종의 동결 된 알에 100 g에 대하여 6배량(w/v)의 탈 이온수를 가해 균질화(POLYTRON®PT 1200E, KINEMATICA AG, Luzern, Switzerland)하고, 2N NaOH을 사용하여 각각 pH 11과 12로 조절하여, 알칼리 가용화(4℃ for 1 h) 과정을 거친 다음, 이어서 원심분리를 실시하였다(Supra 22K, Hanil Science Industrial Co.
유화능(EAI, emulsifying activity index)과 유화안정성(ESI, emulsion stability index)은 Park et al. (2016)의 방법에 따라 측정하였다. 각 시료(10 mL)는 식용유(soybean oil, Ottogi Co.
성능/효과
따라서 단백질의 하전 특성을 이용한 ISP 공정을 통해 어류 알로부터 분리단백질의 회수가 가능하였으며, 아울러 IPWs의 단백질 분포를 관찰함으로써 단백질의 분자량에 따른 분획효과도 확인되었다. 넙치(Lane 1), 가다랑어(Lane 6) 및 황다랑어(Lane 11) 알의 100-75 K 범위에서 관찰된 단백질 밴드는 skipjack, tongol 및 bonito roes 그리고 egg yolk에서 확인된 97 K의 단백질 분자량을 갖는 vitellin like protein, 50-37K 범위와 15 K 부근의 단백질 밴드는 각각 actin, troponin-T 및 myosin light chain (MLC)으로 추정되었으며(Intarasirisawat et al., 2011), 15 K 이하의 단백질밴드는 ISP 공정의 가공처리수로 유리된 가용성 단백질일 것으로 판단되었다. 따라서 15 K 이하의 저분자량의 가용성 단백질이 분포하는 것이 관찰된 IPWs에는 거품성 및 유화능과 같은 식품기능성이 기대되었다.
이상의 연구보고에 따르면, 수산물 원료의 가공을 위하여 사용되는 수세수와 자숙수 등 원료의 처리공정에 따른 가공처리수에는 다양한 농도의 단백질이 함유되어 있고, 원료 단백질로부터 상당량의 손실이 가공공정 중에 발생하는 것이 확인되었다. ISP 공정에 따른 어류 알 분리단백질의 제조 및 회수한 이후에도 이들 IPWs에는 이상의 연구보고의 수세수 또는 자숙 수에 비해, 단백질 함량이 높은 것을 확인할 수 있었으며, 어류 알 100 g 처리 시 1.5-3.3 g의 단백질성분이 함유되어 있어 단백질 함량 기준으로 약 8-21%가 손실되는 것으로, 이 실험과정을 통해 확인되었다. 따라서 이들 IPWs의 식품기능성 및 생리활성에 대한 분석을 통해 ISP 공정에 따른 가공처리수의 식품소재로서의 이용 방안에 대해 살펴보고자 하였다.
넙치(BH) 알의 단백질분포(Lane 1)는 75-50 K 범위에서 3개, 50-25 K 범위에서 3개 그리고 15-10 K 범위에서 2개의 단백질밴드가 관찰되었다. ISP 공정을 통해 발생한 IPWs 중에서 IPW-1 (Lane 2)과 IPW-2 (Lane 4)는각각 pH 11과 12에서 알칼리 가용화 과정을 거친 후, pH 4.5에서 산 침전과정을 거쳐 분리단백질을 회수한 다음 발생한 가공 처리수로서, 이들 IPW 간에는 단백질 밴드의 분포에는 거의 차이가 없는 것으로 확인 되었으며, 37 K 부근에 희미한 단백질 밴드와 15 K 부근에서 하나의 단백질 밴드가 관찰되었다. 한편 IPW-3 (Lane 3)과 IPW-4 (Lane 5)의 경우, pH 5.
어류 알 IPW-3의 주요 아미노산(6%이상)의 경우, BH는 필수아미노산에서 Val, Leu Lys 및 Arg, 그리고 비필수 아미노산에서는 Asp, Ser Glu 및 Ala 이었으나, ST와 YT는 필수아미노산에서 Val, Leu, His, Lys 및 Arg, 그리고 비필수 아미노산에서는Ser, Glu 및 Ala으로 백색육 어류인 넙치(BH)와 혈합육 어류인가다랑어 (ST) 및 황다랑어 (YT) 간에는 주요 아미노산으로서 His 및 Asp의 조성에 있어서 두드러진 차이가 있음이 확인 되었다. Tau를 제외한 필수와 비필수 아미노산의 비(EAA/NEAA)에 있어서, IPW-3s는 각각 1.04 (BH), 1.32 (ST) 그리고 1.16(YT)로서 ST가 가장 높은 비율을 보였다. 넙치 알 추출물의 필수와 비필수 아미노산의 비(1.
한편, 황다랑어(YT) 알(Lane 11)은 가다랑어 알(Lane 6)과 유사한 단백질밴드의 분포가 확인되었으나, 37 K 부근에서 2개의 단백질밴드가 관찰된 것에 차이가 있었다. pH 4.5에서 산 침전과정을 거친 IPW-1 (Lane 12, pH 11/4.5) 및 IPW-3 (Lane 14, pH12/4.5) 그리고 pH 5.5에서 산 침전과정을 거친 IPW-2 (Lane 13, pH 11/5.5) 및 IPW-4 (Lane 15, pH 12/5.5)는 상호 유사한 단백질 분포를 보였으며, Lane 13과 15가 Lane 12와 14에 비하여 15-10 K 범위의 단백질밴드가 진하게 보임으로써 이 분자량 범위의 단백질이 다량 분포하고 있음이 확인 되었다. 이상의 SDS-PAGE에 따른 어류 알의 단백질의 분자량분포는 어종 간의 차이가 있었으나, 등전점 용해/침전 공정에 의해 생긴 IPWs에는 공통적으로 15 K 이하의 저 분자량의 단백질 성분이 다량분포하고 있음을 확인할 수 있었다.
가다랑어(ST) 알(Lane 6)의 경우, 250-100 K 범위에서 단백질의 분포가 확인되었으나 밴드를 형성하지는 않았으며, 75 K 부근에서 뚜렷한 2개의 밴드, 37 K, 25 K 및 15 K부근에서 그리고 15-10 K에서도 하나의 밴드가 관찰되었다. 가다랑어(ST)의 IPWs 중에서 Lane 7 (pH 11/4.5)는 15-10 K사이의 하나의 밴드와 10 K 미만의 단백질 밴드만이 관찰될 뿐이었으나, Lane 9 (pH 12/4.5)의 경우, 50-37 K범위에서 희미한 하나의 밴드, 37-25 K 범위, 25 K 부근, 15 K 부근, 15-10 K 사이에 각각 하나의 밴드 그리고 10 K 미만의 분자량을 가지는 단백질의 분포가 확인되었다. 그리고 Lane 8 (pH 11/5.
거품성(FC, foaming capacity)의 경우, BH와 ST의 IPW-3 (각각 155 및 194%) 그리고 YT의 IPW-4 (164%)로서 각 시료별 IPW에서 가장 높은 거품형성능을 나타내었으며, 동일 시료내의 처리방법에 따른 유의적인 차이가 인정 되었다(P<0.05).
(2017)은 어류 알 자숙가공처리수는 단백질농도가 높을수록 거품성이 우수하며, 시료중의 단백질 농도가 식품기능성으로서 거품성에 있어 중요한 인자라고 보고하였다. 그러나 이 실험의 결과의 IPWs에서는 단백질 농도에 따른 거품성의 유의적인 차이는 인정되지 않았으며, 이는 단백질 하전(charge)에 따른 기포성 및 용해도 특성을 이용한 등전점 가용화/침전 공정을 통해 발생한 IPWs는 시료로부터 유리 및 용해되는 자숙 가공처리수와는 다른 아미노산 및 단백질 조성에 기인하는 것으로 판단되었다. Intarasirisawat et al.
그리고 세 어종의IPWs 모두 IPW-1과 3이 DPPH 라디칼 소거활성이 유의적으로 높은 것으로 확인되었다(P<0.05).
넙치 알(BH) 단백질에 대하여, IPWs의 단백질 회수율(어류 알 기준으로는 손실율)은 18.44-20.68% 범위이었으며, IPW-1 (pH11/4.5)의 회수율이 가장 높은 결과를 나타내어, 처리공정에 따른 유의적인 차이가 있었다(P<0.05).
, 2011), 15 K 이하의 단백질밴드는 ISP 공정의 가공처리수로 유리된 가용성 단백질일 것으로 판단되었다. 따라서 15 K 이하의 저분자량의 가용성 단백질이 분포하는 것이 관찰된 IPWs에는 거품성 및 유화능과 같은 식품기능성이 기대되었다.
이상의 SDS-PAGE에 따른 어류 알의 단백질의 분자량분포는 어종 간의 차이가 있었으나, 등전점 용해/침전 공정에 의해 생긴 IPWs에는 공통적으로 15 K 이하의 저 분자량의 단백질 성분이 다량분포하고 있음을 확인할 수 있었다. 따라서 단백질의 하전 특성을 이용한 ISP 공정을 통해 어류 알로부터 분리단백질의 회수가 가능하였으며, 아울러 IPWs의 단백질 분포를 관찰함으로써 단백질의 분자량에 따른 분획효과도 확인되었다. 넙치(Lane 1), 가다랑어(Lane 6) 및 황다랑어(Lane 11) 알의 100-75 K 범위에서 관찰된 단백질 밴드는 skipjack, tongol 및 bonito roes 그리고 egg yolk에서 확인된 97 K의 단백질 분자량을 갖는 vitellin like protein, 50-37K 범위와 15 K 부근의 단백질 밴드는 각각 actin, troponin-T 및 myosin light chain (MLC)으로 추정되었으며(Intarasirisawat et al.
이상의 식품기능성 및 항산화 특성 및 ACE 저해활성에 대한 실험결과와 연구보고에 따르면, 어류 알의 등전점 용해/침전공정에서 발생한 가공처리수는 수산식품 및 그 가공부산물의 가수분해물 보다 유사하거나 우수한 식품기능성 및 생리활성을 나타내어 그 효용성과 가치가 있음이 확인되었다. 따라서 식품가공을 위해 사용되는 가공처리수, 특히 수산물 기원의 가공처리 수는 대량처리로 인해 유기성분 및 단백질 성분이 희석된 상태로 발생하지만, 이를 적절히 농축하거나 분획을 통하여 분말 소재화는 방안을 마련한다면, 식품기능성, 항산화 활성 및 생리활성을 강화 소재로서 이용 가능성이 매우 높다고 판단되었다.
거품이 형성되는 동안, 새로 생성된 공기-액상 계면(interface)에 신속히 흡착되는 단백질들은 계면에서 단백질의 되풀림(unfolding) 및 단백질분자의 재배치를 거치게 되어, 거품형성능이 향상된다(Damodaran, 1997). 따라서 이 연구의 pH 조절에 의한 등전점 용해 및 침전공정으로 인해 구성 단백질의 하전에 변화가 일어나 단백질의 되풀림 및 단백질분자의 재배치가 일어나게 되어, 침전단백질이 회수되고 남은 IPWs에는 저분자의 peptide들이 다량 함유되어 있어 식품기능성으로서 거품형성능이 우수한 것으로 판단되었다.
(2015)은 carp roe protein의 효소 가수분해물은 소수성 (hydrophobic) 아미노산의 증가로 인해 물-공기 계면에서 급속히 흡착되어 거품성이 개선된다고 보고한 바 있다. 따라서 저분자량의 단백질 및 peptides가 많이 분포하는 것으로 확인된 IPWs에는 이상의 연구보고에 언급된 어류 알 단백질 가수분해물에 준하는 거품형 성능을 나타내는 것이 확인되었다. 거품이 형성되는 동안, 새로 생성된 공기-액상 계면(interface)에 신속히 흡착되는 단백질들은 계면에서 단백질의 되풀림(unfolding) 및 단백질분자의 재배치를 거치게 되어, 거품형성능이 향상된다(Damodaran, 1997).
05). 또한 백색육 어류인 넙치가 회유성 혈합육 어류인 다랑어류에 비해 단백질의 손실율이 높은 것으로 나타났다.
전반적으로 ST의 IPWs (119-194%)가 BH (125-155%)와 YT의 IPWs (107-163%)에 비하여 거품성이 우수한 경향을 나타내었다. 또한 어류 알로부터 pH 12에서의 알칼리 가용화를 거친 IPW-3 및 IPW-4가 상대적으로 거품 형성능이 우수한 경향을 보였으며, 이어서 진행하는 어류 알 분리단백질을 회수하는 산 침전과정에서는 BH와 ST는 pH 4.5에서, 그리고 YT는 pH 5.5에서 거품성이 유의적으로 우수한 결과를 나타내어, 어종간의 차이도 일부 인정되었다.
먼저 DPPH 라디칼 소거 활성(DPPH, mg/mL)의 경우, IPWs의 IC50 값은 먼저 BH는 0.22-1.18 mg/mL의 범위였으며, ST는 0.13-0.44 mg/mL의 범위, 그리고 YT는 0.10-1.43 mg/mL 범위로서, ST의 IPWs가 상대적으로 우수한 소거활성을 보였다. 어종 별 가장 우수한 DPPH 라디칼 소거활성을 나타낸 IPW는 BH가 IPW-3 (0.
먼저 어류 알 IPW-3의 총 단백질함량은 100 g의 어류 알에 대하여 각각 BH가 3,058.3 mg, ST가 1,987.6 mg 그리고 1,587.2 mg으로 어종에 따른 유의적인 차이를 보였다(P<0.05).
먼저 환원력(EC50, mg/mL)에 있어서는 BH의 IPW-3 (0.41 mg/mL)이 가장 강력한 환원력을 나타내었고 ST의 IPW-3 (0.51 mg/mL) 그리고 IPW-1 (0.60 mg/mL) 순이었으며, YT가 BH 및 ST에 비하여 약한 환원력을 보였다(P<0.05).
어류 알 IPW-3의 주요 아미노산(6%이상)의 경우, BH는 필수아미노산에서 Val, Leu Lys 및 Arg, 그리고 비필수 아미노산에서는 Asp, Ser Glu 및 Ala 이었으나, ST와 YT는 필수아미노산에서 Val, Leu, His, Lys 및 Arg, 그리고 비필수 아미노산에서는Ser, Glu 및 Ala으로 백색육 어류인 넙치(BH)와 혈합육 어류인가다랑어 (ST) 및 황다랑어 (YT) 간에는 주요 아미노산으로서 His 및 Asp의 조성에 있어서 두드러진 차이가 있음이 확인 되었다. Tau를 제외한 필수와 비필수 아미노산의 비(EAA/NEAA)에 있어서, IPW-3s는 각각 1.
7 mg/mL 수준이었다. 이 실험결과와 연구보고를 통해, 어류 알 가공처리수(IPW)의 ACE 저해활성은 연구보고들의 가수분해물과 활성획분 보다 강하거나 유사한 활성을 나타내었다.
이러한 유화성(EAI, emulsifying activity index) 및 유화안정성(ESI, emulsion stbility index)에 있어서(Table 2), 먼저 BH의 경우, IPWs의 유화성(EAI, m2/g)은 pH 5.5에서 산 침전과정을 거친 IPW-2와 IPW-4가 각각 19.13 및 17.44로서 상호간에는 유의적인 차이가 없었으나(P>0.05), pH 4.5에서 산 침전과정을 거친 IPW-1 및 IPW-3과는 유의적인 차이를 나타내었다(P<0.05).
94 mg/mL)의순이었다. 이상 IPWs의 항산화 활성은 ABTS+ 라디칼에 대해가장 민감하게 반응하였으며, 다음으로 DPPH, 환원력 그리고 SOD 유사활성 순이었다. Yoon et al.
5)는 상호 유사한 단백질 분포를 보였으며, Lane 13과 15가 Lane 12와 14에 비하여 15-10 K 범위의 단백질밴드가 진하게 보임으로써 이 분자량 범위의 단백질이 다량 분포하고 있음이 확인 되었다. 이상의 SDS-PAGE에 따른 어류 알의 단백질의 분자량분포는 어종 간의 차이가 있었으나, 등전점 용해/침전 공정에 의해 생긴 IPWs에는 공통적으로 15 K 이하의 저 분자량의 단백질 성분이 다량분포하고 있음을 확인할 수 있었다. 따라서 단백질의 하전 특성을 이용한 ISP 공정을 통해 어류 알로부터 분리단백질의 회수가 가능하였으며, 아울러 IPWs의 단백질 분포를 관찰함으로써 단백질의 분자량에 따른 분획효과도 확인되었다.
09 m2/g)가 가장 우수하였으며, ST 그리고 BT의 순이었다. 이상의 결과는 어류 알 추출물(45-107m2/g)과 자숙 가공처리수(15-47 m2/g)에 비하여 IPW의 유화성이 유사하거나 다소 낮은 수준임을 확인 할 수 있었다(Yoon etal., 2017).
이상의 결과로 ISP 공정의 pH 조정에 따른 어류 알 분리단백질의 회수과정 중에 발생하는 IPWs의 단백질 회수율(손실율)은 어종 별, 알칼리 용해 및 산 침전 과정에 따른 유의적인 차이가 있는 것이 확인 되었다(P<0.05).
, 2017), 이 실험의 IPW-3의 tyrosinase 저해활성은 어류 알 추출물 및 자숙 가공처리수 그리고 아임계수 멸치 가수분해물에 비하여는 유사한 수준이거나 우수한 반면에, 참치 자숙액에 비하여는 낮은 수준의 저해활성을 보였다. 이상의 결과와 연구보고를 통해 저 분자량의 단백질, peptide 또는 아미노산을 함유하는 가공처리수의 단백질성분이 tyrosinase 저해활성을 나타낸다는 것은 인정되었으나, 그 저해활성은 강하지 않은 것으로 확인(30% 미만)되어 tyrosinase 저해를 통한 미백효과는 기대하기 어려울 것으로 판단되었다.
, 2013)의 가수분해물의 결과에서도 유사한 결과를 나타내었다. 이상의 결과와 연구보고에서 라디칼 소거 활성은 효소 가수분해물이나 가공처리수에 존재하는 아미노산 소수성, 조성 및 서열과 밀접한 관련이 있다고 판단되었다(Bougatef et al., 2010; Chalamaiah et al., 2013).
, 2007).이상의 결과와 연구보고에서 원료 및 가공처리수간에도 아미노산조성의 차이가 확인되었으며, 이들 가공처리수에는 공통적으로 Leu, Asp, Glu 및 Ala의 조성비가 높은 것으로 나타났다(Yoon et al., 2017).
, 2012).이상의 식품기능성 및 항산화 특성 및 ACE 저해활성에 대한 실험결과와 연구보고에 따르면, 어류 알의 등전점 용해/침전공정에서 발생한 가공처리수는 수산식품 및 그 가공부산물의 가수분해물 보다 유사하거나 우수한 식품기능성 및 생리활성을 나타내어 그 효용성과 가치가 있음이 확인되었다. 따라서 식품가공을 위해 사용되는 가공처리수, 특히 수산물 기원의 가공처리 수는 대량처리로 인해 유기성분 및 단백질 성분이 희석된 상태로 발생하지만, 이를 적절히 농축하거나 분획을 통하여 분말 소재화는 방안을 마련한다면, 식품기능성, 항산화 활성 및 생리활성을 강화 소재로서 이용 가능성이 매우 높다고 판단되었다.
, 1982; Dumay et al2008). 이상의 연구보고에 따르면, 수산물 원료의 가공을 위하여 사용되는 수세수와 자숙수 등 원료의 처리공정에 따른 가공처리수에는 다양한 농도의 단백질이 함유되어 있고, 원료 단백질로부터 상당량의 손실이 가공공정 중에 발생하는 것이 확인되었다. ISP 공정에 따른 어류 알 분리단백질의 제조 및 회수한 이후에도 이들 IPWs에는 이상의 연구보고의 수세수 또는 자숙 수에 비해, 단백질 함량이 높은 것을 확인할 수 있었으며, 어류 알 100 g 처리 시 1.
, 2017). 전반적으로 ST의 IPWs (119-194%)가 BH (125-155%)와 YT의 IPWs (107-163%)에 비하여 거품성이 우수한 경향을 나타내었다. 또한 어류 알로부터 pH 12에서의 알칼리 가용화를 거친 IPW-3 및 IPW-4가 상대적으로 거품 형성능이 우수한 경향을 보였으며, 이어서 진행하는 어류 알 분리단백질을 회수하는 산 침전과정에서는 BH와 ST는 pH 4.
한편, ABTS+ 라디칼 소거활성(ABTS+, mg/mL)에 있어서는DPPH 라디칼 소거 활성과는 달리 세 어종의 IPWs 모두 IPW-2와 4가 IPW-1 및 3에 비하여 유의적으로 강력한 소거활성을 나타내었다(P<0.05).
한편, IPW-3의 ACE 저해활성(IC50, mg/mL)으로 살펴 본 항고혈압 효과(Fig. 2 bottom)는 각각 1.83 (BH), 1.52 (ST) 그리고 2.00 mg/mL (YT)이었으며, ST가 BH 및 YT에 비하여 상대적으로 우수한 ACE 저해활성을 나타내었다. Yoon et al.
한편, 거품형성 후, 60분까지 거품 안정성(FS, foam stability)에 있어서는 먼저 BH의 IPW-1과 4가 각각 45%와 24%의 거품이 유지되었으며, YT의 IPW-2와 4가 각각 38% 및 67%의 거품 안정성인 인정된 반면에 ST의 경우, IPW-4에서만 30분간의 거품이 유지되었을 뿐이었다. Yoon et al.
한편, 맛, 용해도, 거품성 및 유화능과 같은 식품기능성에 영향을 주는 IPW-3의 소수성 아미노산조성은 각각 38.37% (BH),39.17% (ST) 그리고 38.38% (YT)를 차지하여, ST와 BH 및 YT 간에는 유의적인 차이가 있었다(P<0.05).
05). 항산화 활성에 있어서 IC50값으로 살펴본IPWs는 ABTS+ 라디칼이 DPPH 라디칼에 비하여 상대적으로 민감하게 반응하는 것으로 확인되었다. Li et al.
후속연구
(2017)은 어류 알 자숙 가공처리수의 항산화 활성 관련 연구에서 ABTS+ 라디칼, 환원력, DPPH 라디칼 그리고 SOD 유사활성 순으로 예민하게 반응한다고 보고한 바 있어, 어류 알 가공처리 방법(가열처리 및 산/알칼리처리)간에 차이가 있지만, 이들 가공처리수는 유사한 항산화 활성의 경향을 나타내었다. 따라서 어류 알로부터 등전점 가용화/침전 공정을 통해 분리단백질을 회수하는 과정에 발생하는 가공처리수는 다양한 항산화 활성을 나타냄으로써, 산업적응용 가능성을 기대할 수 있을 것으로 판단되었다.
질의응답
핵심어
질문
논문에서 추출한 답변
어류 분리단백질의 제조는 무엇을 가능하게 했는가?
이 ISP 공정은 1999년대 미이용/저활용 어류 원료와 그 부산물로부터,기능성 분리단백질(protein isolates)을 경제적으로 생산하고자 개발된 주요 기술이다(Hultin and Kelleher, 1999). 이러한 어류 분리단백질의 제조는 pH 조절에 따른 단백질 가용성의 변화를 이용하여 원치 않는 성분으로부터 목적하는 어류 단백질의 분리 및 회수를 가능하게 한다(Underland et al., 2002; Mohan et al.
등전점 가용화/침전 공정이란?
등전점 가용화/침전(ISP, isoelectric solubilization/precipitation) 공정은 수산 및 육상동물의 가공 시 발생하는 가공부산물로부터 단백질의 회수율을 높일 수 있는 처리방법이다. 이 ISP 공정은 1999년대 미이용/저활용 어류 원료와 그 부산물로부터,기능성 분리단백질(protein isolates)을 경제적으로 생산하고자 개발된 주요 기술이다(Hultin and Kelleher, 1999).
ISP 공정의 문제는?
, 2016b). 또한 어류, 갑각류, 연체류 등의 원료 수산물의 가공 중에는 “가공폐수(process wastewaters)” 라는 수세수, 가열처리수(또는 자숙수), 압착수 등, 액상의 가공부산물(100 tons의 수산물 원료에 대해 시간당 10배량의 가공처리수를 사용)이대량으로 발생 한다(Afonso and Borquez, 2002; Dumay et al.,2008).
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