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[해외논문] Calreticulin and Calsequestrin are Differentially Distributed in Canine Heart

Journal of molecular and cellular cardiology, v.32 no.12, 2000년, pp.2379 - 2384  

Allen, Bruce G (Institut de Cardiologie de Montré) ,  Katz, Sidney (al, Centre de Recherche, 5000 rue Bé)

Abstract AI-Helper 아이콘AI-Helper

AbstractCardiac sarcoplasmic reticulum (SR) consists of three continuous yet distinct regions: longitudinal, corbular, and junctional. Ca2+uptake, catalyzed by the Ca2+-dependent ATPase, is thought to occur throughout the SR whereas Ca2+release occurs in the region of the junctional SR. In the SR, C...

주제어

참고문헌 (22)

  1. Boston: Kluwer Academic Publishers Bers 1991 Excitation-contraction coupling and cardiac contractile force 

  2. J Biol Chem Junker 269 1627 1994 10.1016/S0021-9258(17)42073-4 Extended junctional sarcoplasmic reticulum of avian cardiac muscle contains functional ryanodine receptors 

  3. Pharmacol Rev Sutko 76 1027 1996 Ryanodine receptor Ca release channels: does diversity in form equal diversity in function? 

  4. J Cell Biol Jorgensen 98 1598 1984 10.1083/jcb.98.4.1597 Evidence for the presence of calsequestrin in two structurally different regions of myocardial sarcoplasmic reticulum 

  5. J Biol Chem Zhang 272 23389 1997 10.1074/jbc.272.37.23389 Complex formation between junctin, triadin, calsequestrin, and the ryanodine receptor. Proteins of the cardiac junctional sarcoplasmic reticulum membrane 

  6. J Biol Chem Milner 266 715 1991 10.1016/S0021-9258(20)89624-0 Calreticulin, and not calsequestrin, is the major calcium binding protein of smooth muscle sarcoplasmic reticulum and liver endoplasmic reticulum 

  7. J Biol Chem Ostwald 249 974 1974 10.1016/S0021-9258(19)43026-3 Isolation of a high affinity calcium-binding protein from sarcoplasmic reticulum 

  8. Mol Cell Biochem Nash 135 71 1994 10.1007/BF00925962 Calreticulin: not just another calcium-binding protein 

  9. J Biol Chem Chamberlain 258 6602 1983 10.1016/S0021-9258(18)32455-4 Isolation and characterization of canine cardiac sarcoplasmic reticulum with improved Ca2+transport properties 

  10. J Biol Chem Inui 263 10843 1988 10.1016/S0021-9258(18)38047-5 Characterization of junctional and longitudinal sarcoIplasmic reticulum from heart muscle 

  11. J Biol Chem Campbell 258 11267 1983 10.1016/S0021-9258(17)44413-9 Staining of the Ca2+-binding proteins, calsequestrin, calmodulin, troponin C, and S-100, with the cationic carbocyanin dye “Stains All” 

  12. J Biol Chem Allen 269 29288 1994 10.1016/S0021-9258(19)62043-0 Identification and characterization of protein kinase C ζ -immunoreactive proteins 

  13. Biochemistry Chevalier 39 6145 2000 10.1021/bi9928389 Two distinct forms of MAPKAP kinase-2 in adult cardiac ventricular myocytes 

  14. Biochem J Krause 270 545 1990 10.1042/bj2700545 Sequence similarity of calreticulin with a Ca2+-binding protein that co-purifies with an Ins(1,4,5)P3-sensitive Ca2+store in HL-60 cells 

  15. J Biol Chem Jones 256 11809 1981 10.1016/S0021-9258(19)68478-4 Biochemical evidence for functional heterogeneity of cardiac sarcoplasmic reticulum vesicles 

  16. J Biol Chem Seiler 259 8550 1984 10.1016/S0021-9258(17)39765-X High molecular weight proteins in cardiac and skeletal muscle junctional sarcoplasmic reticulum vesicles bind calmodulin, are phosphorylated, and are degraded by calcium-activated protease 

  17. J Biol Chem Michalak 255 1317 1980 10.1016/S0021-9258(19)86032-5 Localization of the high affinity calcium binding protein and an intrinsic glycoprotein in sarcoplasmic reticulum membranes 

  18. Biochim Biophys Acta Fliegel 982 1 1989 10.1016/0005-2736(89)90166-1 The high-affinity calcium binding protein of sarcoplasmic reticulum. Tissue distribution, and homology with calregulin 

  19. J Cell Physiol Tharin 166 547 1996 10.1002/(SICI)1097-4652(199603)166:3<547::AID-JCP9>3.0.CO;2-P Regulation of calcium binding proteins calreticulin and calsequestrin during differentiation in the myogenic cell line L6 

  20. J Biol Chem Campbell 258 1197 1983 10.1016/S0021-9258(18)33178-8 Purification and characterization of calsequestrin from canine cardiac sarcoplasmic reticulum and identification of the 53,000 dalton glycoprotein 

  21. J Biol Chem Leberer 265 10118 1990 10.1016/S0021-9258(19)38787-3 Purification, calcium binding properties, and ultrastructural localization of the 53,000- and 160,000 (sarcalumenin)-dalton glycoproteins of the sarcoplasmic reticulum 

  22. Am J Physiol Tsutsui 272 H168 1997 Alterations in sarcoplasmic reticulum calcium-storing proteins in pressure-overload cardiac hypertrophy 

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