[논문]Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis ofMspI restriction endonuclease in complex with its cognate DNA

O'Loughlin, Terence J.; Xu, Qian; Kucera, Rebecca B.; Dorner, Lydia F.; Sweeney, Suzanne; Schildkraut, Ira; Guo, Hwai-Chen

doi:10.1107/s0907444900012713

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[해외논문] Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis ofMspI restriction endonuclease in complex with its cognate DNA

Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography, v.56 no.12, 2000년, pp.1652 - 1655

O'Loughlin, Terence J. , Xu, Qian , Kucera, Rebecca B. , Dorner, Lydia F. , Sweeney, Suzanne , Schildkraut, Ira , Guo, Hwai-Chen

Abstract ▼ AI-Helper

The MspI restriction endonuclease is a type II restriction enzyme. Unlike all other restriction enzymes with known structures, MspI recognizes the palindromic tetranucleotide sequence 5'-C/CGG and cleaves it as indicated by the '/' to produce DNA products with 5' two-base overhangs. Owing to the nature of its cleavage pattern, it is likely that MspI would represent a new structural class of restriction endonucleases. Crystals of the dimeric MspI restriction enzyme bound to a duplex DNA molecule containing the specific recognition sequence have been obtained by vapor-diffusion techniques in the presence of polyethylene glycol as precipitant. The crystals belong to the monoclinic space group P2(1), with unit-cell parameters a = 50.2, b = 131.6, c = 59.3 A, beta = 109.7 degrees. The crystals contain one dimeric complex in the asymmetric unit. A complete native data set has been collected to a resolution of 2.05 A by cryo-crystallographic methods, with an R(merge) of 4.0%.

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