[논문]Crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of FHA domains of Dun1 and Rad53 protein kinases

Blanchard, Helen; Fontes, Marcos R. M.; Hammet, Andrew; Pike, Brietta L.; Teh, Trazel; Gleichmann, Thomas; Gooley, Paul R.; Kobe, Bostjan; Heierhorst, Jö; rg

doi:10.1107/s0907444901002116

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[해외논문] Crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of FHA domains of Dun1 and Rad53 protein kinases

Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography, v.57 no.3, 2001년, pp.459 - 461

Blanchard, Helen , Fontes, Marcos R. M. , Hammet, Andrew , Pike, Brietta L. , Teh, Trazel , Gleichmann, Thomas , Gooley, Paul R. , Kobe, Bostjan , Heierhorst, Jörg

Abstract ▼ AI-Helper

Forkhead-associated (FHA) domains are modular protein-protein interaction domains of approximately 130 amino acids present in numerous signalling proteins. FHA-domain-dependent protein interactions are regulated by phosphorylation of target proteins and FHA domains may be multifunctional phosphopeptide-recognition modules. FHA domains of the budding yeast cell-cycle checkpoint protein kinases Dun1p and Rad53p have been crystallized. Crystals of the Dun1-FHA domain exhibit the symmetry of the space group P6(1)22 or P6(5)22, with unit-cell parameters a = b = 127.3, c = 386.3 A; diffraction data have been collected to 3.1 A resolution on a synchrotron source. Crystals of the N-terminal FHA domain (FHA1) of Rad53p diffract to 4.0 A resolution on a laboratory X-ray source and have Laue-group symmetry 4/mmm, with unit-cell parameters a = b = 61.7, c = 104.3 A.

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