[논문]Domain Structure and Function of Dynamin Probed by Limited Proteolysis

Muhlberg, A.B.; Schmid, S.L.

doi:10.1006/meth.2000.0960

[해외논문] Domain Structure and Function of Dynamin Probed by Limited Proteolysis

Methods, v.20 no.4, 2000년, pp.475 - 483

Muhlberg, A.B. , Schmid, S.L.

Abstract ▼ AI-Helper

Dynamin is a 100-kDa GTPase with multiple domains. Some of these have known functions, namely, the N-terminal GTPase domain, the PH domain that binds phosphatidylinositol lipids, and the C-terminal proline-arginine-rich domain (PRD) that binds to several SH3 domain-containing dynamin partners. Others, for example, the ''middle'' located between the GTPase domain and the PH domain and a predicted α-helical domain located between the PH domain and PRD, have unknown functions. Dynamin exists as a homotetramer in solution and self-assembles into higher-order structures resembling rings and helical stacks of rings. Dynamin self-assembly stimulates its GTPase activity. We used limited proteolysis to dissect dynamin's domain structure and to gain insight into intradomain interactions that regulate dynamin self-assembly and stimulate GTPase activity. We found that the PH domain functions as a negative regulator of dynamin self-assembly and stimulates GTPase activity and that the α-helical domain, termed GED for GTPase effector domain, is required for stimulated GTPase activity.

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표제어: PCR

동의어: Packet Collision Rate

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용어 설명: PCR은 세균 특이성이 있는 primer를 이용하여 적은 수의 세균이 있을지라도 쉽게 검출할 수 있는 유용한 방법이며, 이를 이용하여 구강 내 치면세균막이나 타액에서 직접 세균을 검출할 수 있게 되었다[8].

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