검색연산자 | 기능 | 검색시 예 |
---|---|---|
() | 우선순위가 가장 높은 연산자 | 예1) (나노 (기계 | machine)) |
공백 | 두 개의 검색어(식)을 모두 포함하고 있는 문서 검색 | 예1) (나노 기계) 예2) 나노 장영실 |
| | 두 개의 검색어(식) 중 하나 이상 포함하고 있는 문서 검색 | 예1) (줄기세포 | 면역) 예2) 줄기세포 | 장영실 |
! | NOT 이후에 있는 검색어가 포함된 문서는 제외 | 예1) (황금 !백금) 예2) !image |
* | 검색어의 *란에 0개 이상의 임의의 문자가 포함된 문서 검색 | 예) semi* |
"" | 따옴표 내의 구문과 완전히 일치하는 문서만 검색 | 예) "Transform and Quantization" |
The crystal structure of the Azotobacter vinelandii nitrogenase Fe protein with phenylalanine at position 135 substituted by tryptophan has been determined in MgADP-bound form by X-ray diffraction methods. Amino acid substitution studies have suggested that the phenylalanine at position 135 located near the [4Fe-4S] cluster contributes to both the midpoint potential and nucleotide-induced changes of the [4Fe-4S] cluster. Substitution of tryptophan for phenylalanine at position 135 resulted in a significant positive shift in the midpoint potential in both the isolated and nucleotide-bound states. The factors thought to control the midpoint potential of the [FeS] cluster include solvent accessibility, dipolar environment, and structural strain. The structure derived in the present work provides an explanation for the more positive midpoint potential observed in the nucleotide-bound state, and suggests important insights into the contributions of the nucleotide interaction to the conformational states that are the keys to nitrogenase catalysis. The presence of MgADP in Phe135Trp Fe protein reveals the mechanism of the long-range communication from the nucleotide-binding site that controls its affinity for the MoFe protein component.
원문 PDF 다운로드
원문 URL 링크
원문 PDF 파일 및 링크정보가 존재하지 않을 경우 KISTI DDS 시스템에서 제공하는 원문복사서비스를 사용할 수 있습니다. (원문복사서비스 안내 바로 가기)
DOI 인용 스타일