[논문]Analysis of α-amylase inhibitor from corni fructus by coupling magnetic cross-linked enzyme aggregates of α-amylase with HPLC-MS

Liu, L.; Cen, Y.; Liu, F.; Yu, J.; Jiang, X.; Chen, X.

doi:10.1016/j.jchromb.2015.05.016

[해외논문] Analysis of α-amylase inhibitor from corni fructus by coupling magnetic cross-linked enzyme aggregates of α-amylase with HPLC-MS

Journal of chromatography. B, Analytical technologies in the biomedical and life sciences, v.995/996, 2015년, pp.64 - 69

Liu, L. , Cen, Y. , Liu, F. , Yu, J. , Jiang, X. , Chen, X.

Abstract ▼ AI-Helper

As a carrier-free immobilization strategy, magnetic cross-linked enzyme aggregates (MCLEAs) showed improved enzyme activity, stability and magnetic response. In this study, MCLEAs of α-amylase (MCLEAs-amylase) was prepared under optimized conditions and characterized with scanning electron microscope and vibrating sample magnetometer. The prepared MCLEAs-amylase showed an amorphous structure and the saturation magnetization was 33.5emu/g, which was sufficient for magnetic separation. Then MCLEAs-amylase coupled with high performance liquid chromatography-mass spectrometry (HPLC-MS) was utilized to screen and identify α-amylase inhibitors from ethyl acetate extract of corni fructus. The experiment conditions were optimized. At the optimum conditions (incubation time: 10min, pH: 7.0 and temperature: 20oC), querciturone was successfully screened and identified with weak non-specific binding. The screening result was verified by inhibition assays and the IC50 value of querciturone was 22.5μg/mL. This method provided a rapid way to screen active compounds from natural products.

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