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제안 방법
- 5시간에 가장 많은 단백질 생산량을 보였으며, 대략 세포 전체 단백질의 10(w/w)%가 Mgfp-5로 발현되었음을 알 수 있었다. Affinity chromatography를 이용하여 효울적인 분리 정제를 수행하였다. 분리 정제된 단백질이 재조합 Mgfp-5인지 확인하기 위해서 아미노산 조성 분석을 수행하였으며, Western Blot 데이터와 더불어, 분리 정제된 단백질이 재조합 Mgfp-5인 것을 확인할 수 있었다.
- 분리 정제된 단백질이 재조합 Mgfp-5인지 확인하기 위해서 아미노산 조성 분석을 수행하였으며, Western Blot 데이터와 더불어, 분리 정제된 단백질이 재조합 Mgfp-5인 것을 확인할 수 있었다. 분리 정제된 홍합접착 단백질을 tyrosinase로 화학수정을 해 준 다음, 유리판 위에 놓은 후에, Bio-AFM으로 접착능력을 측정하고, coomassie 염색 방법을 이용하여 접착이 되는 것을 시각화함으로서, 접착 가능성을 측정해보았다. 비교물질로는 Bovine serum albumin(BSA)과 홍합에서 직접 추출되어 상업적으로 팔리는 BD Cell-Tak을 사용하였다.
- 이중에서 Mgfp-5 유전자 서열은 아직까지 보고되지 않은 본 연구팀에서 처음으로 밝혀낸 서열이라는데 의의가 있다. 유전자 재조합기술을 이용하여 Mgfp-1과 Mgfp-5 유전자를 발현하기 위한 대장균용 재조합 발현벡터 pDJOl과 pMDG05를 구축하였다. 이 중에서 재조합 Mgfp-1의 경우 다른 기존의 연구결과들과 같이 발현은 이루어지지 않았다.
- 포항 죽도시장에서 수집한 국내의 대부분을 차지하는 홍합종류인 Mytilus galloprovincialisfoot 부위에서 total RNA를 추출한 후, 역전사효소반응 (RT-PCR)을 통해서 접착단백질 Mgfp-1와 Mgfp-5의 유전자 서열을 클로닝하였다. 이중에서 Mgfp-5 유전자 서열은 아직까지 보고되지 않은 본 연구팀에서 처음으로 밝혀낸 서열이라는데 의의가 있다.
대상 데이터
- 분리 정제된 홍합접착 단백질을 tyrosinase로 화학수정을 해 준 다음, 유리판 위에 놓은 후에, Bio-AFM으로 접착능력을 측정하고, coomassie 염색 방법을 이용하여 접착이 되는 것을 시각화함으로서, 접착 가능성을 측정해보았다. 비교물질로는 Bovine serum albumin(BSA)과 홍합에서 직접 추출되어 상업적으로 팔리는 BD Cell-Tak을 사용하였다. 그 결과로서, Bio-AFM을 사용하여 접착능력을 측정한 경우, control로 사용한 BSA 보다는 4배 정도 접착능력이 증가했으며, 실제로 자연추출 홍합접착단백질인 BD Cell-TakTM 사용의 결과에 거의 근접하는 것을 알 수 있었다.
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