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NTIS 바로가기주관연구기관 | 아주대학교 Ajou University |
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보고서유형 | 최종보고서 |
발행국가 | 대한민국 |
언어 | 한국어 |
발행년월 | 2014-05 |
과제시작연도 | 2013 |
주관부처 | 미래창조과학부 Ministry of Science, ICT and Future Planning |
연구관리전문기관 | 한국연구재단 National Research Foundation of Korea |
등록번호 | TRKO201500003260 |
과제고유번호 | 1711003092 |
사업명 | 중견연구자지원 |
DB 구축일자 | 2015-05-16 |
키워드 | 에스터라아제.광학선택성.X-선 결정법.위치특이 돌연변이.효소분활.단백질 3차 구조.케토프로펜.활성부위.기질 결합부위.Esterase.Enantioselectivity.X-ray Crystallography.Site-directed mutagenesis.Enzymatic resolution.Protein 3D structure.Ketoprofen.Active site.Substrate binding site. |
DOI | https://doi.org/10.23000/TRKO201500003260 |
연구의 목적 및 내용
기질로 이용되는 (R,S)―ketoprofen ethyl ester에 대하여 서로 다른 광학선택성을 가지고 있는 esterases의 구조를 분석하여 단백질 구조와 광학특이성간의 상관관계를 밝혔다. 이를 바탕으로 위치 특이적 돌연변이(site-directed mutagenesis)를 실시하여 (S)-ketoprofen ethylester에 enantioselectivity가 증가된 mutants를 제작하였다.
연구결과
1. Esterase의 crystallization
□ Esterases가
Purpose& contents
Specific activity on (R,S)-ketoprofen ethyl ester substrate were analyzed structurally, relationship between protein structure and optical specificity is confirm. Based on previous results, we carried out site-directed mutagenesis of those enzymes and produced mutants that is im
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