초록 ▼

- 알츠하이머병의 유발 물질로 알려진 타우 단백질의 구조적 물리적 특징을 확인하고자 함
- 국내 최초로 타우 단백질의 정제 기술 도입으로 대량의 타우 단백질을 얻어 X-선 소각 산란 실험을 진행하였으며 그 결과로 생체 내에서의 타우의 형태와 이온강도에 따른 타우의 크기를 계산 이온강도에 따른 타우 형태 변화를 추적하였으며 타우 단백질의 길이와 전하에 따른 효과가 막중함을 인식
- 중수소치환을 통해 마이크로튜불 혼합체에서의 단백질 형태를 분석할 수 있는 기술 개발 중
- 연구 결과와 개발된 기술을 바탕으로 타우 단백질

- 알츠하이머병의 유발 물질로 알려진 타우 단백질의 구조적 물리적 특징을 확인하고자 함
- 국내 최초로 타우 단백질의 정제 기술 도입으로 대량의 타우 단백질을 얻어 X-선 소각 산란 실험을 진행하였으며 그 결과로 생체 내에서의 타우의 형태와 이온강도에 따른 타우의 크기를 계산 이온강도에 따른 타우 형태 변화를 추적하였으며 타우 단백질의 길이와 전하에 따른 효과가 막중함을 인식
- 중수소치환을 통해 마이크로튜불 혼합체에서의 단백질 형태를 분석할 수 있는 기술 개발 중
- 연구 결과와 개발된 기술을 바탕으로 타우 단백질의 생체 조절 기작을 이해하는 기반을 다짐

Abstract ▼

Ⅳ. Results
We measured radius of gyration(Rg) of Tau protein through solution small angle X-ray scattering and it clearly affected by ionic strength. Rg also differs from isoforms since they have different number of charged amino acids. Lastly, we are working on Tau protein deuteration and protoc

Ⅳ. Results
We measured radius of gyration(Rg) of Tau protein through solution small angle X-ray scattering and it clearly affected by ionic strength. Rg also differs from isoforms since they have different number of charged amino acids. Lastly, we are working on Tau protein deuteration and protocol optimization completed

목차 Contents

• 표지 ... 1
• 제출문 ... 2
• 보고서 초록 ... 3
• 요약문 ... 4
• SUMMARY ... 5
• CONTENTS ... 6
• 목차 ... 7
• 제 1 장 연구개발과제의 개요 ... 8
• 제 1 절. 본 연구의 필요성 ... 8
• 제 2 절. 타우 단백질의 기능과 구조 ... 8
• 제 3 절. 본 연구의 목표 ... 11
• 제 2 장 국내외 기술개발 현황 ... 12
• 제 3 장 연구개발수행 내용 및 결과 ... 13
• 제 1 절. 수용액 타우 단백질의 이온강도에 따른 형태 관찰 ... 13
• 1. 실험 과정 ... 13
• 2. 실험 결과 ... 13
• 제 2 절. 중수소 치환된 타우 단백질의 마이크로튜불 결합 부위 확인 ... 20
• 1. 실험 과정 ... 20
• 2. 실험 결과 ... 20
• 제 4 장 목표달성도 및 관련분야에의 기여도 ... 22
• 제 5 장 연구개발결과의 활용계획 ... 23
• 제 6 장 연구개발과정에서 수집한 해외과학기술정보 ... 24
• 제 7 장 참고문헌 ... 25
• 끝페이지 ... 26