토양으로부터 내열성 α-amylase를 강력히 생산하는 Bacillus 속 균주를 분리하였으며 효소 생산을 위한 최적 배양조건, 효소의 정제 및 그 성질을 조사하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 본 균주 KC-101은 형태학적, 배양학적, 생리적 특성을 조사한 결과 Bacillus 속의 균이었다. 본 균주를 NTG처리하여 protense 활성이 저해된 150개의 균주 중 α-amylase 활성이 KC-101보다 우수한 균주를 골라 KCM-101이라 명명하고 효소 생산을 위한 최적 조건 및 정제와 그 효소학적 성질을 조사하였다. 효소 생산을 위한 최적 배지 조성은 soluble starch 2%, ...
토양으로부터 내열성 α-amylase를 강력히 생산하는 Bacillus 속 균주를 분리하였으며 효소 생산을 위한 최적 배양조건, 효소의 정제 및 그 성질을 조사하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 본 균주 KC-101은 형태학적, 배양학적, 생리적 특성을 조사한 결과 Bacillus 속의 균이었다. 본 균주를 NTG처리하여 protense 활성이 저해된 150개의 균주 중 α-amylase 활성이 KC-101보다 우수한 균주를 골라 KCM-101이라 명명하고 효소 생산을 위한 최적 조건 및 정제와 그 효소학적 성질을 조사하였다. 효소 생산을 위한 최적 배지 조성은 soluble starch 2%, yeast extract 0.5%, K_(2)HPO_(4) 0.1%, MnCL_(2) 0.01%였다. 최적 배양 온도는 37℃였으며, 초발 pH는 7.0, 배양시간은 30시간이었다. α-amylase의 정제는 ultrafilration, ammonium sulfate precipitation, gel filtration의 과정을 통해 분리 정제하여 단일 효소를 얻었으며, 분자량은 약 55,000이었다. 효소 반응의 최적 온도는 95℃였으며, 95℃에서 30분간 열처리에도 비교적 열에 안정하였다. 최적 활성 pH는 7.0이었으며 비교적 넓은 범위에 안정 하였다. 본 효소는 Ca^(++), Mn^(++)에 의해 반응이 촉진되었고, 주된 반응 생성물은 glucose와 maltose였다. 기질과 친화력을 나타내는 Km치는 0.93mg/㎖이었다.
토양으로부터 내열성 α-amylase를 강력히 생산하는 Bacillus 속 균주를 분리하였으며 효소 생산을 위한 최적 배양조건, 효소의 정제 및 그 성질을 조사하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 본 균주 KC-101은 형태학적, 배양학적, 생리적 특성을 조사한 결과 Bacillus 속의 균이었다. 본 균주를 NTG처리하여 protense 활성이 저해된 150개의 균주 중 α-amylase 활성이 KC-101보다 우수한 균주를 골라 KCM-101이라 명명하고 효소 생산을 위한 최적 조건 및 정제와 그 효소학적 성질을 조사하였다. 효소 생산을 위한 최적 배지 조성은 soluble starch 2%, yeast extract 0.5%, K_(2)HPO_(4) 0.1%, MnCL_(2) 0.01%였다. 최적 배양 온도는 37℃였으며, 초발 pH는 7.0, 배양시간은 30시간이었다. α-amylase의 정제는 ultrafilration, ammonium sulfate precipitation, gel filtration의 과정을 통해 분리 정제하여 단일 효소를 얻었으며, 분자량은 약 55,000이었다. 효소 반응의 최적 온도는 95℃였으며, 95℃에서 30분간 열처리에도 비교적 열에 안정하였다. 최적 활성 pH는 7.0이었으며 비교적 넓은 범위에 안정 하였다. 본 효소는 Ca^(++), Mn^(++)에 의해 반응이 촉진되었고, 주된 반응 생성물은 glucose와 maltose였다. 기질과 친화력을 나타내는 Km치는 0.93mg/㎖이었다.
A strain of Bacillus sp.(KC-101) isolated from soil was able to produce thermostable α-amylase. Bacillus sp.(KC-101) treated NTG( N-methyl- nitro-nitrosoguanidine ). NTG treament cells called KCM-101. KCM-101 increased thermostable α-amylase activity and decreased protease activity. The condition fo...
A strain of Bacillus sp.(KC-101) isolated from soil was able to produce thermostable α-amylase. Bacillus sp.(KC-101) treated NTG( N-methyl- nitro-nitrosoguanidine ). NTG treament cells called KCM-101. KCM-101 increased thermostable α-amylase activity and decreased protease activity. The condition for production, partial purification and enzymatic properties were investigated. α-amylase production was maximized when was grown on soluble starch 2.0%, yeast extract 0.5%, K_(2)HPO_(4) 0.1% and Mncl_(2) 0.02% for 24hrs at 37℃, and intial pH 7.0. The enzyme production was also increase by the addition of 0.01% triton X-100. The enzyme was partially by Ultrafilteration, 80% ammonium sulfate precipitation and Sephadex G-75 gel chromatography and it's yield 15.0%. Characteristics of purified α - amylase were as follow: MW 55,000, Optimal pH and Temp. were pH 7.0 and 95℃ . The enzyme was activated by Ca^(++) and Mn^(++) ion but inhibited Co^(++), Cu^(++), Hg^(++) and Pb^(++) ion. The enzyme was stable at 95℃ and its thermostability was greatly increased by the addition of Ca^(++). In kinetic studies, the value of amylase for soluble starch was 0.93mg/㎖.
A strain of Bacillus sp.(KC-101) isolated from soil was able to produce thermostable α-amylase. Bacillus sp.(KC-101) treated NTG( N-methyl- nitro-nitrosoguanidine ). NTG treament cells called KCM-101. KCM-101 increased thermostable α-amylase activity and decreased protease activity. The condition for production, partial purification and enzymatic properties were investigated. α-amylase production was maximized when was grown on soluble starch 2.0%, yeast extract 0.5%, K_(2)HPO_(4) 0.1% and Mncl_(2) 0.02% for 24hrs at 37℃, and intial pH 7.0. The enzyme production was also increase by the addition of 0.01% triton X-100. The enzyme was partially by Ultrafilteration, 80% ammonium sulfate precipitation and Sephadex G-75 gel chromatography and it's yield 15.0%. Characteristics of purified α - amylase were as follow: MW 55,000, Optimal pH and Temp. were pH 7.0 and 95℃ . The enzyme was activated by Ca^(++) and Mn^(++) ion but inhibited Co^(++), Cu^(++), Hg^(++) and Pb^(++) ion. The enzyme was stable at 95℃ and its thermostability was greatly increased by the addition of Ca^(++). In kinetic studies, the value of amylase for soluble starch was 0.93mg/㎖.
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