다산 정약용의 경학, 즉 유교고전학에 나타난 철학사상을 다룬 본연구는 다산의 철학사상에 있어서 경학이 그 방법이 되고 있다는 점과, 경학의 방법을 통하여 다산이 추구하고자 하였던 것이 유교의 재구축이었음을 고찰한 것이다. 특히 유교의 재구축에서는 종래 따로따로 연구되어 온 인간론과 제도론을 분석하면서, 이 두 세계가 다산에 있어서는 유교고전학이라는 공통의 기초 위에서 전개되고 있음에 주목하였다. 제1장 다산연구의 기초에서는 다산경학의 형성과정, 다산후학의 문제, 다산연구와 근대, 그리고 실학개념의 역사성을 고찰하였다. 특히 여기에서는 [실학의 대집성자]로서의 다산상 및 [성리학-실학-개화사상]의 조선유학의 발전론적 이해가 지니는 역사적 의의와 함께 그 한계를 밝히고자 하였다. 제2장 방법으로서의 경학에서는 조선에서의 이기론적 사고의 전개, 다산의 유교고전연구, 유교적 유토피아론과 개혁의 사상적 원리를 고찰하였다. 다산은 조선유교의 역사적 전개에서 보이는 주자학일존주의라고도 할 사상의 경직화경향과, 시대적 상황에 제대로 대응하지 못해 온 사상적 문제를 유학 고전세계의 유토피아론과 개혁의사상적 원리를 재확인함으로서 극복하고자 하였다. 이러한 다산의 유교고전학은 유교의 이상세계를 실현하기 위한 철학적 방법으로, 이로서 당시 조선사상계에 있어서 인식론적 전환이 모색되고 있었음을 밝혔다. 제3장 유교의 재구축(1), 인간론에서는 다산의 [性]과 [心]해석에 초점을 맞추어, 그에 있어서 성리학적 사고의 해체와 재구축을 정리함과 함께, 이를 ...
다산 정약용의 경학, 즉 유교고전학에 나타난 철학사상을 다룬 본연구는 다산의 철학사상에 있어서 경학이 그 방법이 되고 있다는 점과, 경학의 방법을 통하여 다산이 추구하고자 하였던 것이 유교의 재구축이었음을 고찰한 것이다. 특히 유교의 재구축에서는 종래 따로따로 연구되어 온 인간론과 제도론을 분석하면서, 이 두 세계가 다산에 있어서는 유교고전학이라는 공통의 기초 위에서 전개되고 있음에 주목하였다. 제1장 다산연구의 기초에서는 다산경학의 형성과정, 다산후학의 문제, 다산연구와 근대, 그리고 실학개념의 역사성을 고찰하였다. 특히 여기에서는 [실학의 대집성자]로서의 다산상 및 [성리학-실학-개화사상]의 조선유학의 발전론적 이해가 지니는 역사적 의의와 함께 그 한계를 밝히고자 하였다. 제2장 방법으로서의 경학에서는 조선에서의 이기론적 사고의 전개, 다산의 유교고전연구, 유교적 유토피아론과 개혁의 사상적 원리를 고찰하였다. 다산은 조선유교의 역사적 전개에서 보이는 주자학일존주의라고도 할 사상의 경직화경향과, 시대적 상황에 제대로 대응하지 못해 온 사상적 문제를 유학 고전세계의 유토피아론과 개혁의사상적 원리를 재확인함으로서 극복하고자 하였다. 이러한 다산의 유교고전학은 유교의 이상세계를 실현하기 위한 철학적 방법으로, 이로서 당시 조선사상계에 있어서 인식론적 전환이 모색되고 있었음을 밝혔다. 제3장 유교의 재구축(1), 인간론에서는 다산의 [性]과 [心]해석에 초점을 맞추어, 그에 있어서 성리학적 사고의 해체와 재구축을 정리함과 함께, 이를 주희[心]學과의 관련하여 고찰하였다. 다산은 주희의 해석을 비판하면서도 주희사상의 핵심을 요순이래의 [心]學의 계승으로 파악함으로서 조선유학의 전통과의 접점을 확보하고자 한다. 그리고 [心]學에 입각하여 전개되는 정치사상의 테제인 [修己治人]에 대한 주희의 해석이 타자에의 도덕적 간섭 내지는 강요의 문제점을 내포하고 있음을 지적하고 있는 다산은 [修己治人]을 어디까지나 [自修], 즉 지배계급의 도덕을 천명한 것이라고 재해석함으로서, 도덕의 정치에로의 확산고리를 절단함과 동시에, 새로운 사대부상을 제시하고 있음을 밝혔다. 제4장 유교의 재구축(2), 제도론에서는 조선왕조체제의 특징과 문제점을 정리하고, 다산 자신의 체제개혁구상을 유교고전 가운데 특히 [固禮]연구와 관련하여 고찰한 후에, [井田制]에 관한 漢儒 및 宋儒의 해석에 대한 다산의 비판을 정리하고, 관련경전의 재해석을 통하여 [井田制]의 본래모습을 재현함과 동시에, 국가 세제의 전반에 걸친 개혁론을 고전에서의 근거와 함께 제시하고 있음을 밝혔다. 이상과 같은 다산사상에 대하여; 첫째, 다산 자신의 사상적 과제는 성리학적 사고의 극복과 약체화된 왕조체제의 재건에 있었다. 둘째, 다산에 있어서 경학은 그 사상적 과제를 수행하기 위한 방법이었다. 셋째, 다산경학의 의의는 열려 있는 그의 고전해석론에 있으며, 이는 당시의 지식인에게 새로운 행동과 인식의 지평을 열어 주고자 한 인식론적 전환의 계기였다고 평가할 수 있을 것이다. 다산사상은 인간론에 있어서나 제도론에 있어서나 다산 나름의 철저한 고전해석학에 근거해 있으며, 이를 통하여 다산이 추구하고자 한 것은 개혁주체로서의 사대부의 새로운 도덕적 자각을 철학적으로 제시하고자 함이요, 새로운 왕조체제의 비젼과 그 실천이었다. 그러나 다산사상이 당시의 현실 속에서 기능하지 못하였다는 역사적 한계를 다산사상연구에 있어서 어떻게 확인 할 것인가의 과제는 남아있다. 또한, [실학]개념의 역사적 특수성으로 인하여 [실학]개념 자체가 아직 불완전한 그리고 유동적인 개념임이 확인된 이상, 통설화된[성리학-실학-개화사상]의 발전론적 이해틀의 한계를 직시하지 않으면 안 될 것이며, 이의 극복 내지는 보완작업 역시 과제로 남았다.The bacteriophage λO protein localizes the initiation of replication to a unique sequence, ori λ through specific protein-DNA and protein-protein interactions. Conformational changes at ori λ introduced by O protein binding have been reported and their roles have been implicated in the initiation of λ DNA replication. In our studies, we focused on detailed structural basis of the formation of the O protein-ori λ complex(O-some). This work was divided into five Chapters including a general introduction given in Chapter 1, a brief review of genetic, biochemical, and structural data for understanding the mechanism of the initiation of λ DNA replication. As shown in Chapter 2, we found that the O protein exists as a dimer and demonstrated that the active DNA binding species is also a dimer. Dimerization and sequence-specific DNA recognition are specifically mediated through the amino-terminal half of O(O1-162(아래첨자 1-162입력불가)). The binding affinity of O for a single copy of its 19 bp recognition sequence was 2-3 nM. We also found that the O-some is composed of 4 dimers of O and ori λ DNA, which contains four 19 bp direct repeat recognition sites, i, e., a dimer of O is bound to each repeat(iteron). Moreover, we found that only the amino-terminal DNA binding domain is required for formation of the O-some. To investigate the structural basis for the unique properties of O protein, we generated a number of carboxy-terminal and internal and internal deletion mutants of O. Experiments with purified mutant proteins, as shown in Chapter 3, indicated that (ⅰ) the deletion mutant retaining amino acid residues 19-110 is the smallest O protein species that can both bind to DNA and form a dimer, (ⅱ) the affinities of all mutant proteins for a single iteron are almost the same, ranging from 2 to 4 nM; (ⅲ) the portion of O that is responsible for dimerization is located between amino acid residues 19 and 85; (ⅳ) the carboxy-terminal domain (O 156-299(아래첨자 156-299입력불가)) is a monomeric species that does not recognize specific DNA sequences but instead, bind non-specifically to duplex DNA; (ⅴ) the linker joining the two structural domains is not required for O function, but its coding sequence of DNA contains several recognition sites for O protein (ori λ); and (ⅵ) a deletion! m! utant missing the amino-terminal portion of the carboxyl-terminal domain is still comparably active in the in vitro λdv replication assay. In Chapter 4, the structural basis of the O protein-DNA complex was studied in detail. Hydroxy radical footprinting was employed to obtain the high resolution structural information about the contacts between the protein and the sugar-phosphate backbone of DNA. The missing nucleoside experiment allowed us to identify energetically important base moieties that may be in contact with bound O protein. Quantitation of the extent of O-mediated DNA bending indicated that O induces a relatively sharp bend in an individual recognition sequence of 85。 ±5。 . Measurement of the O-induced topological change indicated that a region of DNA or specifically ori λis wrapped around the O protein core in a left-handed fashion with a linking number change of 0.7±0.1 turn. In Chapter 5, we present direct evidence that the O protein also has the capacity to interact with single-stranded DNA, the first such interaction discovered among prokaryotic origin-binding proteins. The implication of this dual DNA binding specificity of O for the formation of the unwound structure at the A/T-rich region of ori λ is dis cussed. The addition of the λP-DnaB comple x to the O-some produces a new nucleoprotein species with a super-shift in migration. The presence of P and DnaB reduces significantly the amount of O required for binding to single-stranded DNA. Based on these results, we propose a detailed model for sequential structural changes in ori λ as a consequence of O binding to the origin of λreplication.
다산 정약용의 경학, 즉 유교고전학에 나타난 철학사상을 다룬 본연구는 다산의 철학사상에 있어서 경학이 그 방법이 되고 있다는 점과, 경학의 방법을 통하여 다산이 추구하고자 하였던 것이 유교의 재구축이었음을 고찰한 것이다. 특히 유교의 재구축에서는 종래 따로따로 연구되어 온 인간론과 제도론을 분석하면서, 이 두 세계가 다산에 있어서는 유교고전학이라는 공통의 기초 위에서 전개되고 있음에 주목하였다. 제1장 다산연구의 기초에서는 다산경학의 형성과정, 다산후학의 문제, 다산연구와 근대, 그리고 실학개념의 역사성을 고찰하였다. 특히 여기에서는 [실학의 대집성자]로서의 다산상 및 [성리학-실학-개화사상]의 조선유학의 발전론적 이해가 지니는 역사적 의의와 함께 그 한계를 밝히고자 하였다. 제2장 방법으로서의 경학에서는 조선에서의 이기론적 사고의 전개, 다산의 유교고전연구, 유교적 유토피아론과 개혁의 사상적 원리를 고찰하였다. 다산은 조선유교의 역사적 전개에서 보이는 주자학일존주의라고도 할 사상의 경직화경향과, 시대적 상황에 제대로 대응하지 못해 온 사상적 문제를 유학 고전세계의 유토피아론과 개혁의사상적 원리를 재확인함으로서 극복하고자 하였다. 이러한 다산의 유교고전학은 유교의 이상세계를 실현하기 위한 철학적 방법으로, 이로서 당시 조선사상계에 있어서 인식론적 전환이 모색되고 있었음을 밝혔다. 제3장 유교의 재구축(1), 인간론에서는 다산의 [性]과 [心]해석에 초점을 맞추어, 그에 있어서 성리학적 사고의 해체와 재구축을 정리함과 함께, 이를 주희[心]學과의 관련하여 고찰하였다. 다산은 주희의 해석을 비판하면서도 주희사상의 핵심을 요순이래의 [心]學의 계승으로 파악함으로서 조선유학의 전통과의 접점을 확보하고자 한다. 그리고 [心]學에 입각하여 전개되는 정치사상의 테제인 [修己治人]에 대한 주희의 해석이 타자에의 도덕적 간섭 내지는 강요의 문제점을 내포하고 있음을 지적하고 있는 다산은 [修己治人]을 어디까지나 [自修], 즉 지배계급의 도덕을 천명한 것이라고 재해석함으로서, 도덕의 정치에로의 확산고리를 절단함과 동시에, 새로운 사대부상을 제시하고 있음을 밝혔다. 제4장 유교의 재구축(2), 제도론에서는 조선왕조체제의 특징과 문제점을 정리하고, 다산 자신의 체제개혁구상을 유교고전 가운데 특히 [固禮]연구와 관련하여 고찰한 후에, [井田制]에 관한 漢儒 및 宋儒의 해석에 대한 다산의 비판을 정리하고, 관련경전의 재해석을 통하여 [井田制]의 본래모습을 재현함과 동시에, 국가 세제의 전반에 걸친 개혁론을 고전에서의 근거와 함께 제시하고 있음을 밝혔다. 이상과 같은 다산사상에 대하여; 첫째, 다산 자신의 사상적 과제는 성리학적 사고의 극복과 약체화된 왕조체제의 재건에 있었다. 둘째, 다산에 있어서 경학은 그 사상적 과제를 수행하기 위한 방법이었다. 셋째, 다산경학의 의의는 열려 있는 그의 고전해석론에 있으며, 이는 당시의 지식인에게 새로운 행동과 인식의 지평을 열어 주고자 한 인식론적 전환의 계기였다고 평가할 수 있을 것이다. 다산사상은 인간론에 있어서나 제도론에 있어서나 다산 나름의 철저한 고전해석학에 근거해 있으며, 이를 통하여 다산이 추구하고자 한 것은 개혁주체로서의 사대부의 새로운 도덕적 자각을 철학적으로 제시하고자 함이요, 새로운 왕조체제의 비젼과 그 실천이었다. 그러나 다산사상이 당시의 현실 속에서 기능하지 못하였다는 역사적 한계를 다산사상연구에 있어서 어떻게 확인 할 것인가의 과제는 남아있다. 또한, [실학]개념의 역사적 특수성으로 인하여 [실학]개념 자체가 아직 불완전한 그리고 유동적인 개념임이 확인된 이상, 통설화된[성리학-실학-개화사상]의 발전론적 이해틀의 한계를 직시하지 않으면 안 될 것이며, 이의 극복 내지는 보완작업 역시 과제로 남았다.The bacteriophage λO protein localizes the initiation of replication to a unique sequence, ori λ through specific protein-DNA and protein-protein interactions. Conformational changes at ori λ introduced by O protein binding have been reported and their roles have been implicated in the initiation of λ DNA replication. In our studies, we focused on detailed structural basis of the formation of the O protein-ori λ complex(O-some). This work was divided into five Chapters including a general introduction given in Chapter 1, a brief review of genetic, biochemical, and structural data for understanding the mechanism of the initiation of λ DNA replication. As shown in Chapter 2, we found that the O protein exists as a dimer and demonstrated that the active DNA binding species is also a dimer. Dimerization and sequence-specific DNA recognition are specifically mediated through the amino-terminal half of O(O1-162(아래첨자 1-162입력불가)). The binding affinity of O for a single copy of its 19 bp recognition sequence was 2-3 nM. We also found that the O-some is composed of 4 dimers of O and ori λ DNA, which contains four 19 bp direct repeat recognition sites, i, e., a dimer of O is bound to each repeat(iteron). Moreover, we found that only the amino-terminal DNA binding domain is required for formation of the O-some. To investigate the structural basis for the unique properties of O protein, we generated a number of carboxy-terminal and internal and internal deletion mutants of O. Experiments with purified mutant proteins, as shown in Chapter 3, indicated that (ⅰ) the deletion mutant retaining amino acid residues 19-110 is the smallest O protein species that can both bind to DNA and form a dimer, (ⅱ) the affinities of all mutant proteins for a single iteron are almost the same, ranging from 2 to 4 nM; (ⅲ) the portion of O that is responsible for dimerization is located between amino acid residues 19 and 85; (ⅳ) the carboxy-terminal domain (O 156-299(아래첨자 156-299입력불가)) is a monomeric species that does not recognize specific DNA sequences but instead, bind non-specifically to duplex DNA; (ⅴ) the linker joining the two structural domains is not required for O function, but its coding sequence of DNA contains several recognition sites for O protein (ori λ); and (ⅵ) a deletion! m! utant missing the amino-terminal portion of the carboxyl-terminal domain is still comparably active in the in vitro λdv replication assay. In Chapter 4, the structural basis of the O protein-DNA complex was studied in detail. Hydroxy radical footprinting was employed to obtain the high resolution structural information about the contacts between the protein and the sugar-phosphate backbone of DNA. The missing nucleoside experiment allowed us to identify energetically important base moieties that may be in contact with bound O protein. Quantitation of the extent of O-mediated DNA bending indicated that O induces a relatively sharp bend in an individual recognition sequence of 85。 ±5。 . Measurement of the O-induced topological change indicated that a region of DNA or specifically ori λis wrapped around the O protein core in a left-handed fashion with a linking number change of 0.7±0.1 turn. In Chapter 5, we present direct evidence that the O protein also has the capacity to interact with single-stranded DNA, the first such interaction discovered among prokaryotic origin-binding proteins. The implication of this dual DNA binding specificity of O for the formation of the unwound structure at the A/T-rich region of ori λ is dis cussed. The addition of the λP-DnaB comple x to the O-some produces a new nucleoprotein species with a super-shift in migration. The presence of P and DnaB reduces significantly the amount of O required for binding to single-stranded DNA. Based on these results, we propose a detailed model for sequential structural changes in ori λ as a consequence of O binding to the origin of λreplication.
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