Gingipain은 성인 치주염의 주요 원인이 되는 박테리아인 Porphyromonas gingivalis에 의해 생산되는 trypsin과 유사한 cystein 단백질 분해 효소이다. 대표적으로 3가지 gingipain이 있다: HRgpA, RgpB 그리고 Kgp. HRgpA(95kDa)는 rgpA 유전자에 의해서 만들어지고 RgpB는 RgpB유전자에 의해 만들어진다. 이 두 가지 모두는 Arg-Xaa 펩타이드 결합을 특징적으로 가지고 있다. Kgp는 Kgp 유전자에 의해 생성되며 Lys-Xaa 결합을 그 특징으로 한다. HRgpA와 Kgp는 비공유성 복합체에 의해 연결된 catalytic domain과 adhesion/hemagglutinin domain을 가지고 있지만 RgpB는 일차적인 구조와 catalytic domain만을 가지고 있다. ...
Gingipain은 성인 치주염의 주요 원인이 되는 박테리아인 Porphyromonas gingivalis에 의해 생산되는 trypsin과 유사한 cystein 단백질 분해 효소이다. 대표적으로 3가지 gingipain이 있다: HRgpA, RgpB 그리고 Kgp. HRgpA(95kDa)는 rgpA 유전자에 의해서 만들어지고 RgpB는 RgpB유전자에 의해 만들어진다. 이 두 가지 모두는 Arg-Xaa 펩타이드 결합을 특징적으로 가지고 있다. Kgp는 Kgp 유전자에 의해 생성되며 Lys-Xaa 결합을 그 특징으로 한다. HRgpA와 Kgp는 비공유성 복합체에 의해 연결된 catalytic domain과 adhesion/hemagglutinin domain을 가지고 있지만 RgpB는 일차적인 구조와 catalytic domain만을 가지고 있다. 치은 열구액의 생성 그리고 치은의 염증과 연관된 kallikrein/kinin 경로와 혈액응고 시스템의 활성을 이용해서, HRgpA와 Rgp는 혈관 투과성을 증가시킨다. 3가지 gingipain 중에서, Kgp는 가장 강력한 fibrinogen/fibrin 억제 효소이고 치은 출혈 경향을 일으키는 원인이 된다고 알려져 왔다. HRgpA는 adhesion/hemagglutinin domain을 가지기 때문에 RgpB보다 응고작용과 fibrinogen/fibrin degradation하는 능력이 더 좋다. 대식세포의 CD14이 gingipain에 의해서 억제된다. 따라서 lipopolysaccharide(LPS)에서 나오는 백혈구의 활동은 억제되고 Porphyromonas gingivalis의 군집이 유지된다. Gingipain은 숙주의 단백질에서 얻는 아미노산의 흡수를 통해서 자신의 생명을 유지한다. Gingipain은 치은염을 악화시키는 Porphyromonas gingivalis균의 여러 공격적인 요소들 중 하나이고, 치주 질환에 있어서의 Gingipain의 역할이 중요하다는 것이 밝혀지면서, 많은 연구자들이 Gingipain에 주목하고 있고 RgpB, HRgpA, 또는 HRgpA의 catalytic domain 부분에 대해 면역력을 갖도록 노력해왔다. 앞으로 Porphyromonas gingivalis에 의한 성인 치주염을 가지고 있는 환자를 치료하기 위해서 Gingipain에 대한 백신과 Gingipain-특정 억제제가 유용할 것이며 이에 대한 더 깊은 연구가 필요할 것이다.
Gingipain은 성인 치주염의 주요 원인이 되는 박테리아인 Porphyromonas gingivalis에 의해 생산되는 trypsin과 유사한 cystein 단백질 분해 효소이다. 대표적으로 3가지 gingipain이 있다: HRgpA, RgpB 그리고 Kgp. HRgpA(95kDa)는 rgpA 유전자에 의해서 만들어지고 RgpB는 RgpB유전자에 의해 만들어진다. 이 두 가지 모두는 Arg-Xaa 펩타이드 결합을 특징적으로 가지고 있다. Kgp는 Kgp 유전자에 의해 생성되며 Lys-Xaa 결합을 그 특징으로 한다. HRgpA와 Kgp는 비공유성 복합체에 의해 연결된 catalytic domain과 adhesion/hemagglutinin domain을 가지고 있지만 RgpB는 일차적인 구조와 catalytic domain만을 가지고 있다. 치은 열구액의 생성 그리고 치은의 염증과 연관된 kallikrein/kinin 경로와 혈액응고 시스템의 활성을 이용해서, HRgpA와 Rgp는 혈관 투과성을 증가시킨다. 3가지 gingipain 중에서, Kgp는 가장 강력한 fibrinogen/fibrin 억제 효소이고 치은 출혈 경향을 일으키는 원인이 된다고 알려져 왔다. HRgpA는 adhesion/hemagglutinin domain을 가지기 때문에 RgpB보다 응고작용과 fibrinogen/fibrin degradation하는 능력이 더 좋다. 대식세포의 CD14이 gingipain에 의해서 억제된다. 따라서 lipopolysaccharide(LPS)에서 나오는 백혈구의 활동은 억제되고 Porphyromonas gingivalis의 군집이 유지된다. Gingipain은 숙주의 단백질에서 얻는 아미노산의 흡수를 통해서 자신의 생명을 유지한다. Gingipain은 치은염을 악화시키는 Porphyromonas gingivalis균의 여러 공격적인 요소들 중 하나이고, 치주 질환에 있어서의 Gingipain의 역할이 중요하다는 것이 밝혀지면서, 많은 연구자들이 Gingipain에 주목하고 있고 RgpB, HRgpA, 또는 HRgpA의 catalytic domain 부분에 대해 면역력을 갖도록 노력해왔다. 앞으로 Porphyromonas gingivalis에 의한 성인 치주염을 가지고 있는 환자를 치료하기 위해서 Gingipain에 대한 백신과 Gingipain-특정 억제제가 유용할 것이며 이에 대한 더 깊은 연구가 필요할 것이다.
Gingipains are trypsin like cysteine proteinases produced by Porphyromonas gingivalis, a major causative bacterium of adult periodontitis. There are three major Gingipains: HRgpA, RgpB, and Kgp. HRgpA(95kDa) is produced by rgpA ene and RgpB is produced by RgpB gene. Both are respectively specific fo...
Gingipains are trypsin like cysteine proteinases produced by Porphyromonas gingivalis, a major causative bacterium of adult periodontitis. There are three major Gingipains: HRgpA, RgpB, and Kgp. HRgpA(95kDa) is produced by rgpA ene and RgpB is produced by RgpB gene. Both are respectively specific for Arg-X_(aa) peptide bonds. Kgp is produced by Kgp gene and specific for L_(ys)-X_(aa) bond. HRgpA and Kgp have catalytic and adhesin/hemagglutinin domains connected by non-covalent complexes, but RgpB has only a catalytic domain with a primary structure. Using the kallikrein/kinin pathway and activating the blood coagulation system which connected with gingival cervicular fluid production and inflammation of gingiva, HRgpA and RgpB cause vascular permeability enhancement. Among the 3 gingipains, Kgp has been known as the most powerful fibrinogen/fibrin degrading enzyme and cause gingival bleeding tendency. Because of having adhesin/hemagglutinin domains, HRgpA has better ability of coagulation and fibrinogen/fibrin degradation than RgpB. Macrophage CD14 is degraded by Gingipains, so that leukocytes' activation from lipopolysaccharide(LPS) is inhibited, and colonization of P. gingivalis is sustained. Gingipains help themselves to live through amino acid uptake from the host proteins. Gingipains are one of P. gingivalis' virulence factors and cause the periodontitis' development. As the role of Gingipains' activation for periodontal disease is important, many Authors have focused on them, and tried to immunize with RgpB, HRgpA, or portion of HRgpA catalytic domain. For treating the patients having adult Periodontitis by P. gingivalis, vaccination and gingipain-specific inhibitor are very useful, and it is needed to have further investigation about them.
Gingipains are trypsin like cysteine proteinases produced by Porphyromonas gingivalis, a major causative bacterium of adult periodontitis. There are three major Gingipains: HRgpA, RgpB, and Kgp. HRgpA(95kDa) is produced by rgpA ene and RgpB is produced by RgpB gene. Both are respectively specific for Arg-X_(aa) peptide bonds. Kgp is produced by Kgp gene and specific for L_(ys)-X_(aa) bond. HRgpA and Kgp have catalytic and adhesin/hemagglutinin domains connected by non-covalent complexes, but RgpB has only a catalytic domain with a primary structure. Using the kallikrein/kinin pathway and activating the blood coagulation system which connected with gingival cervicular fluid production and inflammation of gingiva, HRgpA and RgpB cause vascular permeability enhancement. Among the 3 gingipains, Kgp has been known as the most powerful fibrinogen/fibrin degrading enzyme and cause gingival bleeding tendency. Because of having adhesin/hemagglutinin domains, HRgpA has better ability of coagulation and fibrinogen/fibrin degradation than RgpB. Macrophage CD14 is degraded by Gingipains, so that leukocytes' activation from lipopolysaccharide(LPS) is inhibited, and colonization of P. gingivalis is sustained. Gingipains help themselves to live through amino acid uptake from the host proteins. Gingipains are one of P. gingivalis' virulence factors and cause the periodontitis' development. As the role of Gingipains' activation for periodontal disease is important, many Authors have focused on them, and tried to immunize with RgpB, HRgpA, or portion of HRgpA catalytic domain. For treating the patients having adult Periodontitis by P. gingivalis, vaccination and gingipain-specific inhibitor are very useful, and it is needed to have further investigation about them.
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