사람혈청의 Acid phosphatase(EC 3.1.3.2.)는 0.1 M acetate buffer, pH 5.0에서 최고 활성도를 나타냈다. 이 효소의 온도 영향을 보면, $0^{\circ}C$에서도 상당한 활성도를 보였고, $10^{\circ}C$까지는 약간 감소하나 온도증가에 따라 $50^{\circ}C$까지 계속 상승함을 보여 줌으로서 고온에서도 상당히 안정함을 나타냈다. 여러 금속 ion에 대한 영향을 보면, $Na^+$, $K^+$, $Ca^{2+}$, $Mg^{2+}$, $Hg^{2+}$ 및 $Cd^{2+}$ 등에 의해서는 별로 영향을 받지 않으나, $Cu^{2+}$ 와 $Fe^{2+}$에 의해서는 심한 저해 현상을 보였다. 한편 배양액에 $Fe^{3+}$를 가했을 때 ACPase는 대조구보다 2.5배 이상 활성화됨을 보였는데, EDTA와의 여러 반응 조건에 따라 보여준 결과는 매우 중요한 의마를 냐타내 주었다. EDTA는 ACPase에 전혀 영향을 끼치지 않았으며, $Cu^{2+}$ 와 $Fe^{2+}$의 저해 효과에 대한 EDTA의 영향을 보면, $Cu^{2+}$에 의한 효소저해는 재생시키지 않았으나 $Fe^{2+}$에 의한 저해는 60%정도 재생시킴으로서 $Cu^{2+}$이 효소의 활성부위와 견고하게 binding됨을 알 수 있게 하였다. Ferric ion($Fe^{3+}$)의 ACPase 활성화에 있어서, EDTA를 $Fe^{3+}$과 1분간 preincubation시켰을때 3.5배 이상 효소활성도를 촉진시켰으며, 효소를 $Fe^{3+}$과 1분간 preincubation시킨후 EDTA를 가했을때는 이보다 약간 감소되는 결과를 보였으나, 효소활성을 대조구보다 상당히 활성화시킴을 나타냈다.
사람혈청의 Acid phosphatase(EC 3.1.3.2.)는 0.1 M acetate buffer, pH 5.0에서 최고 활성도를 나타냈다. 이 효소의 온도 영향을 보면, $0^{\circ}C$에서도 상당한 활성도를 보였고, $10^{\circ}C$까지는 약간 감소하나 온도증가에 따라 $50^{\circ}C$까지 계속 상승함을 보여 줌으로서 고온에서도 상당히 안정함을 나타냈다. 여러 금속 ion에 대한 영향을 보면, $Na^+$, $K^+$, $Ca^{2+}$, $Mg^{2+}$, $Hg^{2+}$ 및 $Cd^{2+}$ 등에 의해서는 별로 영향을 받지 않으나, $Cu^{2+}$ 와 $Fe^{2+}$에 의해서는 심한 저해 현상을 보였다. 한편 배양액에 $Fe^{3+}$를 가했을 때 ACPase는 대조구보다 2.5배 이상 활성화됨을 보였는데, EDTA와의 여러 반응 조건에 따라 보여준 결과는 매우 중요한 의마를 냐타내 주었다. EDTA는 ACPase에 전혀 영향을 끼치지 않았으며, $Cu^{2+}$ 와 $Fe^{2+}$의 저해 효과에 대한 EDTA의 영향을 보면, $Cu^{2+}$에 의한 효소저해는 재생시키지 않았으나 $Fe^{2+}$에 의한 저해는 60%정도 재생시킴으로서 $Cu^{2+}$이 효소의 활성부위와 견고하게 binding됨을 알 수 있게 하였다. Ferric ion($Fe^{3+}$)의 ACPase 활성화에 있어서, EDTA를 $Fe^{3+}$과 1분간 preincubation시켰을때 3.5배 이상 효소활성도를 촉진시켰으며, 효소를 $Fe^{3+}$과 1분간 preincubation시킨후 EDTA를 가했을때는 이보다 약간 감소되는 결과를 보였으나, 효소활성을 대조구보다 상당히 활성화시킴을 나타냈다.
The acid phosphatase (EC 3.1.3.2.) of human serum has shown to have a maximum activity with 0.1 M acetate buffer at pH 5.0 and had an appreciable activity at a low of $0^{\circ}C$ and also a stable character even with a little high temperature of $50^{\circ}C$ Among several hea...
The acid phosphatase (EC 3.1.3.2.) of human serum has shown to have a maximum activity with 0.1 M acetate buffer at pH 5.0 and had an appreciable activity at a low of $0^{\circ}C$ and also a stable character even with a little high temperature of $50^{\circ}C$ Among several heavy metal ions tested, $Na^+$, $K^+$, $Ca^{2+}$, $Mg^{2+}$, $Hg^{2+}$ and $Cd^{2+}$ did not affected significantly, but $Cu^{2+}$ and $Fe^{2+}$ inhibited enzyme activity seriously. On the other hand, addition of $Fe^{3+}$ to incubation mixture, it stimulated the acid phsophatase more than 2.5 times. EDTA had no effect on the enzyme at all, and rather restored some extent of the inhibitory effect by $Fe^{2+}$ From this result, affinity of $Cu^{2+}$ to enzyme active site was stronger than that of $Fe^{2+}$. In the case of $Fe^{3+}$ stimulation, the enzyme activity was increased more than 3.5 times when $Fe^{3+}$ was preincubated with EDTA for 1 min before addition of enzyme and substrate. And also preincubation of enzyme with $Fe^{3+}$ before addition of EDTA and substrate, it showed a little reduced activity but still high stimulation when it compared with control group.
The acid phosphatase (EC 3.1.3.2.) of human serum has shown to have a maximum activity with 0.1 M acetate buffer at pH 5.0 and had an appreciable activity at a low of $0^{\circ}C$ and also a stable character even with a little high temperature of $50^{\circ}C$ Among several heavy metal ions tested, $Na^+$, $K^+$, $Ca^{2+}$, $Mg^{2+}$, $Hg^{2+}$ and $Cd^{2+}$ did not affected significantly, but $Cu^{2+}$ and $Fe^{2+}$ inhibited enzyme activity seriously. On the other hand, addition of $Fe^{3+}$ to incubation mixture, it stimulated the acid phsophatase more than 2.5 times. EDTA had no effect on the enzyme at all, and rather restored some extent of the inhibitory effect by $Fe^{2+}$ From this result, affinity of $Cu^{2+}$ to enzyme active site was stronger than that of $Fe^{2+}$. In the case of $Fe^{3+}$ stimulation, the enzyme activity was increased more than 3.5 times when $Fe^{3+}$ was preincubated with EDTA for 1 min before addition of enzyme and substrate. And also preincubation of enzyme with $Fe^{3+}$ before addition of EDTA and substrate, it showed a little reduced activity but still high stimulation when it compared with control group.
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