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Arthrobacter sp.가 생산하는 Rutinosidase의 정제 및 특성
Purification and Some Properties of Rutinosidase from Arthrobacter sp. 원문보기

산업미생물학회지 = Korean journal of applied microbiology and biotechnology, v.18 no.4, 1990년, pp.360 - 367  

(부산대학교자연과학대학미생물학과) ,  Toshio Omori (동경대학 농학부 농예화학과) ,  Tohru Kodama (동경대학 농학부 농예화학과)

초록
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토양으로부터 rutin을 유일한 탄소원으로 생육하는 세균을 분리하여 그 중 rutin 가수분해활성이 높은 MT-57균을 Arthrobacter sp.로 동정하였다. Arthrobacter sp.MT-57에서 수 종류의 rutin 가수분해효소가 확인되었으며 이들 중 rutinosidase를 전기영동상 단일한 효소 단백질까지 정제하였다. Rutinosidase으 분자량은 SDS page와 gel filtration으로 부터 42,000의 단량체로 추정 되었다. 효소반응의 최적 pH와 온도는 pH 7.5와 $45^{\circ}C$였으며, 20분간 열처리하였을 때 $50^{\circ}C$까지 안정하였다.

Abstract AI-Helper 아이콘AI-Helper

The several glycoside hydrolysing enzymes related to rutin degradation are found to be rhamnosidase, glucosidase and rutinosidase. Rutinosidase was purified to electrophoretic homogeneity from cell extracts of rutin-degrading strain, MT-57, which was identified as a Arthrobacter sp. Its molecular...

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