[논문]파지 K11 라이자소임의 amidase 활성도

이상수

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파지 K11 라이자소임의 amidase 활성도
Amidase activity of phage K11 lysozyme 원문보기

自然科學論文集 : 배재대학 첨단과학연구소, v.17 no.1, 2006년, pp.55 - 64

이상수 (배재대학교 생명공학과)

초록
AI-Helper

이 연구에서는 6개의 히스티딘이 첨부된 파지 K11 라이소자임의 제조 분리 및 특성을 알아보고자 하였다. 첨부된 히스티딘에 의한 이 효소의 활성도의 변화는 없었으며, 효소 활성의 최적 pH는 7.2-7.4 이었다. 여러 다른 종류의 양이온 존재하의 활성도를 측정한 결과 칼슘과 마그네슘 이온에 의해 효소 활성이 완전히 억제되었으나, 아연이나 나트륨 이온은 효소의 활성도를 이 이온들이 없을 때와 같은 정도로 유지하였다. 단지 100 mM 이상의 아연 이온 농도에서 K11 라이소자임 효소 활성도를 완전히 억제하였다.

Abstract ▼ AI-Helper

The construction, purification, and characterization of hexahistidine-tagged phage K11 lysozyme are carried out in this study. The results showed that the enzymatic activities of K11 lysozyme are not affected by the purification tag. The optimum pH of K11 lysozyme is 7.2-7.4. The amidase activity of K11 lysozyme was also measured in the presence of different cations. The addition of $Ca^2+$ and $Mg^2+$ almost completely shut down the amidase activity but $Zn^2+$ and $Na^+$ maintained the amidase activity. In the presence of 100 mM $Zn^2+$ the amidase activity was nearly abolished.

주제어

AI 본문요약
AI-Helper

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제안 방법

In this study, we constructed a phage Kll lysozyme fused to a hexahistidine tag to facilitate single-step purification directly from the crude cell lysates. This method aimed to provide sufficient amount of protein for routine biochemical analysis.

저자의 다른 논문 :

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