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초록
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락토페린 cDNA 유전자를 도입시킨 누에 형질전환 실험을 수행한 결과, 다음과 같은 결과를 얻을 수 있었다. 1. 사람 GI-101 세포주의 mRNA로부터 클로닝 된 락토페린 cDNA 유전자의 개시코돈 ATG와 종결코돈 TAA를 포함하는 open reading frame(2,136 bp) 영역을 확인하였다. 2. Sf9 배양세포의 조추출물 시료에 의한 Western blot 분석 결과, 락토페린으로 추정되는 약 80kDa의 단백질 발현을 확인하였다. 3. 누에 형질전환에 높은 전이효율과 활성을 나타내는 트랜스포존을 이용한 전이벡터 pPIGA3GFP를 개조하여 락토페린 cDNA를 삽입시킨 전이벡터 pPT-HLf를 구축하였다. 4. DNA 미량 주사법에 의한 누에 형질전환 개체의 발현 비율은 약 6.7% 정도를 나타냈다. 5. 형질전환 누에(G0) 동일한 세대간 교배 및 처리하지 않은 성충간의 역교배에 의한 차세대(G1) 개체로부터 락토페린 유전자와 동일한 크기의 2.1 kb DNA 단편을 확인 할 수 있었으며, 형질전환 G1 세대의 조추출물 시료에 의한 Western blot 분석 결과, 표준 락토페린 항체와 반응하는 약 80 kDa의 단백질 발현을 확인할 수 있었다.

Abstract AI-Helper 아이콘AI-Helper

Lactoferrin, an ion-binding 80-kDa glycoprotein, has been suggested to have many biologic activities, such as facilitating ion absorption and having antimicrobial and anti-inflammatory effects. Several of these activities are likely to only be facilitated by human lactoferrin because they depend on ...

주제어

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문제 정의

  • 본 연구는 위와 같은 연구결과에 주목하여 첨단 생명공학 기법을 이용한 누에의 기능성 연구의 일환을 누에로부터 사람의 초유에 많이 함유된 항세균 및 면역증진물질인 락토페린을 생산하는 형질전환 누에를 개발하고자 하였다.
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참고문헌 (15)

  1. Amitava M. and Z. Zhan (1994) Expression of a human lactoferrin cDNA in tobacco cells produces antibacterial protein (s). Plant Physiol. 106: 977-981 

  2. Arakawa, T., Chong, D. K. K., Slattery C. W. and Langridge, W. H. R. (1999) Improvement in human health through production of human milk proteins in transgenic food plants. In: Shahidi F et al., eds. Chemicals via Higher Plant Bioengineering. New York: Kluwer Academic Publishers, Plenum Publishers, pp. l49-159 

  3. Ho, W. K., Meng, Z. Q., H. Lin, R., Poon, C. T., Leung, Y. K., Yan, K. T., Dias, N., Che, A. P., Liu, J., Zheng, W. M., Sun, Y. and Wong, A. O. (1998) Expression of grass carp growth hormone by baculovirus in silkworm larvae. Biochim Biophys Acta. 1381: 33l-339 

  4. Kim, S. J., Sohn, B. H., Jeong, S., Pak, K. W., Park, I. Y., Lee, T. H., Choi, Y. H., Lee, C. S., Han, Y. M., Yu, D. Y. and Lee, K. K. (1999) High-level expression of human lactoferrin in milk of transgenic mice using genomic lactoferrin sequence. J. Biochem. 126: 320-325 

  5. Laemmli, U. K. (1970) Cleavage of structural proteins during the assembly of head of bacteriophage, Nature, 227: 680-685 

  6. Liu, T., Zhang, Y. Z. and Wu, X. F. (2005) High level expression of functionally active human lactoferrin in silkworm larvae. J. Biotechnol. 118: 246-256 

  7. Marumoto, Y., Sato, Y., Fujiwara, H., Sakano, K., Saeki, Y., Agata, M., Furusawa, M. and Maeda, S. (1987) Hyperproduction of polyhedrin-IGF II fusion protein in silkworm larvae infected with recombinant Bombyx mori nuclear polyhedrosis virus. J. Gen Virol. 68: 2599-2606 

  8. Mori, H., Yamao, M., Nakazawa, H., Sugahara, Y., Shirai, N., Matsubara, F., Sumida, M. and Imamura, T. (1995) Transovarian transmission of a foreign gene in the silkworm, Bombyx mori, by Autographa californica nuclear polyhedrosis virus. Biotechnology. 13: 1005- 1007 

  9. Nakamura, I., Watanabe, A., Tsunemitsu, H., Lee, N. Y., Kumura, H., Shimazaki, K. I. and Yagi, Y. (2001) Production of recombinant bovine lactoferrin N-lobe in insect cells and its antimicrobial activity. Expression and Purification. 21: 424-431 

  10. Salmon, V., Legrand, D., Georges, B., Slomianny, M. C., Coddeville, B. and Spik, G. (1997) Characterization of human lactoferrin produced in the baculovirus expression system. Protein Expression and Purification. 9: 203-210 

  11. Sambrook, J., Fritsch, E. F. and Maniatis, T. (1989) Molecular Cloning. A Laboratory Manual-2nd Edition Cold Spring Harbor Laboratory Press 

  12. Sumathy, S., Palhan, V. B. and Gopinathan, K. P. (1996) Expression of human growth hormone in silkworm larvae through recombinant Bombyx mori nuclear polyhedrosis virus. Expression and Purification, 7: 262-268 

  13. Tamura, T., Thibert, C., Royer, C., Kanda, T., Abraham, E., Kamba, M., Komoto, N., Thomas, J. L., Mauchamp, B., Chavancy, G., Shirk, P., Fraser, Prudhomme, M., J. C. and Couble, P. (2000) Germline transformation of the silkworm Bombyx mori L. using a piggyBac transposon-derived vector. Nat Biotechnol. 18: 8l-84 

  14. Wang, Y., Wu, X., Liu, G., Cao, C., Huang, H., Xu, Z. and Liu, J. (2005) Expression of porcine lactoferrin by using recombinant baculovirus in silkworm, Bombyx mori L., and its purification and characterization. Appl Microbiol Biotechnol. 69: 385-389 

  15. Yamao, M., Katayama, N., Nakazawa, R., Yamakawa, M., Hayashi, Y., Hara, S., Kamei, K. and Mori, H. (1999) Gene targeting in the silkworm by use of a baculovirus. Genes Dev. 13: 511-516 

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