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NTIS 바로가기생명과학회지 = Journal of life science, v.18 no.11 = no.103, 2008년, pp.1592 - 1599
강원대 (동아대학교 생명공학과) , 임학섭 (동아대학교 생명공학과) , 서민정 (동아대학교 생명공학과) , 김민정 (동아대학교 생명공학과) , 이혜현 (동아대학교 생명공학과) , 조경순 (부산광역시 보건환경연구원) , 강병원 (동아대학교 BK21 실버바이오 사업단) , 서권일 (순천대학교 식품영양학과) , 최영현 (동의대학교 한의과대학 생화학교실) , 정영기 (동아대학교 생명공학과)
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핵심어 | 질문 | 논문에서 추출한 답변 |
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Gram음성균의 β-lactamase의 어떤 특성 때문에 내성을 갖는가? | 따라서 Gram양성균의 세포질 막에 존재하는 penicillin binding protein (PBP)에 β-lactam계 약제가 결합하기 전에 약제를 분해할 수 있는 것이 Gram양성균의 β-lactamase라 할 수 있다. Gram음성균의 β-lactamase는 세포의 periplasm에 국재하기 때문에 β-lactam계 약제가 세포외막내로 침투하면 분해하여 내성을 갖는다. Gram음성균의 외막은 음성균 특유의 세포표층구조를 가지는데 peptidoglycan층 외부에 외층이 있고 인지질, 막단백질, lipopolysaccharide(LPS)로서 구성되어 있으며, 소수성 물질이나 고분자 물질에 대하여 투과 장벽으로서 역할을 하고 있다. | |
Bacillus licheniformis가 생산하는 penicillinase 조절 기구는 어떻게 조절하는가? | Bacillus licheniformis가 생산하는 penicillinase의 조절기구는 대장균의 β-galactosidase의 제어기구와 유사하다고 한다. 즉 구조 유전자인 pen P에 조절유전자인 pen I에 의해 만들어진 repressor에 의하여 효소 유도가 조절되고 있으며 S. aureus의 penicillinase 생산조절 기작은 plasmid에 존재하는 조절유전자의 산물에 의하여 염색체상의 β-lactamase 유전자가 조절된다는 보고[5,13,28]가 있다. | |
Gram양성균 유래의 β-lactamase 의 효소 유전자는 어떤 특징이 있는가? | Gram양성균 유래의 β-lactamase를 예로 보면 Staphylococcus aureus와 S. epidermidis의 β-lactamase 를 들 수 있는데, 이들 효소의 유전자는 plasmid상에 존재하며 균체 외로 분비되는 유도효소이다[7]. Gram양성균의 β-lactamase생산은 일부는 세포막에 결합하여 존재하고 거의 대부분이 균체 외로 배출한다. |
Beckwith, D. G. and J. A. Jahre. 1980. Role of cefoxtin-inducible beta-lactamase in case of breakthrough bacteria. J. Clin. Microbiol. 12, 517-520.
Birnbiom, H. C. and J. Doly. 1979. Rapid alkaline extraction procedure for screening recombinant plasmid DNA. Nucleic Acids Res. 7, 1513-1523.
Chang, A. C. Y. and S. N. Cohen. 1978. Construction and characterization of amplifiable multicopy DNA cloning vehicles derived from the P15A cryptic miniplasmid. J. Bacteriol. 134, 1141-1156.
Cho, K. S., B. W. Kang, M. J. Seo, Y. C. Lee, J. H. Lee, W. H. Joo, Y. H. Choi, H. S. LIm, J. I. Kim, K. I. Seo and Y. K. Jeong. 2008. Purification and characterization of $\beta$ -lactamase secreted Bacillus sp. J105 strain having $\beta$ -lactam antibiotic resistance. Kor. J. Life Sci. 18, 845-851.
Cohen, S. and H. M. Sweeney. 1968. Constitutive penicillinase formation in Staphylococcus aureus owing to a mutation unliked to the penicillinase plasmid. J. Bacteriol. 95, 1368-1374.
Cohen, S. N., A. C. Y. Chang and L. Hsu. 1972. Nonchromosomal antibiotic resistance in bacteria: genetic transformation of Escherichia coli by R factor DNA. Proc. Natl. Acad. Sci. 69, 2110-2114.
Dyke, K. G. H. 1979. $\beta$ -lactamase of Staphylococcus aureus in $\beta$ -lactamase. pp. 219. Chamilton Miller, J. M. T., J. T. Smith (eds.), Academic Press Inc., London.
Fleckenstein, J. M., D. J. Kopecko, R. L. Warren and E. A. Elsinghorst. 1996. Molecular characterization of the tia invasion locus from enterotoxigenic Escherichia coli. Infect Immun. 64, 2256-2265.
Friedman, A. M., S. R. Long, S. E. Brown, W. J. Buikema and F. M. Ausubel. 1982. Construction of a broad host range cosmid cloning vector and its use in the genetic analysis of Rhizobium mutants. Gene 18, 289-296.
Hanaham, D. 1983. Studies on transformation of Escherichia coli with plasmids. J. Mol. Biol. 166, 557-580.
Hennessey, T. D. 1967. Inducible $\beta$ -lactamase in Enterobacter. J. Gen. Microbiol. 49, 277-285.
Imsande, J., J. W. Zyskind and I. Mile. 1972. Regulation of Staphylococcal penicillinase synthesis. J. Bacteriol. 109, 122-133.
Lampe, M. F., B. J. Allan, B. H. Minshew and J. C. Sherris. 1982. Mutational enzymatic resistance of Enterobacter species to beta-lactam antibiotics. Antimicrob. Agents and Chemother. 21, 655-660.
Murray, M. G. and W. F. Thompson. 1980. Rapid isolation of high-molecular-weight plant DNA. Nucleic Acid Res. 8, 4321-4325.
Neu, H. C. and L. A. Heppel. 1965. The release of enzymes from E. coli by osmotic shock and during formation of spheroplasts. J. Biol. Chem. 240, 3685-3692.
Nordstrom, K. and R. B. Sydes. 1974. Induction kinetics of $\beta$ -lactamase biosynthesis in Pseudomonas aeruginosa. Antimicrob. Agents and Chemother. 6, 734-740.
Rosseiet, A. and W. Zimmermann. 1973. Mutants of Pseudomonas aeruginosa with impaired beta-lactamase inducibility and increased sensitivity to beta-lactam antibiotics. J. Gen. Microbiol. 7, 455-457.
Sanders, M. G. and W. E. Sanders, Jr. 1979. Spelling of resistance to cefamandole: Possible role of cefoxitin-inducible bete-lactamases. Antimicrob. Agents and Chemother. 15, 792-797.
Sanger, F., S. Nicklen and A. R. Coulson. 1977. DNA sequencing with chain-terminating inhibitors. Proc. Natl. Acad. Sci. 74, 5463-5467.
Sawai, T., I. Takahashi and S. Yamagish. 1970. Iodometric assay method for beta-lactamase with various beta-lactam antibiotics as substrates. J. Bacteriol. 13, 910-913.
Sloma, A. and M. Gross. 1983. Molecular cloning and nucleotide sequence of the type I $\beta$ -lactamase gene from Bacillus cereus. Nucleic Acid Res. 11, 4997-5004.
Tang, G. O., R. P. Bandwar and S. S. Patel. 2005. Extended upstream A-T sequence increase T7 promoter strength. J. Biol. Chem. 280, 40707-40713.
Wang, P. Z. and R. P. Novick. 1987. Nucleotide sequence and expression of the $\beta$ -lactamase gene from Staphylococcus aureus plasmid p1 258 in Escherichia coli, Bacillus subtilis and Staphylococcus aureus. J. Bacteriol. 169, 1763-1766.
Wang, W., S. F. Mezes, Y. Q. Peter, W. Yang, B. Russell and J. O. Lampen. 1985. Cloning and sequencing of the $\beta$ -lactamase I gene of Bacillus cereus 51B and its expression in Bacillus subtilis. J. Bacteriol. 163, 487-492.
Yamaguchi, A. 1985. Difference in pathway of Escherichia coli outer membrane permeation between penicillins and cephalosporines. FEBS Lett. 181, 143-148.
Yoshihara, E. 1988. In vitro demonstration by the rate assay of the presence of small pore in the outer membrane of Pseudomonas aeruginosa. Biochem. Biophys. Res. Commun. 156, 470-476.
Zyskind, J. W. and J. Imiande. 1972. Regulation of penicillinase synthesis a mutation in Staphylococcus aureus unliked to the penicillinase plasmid that reduces penicillinase inducibility. J. Bacteriol. 109, 116-121.
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