[논문]프리온 병원체에 감염된 마우스 해마부위에서 Malondialdehyde 및 Hydroxynonenal에 의해 수식된 단백질들의 침착

김재일; 이형곤

doi:10.4167/jbv.2008.38.1.47

[국내논문] 프리온 병원체에 감염된 마우스 해마부위에서 Malondialdehyde 및 Hydroxynonenal에 의해 수식된 단백질들의 침착
Increases in the Proteins Modified by Malondialdehyde and Hydroxynonenal in the Hippocampus of Prion-Infected Mice 원문보기

Journal of bacteriology and virology : JBV, v.38 no.1, 2008년, pp.47 - 52

김재일 (케이스 웨스턴 리저버대학교 의과대학 생리 및 생물리학부) , 이형곤 (케이스 웨스턴 리저버대학교 의과대학 병리학부)

Abstract ▼ AI-Helper

Prion diseases, also termed transmissible spongiform encephalopathies (TSEs), are rare and fatal neurodegenerative conditions that affect both humans and animals. Although there is increased evidence that oxidative stress plays an important role in the pathogenesis of these diseases, the direct relationship between an accumulation of abnormal prion protein ($PrP^{Sc}$) and the occurrence of oxidative stress has not been studied. In the present study, we have investigated the cellular localization of proteins modified by lipid peroxidation end products and its correlation with $PrP^{Sc}$ accumulation in the brain of mice infected with the ME7 prion strain. Intense immunostaining of malondialdehyde (MDA)- and hydroxynonenal (HNE)-modified proteins were observed in the hippocampus of prion-infected mice. In serial section study, we found that these immunoreactivities were co-localized with glial fibrillary acidic protein (GFAP)-positive astrocytes as well as with $PrP^{Sc}$. These results clearly indicate that the heightened oxidative stress in the form of lipid peroxidation is closely associated with $PrP^{Sc}$ accumulation in astrocytes of prion-infected mice.

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