[논문]키위에서 추출한 단백질 효소인 Actinidin으로 처리한 양모와 견의 품질개선

강상모; 김수진; 노선영; 권윤정

키위에서 추출한 단백질 효소인 Actinidin으로 처리한 양모와 견의 품질개선
Quality Improvement of Wool and Silk Treated with the Actinidin Protease Extracted from Kiwifruit 원문보기

한국의류산업학회지 = Journal of the Korean Society for Clothing Industry, v.11 no.3, 2009년, pp.496 - 501

강상모 (건국대학교 공과대학 미생물공학과) , 김수진 (건국대학교 공과대학 미생물공학과) , 노선영 (건국대학교 공과대학 섬유공학과) , 권윤정 (건국대학교 공과대학 섬유공학과)

Abstract ▼ AI-Helper

In this study, a kiwifruit-produced protease was used to improve the quality of the wool and silk fabrics. The wool and silk were treated with the actinidin from kiwifruit. Following this protease treatment, changes in the surface of a single yarn of the fabrics were observed via both an optical microscope and a scanning electron microscope (SEM). In order to determine the amount of dye uptake in the fabric, changes in the K/S value of the wool and silk were measured by spectrophotometric analysis. Also, we performed a tensile strength examination to determine variation in their mechanical properties. By increasing the protease treatment time to 48h, the dyeing properties of fabrics were enhanced, and the surfaces of the single yarns of the fabrics became smoother, because of the removal of soil and scale in them. However, no mechanical changes were detected in the fabrics. Thereby, we suggest that the kiwifruit-produced actinidin treatment can improve the quality of the fabrics.

주제어

AI 본문요약
AI-Helper

* AI 자동 식별 결과로 적합하지 않은 문장이 있을 수 있으니, 이용에 유의하시기 바랍니다.

문제 정의

본 연구에서는 시판되고 양모와 견 섬유에 키위에서 추출한 프로테아제를 처리함으로써 염색 시 염착량을 높여 선명한 색상을 얻는 동시에, 오구를 제거하여 촉감이 부드럽고 뛰어난 섬유를 얻고자 하였다. 따라서 키위에서 추출한 프로테아제 처리가 단백질 섬유에 어떠한 품질개선을 가져오는지를 알아보기 위하여 현미경 관찰과 K/S값 측정, 그리고 인장강도 측정을 통하여 프로테아제 처리 전후의 표면 성질 및 염색성, 그리고 인장강도 등의 변화를 분석하였다.
본 연구에서는 키위가 생산하는 프로테아제 처리에 의한 양모 및 견직물의 품질개선효과를 알아보기 위해 처리된 양모와 견직물의 표면 특성과 염색성 및 인장강도 등을 분석한 결과는 다음과 같다.

제안 방법

본 연구에서는 시판되고 양모와 견 섬유에 키위에서 추출한 프로테아제를 처리함으로써 염색 시 염착량을 높여 선명한 색상을 얻는 동시에, 오구를 제거하여 촉감이 부드럽고 뛰어난 섬유를 얻고자 하였다. 따라서 키위에서 추출한 프로테아제 처리가 단백질 섬유에 어떠한 품질개선을 가져오는지를 알아보기 위하여 현미경 관찰과 K/S값 측정, 그리고 인장강도 측정을 통하여 프로테아제 처리 전후의 표면 성질 및 염색성, 그리고 인장강도 등의 변화를 분석하였다.
양모와 견시료의 시험군과 대조군의 단사표면 상태를 더 자세히 관찰하기 위해, 48시간 프로테아제를 처리한 시료를 SEM(scanning electron microscope)으로 관찰하였다. Fig.
조효소액이 견과 양모에 미치는 영향을 조사하기 위하여, 효소의 활성이 있는 시험군과 121℃에서 15분간 실활시켜 효소의 활성이 없는 대조군으로 나누어 실험하였다. 이러한 시험군과 대조군을 각각 50 ml의 conical tube에 40 ml씩 넣고 뚜껑이 새지 않도록 밀봉한 후, 130 strokes/min, 40℃에서 반응시켰다.
키위가 생산하는 프로테아제의 최적 온도와 pH를 조사하였다. 우선 키위가 생산하는 프로테아제의 최적 온도를 조사하기 위하여 pH를 7.
키위가 생산하는 프로테아제처리에 따른 염착량의 변화를 알아보기 위하여, 양모포를 시간별로 침지시켜 수세 건조한 뒤 염색하였다. Fig.
키위에서 프로테아제를 추출하기 위해서, 키위를 분쇄, pH 7.0의 0.1M citric acid-Na₂HPO₄ buffer를 가하여 균질화한 후 여과하였다. 이 여과액을 8,500 rpm (10,000×g)에서 10분간 원심분리한 후 상징액을 분리하였다.
프로테아제 처리가 직물의 물리적 성질에 끼치는 영향을 알아보기 위하여, 인장강도를 측정하였다. 양모의 주요한 단백질을 이루는 α-keratin은 α-helix 형태로, 더운물, 증기 또는 알칼리에 의해 β-keratin의 형태로 바뀔 수 있다.
프로테아제의 활성이 있는 시험군과 활성이 없는 대조군으로 처리된, 각각의 견과 양모의 단사를 3, 9, 24, 48시간마다 표면특성을 관찰하기 위해 광학현미경으로 400배, 주사전자현미경(Akasi alpha 25A)으로 1500배 관찰하였다(Kan et al., 1998).

대상 데이터

본 실험에서 사용한 Hammarstein-casein은 Merck사 제품이며, 그 외의 시약은 일급 시약을 사용하였다.
본 실험에서 사용한 키위열매(Actinidia chinensis)는 제주도산 제품을 시중에서 구입하였다. 시료로 사용한 견과 양모직물은 KS K 0905 염색 견뢰도 시험용 직물이다.
이 여과액을 8,500 rpm (10,000×g)에서 10분간 원심분리한 후 상징액을 분리하였다. 분리한 상징액을 효소의 특성 및 단백질계 섬유에 미치는 영향을 조사하기 위한 기본 조효소액으로 이용하였다.
본 실험에서 사용한 키위열매(Actinidia chinensis)는 제주도산 제품을 시중에서 구입하였다. 시료로 사용한 견과 양모직물은 KS K 0905 염색 견뢰도 시험용 직물이다.
의 염료를 넣어 액비가 1:50인 염욕에서 진행되었다. 염료는 견의 경우 C. I. Reactive B-171의 반응성 염료를 사용하였고, 모의 경우 Syrozol N/B SHF-BP Blue 222의 반응성 염료를 사용하였다. 각각의 시료를 60℃에서 30분 동안 염색한 후 수세, 건조하였다.

이론/모형

염색된 시료는 색차계(Color-Eye 3100, Macbeth Inc)를 사용하여 최대 흡광 (λmax= 502 nm)에서 분광반사율을 측정하였고, 염색정도를 나타내는 K/S 값은 다음에 나타낸 KubelkaMunk식에 의해 산출되었다.
인장강도는 인장강도 시험기(Instron, model no.4468)를 사용하여, KS K 0520에 규정된 시험법에 따라 측정되었다. 즉 활성의 프로테아제와 대조군을 처리한 시료를 래블스트립법에 의해 30 mm/min의 인장속도로 5회 측정하여 그 평균값을 사용하였다.
4468)를 사용하여, KS K 0520에 규정된 시험법에 따라 측정되었다. 즉 활성의 프로테아제와 대조군을 처리한 시료를 래블스트립법에 의해 30 mm/min의 인장속도로 5회 측정하여 그 평균값을 사용하였다.
프로테아제의 역가는 casein의 분해를 H. Onishi 법( Kamekura·Onishi, 1974)에 의해 조사하였다.

성능/효과

1) 키위가 생산하는 프로테아제는 양모 및 견직물의 표면의 정련에 유효하였다.
2) 인장강도의 저하가 나타나지 않으면서 염색성을 향상시켰다.
3) 키위의 단백질 효소처리가 양모와 견섬유의 본래의 강도와 물성을 유지하면서 표면의 과도한 손상을 피해 부드러운 가공을 할 수 있었다.
이것은 Bai and Roh(2000)이 키위의 효소활동의 최적온도가 40℃ 전후라고 밝힌 결과와 유사하였으나, 최혜정(1990)이 60℃ 전후라고 밝힌 결과와는 상이하였다. pH의 경우는 온도를 40℃로 조절하여 pH에 따라 활성을 측정하였으며, 그 결과, 키위 프로테아제의 최적 pH는 중성인 pH 7.0이였으며, pH 8.0의 약칼리성에서도 대부분 높은 활성을 보였다. 이것은 Bai and Roh(2000)과 최혜정(1990)이 보고한 키위 프로테아제인 actinidin이 pH 3.
Table 2에 나타난 것처럼 견의 경우도 양모의 결과와 유사하게 나타났다. 따라서 프로테아제가 견의 세리신과 양모 직물의 스케일을 제거하지만 직물의 인장강도가 크게 저하되지 않음을 알 수 있었다.
키위가 생산하는 프로테아제의 최적 온도와 pH를 조사하였다. 우선 키위가 생산하는 프로테아제의 최적 온도를 조사하기 위하여 pH를 7.0으로 조절하고 온도별로 조사한 결과 40℃에서 최대의 활성을 보였고, 30℃-50℃에서 높은 활성을 나타냈다. 이것은 Bai and Roh(2000)이 키위의 효소활동의 최적온도가 40℃ 전후라고 밝힌 결과와 유사하였으나, 최혜정(1990)이 60℃ 전후라고 밝힌 결과와는 상이하였다.

질의응답

핵심어	질문	논문에서 추출한 답변
	양모 섬유의 felting shrinkage 경향은 어떤 원리에 의해 발생하는가?	양모 섬유의 표피 구조는 양모 제품이 felting shrinkage 경향을 나타내는데 주요한 역할을 하는 요소이다. 양모 섬유는 ‘스케일 방향’ 또는 ‘스케일의 반대 방향’으로 섬유마찰계수가 다르기 때문에, 세탁하는 동안 섬유 모근 방향으로의 작은 움직임을 경험하며, 이러한 진보적인 얽힘 메커니즘은 결국 felting 현상을 초래한다. 양모의 felting성을 감소시키는 방법으로는, 예를 들어 프로테아제를 사용하여 스케일을 유연하게 하거나, 제거함으로써 양모 섬유 표면의 스케일을 분해시키는 것이다.
	actinidin은 무엇인가?	키위열매에서 추출된 프로테아제의 일종인 actinidin은 -SH기를 갖는 thiol계의 단백분해효소로서, 파파인, 브로멜라인, 피신, 키모파파인 등과 같은 군에 속한다. 이러한 효소는 물리화학적으로 비슷한 특성을 가지고 있을 뿐만 아니라 구조적으로도 매우 유사하다(Bai and Roh, 2000).
	견은 무엇으로 이뤄져 있는가?	견은 피브로인과 세리신이라는 두 가지 단백질로 이루어져 있으며, 그것들의 화학적, 물리적 특성 차를 가공공정에서 이용한다. 피브로인은 높은 배향성과 결정성을 지닌 섬유구조로 인해 물에 불용성인 반면, 세리신은 비누, 알칼리, 합성 세제, 유기산을 포함하여 끓는 물에 의해 쉽게 가용화 된다.

참고문헌 (16)

이정숙, 성혜영. (2001). 혼합오구의 성분비 변화와 프로테아제에 따른 직물의 세척성. Journal of Korean Fiber Society of Clothing and Textiles, 25(5), 991-1001

원문보기 상세보기
조환, 조영석. (1986). 섬유화학. 서울 : 형설출판사, pp. 71-90
최혜정. (1990). 키위 단백질분해효소가 casein의 기능성에 미치는 영향. 연세대학교 석사학위 논문
Bai, Y.H. & Roh J.H. (2000). The properties of proteolytic enzymes in fruits(Pear, kiwifruit, Fig, Pineapple and Papaya). Korean J. Soc. Food Sci., 16(4), 363-366
Bradford, M.M. (1976). A Rapid and Sensitive Method for the Quantitation of ${mu}g$ Proteins Utilizing the Principle of Protein-Dye Binding. Anal. Biochem., 72, 248-254

상세보기
Cho, S.J., Chung S.H., Suh H.J., Lee, H., Kong D.H., & Yang H.C. (1994). Purification and characterization of a protease actinidin isolated from Cheju kiwifruit. Korean J. Food & Nutrition, 7(2), 87-94

원문보기 상세보기
Cortez, J., Bonner, P.L.R., & Griffin M. (2004). Application of transglutaminases in the modification of wool textiles. Enzyme and Microbial Technology, 34(1), 64-72

상세보기
Cortez, J., Bonner, P.L.R., & Griffin M. (2005). Transglutaminase treatment of wool fabrics leads to resistance to detergent damage. Journal of Biotechnology, 116(4), 379-386

상세보기
Freddi G., Mossotti R., Innocenti R. (2003). Degumming of silk fabric with several proteases. Journal of Biotechnology, 106, 101-112

상세보기
Ibrahim, N.A., Fahmya, H.M., Hassan, T.M., & Mohameda, Z.E. (2005). Effect of cellulase treatment on the extent of post-finishing and dyeing of cotton fabrics. Journal of Materials Processing Technology, 160(1), 99-106

상세보기
Isnard, N., Sabatier, P., Robert, A.M., Robert, L., & Renard, G. (2005). MMP-type endopeptidase activity in the comea. Its evolution during organ culture storage at the Eye Bank. Effect of hyaluronan. Pathologie Biologie, 53(1), 424-429

상세보기
Kamekura, M., & Onishi, H. (1974). Protease formation by a moderately halohilic bacillis strain. Applied Microbiol, 27(4), 809-810

상세보기
Kan, C.W., Chan K., Yuen C.W.M., & Miao M.H. (1998). Surface properties of low-temperature plasma treated wool fabrics. Journal of Materials Processing Technology, 83, 180-184

상세보기
Lee, K.H., Kang, G.D., Shin, B.S., & Park, Y.H. (2005) sericin-Fixed Silk Fiber as an Immobilization Support of Enzyme. Fibers and Polymers, 6(1), 1-5

원문보기 상세보기
Sawada, K., & Ueda, M. (2001). Enzyme processing of textiles in reverse micellar solution. Journal of Biotechnology, 89(2-3), 263-269

상세보기
Schumacher, K., Heine E., & Hocker, H. (2001). Extremozymes for improving wool properties. Journal of Biotechnology, 89(2-3), 281-288

상세보기

저자의 다른 논문 :

표제어: PCR

동의어: Packet Collision Rate

용어 설명 출처 목록 (6)

용어 설명: PCR은 세균 특이성이 있는 primer를 이용하여 적은 수의 세균이 있을지라도 쉽게 검출할 수 있는 유용한 방법이며, 이를 이용하여 구강 내 치면세균막이나 타액에서 직접 세균을 검출할 수 있게 되었다[8].

내보내기 구분	파일저장 인쇄 메일전송
구성항목	기본정보 상세정보 관리번호, 논문명, 저널/프로시딩명, 저자 , 발행년, 권, 호, 시작페이지, 끝페이지, 발행기관 관리번호, 논문명, 대등논문명, 저자 , 저널/프로시딩명, 발행기관, 발행년, 발행언어, 권, 호, 시작페이지, 끝페이지, ISBN, ISSN, 주제분야, 키워드, 초록(한글), 초록(영문), 저자(소속기관)
저장형식	Text(ASCII format) Excel format RefWorks Direct Export RIS format (for Reference Manager, ProCite, EndNote), Scholar's Aids, Mendeley
메일정보	받는사람 (필수) @ 보내는사람 (선택) @ 제목 내용 KISTI 검색결과 이메일 서비스
안내	총 건의 자료가 검색되었습니다. 다운받으실 자료의 인덱스를 입력하세요. (1-10,000) 검색결과의 순서대로 최대 10,000건 까지 다운로드가 가능합니다. 데이타가 많을 경우 속도가 느려질 수 있습니다.(최대 2~3분 소요) 다운로드 파일은 UTF-8 형태로 저장됩니다. 파일의 내용이 제대로 보이지 않을실 때는 웹브라우저 상단의 보기 -> 인코딩 -> 자동선택 여부를 확인하십시오. ~ Text(ASCII format) Excel format

연합인증